"Nestandardne" aminokiseline. Reakcije aminokiselina Natrijeva sol aminokiseline

Glicin (aminooctena kiselina, glikokol, Gly, G)

Molekulska masa 75.07; bezbojni kristali; t taljenje 232-236°C (uz razgradnju); visoko topljiv u vodi, netopljiv u većini organskih otapala. Na 25°C str K a 2,34 (COOH) i 9,6 (NH2); R ja 5,97.

U smislu kemijskih svojstava, glicin je tipična alifatska α-aminokiselina. Kvantitativno određivanje temelji se na stvaranju obojenih produkata s o-ftalaldehidom (Zimmermannova reakcija). Češće se nalazi u proteinima nego druge aminokiseline. Služi kao prekursor u biosintezi porfirinskih spojeva i purinskih baza. Glicin je kodirana aminokiselina, neesencijalna; njegova se biosinteza provodi transaminacijom glioksilne kiseline, enzimskim cijepanjem serina i treonina. Licin se sintetizira iz klorooctene kiseline i NH 3 . U NMR spektru u D 2 O kemijski pomak protona CH 2 skupine je 3,55 ppm. Unutarnja sol glicina (CH 3) 3 + NCH 2 COO naziva se betain.

Glicin se koristi za sintezu peptida, kao komponenta puferskih otopina, u smjesi s drugim aminokiselinama - za parenteralnu prehranu.

Kromatogrami uzoraka koji sadrže ovu tvar

Svojstva aminokiselina mogu se podijeliti u dvije skupine: kemijske i fizikalne.

Kemijska svojstva aminokiselina

Ovisno o spojevima, aminokiseline mogu pokazivati ​​različita svojstva.

Interakcije aminokiselina:

Aminokiseline, kao amfoterni spojevi, tvore soli i s kiselinama i s lužinama.

Kao karboksilne kiseline, aminokiseline tvore funkcionalne derivate: soli, estere, amide.

Interakcija i svojstva aminokiselina sa razloga:
Nastaju soli:

NH 2 -CH 2 -COOH + NaOH NH 2 -CH 2 -COONa + H2O

Natrijeva sol + 2-aminooctena kiselina Natrijeva sol aminooctene kiseline (glicin) + voda

Interakcija sa alkoholi:

Aminokiseline mogu reagirati s alkoholima u prisutnosti plina klorovodika, pretvarajući se u ester. Esteri aminokiselina nemaju bipolarnu strukturu i hlapljivi su spojevi.

NH2-CH2-COOH + CH3OH NH2-CH2-COOCH3 + H2O.

Metil ester / 2-aminooctena kiselina /

Interakcija amonijak:

Nastaju amidi:

NH 2 -CH(R)-COOH + H-NH 2 = NH 2 -CH(R)-CONH 2 + H 2 O

Interakcija aminokiselina sa jake kiseline:

Dobivamo soli:

HOOC-CH 2 -NH 2 + HCl → Cl (ili HOOC-CH 2 -NH 2 *HCl)

Ovo su osnovna kemijska svojstva aminokiselina.

Fizikalna svojstva aminokiselina

Nabrojimo fizikalna svojstva aminokiselina:

• Bezbojan
• Imati kristalni oblik
• Većina aminokiselina ima sladak okus, ali ovisno o radikalu (R), mogu biti gorke ili bezukusne
• Lako topljiv u vodi, ali slabo topiv u mnogim organskim otapalima
• Aminokiseline imaju svojstvo optičke aktivnosti
• Topi se uz raspad na temperaturama iznad 200°C
• Neisparljiv
• Vodene otopine aminokiselina u kiseloj i lužnatoj sredini provode električnu struju

Aminokiseline – to su derivati ​​organskih kiselina koji sadrže jednu ili više amino skupina (NH 2) u radikalu.

Prema racionalnoj nomenklaturi, njihova imena imaju prefiks "amino" i slova grčke abecede (α-, β-, γ- itd.), koja označavaju položaj amino skupine u odnosu na karboksilnu skupinu.

4-aminobutan

(γ-aminomaslačna)

Proteini sadrže α-aminokiseline, koje se nazivaju trivijalnim.

