«Нестандартные» аминокислоты. Реакции аминокислот Натриевая соль аминокислоты

Глицин (аминоуксусная кислота, гликокол, Gly, G)

Молекулярная масса 75,07; бесцветные кристаллы; t плавления 232-236°С (с разложением); хорошо растворим в воде, не растворим в большинстве органических растворитеей. При 25°С рК а 2,34 (СООН) и 9,6 (NH 2); рI 5,97.

По химическим свойствам глицин - типичная алифатическая α-аминокислота. Количественное определение основано на образовании окрашенных продуктов с о-фталевым альдегидом (реакция Циммермана). В составе белков встречается чаще, чем др. аминокислоты. Служит предшественником в биосинтезе порфириновых соединений и пуриновых оснований. Глицин - кодируемая аминокислота, заменимая; его биосинтез осуществляется переаминированием глиоксиловой кислоты, ферментативным расщеплением серина и треонина. Синтезируют лицин из хлоруксусной кислоты и NH 3 . В спектре ЯМР в D 2 О химический сдвиг протонов группы СН 2 составляет 3,55 м.д. Внутренняя соль глицина (CH 3) 3 + NCH 2 COO - называется бетаином.

Применяется глицин для синтеза пептидов, как компонент буферных растворовров, в смеси с другими аминокислотами - для парентерального питания.

Хроматограммы образцов, содержащих это вещество

Cвойства аминокислот можно разделить на две группы: химические и физические.

Химические свойства аминокислот

В зависимости от соединений, аминокислоты могут проявлять различные свойства.

Взаимодействие аминокислот:

Аминокислоты как амфотерные соединения образуют соли и с кислотами, и со щелочами.

Как карбоновые кислоты аминокислоты образуют функциональные производные: соли, сложные эфиры, амиды.

Взаимодействие и свойства аминокислот с основаниями :
Образуются соли :

NH 2 -CH 2 -COOH + NaOH NH 2 -CH 2 -COONa + H2O

Натриевая соль + 2-аминоуксусной кислоты Натриевая соль аминоуксусной кислоты (глицина) + вода

Взаимодействие со спиртами :

Аминокислоты могут реагировать со спиртами при наличии газообразного хлороводорода, превращаясь в сложный эфир . Сложные эфиры аминокислот не имеют биполярной структуры и являются летучими соединениями.

NH 2 -CH 2 -COOH + CH 3 OH NH 2 -CH 2 -COOCH 3 + H 2 O.

Метиловый эфир / 2-аминоуксусной кислоты /

Взаимодействие с аммиаком :

Образуются амиды :

NH 2 -CH(R)-COOH + H-NH 2 = NH 2 -CH(R)-CONH 2 + H 2 O

Взаимодействие аминокислот с сильными кислотами:

Получаем соли:

HOOC-CH 2 -NH 2 + HCl → Cl (или HOOC-CH 2 -NH 2 *HCl)

Таковы основные химические свойства аминокислот.

Физические свойства аминокислот

Перечислим физические свойства аминокислот :

• Бесцветные
• Имеют кристаллическую форму
• Большинство аминокислот со сладким привкусом, но в зависимости от радикала (R) могут быть горькими или безвкусными
• Хорошо растворяются в воде, но плохо растворяются во многих органических растворителях
• Аминокислоты имеют свойство оптической активности
• Плавятся с разложением при температуре выше 200°C
• Нелетучие
• Водные растворы аминокислот в кислой и щелочной среде проводят электрический ток

Аминокислоты – это производные органических кислот, со­держащие в радикале одну или несколько аминогрупп (NH 2).

По рациональной номенклатуре их названия имеют приставку «амино» и буквы греческого алфавита (α-, β-, γ- и т.д), указывающие положение аминогруппы по отношению к карбоксильной группе.

4-аминобутановая

(γ-аминомасляная)

В состав белков входят α-аминокислоты, которым дают триви­альные названия.

Аминокислоты подразделяются на моноаминокарбоновые, диаминокарбоновые, аминодикарбоновые, ароматические и гете­роциклические: СН 3 –CHNH 2 –СООН аланин (α-аминопропионовая кислота);H 2 N–(СН 2) 4 –CHNH 2 –СООН лизин (α,ε-диаминокапроно­вая кислота); СООН–СН 2 –CHNH 2 –СООН аспарагиновая кислота (α-аминоянтарная кислота); С 6 Н 5 –СН 2 –CHNH 2 –СООН фенилаланин (α-амино-β-фенилпропионовая кислота);

(пирролидин-α-карбоновая кислота).

Все α-аминокислотны, часто встречающиеся в живых орга­низмах, имеют тривиальные названия, которые обычно и употребляются в литературе.

Свойства аминокислот. Аминокислоты представляют собой кристаллические вещества, как правило, сладковатого вкуса, легко растворимые в воде.

В зависимости от количества амино- или карбоксильных функ­циональных групп в аминокислоте она может обладать основными (лизин) или кислотными свойствами (аспарагиновая кислота).

Аминогруппа и карбоксильная группа способны образовывать биполярный ион или внутреннюю соль:

NH 2 –СН 2 –СООН →NH 3 + –СН 2 –СОO – .

Наличие –NН 2 и –СООН групп в составе аминокислот обу­словливают их амфотерные свойства (взаимодействуют как с осно­ваниями, так и с кислотами).

H 2 N–СН 2 –СООН +NaOH→H 2 N–СН 2 –COONa+ Н 2 О

натриевая соль глицина

H 2 N–CH 2 –СООН +HCl→Cl –

хлористоводородная соль глицина

Со спиртами аминокислоты образуют сложные эфиры.

H 2 N–СН 2 –СООН + НОСН 3 NH 2 –СН 2 –СООСН 3 + Н 2 О

метиловый эфир глицина

Характерно образование внутрикомплексных солей меди; реак­ция может использоваться при выделении аминокислот.

медная соль глицина

При нагревании α-аминокислоты превращаются в 1,4-дикетопиперазины.

β-Аминокислоты при нагревании легко теряют аммиак, образуя непредельные кислоты.

акриловая кислота

γ, δ, ε-Аминокислоты при нагревании превращаются в цикличе­ские амиды – лактамы.

ε-аминокапроновая кислота капролактам

Основная масса этого продукта используется для получения полиамидного волокна – капрона.

Аминокислоты, содержащие аминогруппу в α-положении, под­вергаются реакции дегидратации с образованием полипептидов.

глицин аланин цистеин

Название полипептида составляется из названий радикалов ки­слот и полного названия кислоты, в которой сохраняется карбок­сильная группа.

Способы получения. Получать аминокислоты можно при гид­ролизе белков или из галогенопроизводных кислот при действии аммиака:

α-бромпропионовая кислота аланин

α-Аминокислоты входят в состав белковой составляющей пищи и делятся на заменимые и незаменимые.

Заменимые аминокислоты могут синтезироваться организмом человека или животного. Незаменимые аминокислоты (метионин, валин, лейцин, фенилаланин, изолейцин, триптофан, лизин, треонин) не образуются в живом организме и для его нормальной жизнедеятельности должны поступать с пищей. Например, недостаток лизина сказывается на кроветворной функции и кальцификации костей; метионин обладает противосклеротическим действием; триптофан важен для процесса роста, обмена веществ.

Природным источником получения α-аминокислот являются белковые вещества (при гидролизе).

Аминокислоты входят в состав растений, микроорганизмов, животных и человека и играют громадную роль в процессах жизнедеятельности организмов.

Белки – это природные высокомолекулярные азотсодержащие органические соединения, молекулы которых построены из α-аминокислот, связанных пептидными связями, то есть белки являются полипептидами.

остаток остаток остаток

аланина серина цистеина

Белки широко распространены в природе, особенно много их в организмах животных и человека. Большое количество белков со­держится в костях, хрящах, мышцах, в нервных тканях. Из белков состоят волосы, шерсть, перья, чешуя рыб, копыта, рога и т.п. Белки содержатся в яйцах птиц, входят в состав молока, крови и др. Ферменты, гормоны, вирусы также имеют белковую природу.

Строение белков. Все белки содержат углерод, водород, ки­слород, азот (режеS,P,Fe).

Молекулярный вес белков чрезвычайно велик – от 5000 до мно­гих миллионов.

Последовательность, с которой соединяются остатки α-амино­кислот в цепи, называется первичной структурой белка. Она строго уникальна для каждого вида белка.

Полипептидная цепь обычно имеет форму спирали. Склон­ность полипептидной цепи к скручиванию в спираль предопреде­ляется первичной структурой белка, но её прочность определяется образованием водородных связей между группами
и –NH– соседних витков спирали.

