اسیدهای آمینه "غیر استاندارد". واکنش های اسید آمینه نمک سدیم اسید آمینه

گلیسین (اسید آمینه استیک، گلیکوکول، Gly، G)

جرم مولکولی 75.07; کریستال های بی رنگ؛ ذوب شدن 232-236 درجه سانتیگراد (با تجزیه). بسیار محلول در آب، نامحلول در اکثر حلال های آلی. در 25 درجه سانتی گراد p K a 2.34 (COOH) و 9.6 (NH 2)؛ آر من 5,97.

از نظر خواص شیمیایی، گلیسین یک اسیدآمینه آلیفاتیک معمولی است. تعیین کمی بر اساس تشکیل محصولات رنگی با o-phthalaldehyde (واکنش Zimmermann) است. بیشتر از سایر اسیدهای آمینه در پروتئین ها یافت می شود. به عنوان پیش ساز در بیوسنتز ترکیبات پورفیرین و بازهای پورینی عمل می کند. گلیسین یک آمینو اسید رمزگذاری شده، غیر ضروری است. بیوسنتز آن با ترانس آمیناسیون اسید گلیوکسیلیک، برش آنزیمی سرین و ترئونین انجام می شود. لیسین از اسید کلرواستیک و NH 3 سنتز می شود. در طیف NMR در D 2 O، شیفت شیمیایی پروتون های گروه CH 2 3.55 ppm است. نمک داخلی گلیسین (CH 3) 3 + NCH 2 COO بتائین نامیده می شود.

گلیسین برای سنتز پپتیدها، به عنوان جزئی از محلول های بافر، در مخلوط با سایر اسیدهای آمینه - برای تغذیه تزریقی استفاده می شود.

کروماتوگرام نمونه های حاوی این ماده

خواص اسیدهای آمینهرا می توان به دو گروه شیمیایی و فیزیکی تقسیم کرد.

خواص شیمیایی اسیدهای آمینه

بسته به ترکیبات، اسیدهای آمینه می توانند خواص مختلفی از خود نشان دهند.

فعل و انفعالات اسید آمینه:

اسیدهای آمینه به عنوان ترکیبات آمفوتریک، هم با اسیدها و هم با قلیاها نمک تشکیل می دهند.

به عنوان اسیدهای کربوکسیلیک، اسیدهای آمینه مشتقات عملکردی را تشکیل می دهند: نمک ها، استرها، آمیدها.

برهمکنش و خواص اسیدهای آمینه با دلایل:
نمک ها تشکیل می شوند:

NH 2 -CH 2 -COOH + NaOH NH 2 -CH 2 -COONa + H2O

نمک سدیم + اسید 2 آمینو استیک نمک سدیم اسید آمینه استیک (گلیسین) + آب

تعامل با الکل ها:

اسیدهای آمینه می توانند در حضور گاز هیدروژن کلرید با الکل ها واکنش داده و به آن تبدیل شوند استر. استرهای اسید آمینه ساختار دوقطبی ندارند و ترکیبات فرار هستند.

NH 2 -CH 2 -COOH + CH 3 OH NH 2 -CH 2 -COOCH 3 + H 2 O.

متیل استر / 2- آمینو استیک اسید /

اثر متقابل آمونیاک:

آمیدها تشکیل می شوند:

NH 2 -CH(R) -COOH + H-NH 2 = NH 2 -CH(R) -CONH 2 + H 2 O

برهمکنش اسیدهای آمینه با اسیدهای قوی:

ما نمک دریافت می کنیم:

HOOC-CH 2 -NH 2 + HCl → Cl (یا HOOC-CH 2 -NH 2 *HCl)

اینها خواص شیمیایی پایه اسیدهای آمینه هستند.

خواص فیزیکی اسیدهای آمینه

اجازه دهید خواص فیزیکی اسیدهای آمینه را فهرست کنیم:

• بی رنگ
• شکل کریستالی داشته باشد
• اکثر اسیدهای آمینه طعم شیرینی دارند، اما بسته به رادیکال (R)، می توانند تلخ یا بی مزه باشند
• به راحتی در آب حل می شود، اما در بسیاری از حلال های آلی ضعیف است
• اسیدهای آمینه دارای خاصیت فعالیت نوری هستند
• با تجزیه در دمای بالای 200 درجه سانتیگراد ذوب می شود
• غیر فرار
• محلول های آبی اسیدهای آمینه در محیط های اسیدی و قلیایی جریان الکتریکی را هدایت می کنند

آمینو اسید – اینها مشتقاتی از اسیدهای آلی حاوی یک یا چند گروه آمینه (NH 2) در رادیکال هستند.

با توجه به نامگذاری منطقی، نام آنها دارای پیشوند "آمینو" و حروف الفبای یونانی (α-، β-، γ- و غیره) است که نشان دهنده موقعیت گروه آمینه در رابطه با گروه کربوکسیل است.

4-آمینو بوتان

(γ-آمینوبوتیریک)

پروتئین ها حاوی اسیدهای آمینه α هستند که نام های بی اهمیتی دارند.

اسیدهای آمینه به مونوآمینوکربوکسیلیک، دی آمینو کربوکسیلیک، آمینودی کربوکسیلیک، معطر و هتروسیکلیک تقسیم می شوند: CH3 –CHNH2 –COOH آلانین (α-آمینوپروپیونیک اسید) دی آمینوکاپروئیک اسید)؛ COOH-CH 2 -CHNH 2 -COOH آسپارتیک اسید (آ-آمینو سوکسینیک اسید). C6H5-CH2-CHNH2-COOH فنیل آلانین (α-آمینو-β-فنیل پروپیونیک اسید).

(پیرولیدین-α-کربوکسیلیک اسید).

همه اسیدهای آمینه α، که اغلب در موجودات زنده یافت می شوند، دارای نام های بی اهمیتی هستند که معمولاً در ادبیات استفاده می شود.

خواص اسیدهای آمینهآمینو اسیدها مواد کریستالی هستند که معمولاً طعمی شیرین دارند و به راحتی در آب حل می شوند.

بسته به تعداد گروه های عامل آمینه یا کربوکسیل در یک اسید آمینه، می تواند دارای خواص بازی (لیزین) یا اسیدی (اسید آسپارتیک) باشد.

یک گروه آمینه و یک گروه کربوکسیل قادر به تشکیل یک یون دوقطبی یا نمک داخلی هستند:

NH 2 –CH 2 –COOH →NH 3 + –CH 2 –COO – .

حضور گروه های –NH 2 و –COOH در آمینو اسیدها خواص آمفوتریک آنها را تعیین می کند (آنها هم با بازها و هم با اسیدها در تعامل هستند).

H 2 N-CH 2 -COOH +NaOH→H2N-CH2 -COONa+ H2O

نمک گلیسین سدیم

H 2 N-CH 2 -COOH +HCl→Cl -

نمک هیدروکلراید گلیسین

اسیدهای آمینه با الکل ها استرها را تشکیل می دهند.

H 2 N-CH 2 -COOH + NOCH 3 NH 2 – CH 2 – COOCH 3 + H 2 O

گلیسین متیل استر

تشکیل نمک های مس داخل کمپلکس مشخص است. از این واکنش می توان برای جداسازی اسیدهای آمینه استفاده کرد.

نمک گلیسین مس

هنگامی که گرم می شود، اسیدهای آمینه α به 1،4-دیکتوپی پرازین تبدیل می شوند.

β -اسیدهای آمینه با حرارت دادن به راحتی آمونیاک را از دست می دهند و اسیدهای غیر اشباع را تشکیل می دهند.

اسید اکریلیک

γ، δ، ε-اسیدهای آمینه هنگامی که گرم می شوند به آمیدهای حلقوی - لاکتام ها تبدیل می شوند.

ε-آمینوکاپروئیک اسید کاپرولاکتام

عمده این محصول برای تولید الیاف پلی آمید - نایلون استفاده می شود.

اسیدهای آمینه حاوی یک گروه آمینه در موقعیت α تحت یک واکنش کم آبی برای تشکیل پلی پپتید قرار می گیرند.

گلیسین آلانین سیستئین

نام پلی پپتید از نام رادیکال های اسیدی و نام کامل اسیدی که گروه کربوکسیل در آن ذخیره می شود تشکیل شده است.

روش های به دست آوردن.اسیدهای آمینه را می توان با هیدرولیز پروتئین ها یا از اسیدهای هالوژنه تحت تأثیر آمونیاک به دست آورد:

α-بروموپروپیونیک اسید آلانین

اسیدهای آمینه α بخشی از پروتئین غذا هستند و به دو دسته قابل تعویض و غیر قابل تعویض تقسیم می شوند.

آمینو اسیدهای غیر ضروری را می توان توسط بدن انسان یا حیوان سنتز کرد. اسیدهای آمینه ضروری (متیونین، والین، لوسین، فنیل آلانین، ایزولوسین، تریپتوفان، لیزین، ترئونین) در یک ارگانیسم زنده تشکیل نمی شوند و برای عملکرد طبیعی آن باید با غذا تامین شوند. به عنوان مثال، کمبود لیزین بر عملکرد خونساز و کلسیفیکاسیون استخوان تأثیر می گذارد. متیونین اثر ضد اسکلروتیک دارد. تریپتوفان برای فرآیند رشد و متابولیسم مهم است.

منبع طبیعی اسیدهای آمینه α، مواد پروتئینی هستند (در طول هیدرولیز).

اسیدهای آمینه بخشی از گیاهان، میکروارگانیسم ها، حیوانات و انسان ها هستند و نقش بسیار زیادی در فرآیندهای زندگی موجودات دارند.

سنجاب ها – اینها ترکیبات آلی طبیعی حاوی نیتروژن با مولکولی بالا هستند که مولکولهای آنها از اسیدهای آمینه α که توسط پیوندهای پپتیدی به هم متصل شده اند ساخته شده اند، یعنی پروتئین ها پلی پپتید هستند.

تعادل تعادل تعادل

آلانین سرین سیستئین

پروتئین ها به طور گسترده در طبیعت، به ویژه در حیوانات و انسان ها توزیع می شوند. مقدار زیادی پروتئین در استخوان ها، غضروف ها، ماهیچه ها و بافت های عصبی یافت می شود. پروتئین ها مو، پشم، پر، فلس ماهی، سم، شاخ و غیره را تشکیل می دهند. پروتئین ها در تخم پرندگان یافت می شوند و بخشی از شیر، خون و غیره هستند. آنزیم ها، هورمون ها و ویروس ها نیز ماهیتی پروتئینی دارند.

ساختار پروتئین هاهمه پروتئین ها حاوی کربن، هیدروژن، اکسیژن، نیتروژن (به ندرت S، P، Fe) هستند.

وزن مولکولی پروتئین ها بسیار بزرگ است - از 5000 تا چندین میلیون.

دنباله ای که بقایای اسیدهای آمینه α در زنجیره به آن متصل می شوند نامیده می شود ساختار اولیهسنجاب برای هر نوع پروتئین کاملاً منحصر به فرد است.

زنجیره پلی پپتیدی معمولاً شکل مارپیچ دارد. تمایل یک زنجیره پلی پپتیدی به پیچیدن به یک مارپیچ توسط ساختار اولیه پروتئین تعیین می شود، اما قدرت آن با تشکیل پیوندهای هیدروژنی بین گروه ها تعیین می شود.
و –NH– پیچ های مجاور مارپیچ.