Aminokiseline se dijele na monoaminokarboksilne, diaminokarboksilne, aminodikarboksilne, aromatske i heterocikličke: CH 3 –CHNH 2 –COOH alanin (α-aminopropionska kiselina) 4 –CHNH 2 –COOH lizin (α,ε-); diaminokaproinska kiselina); COOH–CH 2 –CHNH 2 –COOH asparaginska kiselina (α-aminosukcinska kiselina); C6H5 –CH2 –CHNH2 –COOH fenilalanin (α-amino-β-fenilpropionska kiselina);

(pirolidin-α-karboksilna kiselina).

Sve α-aminokiseline, koje se često nalaze u živim organizmima, imaju trivijalna imena, koja se obično koriste u literaturi.

Svojstva aminokiselina. Aminokiseline su kristalne tvari, obično slatkastog okusa, lako topive u vodi.

Ovisno o broju amino ili karboksilnih funkcionalnih skupina u aminokiselini, ona može imati bazična (lizin) ili kisela svojstva (asparaginska kiselina).

Amino skupina i karboksilna skupina sposobne su formirati bipolarni ion ili unutarnju sol:

NH 2 –CH 2 –COOH →NH 3 + –CH 2 –COO – .

Prisutnost –NH 2 i –COOH skupina u aminokiselinama određuje njihova amfoterna svojstva (one djeluju i s bazama i s kiselinama).

H 2 N–CH 2 –COOH +NaOH→H 2 N–CH 2 –COONa+ H 2 O

natrijeva sol glicina

H 2 N–CH 2 –COOH +HCl→Cl –

sol glicin hidroklorida

Aminokiseline s alkoholima tvore estere.

H 2 N–CH 2 –COOH + NOCH 3 NH2 –CH2 –COOCH3 + H2O

glicin metil ester

Karakteristično je stvaranje unutarkompleksnih bakrenih soli; reakcija se može koristiti za izolaciju aminokiselina.

bakrena glicinska sol

Zagrijavanjem se α-aminokiseline pretvaraju u 1,4-diketopiperazine.

β -Aminokiseline zagrijavanjem lako gube amonijak, stvarajući nezasićene kiseline.

akrilna kiselina

γ, δ, ε-Aminokiseline se zagrijavanjem pretvaraju u cikličke amide - laktame.

kaprolaktam ε-aminokapronske kiseline

Najveći dio ovog proizvoda koristi se za proizvodnju poliamidnog vlakna - najlona.

Aminokiseline koje sadrže amino skupinu u α-položaju podliježu reakciji dehidracije pri čemu nastaju polipeptidi.

glicin alanin cistein

Naziv polipeptida sastoji se od imena kiselinskih radikala i punog naziva kiseline u kojoj je sačuvana karboksilna skupina.

Metode dobivanja. Aminokiseline se mogu dobiti hidrolizom proteina ili iz halogeniranih kiselina pod djelovanjem amonijaka:

alanin α-brompropionske kiseline

α-aminokiseline su dio proteinske komponente hrane i dijele se na zamjenjive i nezamjenjive.

Neesencijalne aminokiseline može sintetizirati ljudsko ili životinjsko tijelo. Esencijalne aminokiseline (metionin, valin, leucin, fenilalanin, izoleucin, triptofan, lizin, treonin) ne nastaju u živom organizmu i moraju se unositi hranom za njegovo normalno funkcioniranje. Na primjer, nedostatak lizina utječe na funkciju hematopoeze i kalcifikaciju kostiju; metionin ima antisklerotički učinak; triptofan je važan za proces rasta i metabolizam.

Prirodni izvor α-aminokiselina su proteinske tvari (tijekom hidrolize).

Aminokiseline ulaze u sastav biljaka, mikroorganizama, životinja i čovjeka te imaju veliku ulogu u životnim procesima organizama.

Vjeverice – to su prirodni visokomolekularni organski spojevi koji sadrže dušik, čije su molekule građene od α-aminokiselina povezanih peptidnim vezama, odnosno proteini su polipeptidi.

ravnoteža ravnoteža ravnoteža

alanin serin cistein

Bjelančevine su široko rasprostranjene u prirodi, posebice kod životinja i ljudi. Velika količina proteina nalazi se u kostima, hrskavici, mišićima i živčanom tkivu. Bjelančevine čine dlaku, vunu, perje, riblje krljušti, kopita, rogove itd. Proteini se nalaze u ptičjim jajima i ulaze u sastav mlijeka, krvi itd. Enzimi, hormoni i virusi također su proteinske prirode.