Например:

Особенность скручивания полипептидных цепей белковых мо­лекул в спираль называется вторичной структурой белков.

Витки спирали могут так или иначе складываться или сгибаться вследствие наличия дисульфидных мостиков –S–S–, удержи­вающих в непосредственной близости те или иные витки, эту роль могут выполнять и водородные связи. В результате такого складывания участков спирали создаётся подобие клубка. Эта форма строения белков называетсятретичной структурой.

В молекулах некоторых белков образуется по несколько таких «клубков» (глобул), вследствие чего возникает четвертичная структура. Связи, соединяющие субъединицы белка в молекулу с четвертичной структурой, – это не ковалентные, а более слабые связи, например водородные (как в молекуле гемоглобина), ионные или так называемые гидрофобные взаимодействия. Белки, имеющие четвертичную структуру, вследствие непрочности связей, соединяющих субъединицы, обладают способностью обратимо диссоциировать на субъединицы. При этом может исчезать ферментативная активность белков.

Классификация белков. Белки делятся на две основные груп­пы: протеины (простые белки) и протеиды (сложные белки). Протеины состоят только из аминокислот и при гидролизе не образуют других продуктов. Протеиды состоят из белковой части, построенной из α-аминокислот, и из небелковой части (простетической группы). При гидролизе эти белки, кроме α-аминокислот, поставляют и другие вещества: углеводы, фосфорную кислоту, гетероциклические соединения, красящие вещества и т.п.

К протеинам относится ряд простых белков, имеющих различ­ную растворимость в разных растворителях.

Альбумины – белки, растворимые в воде, не осаждаются насы­щенным раствором хлорида натрия, но осаждаются насыщенным раствором сульфата аммония, свёртываются при нагревании. Представители: альбумины яйца, молока, сыворотки крови, белки ферментов и семян растений.

Глобулины – белки, нерастворимые в воде, но растворимые в разбавленных солевых растворах; свёртываются при нагревании. Имеют большую молекулярную массу, чем альбумины. Представи­тели: глобулины молока, яйца, крови, белка мышц (миозин), семян растений.

Проламины – белки, растворимые в 70–80%-ном спирте, нерас­творимые в воде и безводном спирте. Не свёртываются при кипячении. Представители: белки злаков (глиадин – в пшенице, зеин – в кукурузе).

Глютелины – растительные белки, нерастворимые в нейтраль­ных солевых растворах и в этиловом спирте; растворяются только в разбавленных (0,2%) растворах щелочей. Содержатся, главным образом, в семенах злаков. Глютелины некоторых злаков называют глютенинами (от слова клейковина).

Гистоны – белки основного характера, так как содержат значи­тельное количество диаминокислот, растворимые в воде и в разбавленных кислотах, но нерастворимые в разбавленных щелочах. Обычно представляют белковые части сложных белков. Представители: глобин – белок, входящий в состав гемоглобина.

Протамины – наиболее простые из природных белков с низкими молекулярными массами; состоят преимущественно из диами­нокислот и являются сильными основаниями. Хорошо растворимы в воде, в разбавленных кислотах и щелочах. Не свёртываются при нагревании. Представители протаминов обнаружены в сперматозоидах рыб, в составе сложных белков – нуклеопротеидов.

Альбуминоиды (склеропротеины) – белки, резко отличающиеся от других белков по свойствам. Они растворяются лишь при дли­тельной обработке концентрированными кислотами и щелочами с расщеплением молекул. В животных организмах выполняют опор­ные и покровные функции, в растениях не встречаются. Пред­ставителями склеропротеинов являются: фиброин – белок шёлка; кератин – белок волос, шерсти, рогового вещества, эпидермиса кожи; эластин – белок стенок кровеносных сосудов, сухожилий; коллаген – белковое вещество кожи, костей, хрящей, соединительных тканей.

Протеиды – сложные белки, подразделяющиеся на подгруппы в зависимости от характера простетической (небелковой) части.

Фосфопротеиды – белки, содержащие в качестве простетической группы остаток фосфорной кислоты. Представители: казеин – белок молока, вителлин – белок, входящий в состав желтка куриного яйца.

Нуклеопротеиды – белки, в которых собственно белковая часть связана с нуклеиновыми кислотами, а последние при гидролизе образуют фосфорную кислоту, гетероциклические соединения и углевод. Нуклеопротеиды входят в состав ядер растительных и животных клеток.

Хромопротеиды – вещества, в которых белковая часть соедине­на с красящим веществом. Представитель: гемоглобин крови, при гидролизе он расщепляется, образуя белок глобин и красящее вещество – гем.

Глюкопротеиды – белки, у которых белковая часть соединена с углеводом. Представитель: муцин, входящий в состав слюны.

Липопротеиды – соединения белков с липидами; к последним относятся жиры, фосфатиды и др. Липопротеиды содержатся в протоплазме клеток, в сыворотке крови, в яичном желтке.

Белковые вещества классифицируют также по форме их моле­кул, подразделяя на две группы:

а) фибриллярные (волокнистые) белки, молекулы которых име­ют нитевидную форму; к ним относятся фиброин шёлка, кератин шерсти, миозин мышц;

б) глобулярные белки, молекулы которых имеют округлую форму; к ним относятся альбумины, глобулины и ряд сложных белков.

Пищевая ценность белков обусловлена качественным и количе­ственным составом входящих в них аминокислот. Различают полноценные и неполноценные белки.

Полноценные белки содержат все незаменимые аминокислоты (казеин молока, яичный альбумин, белок мяса).

Неполноценными называют белки, которые не содержат хотя бы одну из незаменимых аминокислот (зеин кукурузы, желатин).

Свойства белков. Белковые вещества разнообразны по своему агрегатному состоянию. Часто это твёрдые аморфные вещества, имеющие вид белых порошков. Белки шерсти (кератин) и шёлка (фиброин) – прочные волокна. Некоторые белки получены в кри­сталлическом состоянии (гемоглобин крови), многие имеют конси­стенцию вязких жидкостей или студней.

Все белки не растворяются в безводном спирте и других орга­нических растворителях. Многие белки растворяются в воде и в разбавленных растворах солей, но образуют не истинные, а коллоидные растворы. Существуют белки, совершенно нерастворимые в воде.

Растворы природных белков оптически активны (в основном обладают левым вращением).

Белки, подобно аминокислотам, амфотерны и образуют соли как с кислотами, так и с основаниями:

H 3 N + –R–COO – + H + + Cl – NH 3 + –R–COOH + Сl – ;

H 3 N + –R–COO – + Na + + OH – NH 2 –R–COO – + Na + + H 2 O.

В присутствии кислот белковые молекулы несут положитель­ный заряд и при электролизе передвигаются к катоду, в присутствии щелочей белковые молекулы несут отрицательный заряд и передвигаются к аноду. При определённом значении рН в растворе будет содержаться минимальное количество катионов и анионов белка; в этих условиях передвижение молекул белка при электрофорезе не происходит. Значение рН раствора, при котором в растворе белка содержится минимальное количество катионов и анионов, называется изоэлектрической точкой. Для различных белков значение изоэлектрической точки неодинаково. Например, для яичного белка (альбумина) изоэлектрическая точка находится при рН=4,8, для белка пшеницы (глиадина) – при рН=9,8.

Для всех белков характерны некоторые общие свойства: реак­ции осаждения из растворов и цветные реакции.

Осаждение белков из растворов. При добавлении к водным растворам белков концентрированных растворов минеральных солей (например, (NH 4) 2 SO 4) белки осаждаются, аналогично действует на белок спирт, ацетон. Во всех этих случаях белки не изменяют своих свойств и при разбавлении водой вновь переходят в раствор. Этот процесс называетсявысаливанием.

При нагревании многие белки свёртываются (например, яичный белок) и тоже осаждаются из растворов, но теряют способность растворяться в воде. При этом происходит значительное изменение свойств белков. Этот процесс необратимого осаждения белков называется денатурацией. Денатурацию могут вызывать соли тяжёлых металлов (CuSO 4 ,Pb(CH 3 COO) 2 ,HgClи др.), концентрированные кислоты (HNO 3 ,H 2 SO 4 ,CH 3 COOH, пикриновая, хлоруксусная), едкие щёлочи (КОН,NaOH), фенол, формалин, таннин и др.

Денатурацию белка вызывают также различные виды излучений (ультрафиолетовое, радиоактивное и т.п.). При денатурации разрушается четвертичная, третичная, вторичная структуры; первичная структура при этом обычно сохраняется, то есть разрушение пептидных связей не происходит. Первичная структура белка разрушается при гидролизе белка, что и происходит в процессе усвоения белковой пищи. В желудочно-кишечном тракте под действием ферментов белки пищи расщепляются через ряд промежуточных продуктов до аминокислот. Из комбинации полученных аминокислот в организме создаются необходимые ему белки. Неиспользованные остатки белков подвергаются разрушению до более простых соединений и выводятся из организма.