مثلا:

ویژگی پیچاندن زنجیره های پلی پپتیدی مولکول های پروتئین به یک مارپیچ نامیده می شود. ساختار ثانویهپروتئین ها

پیچ‌های مارپیچ به دلیل وجود پل‌های دی سولفیدی -S-S- که پیچ‌های خاصی را در مجاورت خود نگه می‌دارند، می‌توانند به یک شکل خم شوند. در نتیجه این تا شدن بخش های مارپیچ، ظاهری از یک توپ ایجاد می شود. این شکل از ساختار پروتئین نامیده می شود ساختار سوم

در مولکول های برخی از پروتئین ها چندین "توپ" (گلبول) تشکیل می شود که در نتیجه آنها یک ساختار چهارتایی ظاهر می شود.پیوندهایی که زیرواحدهای پروتئین را به یک مولکول با ساختار چهارتایی متصل می کنند، کووالانسی نیستند، بلکه پیوندهای ضعیف تری هستند، مانند هیدروژن (مانند مولکول هموگلوبین)، برهمکنش های یونی یا به اصطلاح آبگریز. پروتئین هایی با ساختار چهارتایی به دلیل شکنندگی پیوندهای متصل کننده زیر واحدها، قابلیت تجزیه برگشت پذیر به زیر واحدها را دارند. در این حالت ممکن است فعالیت آنزیمی پروتئین ها از بین برود.

طبقه بندی پروتئین هاپروتئین ها به دو گروه اصلی تقسیم می شوند: پروتئین ها (پروتئین های ساده) و پروتئین ها (پروتئین های پیچیده). پروتئین ها فقط از اسیدهای آمینه تشکیل شده اند و وقتی هیدرولیز می شوند محصولات دیگری را تشکیل نمی دهند. پروتئین ها از یک بخش پروتئینی ساخته شده از اسیدهای آمینه α و یک بخش غیر پروتئینی (گروه مصنوعی) تشکیل شده اند. در طول هیدرولیز، این پروتئین ها علاوه بر اسیدهای آمینه α، مواد دیگری را نیز تامین می کنند: کربوهیدرات ها، اسید فسفریک، ترکیبات هتروسیکلیک، رنگ ها و غیره.

به پروتئین ها به تعدادی پروتئین ساده اطلاق می شود که حلالیت های متفاوتی در حلال های مختلف دارند.

آلبومین –پروتئین هایی که در آب محلول هستند توسط محلول اشباع کلرید سدیم رسوب نمی کنند، بلکه توسط محلول اشباع سولفات آمونیوم رسوب می کنند و هنگامی که حرارت داده می شوند منعقد می شوند. نمایندگان: آلبومین های تخم مرغ، شیر، سرم خون، پروتئین های آنزیم ها و دانه های گیاهی.

گلوبولین ها -پروتئین های نامحلول در آب اما محلول در محلول های نمک رقیق. هنگام گرم شدن منعقد می شود. وزن مولکولی بالاتری نسبت به آلبومین دارند. نمایندگان: گلوبولین های شیر، تخم مرغ، خون، پروتئین ماهیچه ای (میوزین)، دانه های گیاهی.

پرولامین ها –پروتئین های محلول در الکل 70 تا 80 درصد، نامحلول در آب و الکل بی آب. هنگام جوشیدن دلمه نمی شوند. نمایندگان: پروتئین های غلات (گلیادین - در گندم، زین - در ذرت).

گلوتلین –پروتئین های گیاهی، نامحلول در محلول های نمک خنثی و در الکل اتیلیک؛ فقط در محلول های قلیایی رقیق (0.2%) حل می شود. عمدتا در دانه های غلات موجود است. گلوتلین های موجود در برخی غلات را گلوتنین (از کلمه گلوتن) می نامند.

هیستون ها –پروتئین هایی با طبیعت پایه، زیرا حاوی مقدار قابل توجهی اسیدهای آمینه هستند که در آب و اسیدهای رقیق محلول هستند، اما در قلیاهای رقیق نامحلول هستند. معمولاً بخش های پروتئینی پروتئین های پیچیده را نشان می دهد. نمایندگان: گلوبین پروتئینی است که بخشی از هموگلوبین است.

پروتامین ها –ساده ترین پروتئین طبیعی با وزن مولکولی کم؛ آنها عمدتاً از اسیدهای آمینه تشکیل شده و بازهای قوی هستند. به خوبی در آب، اسیدهای رقیق و قلیایی حل می شود. هنگام گرم شدن منعقد نشود. نمایندگان پروتامین ها در اسپرم ماهی به عنوان بخشی از پروتئین های پیچیده - نوکلئوپروتئین ها یافت می شوند.

آلبومینوئیدها(اسکلروپروتئین ها) پروتئین هایی هستند که از نظر خواص به شدت با سایر پروتئین ها تفاوت دارند. آنها فقط با درمان طولانی مدت با اسیدهای غلیظ و قلیایی با شکافتن مولکول ها حل می شوند. در موجودات جانوری آنها عملکردهای حمایتی و پوششی را انجام می دهند، اما در گیاهان یافت نمی شوند. نمایندگان اسکلروپروتئین ها عبارتند از: فیبروئین - پروتئین ابریشم. کراتین - پروتئین مو، پشم، ماده شاخی، اپیدرم پوست؛ الاستین یک پروتئین در دیواره رگ های خونی و تاندون ها است. کلاژن یک ماده پروتئینی پوست، استخوان، غضروف و بافت همبند است.

پروتئین ها – پروتئین های پیچیده، بسته به ماهیت قسمت مصنوعی (غیر پروتئینی) به زیر گروه ها تقسیم می شوند.

فسفوپروتئین ها –پروتئین های حاوی باقی مانده اسید فسفریک به عنوان یک گروه مصنوعی. نمایندگان: کازئین - پروتئین شیر، ویتلین - پروتئین موجود در زرده تخم مرغ.

نوکلئوپروتئین ها –پروتئین هایی که در آن بخش پروتئین خود با اسیدهای نوکلئیک مرتبط است و دومی پس از هیدرولیز اسید فسفریک، ترکیبات هتروسیکلیک و کربوهیدرات ها را تشکیل می دهد. نوکلئوپروتئین ها بخشی از هسته سلول های گیاهی و جانوری هستند.

کروموپروتئین ها -موادی که در آن قسمت پروتئین با ماده رنگی ترکیب شده است. نماینده: هموگلوبین در خون در طول هیدرولیز تجزیه می شود و گلوبین پروتئین و ماده رنگی - هم را تشکیل می دهد.

گلوکوپروتئین ها -پروتئین هایی که در آن بخش پروتئین با یک کربوهیدرات ترکیب شده است. نماینده: موسین که بخشی از بزاق است.

لیپوپروتئین ها -اتصال پروتئین ها با لیپیدها؛ لیپوپروتئین ها در پروتوپلاسم سلول ها، سرم خون و زرده تخم مرغ یافت می شوند.

مواد پروتئینی نیز بر اساس شکل مولکول هایشان به دو گروه تقسیم می شوند:

الف) پروتئین های فیبریلار (فیبری) که مولکول های آنها شکل رشته ای دارند. اینها شامل فیبروئین ابریشم، کراتین پشم، میوزین عضلانی است.

ب) پروتئین های کروی که مولکول های آنها شکل گرد دارند. اینها شامل آلبومین ها، گلوبولین ها و تعدادی از پروتئین های پیچیده است.

ارزش غذایی پروتئین ها با ترکیب کمی و کیفی اسیدهای آمینه موجود در آنها تعیین می شود. پروتئین های کامل و ناقص وجود دارد.

پروتئین های کامل حاوی تمام اسیدهای آمینه ضروری (کازئین شیر، آلبومین تخم مرغ، پروتئین گوشت) هستند.

پروتئین‌های ناقص آنهایی هستند که حداقل یکی از اسیدهای آمینه ضروری (زئین ذرت، ژلاتین) را ندارند.

خواص پروتئین هامواد پروتئینی از نظر حالت تجمع متفاوت هستند. اغلب اینها مواد جامد آمورف هستند که شبیه پودرهای سفید هستند. پروتئین های پشم (کراتین) و ابریشم (فیبروئین) الیاف قوی هستند. برخی از پروتئین ها در حالت کریستالی (هموگلوبین خون) به دست می آیند، بسیاری از آنها قوام مایعات چسبناک یا ژله ای دارند.

همه پروتئین ها در الکل بی آب و سایر حلال های آلی نامحلول هستند. بسیاری از پروتئین‌ها در آب و محلول‌های نمک رقیق حل می‌شوند، اما محلول‌های نه درست، بلکه کلوئیدی تشکیل می‌دهند. پروتئین هایی وجود دارند که کاملاً در آب نامحلول هستند.

محلول های پروتئین های طبیعی از نظر نوری فعال هستند (عمدتا دارای چرخش به سمت چپ هستند).

پروتئین ها مانند اسیدهای آمینه آمفوتریک هستند و با اسیدها و بازها نمک تشکیل می دهند:

H 3 N + –R–COO – + H + + Cl – NH 3 + –R–COOH + Сl – ;

H 3 N + –R–COO – + Na + + OH – NH 2 –R–COO – + Na + + H 2 O.

در حضور اسیدها، مولکول های پروتئین حامل بار مثبت هستند و در حین الکترولیز به سمت کاتد حرکت می کنند، مولکول های پروتئین بار منفی را حمل می کنند و به سمت آند حرکت می کنند. در یک مقدار pH مشخص، محلول حاوی حداقل مقدار کاتیون ها و آنیون های پروتئینی خواهد بود. در این شرایط، حرکت مولکول های پروتئین در طول الکتروفورز رخ نمی دهد. مقدار pH محلولی که محلول پروتئین حاوی حداقل مقدار کاتیون و آنیون است نامیده می شود نقطه ایزوالکتریک.برای پروتئین های مختلف، مقدار نقطه ایزوالکتریک یکسان نیست. به عنوان مثال، برای سفیده تخم مرغ (آلبومین) نقطه ایزوالکتریک در pH = 4.8، برای پروتئین گندم (گلیادین) - در pH = 9.8 است.

همه پروتئین ها دارای برخی ویژگی های مشترک هستند: واکنش های رسوب از محلول ها و واکنش های رنگی.

رسوب پروتئین ها از محلول ها.هنگامی که محلول های غلیظ نمک های معدنی (به عنوان مثال، (NH 4) 2 SO 4) به محلول های آبی پروتئین ها اضافه می شود، پروتئین ها الکل و استون اثر مشابهی روی پروتئین دارند. در تمام این موارد، پروتئین ها خواص خود را تغییر نمی دهند و هنگامی که با آب رقیق می شوند، به محلول برمی گردند. این فرآیند نامیده می شود نمک زدن

هنگامی که گرم می شود، بسیاری از پروتئین ها منعقد می شوند (به عنوان مثال، سفیده تخم مرغ) و همچنین از محلول ها رسوب می کنند، اما توانایی خود را برای حل شدن در آب از دست می دهند. در این حالت، تغییر قابل توجهی در خواص پروتئین ها رخ می دهد. این فرآیند رسوب برگشت ناپذیر پروتئین ها نامیده می شود دناتوره سازیدناتوره شدن می تواند توسط نمک های فلزات سنگین (CuSO 4، Pb (CH 3 COO) 2، HgCl، و غیره)، اسیدهای غلیظ (HNO 3، H 2 SO 4، CH 3 COOH، پیکریک، کلرواستیک)، قلیاهای سوزاننده ایجاد شود. KOH، NaOH)، فنل، فرمالین، تانن و غیره.