Struktura proteina. Svi proteini sadrže ugljik, vodik, kisik, dušik (rijetko S, P, Fe).

Molekulska težina proteina je izuzetno velika - od 5000 do mnogo milijuna.

Sekvenca s kojom su povezani ostaci α-aminokiselina u lancu naziva se primarna struktura vjeverica. Strogo je jedinstven za svaku vrstu proteina.

Polipeptidni lanac obično ima oblik spirale. Tendencija polipeptidnog lanca da se uvije u spiralu određena je primarnom strukturom proteina, ali je njegova snaga određena stvaranjem vodikovih veza između skupina
i –NH– susjednih zavoja zavojnice.

Na primjer:

Osobitost uvijanja polipeptidnih lanaca proteinskih molekula u spiralu naziva se sekundarna struktura bjelančevine.

Zavoji spirale mogu se saviti ili savijati na ovaj ili onaj način zbog prisutnosti disulfidnih mostova –S–S–, koji drže određene zavoje u neposrednoj blizini; tu ulogu mogu igrati i vodikove veze. Kao rezultat ovog savijanja dijelova spirale, stvara se privid lopte. Ovaj oblik strukture proteina naziva se tercijarna struktura.

U molekulama nekih proteina formira se nekoliko takvih "kuglica" (globula), zbog čega javlja se kvartarna struktura. Veze koje povezuju proteinske podjedinice u molekulu kvaternarne strukture nisu kovalentne, već slabije veze, poput vodikovih (kao u molekuli hemoglobina), ionskih ili tzv. hidrofobnih interakcija. Proteini s kvartarnom strukturom, zbog krhkosti veza koje povezuju podjedinice, imaju sposobnost reverzibilne disocijacije na podjedinice. U tom slučaju enzimska aktivnost proteina može nestati.

Klasifikacija proteina. Proteini se dijele u dvije glavne skupine: proteini (jednostavni proteini) i proteidi (složeni proteini). Proteini se sastoje samo od aminokiselina i hidrolizom ne stvaraju druge proizvode. Proteidi se sastoje od proteinskog dijela, izgrađenog od α-aminokiselina, i neproteinskog dijela (prostetička skupina). Ovi proteini tijekom hidrolize, osim α-aminokiselina, opskrbljuju i druge tvari: ugljikohidrate, fosfornu kiselinu, heterocikličke spojeve, bojila itd.

Na proteine "Protein" se odnosi na niz jednostavnih proteina koji imaju različitu topljivost u različitim otapalima.

Albumin – proteini koji su topljivi u vodi ne talože se zasićenom otopinom natrijevog klorida, već se talože zasićenom otopinom amonijevog sulfata i zagrijavanjem koaguliraju. Predstavnici: albumini jaja, mlijeka, krvnog seruma, proteini enzima i sjemena biljaka.

Globulini – proteini koji su netopljivi u vodi, ali topljivi u razrijeđenim otopinama soli; koagulirati pri zagrijavanju. Imaju veću molekularnu težinu od albumina. Predstavnici: globulini mlijeka, jaja, krvi, mišićni protein (miozin), sjemenke biljaka.

Prolamini – proteini topljivi u 70-80% alkoholu, netopivi u vodi i bezvodni alkohol. Ne zgrušavaju se kod vrenja. Predstavnici: proteini žitarica (glijadin – u pšenici, zein – u kukuruzu).

Glutelini – biljne bjelančevine, netopljive u neutralnim otopinama soli i etilnom alkoholu; otapaju se samo u razrijeđenim (0,2%) otopinama lužina. Sadržano uglavnom u sjemenkama žitarica. Glutelini u nekim žitaricama nazivaju se glutenini (od riječi gluten).

Histoni – proteini bazične prirode, budući da sadrže značajnu količinu diaminokiselina, topljivih u vodi i razrijeđenim kiselinama, ali netopljivih u razrijeđenim alkalijama. Obično predstavljaju proteinske dijelove složenih proteina. Predstavnici: globin je protein koji ulazi u sastav hemoglobina.