Цветные реакции белков.

1. Биуретовая реакция.

При взаимодействии с солями меди (CuSO 4) в щелочной среде все белки дают фиолетовое окрашивание. Эта реакция является качественной на пептидные связи и подтверждает наличие их в белках и полипептидах. Для различных полипептидов окраска, возникающая при взаимодействии с солями меди, неодинакова: дипептиды дают синюю окраску, трипептиды–фиолетовую, а более сложные полипептиды–красную.

2. Ксантопротеиновая реакция.

При нагревании растворов белков с концентрированной азот­ной кислотой (HNO 3) они окрашиваются в жёлтый цвет. Реакция объясняется наличием в белках аминокислот, содержащих арома­тические углеводородные радикалы (С 6 Н 5 –), которые при взаимо­действии с азотной кислотой образуют нитросоединения, окрашен­ные в жёлтый цвет.

3. Цистиновая реакция (сульфгидрилъная).

Если прокипятить раствор белка с избытком едкого натра и прибавить несколько капель раствора ацетата свинца Рb(СН 3 СОО) 2 , то появляется буро-чёрное окрашивание или осадок.

Белок + NaOHNa 2 S+ др. вещества.

Na 2 S + Pb(CH 3 COO) 2 → PbS↓ + 2CH 3 COONa.

Реакция подтверждает наличие слабо связанной серы в белках.

Имеется и ряд других качественных реакций на белок.

Значение и применение белков. Белки являются важнейшей составной частью пищевых продуктов. Более 50% белков в рационе питания человека должны составлять белки животного происхождения. Взрослому человеку в сутки требуется 80–100 г белка, а при большой физической нагрузке – 120 г и более.

Белковые вещества находят широкое применение в производ­стве промышленных товаров (изделия из кожи, шерсти, меха, шёлка), в производстве клея, желатина, пластмасс (галалита), искусственной шерсти, для приготовления светочувствительных эмульсий в фотопромышленности и др.

Многие лекарственные препараты имеют белковую природу (инсулин, панкреотин и др.). Особо следует выделить биологические катализаторы – ферменты, также являющиеся белковыми веществами. Часто присутствуя лишь в ничтожных количествах, они способствуют быстрым химическим превращениям огромных количеств различных веществ в очень мягких условиях (низкая температура и т.д.).

Вирусы, бактерии также имеют белковую природу. Поэтому при консервировании пищевых продуктов, лечении различных заболеваний используют препараты, которые денатурируют белковые вещества (салициловая кислота, аспирин, салол, таннин, различные полифенолы, уксусная кислота и др.).

Белки являются веществами, совершенно необходимыми для жизни животных, растений, микроорганизмов. Сама жизнь является процессом сложных превращений белковых веществ.

Аминокислоты, аминокарбоновые кислоты – органические соединения, содержащие в своем составе одновременно как аминную (-NH 2) , так и карбоксильную (-СООН) группы.

Аминокислоты могут рассматриваться в качестве производных карбоновых кислот, в которых один или несколько атомов водорода заменены на аминогруппы.

Все протеиногенные аминокислоты являются ^5,-аминокислотами.

История открытия и номенклатура аминокислот

Так как у одной и той же аминокислоты может быть несколько источников происхождения, некоторые аминокислоты приведены в таблице дважды, в зависимости от даты открытия и источника. В таблице приведены наиболее известные и значимые аминокислоты.

Каждая из двадцати стандартных, и многие из нестандартных аминокислот, получили названия, в том числе, от источника, из которого впервые было выделено соединение: например, аспарагин выделен из спаржи (от латинского Asparagus), глутамин – из глютена пшеницы, тирозин – из казеина (от греческого `4,`5,`1,a2,`2, tyros – «сыр»).

Для сокращенной записи названий протеиногенных аминокислот используются коды, включающие в себя три первые буквы тривиального названия (за исключением аспарагина – «Асн», глутамина – «Глн», изолейцина – «Иле» и триптофана – «Трп». Для последнего также используется сокращение «Три»).

Иногда также используются обозначения Asx «аспарагиновая кислота, аспарагин» и Glx «глутаминовая кислота, глутамин». Существование подобных обозначений объясняется тем, что при гидролизе пептидов в щелочных или кислых средах, аспарагин и глутамин легко превращаются в соответствующие кислоты, из-за чего часто невозможно, без применения особых подходов, точно установить, какая именно аминокислота была в составе пептида.

Гидролиз (от древнегреческих P21,^8,`9,`1, – «вода» и _5,a3,`3,_3,`2, – «разложение») – водой, химическая реакция взаимодействия вещества с водой, при протекании которой происходит разложение вещества и воды с образованием новых соединений. Гидролиз соединений различных классов (белков, углеводов, жиров, сложных эфиров, солей) существенно различается. Гидролиз пептидов и белков происходит с образованием либо более коротких цепей (частичный гидролиз), либо смеси аминокислот (в ионной форме, полный гидролиз). Гидролиз пептидов может происходить как в щелочной или кислой среде, так и под действием ферментов. Ферментативный гидролиз важен тем, что протекает селективно, соответственно, расщепляются строго определенные участки пептидной цепи. Обычно гидролиз осуществляется в кислой среде, так как в условиях щелочного гидролиза многие аминокислоты неустойчивы. Кроме того, гидролизу подвергаются также аспарагина и глутамина.

Для формирования стабильных повторяющихся структур в белках, необходимо, чтобы все аминокислоты, входящие в их состав были представлены только одним энантиомером – L или D. В отличие от обычных химических реакций, в которых преимущественно образуются рацемические смеси стереоизомеров , у продуктов реакции биосинтеза в клетках есть только одна из форм. Данный результат достигается благодаря ферментам, имеющим несимметричные активные центры, и, следовательно, являющимися стереоспецифическими.

D-аминокислоты

D-аминокислоты синтезируются отдельными бактериями, в частности, сенной палочкой (Bacillus subtilis) и холерным вибрионом (Vibrio cholerae), которые используют D-форму аминокислот в качестве связующего компонента пептидогликанового слоя. Кроме того, D-аминокислоты регулируют работу ферментов, ответственных за армирование клеточных стенок.

Пептидные связи

Пептидная связь между лейцином и треонином в составе белка (шарико-стержневая модель).

Между карбоксильной группой одной ^5,-аминокислоты и аминогруппой другой может происходить реакция конденсации, продуктами которой являются дипептид и молекула воды. В образованном дипептидом остатке, аминокислоты соединены между собой CO-NH связью, которая называется пептидной (амидной).

Пептидные связи, независимо друг от друга, описали в 1902 году Эмиль Герман Фишер и Франц Гофмейстер .

Дипептид имеет два конца: N-, на котором размещена аминогруппа, и C-, на котором размещена карбоксильная группа. Каждый из концов может потенциально участвовать в последующей реакции конденсации с образованием линейных трипептидов, тетрапептидов, пентапептидов. Цепочки, содержащие 40 и более последовательно соединенных пептидными связями остатков аминокислот, называются полипептидами. Молекулы белков состоят из одного или нескольких полипептидных цепей.

Классификация аминокислот

Существует несколько классификаций аминокислот, в данной статье рассматриваются наиболее известные:

• Классификация аминокислот по заменимым и незаменимым,
• Классификация аминокислот на основе полярности боковых цепей,
• Классификация аминокислот по функциональным группам,
• Классификация аминокислот по аминоацил-тРНК-синтетазе,
• Классификация аминокислот по путям биосинтеза,
• Классификация аминокислот по характеру катаболизма,
• «Миллеровские» аминокислоты.

Нестандартные аминокислоты рассмотрены отдельно, в разделе, посвященному нестандартным аминокислотам.

Классификация аминокислоты по заменимым и незаменимым

Заменимые аминокислоты – это аминокислоты, поступающие в организм человека с белковой пищей, либо образующиеся в организме из иных аминокислот. Незаменимые аминокислоты – это аминокислоты, которые не могут быть получены в организме человека с помощью биосинтеза, поэтому должны постоянно поступать в виде пищевых белков. Их отсутствие в организме приводит к явлениям, угрожающим жизни.

Заменимыми аминокислотами являются: тирозин, глутаминовая кислота, глутамат, аспарагин, аспарагиновая кислота, цистеин, серин, пролин, аланин, глицин.