دناتوره شدن پروتئین نیز در اثر انواع پرتوها (اشعه فرابنفش، رادیواکتیو و غیره) ایجاد می شود. در طی دناتوره سازی، ساختارهای چهارم، سوم و ثانویه از بین می روند. ساختار اولیه معمولاً حفظ می شود ، یعنی از بین رفتن پیوندهای پپتیدی رخ نمی دهد. ساختار اولیه پروتئین در طول هیدرولیز پروتئین که در طول هضم غذاهای پروتئینی رخ می دهد از بین می رود. در دستگاه گوارش، تحت تأثیر آنزیم ها، پروتئین های غذا از طریق یک سری محصولات میانی به اسیدهای آمینه تجزیه می شوند. از ترکیب آمینو اسیدهای به دست آمده، بدن پروتئین های مورد نیاز خود را ایجاد می کند. باقی مانده های پروتئینی استفاده نشده به ترکیبات ساده تری تجزیه شده و از بدن دفع می شوند.

واکنش های رنگی پروتئین ها

1. واکنش بیورت.

هنگام تعامل با نمک های مس (CuSO 4) در یک محیط قلیایی، همه پروتئین ها رنگ بنفش می دهند. این واکنش برای پیوندهای پپتیدی کیفی است و حضور آنها را در پروتئین ها و پلی پپتیدها تایید می کند. برای پلی پپتیدهای مختلف، رنگی که هنگام تعامل با نمک های مس ظاهر می شود یکسان نیست: دی پپتیدها رنگ آبی، تری پپتیدها رنگ بنفش و پلی پپتیدهای پیچیده تر رنگ قرمز می دهند.

2. واکنش زانتوپروتئین.

هنگامی که محلول های پروتئین با اسید نیتریک غلیظ (HNO 3) گرم می شوند، زرد می شوند. این واکنش با حضور در پروتئین اسیدهای آمینه حاوی رادیکال های هیدروکربن معطر (C 6 H 5 -) توضیح داده می شود که هنگام تعامل با اسید نیتریک، ترکیبات نیترو به رنگ زرد را تشکیل می دهند.

3. واکنش سیستین (سولفیدریل).

اگر محلول پروتئینی را با مقدار زیاد هیدروکسید سدیم بجوشانید و چند قطره از محلول استات سرب Pb(CH 3 COO) 2 اضافه کنید، رنگ یا رسوب قهوه ای مایل به سیاه ظاهر می شود.

پروتئین + NaOH Na 2 S+ مواد دیگر.

Na 2 S + Pb (CH 3 COO) 2 → PbS↓ + 2CH 3 COONa.

این واکنش وجود گوگرد با پیوند ضعیف در پروتئین ها را تأیید می کند.

تعدادی واکنش کیفی دیگر به پروتئین وجود دارد.

معنی و کاربرد پروتئین هاپروتئین ها مهمترین جزء محصولات غذایی هستند. بیش از 50 درصد پروتئین های موجود در رژیم غذایی انسان باید پروتئین حیوانی باشد. یک فرد بالغ به 80-100 گرم پروتئین در روز نیاز دارد و با فعالیت بدنی سنگین - 120 گرم یا بیشتر.

مواد پروتئینی به طور گسترده در تولید کالاهای صنعتی (چرم، پشم، خز، ابریشم)، در تولید چسب، ژلاتین، پلاستیک (گاالیت)، پشم مصنوعی، برای تهیه امولسیون های حساس به نور در صنعت عکس و غیره استفاده می شود.

بسیاری از داروها ماهیتی پروتئین دارند (انسولین، پانکراتین و غیره). توجه ویژه باید به کاتالیزورهای بیولوژیکی - آنزیم ها، که همچنین مواد پروتئینی هستند، شود. آنها اغلب فقط در مقادیر بسیار اندک وجود دارند، آنها به تبدیل شیمیایی سریع مقادیر زیادی از مواد مختلف در شرایط بسیار ملایم (دمای پایین و غیره) کمک می کنند.

ویروس ها و باکتری ها نیز ماهیتی پروتئینی دارند. بنابراین، هنگام نگهداری محصولات غذایی و درمان بیماری‌های مختلف، از داروهایی استفاده می‌شود که مواد پروتئینی (اسید سالیسیلیک، آسپرین، سالول، تانن، پلی‌فنول‌های مختلف، اسید استیک و غیره) را تغییر می‌دهند.

پروتئین ها موادی هستند که برای زندگی حیوانات، گیاهان و میکروارگانیسم ها کاملا ضروری هستند. زندگی خود فرآیند تبدیل پیچیده مواد پروتئینی است.

اسیدهای آمینه، اسیدهای آمینه کربوکسیلیک ترکیبات آلی هستند که دارای هر دو گروه آمینو (-NH 2) و کربوکسیل (-COOH) هستند.

اسیدهای آمینه را می توان مشتقاتی از اسیدهای کربوکسیلیک در نظر گرفت که در آن یک یا چند اتم هیدروژن با گروه های آمینه جایگزین می شوند.

همهاسیدهای آمینه پروتئین زا اسیدهای آمینه ^5 هستند.

تاریخچه کشف و نامگذاری اسیدهای آمینه

از آنجایی که یک آمینو اسید می تواند منشأ متعددی داشته باشد، برخی از اسیدهای آمینه بسته به تاریخ کشف و منبع، دو بار در جدول ذکر شده اند. جدول شناخته شده ترین و قابل توجه ترین اسیدهای آمینه را نشان می دهد.

هر یک از بیست اسید آمینه استاندارد، و بسیاری از اسیدهای آمینه غیر استاندارد، نام‌هایی دریافت کردند، از جمله از منبعی که ترکیب برای اولین بار از آن جدا شد: به عنوان مثال، آسپاراژین از مارچوبه (از لاتین Asparagus)، گلوتامین - از گندم جدا شد. گلوتن، تیروزین - از کازئین (از یونانی `4,`5,`1,a2,`2, tyros - "پنیر").

برای مخفف کردن نام اسیدهای آمینه پروتئین زا، از کدهایی استفاده می شود که شامل سه حرف اول نام بی اهمیت است (به استثنای آسپاراژین - "Asn"، گلوتامین - "Gln"، ایزولوسین - "Ile" و تریپتوفان - "Trp" برای دومی، مخفف "سه").

نام‌های Asx "اسید آسپارتیک، آسپاراژین" و Glx "اسید گلوتامیک، گلوتامین" نیز گاهی اوقات استفاده می‌شود. وجود چنین نامگذاری ها با این واقعیت توضیح داده می شود که در طی هیدرولیز پپتیدها در محیط های قلیایی یا اسیدی، آسپاراژین و گلوتامین به راحتی به اسیدهای مربوطه تبدیل می شوند، به همین دلیل است که اغلب بدون استفاده از روش های خاص تعیین نمی شود. دقیقا کدام اسید آمینه در پپتید وجود دارد.

هیدرولیز (از یونان باستان P21,^8,`9,`1, - "آب" و _5,a3,`3,_3,`2, - "تجزیه") - با آب، واکنش شیمیایی برهمکنش ماده ای با آب که در طی آن تجزیه ماده و آب با تشکیل ترکیبات جدید رخ می دهد. هیدرولیز ترکیبات کلاس های مختلف (پروتئین ها، کربوهیدرات ها، چربی ها، استرها، نمک ها) به طور قابل توجهی متفاوت است. هیدرولیز پپتیدها و پروتئین ها برای تشکیل زنجیره های کوتاه تر (هیدرولیز جزئی) یا مخلوطی از اسیدهای آمینه (به شکل یونی، هیدرولیز کامل) اتفاق می افتد. هیدرولیز پپتیدها می تواند هم در محیط قلیایی یا اسیدی و هم تحت تأثیر آنزیم ها رخ دهد. هیدرولیز آنزیمی مهم است زیرا به طور انتخابی رخ می دهد، بخش های کاملاً مشخصی از زنجیره پپتیدی بریده می شوند. هیدرولیز معمولا در یک محیط اسیدی انجام می شود، زیرا بسیاری از اسیدهای آمینه در شرایط هیدرولیز قلیایی ناپایدار هستند. علاوه بر این، آسپاراژین و گلوتامین نیز هیدرولیز می شوند.

برای تشکیل ساختارهای تکرار شونده پایدار در پروتئین ها، لازم است که تمام اسیدهای آمینه موجود در ترکیب آنها تنها با یک انانتیومر - L یا D نشان داده شوند. در سلول ها تنها یکی از اشکال. این نتیجه به لطف آنزیم هایی حاصل می شود که مراکز فعال نامتقارن دارند و بنابراین، استریو اختصاصی هستند.

اسیدهای آمینه D

اسیدهای آمینه D توسط باکتری های خاصی، به ویژه Bacillus subtilis و Vibrio cholerae که از فرم D اسیدهای آمینه به عنوان یک جزء اتصال لایه پپتیدوگلیکان استفاده می کنند، سنتز می شوند. علاوه بر این، اسیدهای آمینه D عملکرد آنزیم های مسئول تقویت دیواره های سلولی را تنظیم می کنند.

پیوندهای پپتیدی

پیوند پپتیدی بین لوسین و ترئونین در یک پروتئین (مدل توپ و چوب).

یک واکنش تراکم می تواند بین گروه کربوکسیل یک اسید آمینه و گروه آمینه دیگری رخ دهد که محصولات آن یک دی پپتید و یک مولکول آب است. در بقایای تشکیل شده توسط دی پپتید، اسیدهای آمینه توسط یک پیوند CO-NH به یکدیگر متصل می شوند که به آن پپتید (آمید) می گویند.

پیوندهای پپتیدی به طور مستقل در سال 1902 توسط Emil Hermann Fischer و Franz Hofmeister توصیف شدند.

دی پپتید دو انتها دارد: N- که دارای یک گروه آمینه است و C- که حاوی یک گروه کربوکسیل است. هر یک از انتها می توانند به طور بالقوه در واکنش تراکم بعدی شرکت کنند تا تری پپتیدهای خطی، تتراپپتیدها و پنتاپپتیدها را تشکیل دهند. زنجیره های حاوی 40 یا بیشتر باقی مانده اسید آمینه که به ترتیب توسط پیوندهای پپتیدی به هم متصل شده اند، پلی پپتید نامیده می شوند. مولکول های پروتئین از یک یا چند زنجیره پلی پپتیدی تشکیل شده اند.

طبقه بندی اسیدهای آمینه

چندین طبقه بندی از اسیدهای آمینه وجود دارد، این مقاله معروف ترین آنها را مورد بحث قرار می دهد:

• طبقه بندی اسیدهای آمینه به قابل جایگزینی و ضروری
• طبقه بندی اسیدهای آمینه بر اساس قطبیت زنجیره های جانبی
• طبقه بندی اسیدهای آمینه بر اساس گروه های عاملی
• طبقه بندی اسیدهای آمینه توسط آمینواسیل-tRNA سنتتاز،
• طبقه بندی اسیدهای آمینه بر اساس مسیرهای بیوسنتزی،
• طبقه بندی اسیدهای آمینه بر اساس ماهیت کاتابولیسم
• اسیدهای آمینه میلر

اسیدهای آمینه غیر استاندارد به طور جداگانه در بخش اسیدهای آمینه غیر استاندارد مورد بحث قرار می گیرند.

طبقه بندی اسیدهای آمینه به قابل تعویض و ضروری

قابل تعویضآمینو اسیدها آمینو اسیدهایی هستند که با غذاهای پروتئینی وارد بدن انسان می شوند یا از اسیدهای آمینه دیگر در بدن تشکیل می شوند. غیر قابل تعویضآمینو اسیدها آمینو اسیدهایی هستند که از طریق بیوسنتز در بدن انسان به دست نمی‌آیند و بنابراین باید دائماً در قالب پروتئین‌های غذایی عرضه شوند. عدم وجود آنها در بدن منجر به پدیده های تهدید کننده زندگی می شود.