Protamini – najjednostavniji prirodni proteini niske molekularne težine; Sastoje se pretežno od diaminokiselina i jake su baze. Dobro topljiv u vodi, razrijeđenim kiselinama i alkalijama. Nemojte koagulirati pri zagrijavanju. Predstavnici protamina nalaze se u spermatozoidima riba, u sastavu složenih proteina – nukleoproteina.

Albuminoidi(skleroproteini) su proteini koji se po svojstvima oštro razlikuju od ostalih proteina. Otapaju se samo produljenim tretmanom koncentriranim kiselinama i alkalijama uz cijepanje molekula. U životinjskim organizmima obavljaju potporne i pokrovne funkcije, ali ih nema u biljkama. Predstavnici skleroproteina su: fibroin – protein svile; keratin - protein dlake, vune, rožnate tvari, epiderme kože; elastin je protein u stijenkama krvnih žila i tetiva; Kolagen je proteinska tvar kože, kostiju, hrskavice i vezivnog tkiva.

Proteidi – složeni proteini, podijeljeni u podskupine ovisno o prirodi protetičkog (neproteinskog) dijela.

fosfoproteini – proteini koji sadrže ostatak fosforne kiseline kao prostetičku skupinu. Predstavnici: kazein – mliječni protein, vitelin – protein koji se nalazi u žumanjku kokošjih jaja.

Nukleoproteini – proteini kod kojih je sam proteinski dio povezan s nukleinskim kiselinama, a potonje hidrolizom tvore fosfornu kiselinu, heterocikličke spojeve i ugljikohidrate. Nukleoproteini su dio jezgri biljnih i životinjskih stanica.

Kromoproteini – tvari u kojima je proteinski dio spojen s tvarima za bojenje. Predstavnik: hemoglobin u krvi se razgrađuje pri čemu nastaje protein globin i tvar za bojenje - hem.

Glukoproteini – proteini u kojima je proteinski dio spojen s ugljikohidratima. Predstavnik: mucin, koji je dio sline.

Lipoproteini – veze proteina s lipidima; potonji uključuju masti, fosfatide itd. Lipoproteini se nalaze u protoplazmi stanica, u krvnom serumu i u žumanjku jajeta.

Proteinske tvari također se klasificiraju prema obliku svojih molekula, podijeljenih u dvije skupine:

a) fibrilarni (vlaknasti) proteini, čije molekule imaju končasti oblik; to uključuje fibroin svile, keratin vune, miozin mišića;

b) globularni proteini, čije molekule imaju okrugli oblik; to uključuje albumine, globuline i niz složenih proteina.

Hranjiva vrijednost bjelančevina određena je kvalitativnim i kvantitativnim sastavom aminokiselina koje sadrže. Postoje potpuni i nepotpuni proteini.

Potpuni proteini sadrže sve esencijalne aminokiseline (mliječni kazein, albumin jaja, protein mesa).

Nepotpuni proteini su oni koji ne sadrže barem jednu od esencijalnih aminokiselina (kukuruzni zein, želatina).

Svojstva proteina. Proteinske tvari razlikuju se u svom agregatnom stanju. Često su to čvrste amorfne tvari koje izgledaju kao bijeli prah. Proteini vune (keratin) i svile (fibroin) su jaka vlakna. Neki proteini se dobivaju u kristalnom stanju (hemoglobin u krvi), mnogi imaju konzistenciju viskoznih tekućina ili želea.

Svi proteini su netopljivi u bezvodnom alkoholu i drugim organskim otapalima. Mnogi se proteini otapaju u vodi i razrijeđenim otopinama soli, ali ne stvaraju prave, već koloidne otopine. Postoje proteini koji su potpuno netopljivi u vodi.

Otopine prirodnih proteina su optički aktivne (uglavnom imaju lijevu rotaciju).

Proteini su, poput aminokiselina, amfoterni i tvore soli s kiselinama i bazama:

H 3 N + –R–COO – + H + + Cl – NH 3 + –R–COOH + Sl – ;

H 3 N + –R–COO – + Na + + OH – NH 2 –R–COO – + Na + + H 2 O.