Для взрослого здорового человека незаменимыми являются аминокислоты фенилаланин, триптофан, треонин, метионин, лизин, лейцин, изолейцин и валин, для детей, дополнительно, гистидин и аргинин.

Классификация аминокислот на заменимые и незаменимые содержит ряд исключений:

Незаменимые аминокислоты

*) Указана наиболее значимая биологическая роль незаменимой аминокислоты в организме человека.

**) Указаны продукты питания с наибольшим содержанием незаменимой аминокислоты.

Заменимые аминокислоты

*) Указана наиболее значимая биологическая роль заменимой аминокислоты в организме человека.

**) Указаны продукты питания с наибольшим содержанием заменимой аминокислоты.

Классификация аминокислот на основе полярности боковых цепей

Свойства аминокислотных остатков в составе белков являются решающими для структуры и функционирования последних. Аминокислоты существенно отличаются по полярности боковых цепей (групп), и, следовательно, особенностями взаимодействия с молекулами воды (по ). На основании этих различий, протеиногенные аминокислоты классифицируются на четыре группы:

• аминокислоты с неполярными боковыми цепями,
• аминокислоты с полярными незаряженными боковыми цепями (иногда их разделяют на аминокислоты с неполярными алифатическими и неполярными циклическими боковыми цепями),
• аминокислоты с полярными отрицательно заряженными боковыми цепями,
• аминокислоты с полярными положительно заряженными боковыми цепями.

Иногда последние две группы объединяют в одну.

Аминокислоты с неполярными боковыми группами

В группу аминокислот с неполярными боковыми группами входит девять аминокислот, боковые группы которых являются неполярными и гидрофобными:

• Простейшей в этой группе аминокислот является глицин, вообще не имеющий боковой цепи (около ^5,-атома карбона, кроме карбоксильной и аминогруппы находятся два атома водорода). Хотя глицин и классифицируется как неполярная аминокислота, он не влияет на обеспечение гидрофобных взаимодействий в молекулах белков,
• Аланин, лейцин и изолейцин имеют алифатические углеводородные боковые группы – метильную, бутильную и изобутильную,
• Метионин является серосодержащей аминокислотой, боковая цепь которой представлена неполярным тиоловым эфиром,
• Иминокислота пролин содержит характерную пиролидиновую циклическую структуру, в составе которой вторичная аминогруппа (иминогруппа) содержится в фиксированной конформации. Поэтому участки полипептидных цепей, содержащих пролин, наименее гибкие,
• В состав молекул фенилаланина и триптофана входят крупные неполярные циклические боковые группы – фенильная и индольная,
• Девятой аминокислотой с неполярной боковой группой является валин.

Аминокислоты с полярными боковыми цепями вносят вклад в структуру полипептидов благодаря гидрофобным взаимодействиям: например, в составе водорастворимых глобулярных белков они группируются внутри молекулы. Неполярные группы этих аминокислот также образуют поверхности контакта интегральных мембранных белков с гидрофобными частями липидных мембран.

Аминокислоты с полярными незаряженными боковыми группами

В группу аминокислот, имеющих полярные незаряженные боковые группы входят:

• серин,
• треонин,
• аспарагин,
• глутамин,
• тирозин,
• цистеин.

Аминокислоты серин и треонин содержат гидроксильную группу, аспарагин и глутамин – амидную, тирозин – фенольную.

В состав цистеина входит тиольная группа –SH, благодаря чему две молекулы (или их остатки в составе пептидов) цистеина могут соединяться дисульфидной связью, формирующейся путем окисления –SH групп. Подобные связи важны для формирования и поддержания структуры белков. Поскольку две молекулы цистеина соединены дисульфидной связью, ранее цистеин считались самостоятельной аминокислотой (соединение называлось цистином, сегодня этот термин употребляется редко).

Аминокислоты с полярными отрицательно заряженными боковыми группами

Существует две протеиногенных аминокислоты с полярными отрицательно заряженными боковыми группами, имеющие суммарный отрицательный заряд при физиологическом pH (7,0): аспарагиновая и глутаминовая кислоты. Обе имеют по дополнительной карбоксильной группе, их ионизированные формы называются аспартатом и глутаматом. Амиды этих аминокислот – аспарагин и глутамин также входят в состав белков.

Аминокислоты с полярными положительно заряженными боковыми группами

В группу протеиногенных аминокислот с полярными положительно заряженными боковыми группами (при физиологических значениях pH = 7,0) входят:

• лизин,
• аргинин,
• гистидин.

Лизин имеет дополнительную первичную аминогруппу в ^9,-положении. В состав аргинина входит гуанидиновые группировки, а гистидин содержит имидазольное кольцо. Из всех протеиногенных аминокислот, только гистидин имеет группу, ионизирующуюся при физиологическом pH (pK a = 6,0), поэтому его боковая цепь при pH 7,0 может быть нейтральной или положительно заряженной. Благодаря данному свойству, гистидин входит в состав активных центров многих ферментов, участвует в катализе химических реакций как донор / акцептор протонов.

Классификация аминокислот по функциональным группам

Функциональная группа – это структурный фрагмент органической молекулы (группы атомов), определяющий ее химические свойства. Старшая функциональная группа соединения является критерием его отнесения к тому или иному классу органических соединений.

Аминокислоты классифицируются по четырем функциональным группам:

• ароматической,
• алифатической,
• гетероциклической,
• иминокислотной.

Ароматичностью характеризуется совокупность энергетических и структурных и свойств отдельных циклических молекул, содержащих систему сопряженных двойных связей. Благодаря ароматичности, сопряженное (бензольное) кольцо ненасыщенных связей проявляет аномально высокую стабильность, большую, чем та, которую можно было бы ожидать только при одном сопряжении. Соответственно, ароматическая аминокислота – это аминокислота, содержащая ароматическое кольцо.

К ароматическим аминокислотам относятся:

• гистидин,
• триптофан,
• тирозин,
• фенилаланин,
• антраниловая кислота.

Алифатические соединения – соединения, не содержащие ароматических связей.

Алифатические аминокислоты:

• К моноаминомонокарбоновым (содержащим 1 аминогруппу и 1 карбоксильную группу) аминокислотам относятся лейцин, изолейцин, валин, аланин и глицин,
• К оксимоноаминокарбоновым аминокислотами (содержащим гидроксильную группу, 1 аминогруппу и 1 карбоксильную группу) относятся треонин и серин,
• К моноаминодикарбоновым (содержащим 1 аминогруппу и 2 карбоксильные группы) аминокислотам, за счет второй карбоксильной группы несущим в растворе отрицательный заряд, относятся аспартат и глутамат,
• К амидам моноаминодикарбоновых аминокислот относятся глутамин и аспарагин,
• К диаминомонокарбоновым (содержащим 2 аминогруппы и 1 карбоксильную группу) аминокислотам, несущим в растворе положительный заряд, относятся аргинин и лизин,
• К серосодержащим аминокислотам относятся метионин и цистеин.

Гетероциклические соединения, гетероциклы – органические соединения, содержащие циклы, в составе которых наряду с углеродом, присутствуют атомы и других элементов.

К гетероциклическим аминокислотам относятся:

• пролин, оксипролин (содержащие в своем составе гетероцикл пирролидин),
• гистидин (содержащий в своем составе гетероцикл имидазол),
• триптофан (содержащий в своем составе гетероцикл индол).

Иминокислоты – органические кислоты, содержащие в молекуле двухвалентную иминогруппу (=NH).

К иминокислотам относятся гетероциклические оксипролин и пролин.

Классификация аминокислот по аминоацил-тРНК-синтетазе

Аминоацил-тРНК-синтетаза, АРСаза, Aminoacyl tRNA synthetase, aaRS – фермент синтетаза (лигаза), катализирующий образование аминоацил-тРНК в реакции определенной аминокислоты с соответствующей ей молекулой тРНК. Аминоацил-тРНК-синтетазы обеспечивают соответствие .

тРНК (нуклеотидным триплетам генетического кода), включаемого в белок аминокислот, обеспечивая, тем самым, правильность происходящего в дальнейшем считывания генетической информации с мРНК во время синтеза белков на рибосомах. Для каждой аминокислоты существует собственная аминоацил-тРНК-синтетаза.

Все аминоацил-тРНК-синтетазы произошли от двух предковых форм и объединены на основе структурного сходства в два класса, отличающихся между собой по способу связывания и аминоацилирования тРНК, структуре аминоацилирующего (главного) домена, доменной организации.

Аминоацилирующий домен аминоацил-тРНК-синтетаз 1 класса образован , в основе которой лежит параллельный . Ферменты 1 класса являются, как правило, мономерами.