اسیدهای آمینه ضروری عبارتند از: تیروزین، اسید گلوتامیک، گلوتامات، آسپاراژین، اسید آسپارتیک، سیستئین، سرین، پرولین، آلانین، گلیسین.

برای یک بزرگسال سالماسیدهای آمینه ضروری عبارتند از فنیل آلانین، تریپتوفان، ترئونین، متیونین، لیزین، لوسین، ایزولوسین و والین، برای کودکان،علاوه بر این، هیستیدین و آرژنین.

طبقه بندی اسیدهای آمینه به قابل جایگزینی و ضروری شامل تعدادی استثنا است:

اسیدهای آمینه ضروری

*) مهمترین نقش بیولوژیکی یک اسید آمینه ضروری در بدن انسان نشان داده شده است.

**) محصولات غذایی با بالاترین محتوای اسیدهای آمینه ضروری نشان داده شده است.

اسیدهای آمینه غیر ضروری

*) مهمترین نقش بیولوژیکی اسید آمینه غیر ضروری در بدن انسان نشان داده شده است.

**) محصولات غذایی با بالاترین محتوای اسیدهای آمینه غیر ضروری نشان داده شده است.

طبقه بندی اسیدهای آمینه بر اساس قطبیت زنجیره جانبی

خواص باقی مانده اسید آمینه در پروتئین ها برای ساختار و عملکرد دومی تعیین کننده است. آمینو اسیدها به طور قابل توجهی در قطبیت زنجیره های جانبی (گروه ها) و در نتیجه، در ویژگی های برهمکنش آنها با مولکول های آب (با ) متفاوت هستند. بر اساس این تفاوت ها، پروتئین زااسیدهای آمینه به چهار گروه طبقه بندی می شوند:

• اسیدهای آمینه با زنجیره های جانبی غیر قطبی،
• اسیدهای آمینه با زنجیره های جانبی بدون بار قطبی (گاهی اوقات به اسیدهای آمینه با زنجیره های جانبی آلیفاتیک غیر قطبی و زنجیره های حلقوی غیر قطبی تقسیم می شوند)
• اسیدهای آمینه با زنجیره های جانبی قطبی با بار منفی،
• اسیدهای آمینه با زنجیره های جانبی قطبی و دارای بار مثبت.

گاهی اوقات دو گروه آخر در یک گروه ترکیب می شوند.

اسیدهای آمینه با گروه های جانبی غیر قطبی

گروه اسیدهای آمینه با گروه های جانبی غیرقطبی شامل 9 اسید آمینه است که گروه های جانبی آنها غیرقطبی و آبگریز هستند:

• ساده ترین اسید آمینه در این گروه است گلیسین،به هیچ وجه زنجیره جانبی ندارد (حدود ^5-اتم کربن، علاوه بر گروه های کربوکسیل و آمینه، دو اتم هیدروژن نیز وجود دارد). اگرچه گلیسین به عنوان یک اسید آمینه غیرقطبی طبقه‌بندی می‌شود، اما تأثیری بر برهمکنش‌های آبگریز در مولکول‌های پروتئینی ندارد.
• آلانین، لوسینو ایزولوسیندارای گروه های جانبی هیدروکربن آلیفاتیک - متیل، بوتیل و ایزوبوتیل،
• متیونینیک اسید آمینه حاوی گوگرد است که زنجیره جانبی آن توسط یک تیول استر غیرقطبی نشان داده شده است.
• اسید ایمینو پرولینحاوی یک ساختار حلقوی پیرولیدین است که در آن گروه آمینو ثانویه (گروه ایمنو) در یک ترکیب ثابت قرار دارد. بنابراین، بخش هایی از زنجیره های پلی پپتیدی حاوی پرولین کمترین انعطاف را دارند.
• ترکیب مولکول ها فنیل آلانینو تریپتوفانشامل گروه های بزرگ جانبی حلقوی غیر قطبی - فنیل و ایندول،
• نهمین اسید آمینه با گروه جانبی غیر قطبی است والین

اسیدهای آمینه با زنجیره های جانبی قطبی به ساختار پلی پپتیدها از طریق فعل و انفعالات آبگریز کمک می کنند: به عنوان مثال، در پروتئین های کروی محلول در آب آنها در داخل مولکول گروه بندی می شوند. گروه‌های غیرقطبی این اسیدهای آمینه نیز سطوح تماس پروتئین‌های غشایی انتگرال را با بخش‌های آبگریز غشاهای لیپیدی تشکیل می‌دهند.

اسیدهای آمینه با گروه های جانبی بدون بار قطبی

گروه اسیدهای آمینه با گروه های جانبی بدون بار قطبی شامل:

• سرین،
• ترئونین،
• آسپاراژین،
• گلوتامین،
• تیروزین،
• سیستئین

آمینو اسید سرینو ترئونینحاوی یک گروه هیدروکسیل، آسپاراژینو گلوتامین- آمید، تیروزین- فنولیک

قسمت سیستئینشامل یک گروه تیول -SH است که به دلیل آن دو مولکول (یا باقیمانده آنها در پپتیدها) سیستئین را می توان توسط یک پیوند دی سولفیدی تشکیل شده از اکسیداسیون گروه های -SH به هم متصل کرد. چنین اتصالاتی برای تشکیل و حفظ ساختار پروتئین مهم هستند. از آنجایی که دو مولکول سیستئین توسط یک پیوند دی سولفید به هم متصل می شوند، سیستئین قبلاً یک اسید آمینه مستقل در نظر گرفته می شد (این ترکیب سیستین نامیده می شد، اصطلاحی که امروزه به ندرت استفاده می شود).

اسیدهای آمینه با گروه های جانبی با بار منفی قطبی

دو اسید آمینه پروتئین زا با گروه های جانبی دارای بار منفی قطبی وجود دارد که دارای بار منفی خالص در pH فیزیولوژیکی (7.0) هستند: اسیدهای آسپارتیک و گلوتامیک. هر دو دارای یک گروه کربوکسیل اضافی هستند و اشکال یونیزه آنها آسپارتات و گلوتامات نامیده می شود. آمیدهای این آمینو اسیدها، آسپاراژین و گلوتامین نیز در پروتئین ها یافت می شوند.

اسیدهای آمینه با گروه های جانبی قطبی و دارای بار مثبت

گروه اسیدهای آمینه پروتئین زا با گروه های جانبی دارای بار مثبت قطبی (در مقادیر PH فیزیولوژیکی = 7.0) شامل:

• لیزین،
• آرژنین،
• هیستیدین

لیزین یک گروه آمینه اولیه اضافی در موقعیت ^9 دارد. آرژنین حاوی گروه های گوانیدین و هیستیدین حاوی یک حلقه ایمیدازول است. از بین تمام اسیدهای آمینه پروتئین زا، فقط هیستیدین دارای گروهی است که در pH فیزیولوژیکی یونیزه می شود (pKa = 6.0)، بنابراین زنجیره جانبی آن در pH 7.0 می تواند خنثی یا دارای بار مثبت باشد. به دلیل این خاصیت، هیستیدین بخشی از مراکز فعال بسیاری از آنزیم ها است و به عنوان دهنده/گیرنده پروتون در کاتالیز واکنش های شیمیایی شرکت می کند.

طبقه بندی اسیدهای آمینه بر اساس گروه های عاملی

گروه عاملی یک قطعه ساختاری از یک مولکول آلی (گروهی از اتم ها) است که خواص شیمیایی آن را تعیین می کند. مسن ترگروه عاملی یک ترکیب، معیاری برای طبقه بندی آن به کلاس خاصی از ترکیبات آلی است.

اسیدهای آمینه به چهار گروه عملکردی طبقه بندی می شوند:

• معطر،
• آلیفاتیک،
• هتروسیکلیک،
• آمینو اسید

معطر بودن با مجموعه ای از انرژی، ساختار و خواص مولکول های حلقوی منفرد که حاوی سیستمی از پیوندهای دوگانه مزدوج هستند مشخص می شود. به دلیل آروماتیک بودن، حلقه مزدوج (بنزن) پیوندهای غیراشباع، پایداری غیرعادی بالایی را نشان می‌دهد، بیش از آنچه که از کونژوگه به ​​تنهایی انتظار می‌رود. بر این اساس، اسید آمینه آروماتیک اسید آمینه ای است که حاوی یک حلقه معطر است.

اسیدهای آمینه معطر عبارتند از:

• هیستیدین،
• تریپتوفان،
• تیروزین،
• فنیل آلانین،
• اسید آنترانیلیک

ترکیبات آلیفاتیک ترکیباتی هستند که دارای پیوندهای معطر نیستند.

اسیدهای آمینه آلیفاتیک:

• آمینواسیدهای مونوآمینو مونو کربوکسیلیک (حاوی 1 گروه آمینه و 1 گروه کربوکسیل) شامل لوسین، ایزولوسین، والین، آلانین و گلیسین است.
• اسیدهای آمینه اکسی مونوآمینو کربوکسیلیک (حاوی یک گروه هیدروکسیل، یک گروه آمینه و یک گروه کربوکسیل) شامل ترئونین و سرین،
• آمینو اسیدهای مونوآمینو دی کربوکسیلیک (حاوی 1 گروه آمینه و 2 گروه کربوکسیل) که در محلول به دلیل گروه دوم کربوکسیل حامل بار منفی هستند، شامل آسپارتات و گلوتامات هستند.
• آمیدهای آمینو اسیدهای مونوآمینو دی کربوکسیلیک شامل گلوتامین و آسپاراژین هستند.
• آمینواسیدهای دی آمینو مونو کربوکسیلیک (شامل 2 گروه آمینه و 1 گروه کربوکسیل) که حامل بار مثبت در محلول هستند شامل آرژنین و لیزین هستند.
• اسیدهای آمینه حاوی گوگرد شامل متیونین و سیستئین است.

ترکیبات هتروسیکلیک، هتروسیکل‌ها، ترکیبات آلی حاوی چرخه‌هایی هستند که همراه با کربن حاوی اتم‌های عناصر دیگر هستند.

اسیدهای آمینه هتروسیکلیک عبارتند از:

• پرولین، هیدروکسی پرولین (حاوی یک هتروسیکل پیرولیدین)،
• هیستیدین (حاوی یک هتروسیکل ایمیدازول)،
• تریپتوفان (حاوی یک هتروسیکل ایندول).

اسیدهای ایمینو اسیدهای آلی حاوی یک گروه ایمنو دو ظرفیتی (=NH) در مولکول هستند.

اسیدهای ایمینو شامل هیدروکسی پرولین و پرولین هتروسیکلیک هستند.

طبقه بندی اسیدهای آمینه توسط آمینواسیل-tRNA سنتتاز

آمینواسیل tRNA سنتتاز، ARSase، آمینواسیل tRNA سنتتاز، aaRS یک آنزیم سنتتاز (لیگاز) است که تشکیل aminoacyl tRNA را در واکنش یک اسید آمینه خاص با مولکول tRNA مربوط به آن کاتالیز می کند. آمینواسیل-tRNA سنتتازها انطباق را فراهم می کنند.

tRNA (سه‌قلوهای نوکلئوتیدی کد ژنتیکی) موجود در پروتئین آمینو اسید، در نتیجه صحت خواندن اطلاعات ژنتیکی بعدی از mRNA در طول سنتز پروتئین روی ریبوزوم‌ها را تضمین می‌کند. برای هر یکاسیدهای آمینه آمینواسیل-tRNA سنتتاز خاص خود را دارند.