Для следующих аминокислот существуют аминоацил-тРНК-синтетазы 1 класса:

• триптофан,
• тирозин,
• аргинин,
• глутамин,
• глутамат,
• метионин,
• цистеин,
• лейцин,
• изолейцин,
• валин.

Ферменты 2 класса имеют в основе структуры аминоацилирующего домена антипараллельный ^6,-лист. Как правило, эти ферменты имеют четвертичную структуру (являются димерами).

Для следующих аминокислот существуют аминоацил-тРНК-синтетазы 2 класса:

• фенилаланин,
• гистидин,
• аспарагин,
• аспартат,
• треонин,
• серин,
• пролин,
• аланин,
• глицин.

Для лизина существуют аминоацил-тРНК-синтетазы обоих классов.

Классификация аминокислот по путям биосинтеза

Биосинтез – это процесс синтеза природных органических соединений живыми организмами. Путь биосинтеза соединения – это последовательность реакций, как правило, генетически детерминированных (ферментативных), приводящих к образованию органического соединения. Иногда встречаются и спонтанные реакции, обходящиеся без ферментативного катализа, например: в процессе биосинтеза аминокислоты лейцин, одна из реакций является спонтанной и протекает без участия фермента. Биосинтез одних и тех же соединений может идти самыми различными путями из различных или из одних и тех же исходных соединений.

Одна и та же аминокислота может образовываться разными путями, при этом разные пути могут иметь схожие этапы. На основании существующих представлений о семействах аминокислот аспартата, глутамата, серина, , и шикимата , можно классифицировать членов этих семейств по путям биосинтеза следующим образом.

Семейство аспартата :

• аспарагиновая кислота,
• аспарагин,
• лизин,
• метионин,
• изолейцин,
• треонин.

Семейство глутамата :

• глутаминовая кислота,
• глутамин,
• пролин,
• аргинин.

Семейство пирувата :

• лейцин,
• валин,
• аланин.

Семейство серина :

• серин,
• глицин,
• цистеин.

Семейство пентоз :

• триптофан,
• тирозин,
• фенилаланин,
• гистидин.

Семейство шикимата :

• триптофан,
• тирозин,
• фенилаланин.

Несмотря на то, что у семейств пентоз и шикимата частично общие члены, по путям биосинтеза, из-за частностей, их правильнее классифицировать именно указанным образом.

Классификация аминокислот по характеру катаболизма

Катаболизм, диссимиляция, энергетический обмен – процессы разложения (метаболического распада) на более простые вещества или окисления какого-либо вещества, протекающие обычно с высвобождением энергии в виде или тепла. В результате катаболических реакций сложные вещества утрачивают свою специфичность для данного организма в результате распада до более простых (например, белки распадаются до аминокислот с выделением тепла).

По характеру продуктов катаболизма, протеиногенные аминокислоты классифицируются по трем группам (в зависимости от пути биологического распада):

1. Глюкогенные аминокислоты – при распаде дающие , не повышающие уровень кетоновых тел, способные относительно легко становиться субстратом для глюконеогенеза: оксалоацетат, фумарат, сукцинил-КоА, ^5,-кетоглутарат, пируват. К глюкогенным аминокислотам относятся гистидин, аргинин, глутамин, глутаминовая кислота, аспарагин, аспарагиновая кислота, метионин, цистеин, треонин, серин, пролин, валин, аланин и глицин,

2. Кетогенные аминокислоты – распадающиеся до ацетоацетил-КоА и ацетил-КоА, повышающие уровень кетоновых тел в крови, преобразующиеся, в первую очередь, в липиды. К кетогенным аминокислотам относятся лизин и лейцин,

3. При распаде глюко-кетогенных (смешанных) аминокислот образуются метаболиты обоих типов. К глюко-кетогенным аминокислотам относятся триптофан, тирозин, фенилаланин и изолейцин.

«Миллеровские» аминокислоты

«Миллеровские» аминокислоты – это аминокислоты, получающиеся в условиях, близких к эксперименту Миллера – Юри, проведенному Стэнли Ллойдом Миллером (Stanley Lloyd Miller) и Гарольдом Клейтоном Юри (Harold Clayton Urey) в 1953 году. В ходе эксперимента моделировались гипотетические условия раннего периода развития Земли для проверки возможности химической эволюции. Эксперимент Миллера – Юри, фактически, являлся экспериментальным тестом гипотезы того, что условия, существовавшие на примитивной Земле, способствовали химическим реакциям, способным привести к синтезу органических молекул из неорганических. В результате эксперимента, длившегося неделю, были получены (точнее установлено наличие при первичном анализе результатов) пять аминокислот, а также липиды, сахара и предшественники нуклеиновых кислот.

В 2008 году был проведен повторный, более точный анализ результатов эксперимента, благодаря которому было установлено, что «миллеровских» аминокислот не 5, а 22 (включая глутаминовую кислоту, аспарагиновую кислоту, треонин, серин, пролин, лейцин, изолейцин, валин, аланин, глицин).

«Нестандартные» аминокислоты

Нестандартные («неканонические») аминокислоты – это аминокислоты, обнаруженные в составе белков, встречающихся во всех живых организмах, при этом не входящие в «основной» список 20 протеиногенных ^5,-аминокислот, кодируемых универсальным генетическим кодом.

Всего существует 23 протеиногенные аминокислоты, объединяющиеся в пептидные цепи (полипептиды), являющиеся строительным материалом для построения белков. Из 23 протеиногенных, лишь 20 кодируются непосредственно триплетными кодонами в генетическом коде.

Оставшиеся три относятся к «нестандартным» или «неканоническим»):

1. селеноцистеин – аналог цистеина (с заменой атома серы на атом селена), присутствует во многих прокариотах и в большинстве эукариотов,
2. пирролизин – производное аминокислоты лизин, встречается у метаногенных организмов и других эукариотов,
3. N-формилметионин – модифицированный метионин, является инициаторной аминокислотой всех полипептидных цепей прокариот (за исключением архебактерий), по окончании синтеза отщепляется от полипептида.

Если исключить N-формилметионин, то к протеиногенным можно причислить только 22 аминокислоты. Нестандартные, трансляционно включаемые селеноцистеин и пирролизин, иногда причисляются к стандартным в качестве 21-й и 22-й аминокислоты. Дело в том, что пирролизин и селеноцистеин включаются в белки при помощи уникального синтетического механизма: пирролизин кодируется с кодоном , который в других организмах обычно выполняет функцию стоп-кодона (ранее считалось, что за кодоном UAG следует PYLIS последовательность ), а селеноцистеин образуется, когда транслируемый мРНК включает SECIS элемент , вызывающий кодон UGA вместо стоп-кодона. Таким образом, относить или нет пирролизин и селеноцистеин к нестандартным аминокислотам – зависит от методологии классификации, в любом случае обе аминокислоты являются протеиногенными. В данной статье, указанные аминокислоты относятся к нестандартным.

Нестандартные аминокислоты могут включаться в полипептидную цепь, как в процессе биосинтеза белка, так и в процессе посттрансляционной модификации, то есть дополнительных ферментативных реакций (иными словами, в результате посттрансляционных модификаций из стандартных аминокислот возникают нестандартные).

К первой группе нестандартных аминокислот, появляющихся в результате биосинтеза, относятся селеноцистеин и пирролизин, входящие в состав белков при считывании стоп-кодона специализированными тРНК.

Особым примером нестандартных аминокислот является редкая аминокислота селеноцистеин, производная цистеина, однако вместо атома серы содержащая селен. В отличие от многих других нестандартных аминокислот, входящих в состав белков, селеноцистеин образуется не в результате модификации остатка в уже готовой полипептидной цепи, а включается в него во время трансляции. Селеноцистеин кодируется кодоном UGA, что, при обычных условиях, означает завершение синтеза.

Подобно селеноцистеину, пирролизин, использующийся некоторыми метаногенными бактериями при выработке метана, кодируется в этих организмах стоп-кодоном.

Ко второй группе нестандартных аминокислот, появляющихся в результате посттрансляционных модификаций, относятся: 4-гидроксипролин, 5 – гидроксилизин, десмозин, N-метиллизин, цитруллин, а также D-изомеры стандартных аминокислот.

Благодаря способности отдельных остатков аминокислот модифицироваться в составе полипептидных цепей происходит образование нестандартных аминокислот, в частности, 5-гидроксилизина и 4-гидроксипролина, входящих в состав белка соединительной ткани коллагена (4-гидроксипролин, кроме того, присутствует в клеточных стенках растений). Другая «нестандартная» аминокислота – 6-N-метиллизин является составной частью сократительного белка миозина, а сложная нестандартная аминокислота десмозин образуется из четырех остатков лизина и присутствует в фибриллярных белках эластина.

Отдельные белки, связывающие ионы кальция, например такие как протромбин, содержат ^7,-карбоксиглутаминовую кислоту.

Многие остатки аминокислот могут являться временно посттрансляционно модифицированными, в их задачи входит регуляция функции белков. К подобным модификациям относятся присоединения фосфатных, метильных, ацетильных, аденильных, АДФ-рибозильных и других групп.

Нестандартные аминокислоты низин и аламетицин, синтезирующиеся бактериями и растениями, входят в состав пептидных антибиотиков, лантионин – моносульфидный аналог цистина – совместно с ненасыщенными аминокислотами входит в состав лантибиотиков (пептидных антибиотиков бактериального происхождения).

D-аминокислоты входят в состав коротких (до 20 остатков) пептидов, синтезируемых энзиматично, а не на рибосомах. Данные пептиды в большом количестве встречаются в составе клеточных стенок бактерий, благодаря чему последние являются менее чувствительными к действию протеаз. D-аминокислоты содержат некоторые пептидные антибиотики, например валиномицин, грамицидин A, актиномицин D.

В общей сложности, в живых клетках встречается около 700 различных аминокислот, многие из которых выполняют самостоятельные функции:

• орнитин и цитруллин являются ключевыми метаболитами в цикле мочевины и в пути биосинтеза аргинина,
• гомоцистеин является промежуточным продукта метаболизма отдельных аминокислот,
• S-аденозилметионин выполняет функции метиллирующего агента,
• 1-аминоциклопропан-1-карбоксильная кислота (АСС) – небольшая по молекулярной массе, циклическая аминокислота, выступает промежуточным продуктом в синтезе растительного гормона этилена.

У растений, грибов и бактерий найдено большое количество аминокислот, функции которых до конца не выяснены, однако поскольку большинство из них ядовиты (например, азасерин и ^6,-цианоаланин), они могут обладать защитной функцией.

Некоторые из нестандартных аминокислот найдены в метеоритах, особенно в карбоновых хондритах.

Нестандартные аминокислоты, обнаруженные в гидролизатах природных белков:

Подавляющее большинство аминокислот можно получить при гидролизе белков или результате химических реакций.

Функции аминокислот

В дополнение к синтезу белков, стандартные и нестандартные аминокислоты в организме человека выполняют множество иных важных биологических функций:

• Глицин (анион глутаминовой кислоты) используется в качестве нейромедиатора при нервной передаче через химические синапсы,
• Функции нейромедиаторов также выполняет нестандартная аминокислота гамма-аминомасляная кислота, являющаяся продуктом декарбоксилирования глутамата, дофамин – производное тирозина, и серотонин, образующийся из триптофана,
• Гистидин является предшественником гистамина – локального медиатора воспалительных и аллергических реакций,
• Йодосодержащий гормон щитовидной железы тироксин образуется из тирозина,
• Глицин является одним из метаболических предшественников порфиринов (таких как дыхательный пигмент гем).

Применение аминокислот

В больницах и клиниках аминокислоты применяются в качестве парентерального питания ). Цистеин, участвующий в метаболизме хрусталика глаза, является компонентом глазных капель Вицеин (в комплексе с глутаминовой кислотой).

В пищевой промышленности, аминокислоты применяются в качестве вкусовых добавок. Например, натриевая соль глутаминовой кислоты (глутамат натрия) известна как «пищевая добавка E621» или «усилитель вкуса», также глутаминовая кислота является весьма важным компонентом при замораживании и консервировании. Благодаря присутствию глицина, метионина и валина, во время термической обработки продуктов питания удается получить специфические ароматы хлебобулочных и мясных изделий. Аминокислоты цистеин, лизин и глицин используются в качестве антиоксидантов, стабилизирующих ряд витаминов, например аскорбиновую кислоту, замедляющих пероксидное окисление липидов. Кроме того глицин применяется при производстве безалкогольных напитков и приправ. D-Триптофан используется при производстве диабетического питания.

Аминокислоты также являются компонентами спортивного питания (в изготовлении которого применяется, как правило, аланин, лизин, аргинин и глутамин), использующегося спортсмена, а также людьми, занимающимися бодибилдингом, пауэрлифтингом, фитнесом.

В ветеринарии и в животноводстве аминокислоты применяются для лечения и питания животных: многие растительные белки содержат лизин в крайне незначительных объемах, соответственно, лизин добавляется в корма сельскохозяйственных животных для сбалансирования по белковому питанию.

В сельском хозяйстве аминокислоты валин, глутаминовая кислота и метионин применяются для защиты растений от болезней, а глицин и аланин, обладающие гербицидным действием, используются для борьбы с сорняками.

Благодаря способности аминокислот к образуются полиамиды – белки, пептиды, а также энант, капрон и нейлон. Последние три применяются в промышленности при производстве корда, прочных тканей, сетей, канатов, веревок, трикотажных и чулочных изделий.

В химической промышленности аминокислоты используются в производстве добавок к моторному топливу, моющих средств.

Кроме того, аминокислоты применяются в микробиологической промышленности и при производстве косметики.

Родственные аминокислотам соединения

Существует ряд соединений, способных выполнять отдельные биологические функции аминокислот, однако ими не являющимися. Наиболее известным «родственным» аминокислотам соединением является таурин.

Таурин, 2-Аминоэтансульфоновая кислота – органическое соединение, , образующаяся в организме человека из цистеина, в небольших количествах присутствующая в тканях и желчи. Кроме того, в головном мозге таурин выполняет функции нейромедиаторной аминокислоты, тормозящей синаптическую передачу . Сульфокислота оказывает кардиотропное действие, обладает противосудорожной активностью.

В молекуле таурина карбоксильная группа отсутствует, несмотря на это, данную сульфокислоту, зачастую (ошибочно) называют серосодержащей аминокислотой. В физиологических условиях (pH = 7,3) таурин практически полностью существует в виде цвиттер-иона.

Примечания

Примечания и пояснения к статье «Аминокислоты».