تمام aminoacyl-tRNA سنتتازها از دو شکل اجدادی منشأ می گیرند و بر اساس شباهت ساختاری به دو دسته ترکیب می شوند که در روش اتصال tRNA و آمینواسیلاسیون، ساختار حوزه آمینواسیلاسیون (اصلی) و سازماندهی دامنه متفاوت است.

دامنه آمینواسیلاسیون سنتتازهای آمینواسیل-tRNA کلاس 1 تشکیل می شود که بر اساس موازی. آنزیم های کلاس 1 معمولا مونومر هستند.

کلاس 1 آمینواسیل-tRNA سنتتازها برای اسیدهای آمینه زیر وجود دارد:

• تریپتوفان،
• تیروزین،
• آرژنین،
• گلوتامین،
• گلوتامات،
• متیونین،
• سیستئین،
• لوسین،
• ایزولوسین،
• والین

آنزیم های کلاس 2 بر اساس ساختار یک دامنه آمینواسیل کننده هستند ضد موازی^6،-برگ. به عنوان یک قاعده، این آنزیم ها دارای ساختار چهارتایی هستند (آنها دایمر هستند).

برای اسیدهای آمینه زیر، کلاس 2 آمینواسیل-tRNA سنتتاز وجود دارد:

• فنیل آلانین،
• هیستیدین،
• آسپاراژین،
• آسپارتات،
• ترئونین،
• سرین،
• پرولین،
• آلانین،
• گلیسین

آمینواسیل-tRNA سنتتاز برای لیزین وجود دارد هر دوکلاس ها.

طبقه بندی اسیدهای آمینه بر اساس مسیرهای بیوسنتزی

بیوسنتز فرآیند سنتز ترکیبات آلی طبیعی توسط موجودات زنده است. مسیر بیوسنتزی یک ترکیب، دنباله ای از واکنش ها است که معمولاً از نظر ژنتیکی تعیین می شود (آنزیمی)، که منجر به تشکیل یک ترکیب آلی می شود. گاهی اوقات واکنش های خود به خودی وجود دارد که دور می زند بدون کاتالیز آنزیمی،به عنوان مثال: در فرآیند بیوسنتز اسید آمینه لوسین، یکی از واکنش ها خود به خود است و بدون مشارکت آنزیم رخ می دهد. بیوسنتز ترکیبات یکسان می تواند به روش های مختلفی از ترکیبات اولیه مختلف یا از همان ترکیبات آغاز شود.

اسید آمینه یکسان می تواند به روش های مختلف تشکیل شود و راه های مختلف می توانند مراحل مشابهی داشته باشند. بر اساس درک فعلی از خانواده اسیدهای آمینه آسپارتات، گلوتامات، سرین، و شیکمات، اعضای این خانواده ها را می توان بر اساس مسیرهای بیوسنتزی به شرح زیر طبقه بندی کرد.

خانواده آسپارتات:

• آسپارتیک اسد،
• آسپاراژین،
• لیزین،
• متیونین،
• ایزولوسین،
• ترئونین

خانواده گلوتامات:

• اسید گلوتامیک،
• گلوتامین،
• پرولین،
• آرژنین

خانواده پیرووات:

• لوسین،
• والین،
• آلانین

خانواده سرین:

• سرین،
• گلیسین،
• سیستئین

خانواده پنتوز:

• تریپتوفان،
• تیروزین،
• فنیل آلانین،
• هیستیدین

خانواده شیکیماتا:

• تریپتوفان،
• تیروزین،
• فنیل آلانین

اگرچه خانواده‌های پنتوز و شیکیمات دارای اعضای مشترکی هستند، اما به دلیل مسیرهای بیوسنتزی خاص، آنها با دقت بیشتری به این عنوان طبقه‌بندی می‌شوند.

طبقه بندی اسیدهای آمینه بر اساس ماهیت کاتابولیسم

کاتابولیسم، تجزیه، متابولیسم انرژی فرآیندهای تجزیه (تجزیه متابولیک) به مواد ساده تر یا اکسیداسیون یک ماده هستند که معمولاً با آزاد شدن انرژی به شکل گرما رخ می دهد. در نتیجه واکنش های کاتابولیک، مواد پیچیده ویژگی خود را برای یک موجود زنده در نتیجه تجزیه به موجودات ساده تر از دست می دهند (به عنوان مثال، پروتئین ها با آزاد شدن گرما به اسیدهای آمینه تجزیه می شوند).

بر اساس ماهیت محصولات کاتابولیک، اسیدهای آمینه پروتئین زا به سه گروه (بسته به مسیر تجزیه بیولوژیکی) طبقه بندی می شوند:

1. گلوکوژنیکاسیدهای آمینه - وقتی تجزیه می شوند، سطح اجسام کتون را افزایش نمی دهند و نسبتاً به راحتی می توانند به بستری برای گلوکونئوژنز تبدیل شوند: اگزالواستات، فومارات، سوکسینیل-CoA، ^5-ketoglutarate، پیرووات. اسیدهای آمینه گلوکوژنیک شامل هیستیدین، آرژنین، گلوتامین، گلوتامیک اسید، آسپاراژین، آسپارتیک اسید، متیونین، سیستئین، ترئونین، سرین، پرولین، والین، آلانین و گلیسین است.

2. کتوژنیکاسیدهای آمینه - تجزیه به استواستیل-CoA و استیل-CoA، افزایش سطح اجسام کتون در خون، تبدیل، اول از همه، به لیپیدها. اسیدهای آمینه کتوژنیک شامل لیزین و لوسین است.

3. هنگام جدا شدن گلوکوکتوژنیکاسیدهای آمینه (مخلوط) متابولیت های هر دو نوع را تشکیل می دهند. اسیدهای آمینه گلوکوکتوژنیک شامل تریپتوفان، تیروزین، فنیل آلانین و ایزولوسین است.

اسیدهای آمینه میلر

اسیدهای آمینه "میلر" آمینو اسیدهایی هستند که در شرایطی مشابه آزمایش میلر-اوری که توسط استنلی لوید میلر و هارولد کلیتون اوری در سال 1953 انجام شد، تولید می شوند. در طول این آزمایش، شرایط فرضی دوره اولیه توسعه زمین برای آزمایش امکان تکامل شیمیایی شبیه سازی شد. آزمایش میلر-اوری در واقع آزمایشی آزمایشی برای این فرضیه بود که شرایطی که در زمین بدوی وجود داشت باعث افزایش واکنش‌های شیمیایی می‌شد که می‌تواند منجر به سنتز مولکول‌های آلی از مولکول‌های غیرآلی شود. در نتیجه آزمایش، که یک هفته به طول انجامید، پنج اسید آمینه و همچنین لیپیدها، قندها و پیش سازهای اسید نوکلئیک به دست آمد (به طور دقیق تر، حضور در طی تجزیه و تحلیل اولیه نتایج مشخص شد).

در سال 2008، تجزیه و تحلیل مکرر و دقیق تری از نتایج آزمایش انجام شد که به لطف آن مشخص شد که نه 5، بلکه 22 اسید آمینه "میلر" (از جمله اسید گلوتامیک، اسید آسپارتیک، ترئونین، سرین، پرولین، لوسین، ایزولوسین، والین، آلانین، گلیسین).

اسیدهای آمینه "غیر استاندارد".

اسیدهای آمینه غیر استاندارد ("غیر متعارف") آمینو اسیدهایی هستند که در پروتئین های موجود در همه موجودات زنده یافت می شوند، اما در لیست "هسته" 20 اسید آمینه ^5 پروتئین زا کدگذاری شده توسط کد ژنتیکی جهانی گنجانده نشده اند.

مجموع وجود دارد 23 اسیدهای آمینه پروتئین زا، ترکیب شده به زنجیره های پپتیدی (پلی پپتیدها)، که مواد ساختمانی برای ساخت پروتئین ها هستند. از 23 پروتئین زا، فقط 20به طور مستقیم توسط کدون های سه گانه در کد ژنتیکی کدگذاری می شوند.

سه مورد باقی مانده "غیر استاندارد" یا "غیر متعارف" در نظر گرفته می شوند:

1. سلنوسیستئین آنالوگ سیستئین است (با جایگزینی اتم گوگرد با اتم سلنیوم)، در بسیاری از پروکاریوت ها و در اکثر یوکاریوت ها وجود دارد.
2. پیرولیزین مشتقی از اسید آمینه لیزین است که در موجودات متانوژن و سایر یوکاریوت ها یافت می شود.
3. N-formylmethionine - متیونین اصلاح شده، اسید آمینه آغازگر تمام زنجیره های پلی پپتیدی پروکاریوت ها (به استثنای آرکی باکتری ها) پس از اتمام سنتز است. جدا می شوداز یک پلی پپتید

اگر N-formylmethionine را حذف کنیم، تنها 22 اسید آمینه را می توان به عنوان پروتئین زا طبقه بندی کرد. غیر استاندارد، به طور ترجمه شامل سلنوسیستئین و پیرولیزین، گاهیبه عنوان اسید آمینه 21 و 22 استاندارد در نظر گرفته می شوند. واقعیت این است که پیرولیزین و سلنوسیستئین در پروتئین های مورد استفاده قرار می گیرند منحصر بفردمکانیسم مصنوعی: پیرولیزین با یک کدون کدگذاری می شود که در سایر ارگانیسم ها معمولاً به عنوان کدون توقف عمل می کند (قبلا تصور می شد کدون UAG توسط یک دنباله PYLIS دنبال می شود) و سلنوسیستئین زمانی تشکیل می شود که mRNA ترجمه شده شامل یک عنصر SECIS باشد. ایجاد یک کدون UGA به جای کدون توقف. بنابراین، اینکه آیا پیرولیزین و سلنوسیستئین به عنوان اسیدهای آمینه غیر استاندارد طبقه بندی می شوند یا نه، به روش طبقه بندی بستگی دارد، در هر صورت، هر دو اسید آمینه پروتئین زا هستند. در این مقاله آمینو اسیدهای ذکر شده عبارتند از به عنوان غیر استاندارد طبقه بندی می شوند.

اسیدهای آمینه غیر استاندارد را می توان در زنجیره پلی پپتیدی، هم در فرآیند بیوسنتز پروتئین و هم در فرآیند اصلاح پس از ترجمه، یعنی واکنش های آنزیمی اضافی (به عبارت دیگر، در نتیجه تغییرات پس از ترجمه، اسیدهای آمینه غیر استاندارد از اسیدهای آمینه استاندارد ناشی می شوند).

به گروه اولاسیدهای آمینه غیر استانداردی که در نتیجه بیوسنتز ظاهر می شوند شامل سلنوسیستئین و پیرولیزین هستند که وقتی کدون توقف توسط tRNA های تخصصی خوانده می شود بخشی از پروتئین ها هستند.

یک نمونه خاص از اسیدهای آمینه غیر استاندارد، اسید آمینه کمیاب سلنوسیستئین است که از مشتقات سیستئین است، اما به جای اتم گوگرد حاوی سلنیوم است. بر خلاف بسیاری از اسیدهای آمینه غیر استاندارد دیگر که پروتئین ها را تشکیل می دهند، سلنوسیستئین در نتیجه تغییر باقی مانده در یک زنجیره پلی پپتیدی آماده تشکیل نمی شود، بلکه در آن گنجانده شده است. در طول پخشسلنوسیستئین توسط کدون UGA رمزگذاری می شود که در شرایط عادی به این معنی است که سنتز کامل شده است.

مانند سلنوسیستئین، پیرولیزین که توسط برخی باکتری های متانوژن برای تولید متان استفاده می شود، توسط یک کدون توقف در این موجودات رمزگذاری می شود.

به گروه دوماسیدهای آمینه غیر استانداردی که در نتیجه تغییرات پس از ترجمه ظاهر می شوند عبارتند از: 4-هیدروکسی پرولین، 5-هیدروکسی لیزین، دزموزین، N-متیل لیزین، سیترولین، و همچنین D-ایزومرهای اسیدهای آمینه استاندارد.

با توجه به توانایی بقایای اسید آمینه منفرد برای تغییر در ترکیب زنجیره های پلی پپتیدی، تشکیل اسیدهای آمینه غیر استاندارد رخ می دهد، به ویژه، 5-هیدروکسی لیزین و 4-هیدروکسی پرولین، که بخشی از کلاژن پروتئین بافت همبند هستند. علاوه بر این، 4-هیدروکسی پرولین در دیواره سلولی گیاه نیز وجود دارد. یک اسید آمینه غیر استاندارد دیگر، 6-N-متیل لیزین، جزء پروتئین انقباضی میوزین است و آمینو اسید غیر استاندارد پیچیده دزموزین از چهار باقیمانده لیزین تشکیل شده و در پروتئین های فیبریلار الاستین وجود دارد.

برخی از پروتئین هایی که به یون های کلسیم متصل می شوند، مانند پروترومبین، حاوی γ7-کربوکسی گلوتامیک اسید هستند.

بسیاری از باقی مانده های اسید آمینه می توانند باشند به طور موقتپس از ترجمه اصلاح شده، وظایف آنها شامل تنظیم عملکرد پروتئین است. چنین تغییراتی شامل افزودن گروه‌های فسفات، متیل، استیل، آدنیل، ADP-ribosyl و سایر گروه‌ها است.

اسیدهای آمینه غیر استاندارد نایسین و آلامتیسین که توسط باکتری ها و گیاهان سنتز می شوند، بخشی از آنتی بیوتیک های پپتیدی لانتیونین، آنالوگ مونو سولفید سیستین، همراه با اسیدهای آمینه غیراشباع بخشی از لانتی بیوتیک ها (آنتی بیوتیک های پپتیدی با منشاء باکتریایی) هستند.

اسیدهای آمینه D بخشی از پپتیدهای کوتاه (تا 20 باقیمانده) هستند که به صورت آنزیمی و نه روی ریبوزوم ها سنتز می شوند. این پپتیدها به مقدار زیاد در دیواره سلولی باکتری ها یافت می شوند و باعث می شوند که باکتری کمتر به عمل پروتئازها حساس باشد. اسیدهای آمینه D حاوی برخی آنتی بیوتیک های پپتیدی هستند، به عنوان مثال والینومایسین، گرامیسیدین A، اکتینومایسین D.

در مجموع، حدود 700 اسید آمینه مختلف در سلول های زنده یافت می شود که بسیاری از آنها عملکردهای مستقلی را انجام می دهند:

• اورنیتین و سیترولین متابولیت های کلیدی در چرخه اوره و در مسیر بیوسنتز آرژنین هستند.
• هموسیستئین محصول واسطه متابولیسم اسیدهای آمینه منفرد است.
• S-آدنوزیل متیونین به عنوان یک عامل متیل کننده عمل می کند.
• 1-آمینوسیکلوپروپان-1-کربوکسیلیک اسید (ACC) یک آمینو اسید حلقوی با وزن مولکولی کوچک است که به عنوان یک محصول واسطه در سنتز هورمون گیاهی اتیلن عمل می کند.

تعداد زیادی آمینو اسید در گیاهان، قارچ‌ها و باکتری‌ها یافت شده است که عملکرد آنها کاملاً مشخص نیست، اما از آنجایی که بیشتر آنها سمی هستند (به عنوان مثال، آزاسرین و ^6، - سیانوآلانین)، ممکن است یک محافظ داشته باشند. تابع.

برخی از اسیدهای آمینه غیر استاندارد در شهاب سنگ ها، به ویژه کندریت های کربنی یافت می شوند.

اسیدهای آمینه غیر استاندارد موجود در هیدرولیز پروتئین های طبیعی:

اکثریت قریب به اتفاق اسیدهای آمینه را می توان از طریق هیدرولیز پروتئین ها یا در نتیجه واکنش های شیمیایی به دست آورد.

عملکرد اسیدهای آمینه

علاوه بر سنتز پروتئین، اسیدهای آمینه استاندارد و غیر استاندارد بسیاری از عملکردهای بیولوژیکی مهم دیگر را در بدن انسان انجام می دهند:

• گلیسین(آنیون اسید گلوتامیک) به عنوان یک انتقال دهنده عصبی در انتقال عصبی از طریق سیناپس های شیمیایی استفاده می شود.
• عملکرد انتقال دهنده های عصبی نیز توسط یک اسید آمینه غیر استاندارد انجام می شود اسید گاما آمینوبوتیریک،که محصول دکربوکسیلاسیون گلوتامات است، دوپامین- یک مشتق تیروزین، و سروتونین،از تریپتوفان تشکیل شده است،
• هیستیدینیک پیش ساز هیستامین است - یک واسطه موضعی واکنش های التهابی و آلرژیک،
• هورمون تیروئید حاوی ید تیروکسیناز تیروزین تشکیل شده است
• گلیسینیکی از پیش سازهای متابولیک پورفیرین ها (مانند رنگدانه هِم تنفسی) است.

کاربرد اسیدهای آمینه

در بیمارستان ها و کلینیک ها از اسیدهای آمینه به عنوان تغذیه تزریقی استفاده می شود. سیستئین که در متابولیسم عدسی چشم نقش دارد، جزء قطره چشمی Vicein (در ترکیب با اسید گلوتامیک) است.

در صنایع غذایی از اسیدهای آمینه به عنوان افزودنی های طعم دهنده استفاده می شود. به عنوان مثال، نمک سدیم اسید گلوتامیک (مونوسدیم گلوتامات) به عنوان "افزودنی مواد غذایی E621" یا "افزایش دهنده طعم" شناخته می شود و اسید گلوتامیک یک جزء بسیار مهم در انجماد و کنسرو کردن است. به دلیل وجود گلیسین، متیونین و والین، در طی عملیات حرارتی محصولات غذایی می توان رایحه خاصی از نانوایی و فرآورده های گوشتی به دست آورد. اسیدهای آمینه سیستئین، لیزین و گلیسین به عنوان آنتی اکسیدان هایی استفاده می شوند که تعدادی از ویتامین ها را تثبیت می کنند، مانند اسید اسکوربیک که پراکسیداسیون لیپید را کند می کند. علاوه بر این، گلیسین در تولید نوشابه ها و چاشنی ها استفاده می شود. دی تریپتوفان در تولید مواد غذایی دیابتی استفاده می شود.

اسیدهای آمینه نیز اجزای تغذیه ورزشی هستند (که معمولاً در تولید آنها از آلانین، لیزین، آرژنین و گلوتامین استفاده می شود) که توسط ورزشکاران و همچنین افرادی که در بدنسازی، پاورلیفتینگ و تناسب اندام فعالیت می کنند، استفاده می شود.

در دامپزشکی و دامپروری، اسیدهای آمینه برای درمان و تغذیه حیوانات استفاده می‌شود: بسیاری از پروتئین‌های گیاهی حاوی لیزین در مقادیر بسیار کم هستند، بر این اساس، لیزین به خوراک حیوانات مزرعه اضافه می‌شود.

در کشاورزی از اسیدهای آمینه والین، اسید گلوتامیک و متیونین برای محافظت از گیاهان در برابر بیماری ها استفاده می شود، در حالی که از گلیسین و آلانین که دارای اثر علف کش هستند برای کنترل علف های هرز استفاده می شود.

به لطف توانایی اسیدهای آمینه برای تشکیل پلی آمیدها - پروتئین ها، پپتیدها، و همچنین انانت، نایلون و نایلون. سه مورد آخر در صنعت در تولید بند ناف، پارچه های بادوام، توری، طناب، طناب، بافتنی و جوراب بافی استفاده می شود.

در صنایع شیمیایی از اسیدهای آمینه در تولید مواد افزودنی سوخت موتور و مواد شوینده استفاده می شود.

علاوه بر این، اسیدهای آمینه در صنایع میکروبیولوژیکی و در تولید لوازم آرایشی استفاده می شود.

ترکیبات مرتبط با اسید آمینه

تعدادی از ترکیبات وجود دارد که قادر به انجام عملکردهای بیولوژیکی خاصی از اسیدهای آمینه هستند، اما آنها نیستند. شناخته شده ترین ترکیب مرتبط با اسید آمینه تورین است.

تائورین، اسید 2-آمینو اتان سولفونیک، یک ترکیب آلی است که در بدن انسان از سیستئین تشکیل شده و به مقدار کم در بافت ها و صفرا وجود دارد. علاوه بر این، تورین در مغز به عنوان یک آمینواسید انتقال دهنده عصبی عمل می کند که انتقال سیناپسی را مهار می کند. اسید سولفونیک اثر کاردیوتروپیک دارد و فعالیت ضد تشنجی دارد.

مولکول تورین حاوی یک گروه کربوکسیل است غایب،با وجود این، این اسید سولفونیک اغلب (به اشتباه) اسید آمینه حاوی گوگرد نامیده می شود. تحت شرایط فیزیولوژیکی (pH = 7.3)، تورین تقریباً به طور کامل به صورت زوئیتریون وجود دارد.

یادداشت

نکات و توضیحات مقاله اسیدهای آمینه.