• Аминогруппа , аминная группа – функциональная химическая одновалентная группа –NH 2 , органический радикал, содержащий один атом азота и два атома водорода. Аминогруппы содержится в органических соединениях – аминоспиртах, аминах, аминокислотах, других соединениях.
• Мономер (от древнегреческий _6,a2,_7,_9,`2, – «один» и _6,^1,`1,_9,`2, – «часть») – это низкомолекулярное вещество, образующее полимер в реакции полимеризации. В результате полимеризации природных мономеров – аминокислот, образуются белки. Мономерами также называются структурные единицы (повторяющиеся звенья) в составе полимерных молекул.
• Белки , протеины – высокомолекулярные органические вещества, состоящие из альфа-аминокислот, объединенных пептидными связями. Существуют простые белки , при гидролизе распадающиеся только на аминокислоты, и сложные белки (протеиды, холопротеины), в которых содержится простетическая группа (подкласс кофакторов), при гидролизе сложных белков, кроме аминокислот, освобождается небелковая часть или продукты ее распада. Белки-ферменты катализируют (ускоряют) протекание биохимических реакций, оказывая значимое влияние на процессы метаболизма. Отдельные белки выполняют механическую или структурную функцию, образуя цитоскелет, сохраняющий форму клеток. Кроме того, белки играют ключевую роль в сигнальных системах клеток, при иммунном ответе и в клеточном цикле. Белки являются основой для создания мышечной ткани, клеток, тканей и органов у человека.
• Посттрансляционная модификация – это ковалентная химическая модификация белка после его синтеза на рибосоме.
• Метаболиты
• Гомосерин , homoserine – природная аминокислота, схожая с серином, однако но не входящая в состав белков. Гомосерин является важным промежуточным соединением в клеточном метаболизме, например, в биосинтезе метионина и треонина.
• Транспортная РНК , тРНК, Transfer RNA, tRNA – рибонуклеиновая кислота, функцией которой является транспортировка аминокислот к месту синтеза белка. тРНК принимают самое непосредственное участие в наращивании полипептидной цепи, присоединяясь (будучи в комплексе с аминокислотой) к кодону мРНК, обеспечивая, тем самым, необходимую для образования новой пептидной связи конформацию комплекса. Для каждой аминокислоты существует собственная тРНК.
• По положению аминогруппы в структуре, аминокислоты подразделяются на ^5,-аминокислоты (аминогруппа присоединена к атому углерода, соседнему от атома углерода с карбоксильной группой), ^6,-аминокислоты (аминогруппа присоединена к атому углерода следующему через один после атома углерода с карбоксильной группой) и ^7,-аминокислоты (аминогруппа присоединена к атому углерода, соответственно расположенному через два атома углерода от карбоксильной группы).
• Систематическое название – официальное название в рамках номенклатуры Международного союза теоретической и прикладной химии (IUPAC, ИЮПАК). Номенклатура ИЮПАК – система наименований химических соединений и описания науки химии в целом. Аминокислоты описываются номенклатурой органических соединений ИЮПАК по правилам так называемой Синей книги (Blue Book).
• Сольволиз – реакция обменного разложения между растворенным веществом и растворителем. В отличие от сольватации, сольволиз приводит к образованию новых химических соединений определенного состава.
• Амиды – производные оксокислот (минеральных и карбоновых), формально являющиеся продуктами замещения гидроксильных групп –OH кислотной функции на аминогруппу (незамещенную и замещенную). Амиды также рассматриваются как ацилпроизводные аминов. Все амиды содержат одну или несколько амидных групп –NH 2 .
• Биоинформатика – совокупность подходов и методов, использующихся, в частности, в биофизике, биохимии, экологии, включающих в себя математические методы компьютерного анализа в сравнительной геномике, разработку программ и алгоритмов для предсказания пространственной структуры биополимеров, исследование стратегий, соответствующих вычислительных методологий, а также общее управление информационной сложности биологических систем. В биоинформатике используются методы прикладной математики, информатики и статистики.
• Изоэлектрическая точка – см. раздел «Кислотно-основные свойства аминокислот / Изоэлектрическая точка» .
• Индекс гидропатичности – это число, отражающее гидрофобные или гидрофильные свойства боковой цепи аминокислоты. Чем больше число, тем большей гидрофобностью обладает аминокислота. Термин предложен в 1982 году биохимиками Джеком Кайтом (Jack Kyte) и Расселом Дулиттлом (Russell Doolittle).
• Амфотерность (от древнегреческого O36,_6,`6,a2,`4,^9,`1,_9,_3, – «обоюдный, двойственный») – способность отдельных соединений и химических веществ проявлять в зависимости от условий как основные, так и кислотные свойства. Амфолитами, будут, в том числе, вещества, имеющие в своем составе функциональные группы, способные быть акцепторами и донорами протонов. Например, к амфотерным органическим электролитам относятся белки, пептиды и аминокислоты.
• pH , водородный показатель, кислотность – мера активности (в очень разбавленных растворах она эквивалентна концентрации) ионов водорода в растворе, количественно выражающая его кислотность. Значение pH принято измерять в значениях от 0 до 14, где pH = 7,0 считается нейтральной кислотностью (нормальная физиологическая кислотность у человека также равна 7, однако критические границы находятся в диапазоне от 5 до 9 pH). Наиболее простой и доступный способ проверить pH организма – pH анализ мочи электрического заряда. Под изоэлектрической точкой аминокислоты подразумевается такое значение pH, при котором максимальная доля молекул аминокислоты обладает нулевым зарядом, и, соответственно, в электрическом поле, аминокислота при таком pH наименее подвижна. Данное свойство можно использовать для разделения пептидов, белков и аминокислот.
• Изомерия (от древнегреческих O88,`3,_9,`2, – «равный» и _6,^1,`1,_9,`2, – «часть, доля») – явление, заключающееся в существовании химических соединений – изомеров – одинаковых по молекулярной массе и атомному составу, при этом различающихся по расположению или строению и атомов в пространстве и, вследствие чего, по свойствам.
• Энантиомеры (от древнегреческих O52,_7,^0,_7,`4,_3,_9,`2, – «противоположный» и _6,^1,`1,_9,`2, «мера, часть») – пара стереоизомеров, представляющих собой зеркальные отражения друг друга, не совмещаемые в пространстве. Классической примером энантиомеров являются ладони, имеющие одинаковую структуру, но различную пространственную ориентацию. Существование энантиомерных форм связано с наличием у молекулы свойства не совпадать в пространстве со своим зеркальным отражением (хиральности).
• Эмиль Герман Фишер , Hermann Emil Fischer (9 октября 1852– 15 июля 1919) – немецкий химик, изучавший синтез фенилгидразина, который был им применен как качественный реактив на альдегиды и кетоны, синтез виноградного и фруктового сахара, занимался разработкой эфирного метода анализа аминокислот, что привело к открытию аминокислот валина, пролина и оксипролина, доказал сходство естественных пептонов с полипептидами. В 1902 году Фишер был удостоен Нобелевской премии по химии «за эксперименты по синтезу веществ с сахаридными и пуриновыми группами» .
• Рибосома – основной немембранный органоид живой клетки, необходимый для биосинтеза белка из аминокислот по заданной матрице на основе генетической информации, предоставляемой матричной РНК (мРНК) (данный процесс именуется трансляцией).
• Рацемическая смесь стереоизомеров не обладает оптической активностью, образуется при смешивании L– и D-форм одной аминокислоты.
• Франц Гофмейстер , Franz Hofmeister (30 августа 1850 – 26 июля 1922) – один из первых ученых, серьезно занявшихся изучением белков. Гофмейстер известен своими исследованиями солей, оказывающих влияние на растворимость и конформационную стабильность белков. Гофмейстер был первым, кто предположил, что полипептиды являются аминокислотами, соединенными пептидной связью (хотя, на самом деле, он открыл модель первичной структуры белка).
• Фенилкетонурия (фенилпировиноградная олигофрения) – редкое наследственное (генетически обусловленное) заболевание, проявляющееся, как правило, в первый год жизни ребенка, связанное с нарушением метаболизма аминокислот, в основном фенилаланина. Фенилкетонурия сопровождается накоплением фенилаланина и его токсических продуктов, что приводит к тяжелому поражению центральной нервной системы, проявляющемуся, в частности, в нарушении умственного развития. Несмотря на то, что в названии болезни звучат кетоны (фенилкетонурия, где «фенил» – фенилаланин, «кетон» – кетоны, «урия» – моча), при данном заболевании кетоны с мочой не выделяются. Кетоны выступают продуктами обмена фенилаланина, в моче появляются фенилуксусная и фенилмолочная кислота.
• Аминокислоты с разветвленными боковыми цепями, разветвленные аминокислоты, branched-chain amino acid, BCAA, группа протеиногенных (стандартных) аминокислот, характеризующихся разветвленным строением алифатической боковой цепи. К разветвленным аминокислотам относятся валин, изолейцин и лейцин. Аминокислоты с разветвленными боковыми цепями подвергаются катаболическим превращениям (в отличие от большинства других аминокислот, метаболизирующих в печени), главным образом, в почках, жировой ткани, нейронах, сердечной мышце и скелетных мышцах.
• Кетоацидоз, диабетический кетоацидоз – вариант метаболического ацидоза, связанный с нарушением углеводного обмена. Кетоацидоз развивается в результате недостаточности гормона поджелудочной железы инсулина: повышенного уровня глюкозы и кетоновых тел в крови, образованных в результате липолиза (нарушения обмена жирных кислот) и дезаминирования аминокислот. Наиболее частой причиной развития выраженного кетоацидоза является сахарный диабет 1 типа . Существует недиабетический кетоацидоз (нервно-артритический диатез , мочекислый диатез, ацетонемический синдром у детей) – совокупность симптомов, обусловленных повышением концентрации кетоновых тел в плазме крови – патологическое состояние, встречающееся, как правило, у детей.
• Коллаген , collagen — фибриллярный белок, основной структурный белок межклеточного матрикса, составляющий от 25 до 33% общего количества белка в организме (~6% массы тела). Синтез коллагена протекает в фибробласте и ряд стадий вне фибробласта. Будучи основой соединительной ткани организма (кость, сухожилие, дерма, хрящ, кровеносные сосуды, зубы), коллаген обеспечивает ее эластичность и прочность.

  Высокоспецифичным ферментом, расщепляющим пептидные связи в определенных участках спирализованных областей коллагена (с выделением свободной аминокислоты оксипролин, в частности) является коллагеназа . Образующиеся в результате разрушения коллагеновых волокон (под воздействием коллагеназы) аминокислоты участвуют в построении клеток и восстановлении коллагена.

  Коллагеназа широко используется в медицинской практике для лечения ожогов в хирургии и для лечения гнойных заболеваний глаз в офтальмологии. В частности, коллагеназа входит в состав полимерных дренирующих сорбентов «Асептисорб» (Асептисорб-ДК) производства компании «Асептика», применяющихся при лечении гнойно-некротических ран.