• گروه آمینوگروه آمین یک گروه تک ظرفیتی شیمیایی کاربردی - NH 2، یک رادیکال آلی حاوی یک اتم نیتروژن و دو اتم هیدروژن است. گروه های آمینه در ترکیبات آلی یافت می شوند - آمینو الکل ها، آمین ها، اسیدهای آمینه و سایر ترکیبات.
• مونومر(از یونان باستان _6,a2,_7,_9,'2, - "یک" و _6,^1,'1,_9,'2, - "بخش") ماده ای با وزن مولکولی کم است که پلیمری را در یک واکنش پلیمریزاسیون در نتیجه پلیمریزاسیون مونومرهای طبیعی - اسیدهای آمینه، پروتئین ها تشکیل می شوند. مونومرها در مولکول های پلیمری واحدهای ساختاری (واحدهای تکرار شونده) نیز نامیده می شوند.
• سنجاب هاپروتئین ها مواد آلی با مولکولی بالا هستند که از اسیدهای آمینه آلفا تشکیل شده اند که توسط پیوندهای پپتیدی متحد شده اند. پروتئین های ساده ای وجود دارند که پس از هیدرولیز فقط به اسیدهای آمینه تجزیه می شوند و پروتئین های پیچیده (پروتئین ها، هولوپروتئین ها) که شامل یک گروه مصنوعی (زیرگروهی از کوفاکتورها پس از هیدرولیز پروتئین های پیچیده، علاوه بر اسیدهای آمینه، غیرآمینه ها) هستند. بخش پروتئین یا محصولات تجزیه آن آزاد می شود. پروتئین های آنزیمی وقوع واکنش های بیوشیمیایی را کاتالیز می کنند (تسریع می بخشند) و تأثیر قابل توجهی بر فرآیندهای متابولیک دارند. پروتئین های منفرد یک عملکرد مکانیکی یا ساختاری انجام می دهند و یک اسکلت سلولی را تشکیل می دهند که شکل سلول ها را حفظ می کند. علاوه بر این، پروتئین ها نقش کلیدی در سیستم های پیام رسانی سلولی، پاسخ ایمنی و چرخه سلولی دارند. پروتئین ها اساس ایجاد بافت عضلانی، سلول ها، بافت ها و اندام ها در انسان هستند.
• اصلاح پس از ترجمهیک اصلاح شیمیایی کووالانسی یک پروتئین است بعد ازسنتز آن بر روی ریبوزوم
• متابولیت ها
• هموسرین، هموسرین یک آمینو اسید طبیعی شبیه به سرین است، اما بخشی از پروتئین نیست. هوموسرین یک واسطه مهم در متابولیسم سلولی است، مانند بیوسنتز متیونین و ترئونین.
• انتقال RNA, tRNA , RNA انتقالی , tRNA یک اسید ریبونوکلئیک است که وظیفه آن انتقال اسیدهای آمینه به محل سنتز پروتئین است. tRNA ها مستقیماً در گسترش زنجیره پلی پپتیدی شرکت می کنند، به کدون mRNA می پیوندند (با یک اسید آمینه کمپلکس هستند) و در نتیجه از ترکیب کمپلکس لازم برای تشکیل یک پیوند پپتیدی جدید اطمینان حاصل می کنند. هر اسید آمینه tRNA مخصوص به خود را دارد.
• با توجه به موقعیت گروه آمینه در ساختار، اسیدهای آمینه به اسیدهای آمینه ^5، - (گروه آمینه با گروه کربوکسیل به اتم کربن مجاور اتم کربن متصل است)، اسیدهای آمینه ^6، - تقسیم می شوند. (گروه آمینه در مرحله بعدی به اتم کربن متصل می شود در یکبعد از اتم کربن با یک گروه کربوکسیل) و اسیدهای آمینه ^7، (گروه آمینه به اتم کربن متصل است از طریق دو اتمکربن از گروه کربوکسیل).
• نام سیستماتیک- نام رسمی در نامگذاری اتحادیه بین المللی شیمی محض و کاربردی (IUPAC، IUPAC). نامگذاری IUPAC یک سیستم نامگذاری ترکیبات شیمیایی و توصیف علم شیمی به عنوان یک کل است. اسیدهای آمینه توسط نامگذاری ترکیبات آلی IUPAC بر اساس قوانین کتاب آبی توصیف می شوند.
• حلولیز- واکنش تجزیه بین یک حل شونده و یک حلال. بر خلاف حلالیت، solvolysis منجر به تشکیل ترکیبات شیمیایی جدید با یک ترکیب خاص می شود.
• آمیدها مشتقات اکسواسیدها (معدنی و کربوکسیلیک) هستند که به طور رسمی محصولات جایگزینی گروه های هیدروکسیل –OH تابع اسیدی با یک گروه آمینه (جایگزین نشده و جایگزین) هستند. آمیدها نیز به عنوان مشتقات آسیل آمین ها در نظر گرفته می شوند. همه آمیدها حاوی یک یا چند آمید هستند گروه های آمید– NH2.
• بیوانفورماتیک- مجموعه ای از رویکردها و روش های مورد استفاده، به ویژه، در بیوفیزیک، بیوشیمی، بوم شناسی، از جمله روش های ریاضی تجزیه و تحلیل کامپیوتری در ژنومیک مقایسه ای، توسعه برنامه ها و الگوریتم ها برای پیش بینی ساختار فضایی پلیمرهای زیستی، تحقیق در مورد استراتژی ها، روش های محاسباتی مناسب، و همچنین پیچیدگی اطلاعات مدیریت کلی سیستم های بیولوژیکی. بیوانفورماتیک از روش های ریاضیات کاربردی، علوم کامپیوتر و آمار استفاده می کند.
• نقطه ایزوالکتریک- بخش را ببینید "خواص اسید-باز اسیدهای آمینه / نقطه ایزوالکتریک".
• شاخص هیدروپاتیکعددی است که خواص آبگریز یا آب دوست زنجیره جانبی آمینو اسید را منعکس می کند. هرچه این عدد بیشتر باشد اسید آمینه آبگریزتر است. این اصطلاح در سال 1982 توسط بیوشیمیدان جک کیت و راسل دولیتل ابداع شد.
• آمفوتریکی(از یونان باستان O36,_6,`6,a2,`4,^9,`1,_9,_3, - "متقابل، دوگانه") - توانایی ترکیبات و مواد شیمیایی منفرد برای نشان دادن، بسته به شرایط، هر دو خواص بازی و اسیدی آمفولیت ها، در میان چیزهای دیگر، مواد حاوی گروه های عاملی هستند که می توانند پذیرنده و دهنده پروتون باشند. به عنوان مثال، الکترولیت های آلی آمفوتریک شامل پروتئین ها، پپتیدها و اسیدهای آمینه هستند.
• pH، شاخص هیدروژن، اسیدیته - اندازه گیری فعالیت (در محلول های بسیار رقیق معادل غلظت) یون های هیدروژن در یک محلول است که اسیدیته آن را به صورت کمی بیان می کند. مقدار pH معمولاً در مقادیر از 0 تا 14 اندازه گیری می شود که در آن pH = 7.0 اسیدیته خنثی در نظر گرفته می شود (اسیدیته فیزیولوژیکی طبیعی در انسان نیز 7 است، اما محدودیت های بحرانی در محدوده 5 تا 9 pH است). ساده ترین و مقرون به صرفه ترین راه برای بررسی PH بدن، آزمایش pH ادرار با بار الکتریکی است. نقطه ایزوالکتریک یک اسید آمینه به معنای مقدار pH است که در آن حداکثر کسری از مولکول های اسید آمینه بار صفر دارد و بر این اساس، در یک میدان الکتریکی، اسید آمینه کمترین تحرک را در این pH دارد. از این خاصیت می توان برای جداسازی پپتیدها، پروتئین ها و اسیدهای آمینه استفاده کرد.
• ایزومریسم(از یونان باستان O88،`3،_9،`2، - "برابر" و _6،^1،`1،_9،`2، - "بخش، سهم") - پدیده ای شامل وجود ترکیبات شیمیایی - ایزومرها - از نظر وزن مولکولی و ترکیب اتمی یکسان هستند، در حالی که از نظر مکان یا ساختار اتم ها در فضا و در نتیجه در خواص متفاوت هستند.
• انانتیومرها(از یونانی باستان O52,_7,^0,_7,`4,_3,_9,`2, - "مقابل" و _6,^1,`1,_9,`2, "اندازه گیری، قسمت") - یک جفت استریو ایزومر که بازتاب آینه ای یکدیگر را نشان می دهند و در فضا سازگار نیستند. یک مثال کلاسیک از انانتیومرها، نخل‌ها هستند که ساختار یکسانی دارند اما جهت‌گیری فضایی متفاوتی دارند. وجود اشکال انانتیومر با خاصیت یک مولکول در عدم تطابق در فضا با تصویر آینه ای آن (کایرالیته) مرتبط است.
• امیل هرمان فیشرهرمان امیل فیشر (9 اکتبر 1852 - 15 ژوئیه 1919) - شیمیدان آلمانی که سنتز فنیل هیدرازین را مورد مطالعه قرار داد که از آن به عنوان یک معرف با کیفیت بالا برای آلدئیدها و کتونها، سنتز قند انگور و میوه استفاده کرد. توسعه یک روش اتر برای تجزیه و تحلیل اسیدهای آمینه، که منجر به کشف اسیدهای آمینه والین، پرولین و هیدروکسی پرولین شد، شباهت پپتون های طبیعی با پلی پپتیدها را ثابت کرد. فیشر در سال 1902 جایزه نوبل شیمی را دریافت کرد "برای آزمایشات روی سنتز مواد با گروه های ساکارید و پورین".
• ریبوزوم- اندامک اصلی غیر غشایی یک سلول زنده، لازم برای بیوسنتز پروتئین از اسیدهای آمینه بر اساس یک ماتریس معین بر اساس اطلاعات ژنتیکی ارائه شده توسط RNA پیام رسان (mRNA) (این فرآیند ترجمه نامیده می شود).
• مخلوط راسمیک استریو ایزومرهافعالیت نوری ندارد، از مخلوط کردن شکل های L و D یک اسید آمینه تشکیل می شود.
• فرانتس هافمایستر Franz Hofmeister (30 اوت 1850 - 26 ژوئیه 1922) یکی از اولین دانشمندانی بود که به طور جدی پروتئین ها را مطالعه کرد. هافمایستر به‌خاطر مطالعاتش در مورد نمک‌هایی که بر حلالیت و ثبات ساختاری پروتئین‌ها تأثیر می‌گذارند، شهرت دارد. هافمایستر اولین کسی بود که پیشنهاد کرد که پلی پپتیدها آمینو اسیدهایی هستند که توسط یک پیوند پپتیدی به هم متصل می شوند (اگرچه در واقع، او مدلی برای ساختار اولیه پروتئین ها کشف کرد).
• فنیل کتونوری(الیگوفرنی فنیل پیروویک) یک بیماری ارثی نادر (از نظر ژنتیکی تعیین شده) است که معمولاً در سال اول زندگی کودک خود را نشان می دهد و با اختلال در متابولیسم اسیدهای آمینه، عمدتا فنیل آلانین همراه است. فنیل کتونوری با تجمع فنیل آلانین و محصولات سمی آن همراه است که منجر به آسیب شدید به سیستم عصبی مرکزی می شود که به ویژه در اختلال در رشد ذهنی آشکار می شود. علیرغم این واقعیت که نام بیماری حاوی کتون است (فنیل کتونوری، که "فنیل" فنیل آلانین است، "کتون" کتون است، "اوریا" ادرار است)، در این بیماری کتون ها از طریق ادرار دفع می شوند. برجسته نیست.کتون ها محصولات متابولیسم فنیل آلانین هستند و فنیل استیک و فنیلاکتیک اسید در ادرار ظاهر می شوند.
• اسیدهای آمینه با زنجیره های جانبی منشعب،آمینو اسیدهای شاخه دار، BCAA، گروهی از اسیدهای آمینه پروتئین زا (استاندارد) که با ساختار شاخه ای زنجیره جانبی آلیفاتیک مشخص می شود. آمینو اسیدهای شاخه دار عبارتند از والین، ایزولوسین و لوسین. آمینو اسیدهای شاخه دار تحت دگرگونی های کاتابولیک (بر خلاف اکثر اسیدهای آمینه دیگر که توسط کبد متابولیزه می شوند)، عمدتاً در کلیه ها، بافت چربی، نورون ها، ماهیچه های قلبی و ماهیچه های اسکلتی قرار می گیرند.
• کتواسیدوز،کتواسیدوز دیابتی نوعی اسیدوز متابولیک است که با اختلال در متابولیسم کربوهیدرات ها همراه است. کتواسیدوز در نتیجه نارسایی هورمون پانکراس انسولین ایجاد می شود: افزایش سطح گلوکز و اجسام کتون در خون که در نتیجه لیپولیز (اختلال متابولیسم اسیدهای چرب) و دآمینه شدن اسیدهای آمینه ایجاد می شود. شایع ترین علت کتواسیدوز شدید دیابت نوع 1 است. کتواسیدوز غیر دیابتی (دیاتز عصبی-آرتریت، دیاتز اسید اوریک، سندرم استونمیک در کودکان) وجود دارد - مجموعه ای از علائم ناشی از افزایش غلظت اجسام کتون در پلاسمای خون - یک وضعیت پاتولوژیک که معمولا در کودکان رخ می دهد.
• کلاژنکلاژن یک پروتئین فیبریلار، پروتئین ساختاری اصلی ماتریکس بین سلولی است که از 25 تا 33 درصد کل پروتئین بدن (6 درصد وزن بدن) را تشکیل می دهد. سنتز کلاژن در فیبروبلاست و تعدادی از مراحل خارج از فیبروبلاست رخ می دهد. کلاژن که اساس بافت همبند بدن (استخوان، تاندون، درم، غضروف، عروق خونی، دندان) است، خاصیت ارتجاعی و استحکام آن را تضمین می کند.