• Зубная эмаль , tooth enamel — твердая минерализованная ткань белого или слегка желтоватого цвета, покрывающая снаружи коронку зуба и защищающая пульпу и дентин от воздействия внешних раздражителей. Зубная эмаль является самой твердой тканью в организме человека, что объясняется высоким содержанием в ней неорганических веществ — до 97 % (главным образом — кристаллов гидроксиапатита). Располагаясь в ротовой полости, естественная среда в которой — щелочная, зубная эмаль также нуждается в поддержке щелочного баланса. После каждого приема пищи, в результате расщепления углеводов, а также под влиянием различных бактерий, перерабатывающих остатки пищи и выделяющих кислоты, щелочная среда нарушается, следствием чего является разъедание эмали зубов кислотами, что и приводит к развитию кариеса. Нарушение целостности зубной эмали является одной из причин зубной боли Пируваты (соли пировиноградной кислоты) – важные химические соединения в биохимии, являющиеся конечным продуктом метаболизма глюкозы (сахара) в процессе гликолиза. Пируват может быть превращен обратно в глюкозу в процессе глюконеогенеза, в жирные кислоты или энергию через ацетил-кофермент А, в аминокислоту аланин, в этанол.
• Шикиматный путь – метаболический путь, промежуточным метаболитом которого является шикимат (шикимовая кислота). Шикиматный путь отмечается как специализированный путь биосинтеза бензоидных ароматических соединений, благодаря которому синтезируются, в том числе, аминокислоты триптофан, тирозин, фенилаланин.
• Биологический распад, биодеградация, биоразложение – разрушение сложных веществ в результате деятельности живых организмов.
• Аденозинтрифосфат, АТФ – нуклеозидтрифосфат, играющий исключительно важную роль в обмене веществ и энергии в организмах, в первую очередь АТФ известен как универсальный источник энергии для всех биохимических процессов, протекающих в живых системах.
• Метаболиты – промежуточные продукты обмена веществ (метаболизма) в живых клетках. Многие метаболиты оказывают регулирующее влияние на физиологические и биохимические процессы в организме. Метаболиты подразделяются на первичные (органические вещества, присутствующие во всех клетках организма и необходимые для жизнедеятельности, к ним относятся нуклеиновые кислоты, липиды, белки и углеводы) и вторичные (органические вещества, синтезируемые организмом, однако в репродукции, развитии или росте не участвующие). Классическим примером первичного метаболита является глюкоза.
• Стоп-кодон, кодон терминации, stop codon, termination codon – единица генетического кода, триплет (тройка нуклеотидных остатков) в ДНК – кодирующий терминацию (прекращение) транскрипции (синтез полипептидной цепи). Стоп кодоны могут вызывать как обязательное прекращение синтеза, так и являться условными. UAG-кодон – условный терминаторный кодон и супрессируемые Amber-мутации вызывают преждевременную терминацию трансляции. В митохондриальной ДНК, UAG-кодон вызывает безусловное прекращение трансляции.
• PYLIS (pyrrolysine insertion sequence, последовательность вставки пирролизина) downstream sequence, – шпилькообразная структура, появляющаяся в некоторых последовательностях мРНК. Как считалось ранее, данный структурный мотив вызывает стоп-кодон UAG для трансляции в аминокислоту пирролизин, вместо окончания трансляции белка. Однако в 2007 году было установлено, что PYLIS последовательность на UAG стоп-кодон не оказывает никакого влияния.
• SECIS-элемент, selenocysteine insertion sequence, последовательность вставки селеноцистеина – участок РНК длиной ~60 нуклеотидов, формирующий шпилькообразную структуру. Данный структурный мотив заставляет стоп-кодон UGA кодировать селеноцистеин.
• Парентеральное питание, внутривенное питание – способ введения питательных веществ в организм человека методом внутривенной инфузии (в обход желудочно-кишечного тракта). В частности, для парентерального питания применятся фибриносол (гидролизат фибрина крови, содержащий свободные аминокислоты и отдельные пептиды), аминотроф (гидролизат казеина, содержащий, в частности, L-триптофан), гидролизин (гидролизат белков крови телят), ваминолакт (смесь 18 аминокислот, соответствующих составу грудного молока), полиамин (сбалансированная смесь, состоящая из 13 L-аминокислот (из них 8 незаменимых) и D-сорбита).
• Липотропный фактор содержит три вещества, стимулирующие метаболизм жиров, способствующие предотвращению накоплению и удалению жиров из печени – метионин (серосодержащая аминокислота), холин (витамин B4) и инозитол (витамин B8). Метионин, отдельно, способствует удалению токсинов, образующихся во время утилизации жиров.
• Поликонденсация – процесс синтеза полимеров из полифункциональных соединений, сопровождающийся, обычно, выделением низкомолекулярных побочных продуктов при взаимодействии функциональных групп. В промышленности поликонденсацией получают линейные (полисилоксаны, полиэфиры, поликарбонаты, полиуретаны и полиамиды) и сетчатые (фенол-альдегидные, мочевино-альдегидные, меламин-альдегидные и алкидные смолы) полимеры. В живых организмах поликонденсацией (с участием комплексов ферментов) синтезируются практически все биополимеры (в том числе белки, РНК, ДНК).
• Сульфоновые кислоты, сульфокислоты – органические соединения общей формулы R-SO 2 OH либо RSO 3 H, где R – органический радикал. Сульфоновые кислоты рассматриваются как органические соединения, замещенные по углероду сульфогруппой –SO 3 H, обладающими всеми свойствами, присущими кислотам. Природными сульфокислотами являются и таурин и цистеиновая кислота (промежуточный продукт окисления цистеина в процессе образования таурина).
• Синаптическая передача, нейротрансмиссия, нейропередача – электрические движения в синапсах (местах контакта между двумя нейронами или между нейроном и получающей сигнал эффекторной клеткой), вызванные распространением нервных импульсов.

При написании статьи об аминокислотах в качестве источников использовались материалы информационных и справочных интернет-порталов, сайтов новостей NCBI.NLM.NIH.gov, Biology.Arizona.edu, Britannica.com, ProteinStructures.com, NYU.edu, FAO.org, Organic-Chemistry.org, Biology.UCSD.edu, Chemistry.Stanford.edu, News.Stanford.edu, MedicineNet.com, MicroBiologyOnline.org.uk, ScienceDirect.com, Nature.com, Journals.Elsevier.com, ScienceDaily.com, VolgMed.ru, MRSU.ru, SGU.ru, ULSU.ru, KurskMed.com, Википедия, а также следующие печатные издания:

• Emil Fischer «Untersuchungen ü,ber Aminosä,uren, Polypeptide und Proteine II (1907–1919)». Издательство «Springer-Verlag Berlin Heidelberg GmBH», 1923 год, Гейдельберг, Германия,
• Туракулов Я. Х. (редактор) «Тиреоидные гормоны. Биосинтез, физиологические эффекты и механизм действия». Издательство «ФАН», 1972 год, Ташкент,
• Петровский Б. В. (редактор) «Большая медицинская энциклопедия». Издательство «Советская энциклопедия», 1974 год, Москва,
• Садовникова М. С., Беликов В. М. «Пути применения аминокислот в промышленности». Журнал «Успехи химии», №47, 1978 год, Москва,
• Ешкайт Х., Якубке Х.-Д. «Аминокислоты. Пептиды. Белки». Издательство «Мир», 1985 год, Москва,
• Кочетков Н. А., Членов М. А. (редакторы) «Общая органическая химия. Том 10». Издательство «Химия», 1986 год, Москва,
• Айала Ф., Кайгер Дж. «Современная генетика». Издательство «Мир», 1987 год, Москва,
• Овчинников Ю. А. «Биоорганическая химия». Издательство «Просвещение», 1987 год, Москва,
• Березов Т. Т., Коровкин Б. Ф. «Биологическая химия». Издательство «Медицина», 1998 год, Москва,
• Энтелис Н. С. «Аминоацил-тРНК-синтетазы: два класса ферментов». Соросовский образовательный журнал, № 9, 1998 год, Москва,
• Филиппович Ю. Б. «Основы биохимии». Издательство «Агар», 1999 год, Москва,
• Шамин А. Н. «История химии белка». Издательство «КомКнига», 2006 год, Москва,
• Опейда Й., Швайка О. «Глоссарий терминов по химии». Издательство «Вебер» (донецкое отделение), 2008 год, Донецк,
• Болотин С. Н., Буков Н. Н., Волынкин В. А., Панюшкин В. Т. «Координационная химия природных аминокислот». Издательство «URSS», 2008 год, Москва,
• Lee Russell McDowell «Vitamins in animal and human nutrition». Издательство «John Wiley & Sons», 2008 год, Нью-Йорк, США,
• Коничев А. С., Севастьянова Г. А. «Молекулярная биология. Высшее профессиональное образование». Издательство «Академия», 2008 год, Москва,