  یک آنزیم بسیار اختصاصی که پیوندهای پپتیدی را در نواحی خاصی از نواحی مارپیچ کلاژن می شکافد (به ویژه اسید آمینه آزاد هیدروکسی پرولین را آزاد می کند). کلاژناز. اسیدهای آمینه ای که در نتیجه تخریب رشته های کلاژن (تحت تاثیر کلاژناز) به وجود می آیند در ساخت سلول ها و بازسازی کلاژن نقش دارند.

  کلاژناز به طور گسترده در عمل پزشکی برای درمان سوختگی در جراحی و برای درمان بیماری های چرکی چشم در چشم پزشکی استفاده می شود. به طور خاص، کلاژناز بخشی از جاذب تخلیه پلیمری "Aseptisorb" (Aseptisorb-DK) تولید شده توسط شرکت "Aseptika" است که در درمان زخم های چرکی-نکروزه استفاده می شود.

• مینای دندانمینای دندان یک بافت سفید معدنی سخت یا کمی زرد رنگ است که قسمت خارجی تاج دندان را می پوشاند و از پالپ و عاج در برابر عوامل تحریک کننده خارجی محافظت می کند. مینای دندان سخت ترین بافت بدن انسان است که با محتوای بالای مواد معدنی - تا 97٪ (عمدتاً کریستال های هیدروکسی آپاتیت) توضیح داده می شود. مینای دندان که در حفره دهان قرار دارد، جایی که محیط طبیعی قلیایی است، نیاز به حفظ تعادل قلیایی دارد. پس از هر وعده غذایی، در نتیجه تجزیه کربوهیدرات ها و همچنین تحت تاثیر باکتری های مختلف که بقایای غذا را پردازش می کنند و اسید ترشح می کنند، محیط قلیایی مختل می شود و در نتیجه مینای دندان توسط اسیدها فرسایش می یابد که منجر به توسعه پوسیدگی نقض یکپارچگی مینای دندان یکی از عوامل ایجاد درد دندان است. پیرووات را می توان از طریق گلوکونئوژنز به گلوکز، از طریق استیل کوآنزیم A به اسیدهای چرب یا انرژی، به اسید آمینه آلانین و به اتانول تبدیل کرد.
• مسیر شیکیمات یک مسیر متابولیک است که متابولیت میانی آن است شیکمات(شیکیمیک اسید). مسیر شیکیمات به عنوان یک مسیر تخصصی برای بیوسنتز ترکیبات آروماتیک بنزنوئیدی شناخته می شود که از طریق آن اسیدهای آمینه تریپتوفان، تیروزین و فنیل آلانین سنتز می شوند.
• پوسیدگی بیولوژیکیتجزیه زیستی، تجزیه زیستی - تخریب مواد پیچیده در نتیجه فعالیت موجودات زنده.
• آدنوزین تری فسفات، ATP یک نوکلئوزید تری فسفات است که نقش بسیار مهمی در متابولیسم و ​​انرژی در موجودات دارد.
• متابولیت ها- محصولات واسطه متابولیسم (متابولیسم) در سلول های زنده. بسیاری از متابولیت ها اثر تنظیمی بر فرآیندهای فیزیولوژیکی و بیوشیمیایی بدن دارند. متابولیت‌ها به دو دسته اولیه (مواد آلی موجود در تمام سلول‌های بدن و ضروری برای زندگی، شامل اسیدهای نوکلئیک، لیپیدها، پروتئین‌ها و کربوهیدرات‌ها) و ثانویه (مواد آلی سنتز شده توسط بدن، اما در تولید مثل، رشد یا رشد) تقسیم می‌شوند. ). نمونه کلاسیک متابولیت اولیه گلوکز است.
• کدون را متوقف کنیدکدون پایانی، کدون توقف، کدون پایانی - یک واحد کد ژنتیکی، یک سه گانه (سه باقیمانده نوکلئوتیدی) در DNA - رمزگذاری خاتمه (قطع) رونویسی (سنتز یک زنجیره پلی پپتیدی). کدون های استاپ می توانند باعث توقف اجباری سنتز یا مشروط شوند. کدون UAG- کدون توقف مشروط و جهش های کهربایی سرکوب شده باعث می شود نارسپایان پخش در DNA میتوکندری، کدون UAG باعث ایجاد بدون قید و شرطخاتمه پخش
• PYLIS(توالی درج پیرولیزین، دنباله درج پیرولیزین) دنباله پایین دست- ساختاری شبیه سنجاق سر که در برخی از توالی های mRNA ظاهر می شود. همانطور که قبلاً تصور می شد، این موتیف ساختاری باعث می شود که کدون توقف UAG به جای پایان دادن به ترجمه پروتئین، به اسید آمینه پیرولیزین ترجمه شود. با این حال، در سال 2007 مشخص شد که توالی PYLIS در کدون توقف UAG هیچ تاثیری ندارد.
• عنصر SECIS،توالی درج سلنوسیستئین، توالی درج سلنوسیستئین بخشی از RNA به طول 60 نوکلئوتید است که ساختاری شبیه سنجاق سر را تشکیل می دهد. این موتیف ساختاری باعث می شود که کدون توقف UGA سلنوسیستئین را رمزگذاری کند.
• تغذیه تزریقی،تغذیه وریدی روشی برای وارد کردن مواد مغذی به بدن انسان از طریق انفوزیون وریدی (با دور زدن دستگاه گوارش) است. به طور خاص، فیبرینوزول (هیدرولیز فیبرین خون حاوی اسیدهای آمینه آزاد و پپتیدهای منفرد)، آمینوتروف (هیدرولیزات کازئین حاوی، به ویژه L-تریپتوفان)، هیدرولیزین (هیدرولیز پروتئین خون گوساله)، وامینولاکت (مخلوطی از 18 اسید آمینه، مربوط به ترکیب شیر مادر)، پلی آمین (مخلوطی متعادل متشکل از 13 اسید آمینه L (که 8 مورد ضروری هستند) و D-سوربیتول).
• فاکتور لیپوتروپیکحاوی سه ماده است که متابولیسم چربی را تحریک می کند و به جلوگیری از تجمع و حذف چربی ها از کبد کمک می کند - متیونین (اسید آمینه حاوی گوگرد)، کولین (ویتامین B4) و اینوزیتول (ویتامین B8). متیونین به تنهایی به حذف سموم تولید شده در طول مصرف چربی کمک می کند.
• چند متراکم شدن- فرآیند سنتز پلیمرها از ترکیبات چند عاملی که معمولاً با آزاد شدن محصولات جانبی با وزن مولکولی کم در طی برهمکنش گروه های عاملی همراه است. در صنعت، پلیمرهای خطی (پلی سیلوکسان ها، پلی استرها، پلی کربنات ها، پلی یورتان ها و پلی آمیدها) و شبکه ای (فنل-آلدئید، اوره-آلدئید، ملامین-آلدئید و رزین های آلکیدی) با پلی تراکم تولید می شوند. در موجودات زنده، تقریباً تمام پلیمرهای زیستی (از جمله پروتئین ها، RNA، DNA) توسط پلی تراکم (با مشارکت کمپلکس های آنزیمی) سنتز می شوند.
• اسیدهای سولفونیک،اسیدهای سولفونیک ترکیبات آلی با فرمول عمومی R-SO 2 OH یا RSO 3 H هستند که در آن R یک رادیکال آلی است. اسیدهای سولفونیک به عنوان ترکیبات آلی جایگزین شده در کربن توسط گروه سولفونیک SO 3 H در نظر گرفته می شوند که تمام خواص ذاتی اسیدها را دارند. اسیدهای سولفونیک طبیعی هم تورین و هم اسید سیستئیک (محصول واسطه اکسیداسیون سیستئین در فرآیند تشکیل تائورین) هستند.
• انتقال سیناپسی،انتقال عصبی، انتقال عصبی - حرکات الکتریکی در سیناپس ها (محل تماس بین دو نورون یا بین یک نورون و سلول موثر دریافت کننده سیگنال)، ناشی از انتشار تکانه های عصبی.

هنگام نوشتن مقاله ای در مورد اسیدهای آمینه، مطالب از اطلاعات و پورتال های اینترنتی مرجع، سایت های خبری NCBI.NLM.NIH.gov، Biology.Arizona.edu، Britannica.com، ProteinStructures.com، NYU.edu، FAO.org، Organic بودند. به عنوان منابع استفاده می شود -Chemistry.org، Biology.UCSD.edu، Chemistry.Stanford.edu، News.Stanford.edu، MedicineNet.com، MicroBiologyOnline.org.uk، ScienceDirect.com، Nature.com، Journals.Elsevier.com، ScienceDaily.com، VolgMed.ru، MRSU.ru، SGU.ru، ULSU.ru، KurskMed.com، ویکی پدیا، و همچنین انتشارات چاپی زیر:

• امیل فیشر "Untersuchungen ü,ber Aminosä,uren, Polypeptide und Proteine ​​II (1907-1919)". انتشارات "Springer-Verlag Berlin Heidelberg GmBH"، 1923، هایدلبرگ، آلمان،
• Turakulov Y. Kh (ویراستار) "هورمون های تیروئید. بیوسنتز، اثرات فیزیولوژیکی و مکانیسم اثر. انتشارات "فان"، 1972، تاشکند،
• Petrovsky B.V. (ویراستار) "دانشنامه پزشکی بزرگ". انتشارات "دایره المعارف شوروی"، 1974، مسکو،
• Sadovnikova M. S.، Belikov V. M. "روش های استفاده از اسیدهای آمینه در صنعت." مجله "پیشرفت های شیمی"، شماره 47، 1978، مسکو،
• اشکایت ح.، جاکوبکه ح.-د. "آمینو اسید. پپتیدها سنجاب ها." انتشارات "میر"، 1985، مسکو،
• Kochetkov N. A.، Chlenov M. A. (ویراستاران) "شیمی آلی عمومی. جلد 10." انتشارات "شیمی"، 1986، مسکو،
• Ayala F., Caiger J. "ژنتیک مدرن." انتشارات "میر"، 1987، مسکو،
• Ovchinnikov Yu. انتشارات "Prosveshchenie"، 1987، مسکو،
• Berezov T. T.، Korovkin B. F. "شیمی بیولوژیکی". انتشارات "پزشکی"، 1998، مسکو،
• Entelis N. S. "Aminoacyl-tRNA synthetases: دو دسته از آنزیم ها." مجله آموزشی سوروس، شماره 9، 1998، مسکو،
• فیلیپویچ یو. "مبانی بیوشیمی." انتشارات "آگار"، 1999، مسکو،
• Shamin A. N. "تاریخچه شیمی پروتئین." انتشارات "KomKniga"، 2006، مسکو،
• Opeida J., Shvaika O. "واژه نامه اصطلاحات در شیمی." انتشارات "وبر" (شعبه دونتسک)، 2008، دونتسک،
• Bolotin S. N.، Bukov N. N.، Volynkin V. A.، Panyushkin V. T. "شیمی هماهنگی اسیدهای آمینه طبیعی". انتشارات "URSS"، 2008، مسکو،
• لی راسل مک داول "ویتامین ها در تغذیه حیوانات و انسان". انتشارات "جان وایلی و پسران"، 2008، نیویورک، ایالات متحده،
• کونیچف A. S.، Sevastyanova G. A. "زیست شناسی مولکولی. آموزش عالی حرفه ای." انتشارات "آکادمی"، 2008، مسکو،