U prisutnosti kiselina, proteinske molekule nose pozitivan naboj i tijekom elektrolize se kreću prema katodi; u prisutnosti lužina, proteinske molekule nose negativan naboj i kreću se prema anodi. Pri određenoj pH vrijednosti, otopina će sadržavati minimalnu količinu proteinskih kationa i aniona; u tim uvjetima ne dolazi do kretanja proteinskih molekula tijekom elektroforeze. Naziva se pH vrijednost otopine pri kojoj otopina proteina sadrži minimalnu količinu kationa i aniona izoelektrična točka. Za različite proteine ​​vrijednost izoelektrične točke nije ista. Na primjer, za bjelanjak (albumin) izoelektrična točka je na pH = 4,8, za pšenični protein (gliadin) - na pH = 9,8.

Svi proteini dijele neka zajednička svojstva: reakcije taloženja iz otopina i reakcije boja.

Taloženje proteina iz otopina. Kada se vodenim otopinama proteina dodaju koncentrirane otopine mineralnih soli (na primjer, (NH 4) 2 SO 4), proteini se talože; alkohol i aceton imaju sličan učinak na proteine. U svim tim slučajevima proteini ne mijenjaju svoja svojstva i kada se razrijede vodom vraćaju se u otopinu. Ovaj proces se zove isoljavanje.

Kada se zagrijavaju, mnogi proteini koaguliraju (na primjer, bjelanjak) i također se talože iz otopina, ali gube sposobnost otapanja u vodi. U tom slučaju dolazi do značajne promjene svojstava proteina. Ovaj proces ireverzibilnog taloženja proteina naziva se denaturacija. Denaturaciju mogu izazvati soli teških metala (CuSO 4, Pb(CH 3 COO) 2, HgCl itd.), koncentrirane kiseline (HNO 3, H 2 SO 4, CH 3 COOH, pikrinska, kloroctena), kaustične lužine ( KOH, NaOH), fenol, formalin, tanin itd.

Denaturaciju proteina uzrokuju i različite vrste zračenja (ultraljubičasto, radioaktivno itd.). Tijekom denaturacije uništavaju se kvartarne, tercijarne i sekundarne strukture; primarna struktura je obično očuvana, odnosno ne dolazi do razaranja peptidnih veza. Primarna struktura proteina se uništava tijekom hidrolize proteina, koja se događa tijekom probave proteinske hrane. U probavnom traktu, pod djelovanjem enzima, proteini hrane se putem niza međuproizvoda razgrađuju u aminokiseline. Iz dobivene kombinacije aminokiselina tijelo stvara potrebne proteine. Neiskorišteni ostaci proteina razgrađuju se na jednostavnije spojeve i izlučuju iz tijela.

Reakcije boja proteina.

1. Biuretska reakcija.

U interakciji s bakrenim solima (CuSO 4) u alkalnom mediju, svi proteini daju ljubičastu boju. Ova reakcija je kvalitativna za peptidne veze i potvrđuje njihovu prisutnost u proteinima i polipeptidima. Za različite polipeptide, boja koja se pojavljuje u interakciji s bakrenim solima nije ista: dipeptidi daju plavu boju, tripeptidi daju ljubičastu boju, a složeniji polipeptidi daju crvenu boju.

2. Ksantoproteinska reakcija.

Kada se otopine proteina zagrijavaju s koncentriranom dušičnom kiselinom (HNO 3), požute. Reakcija se objašnjava prisutnošću u proteinima aminokiselina koje sadrže aromatske ugljikovodične radikale (C 6 H 5 –), koji u interakciji s dušičnom kiselinom tvore nitro spojeve, obojene žuto.

3. Cistinska reakcija (sulfhidril).

Prokuhate li otopinu proteina s viškom natrijevog hidroksida i dodate nekoliko kapi otopine olovnog acetata Pb(CH 3 COO) 2, pojavljuje se smeđe-crna boja ili talog.

Bjelančevine + NaOH Na 2 S+ druge tvari.

Na 2 S + Pb(CH 3 COO) 2 → PbS↓ + 2CH 3 COONa.

Reakcija potvrđuje prisutnost slabo vezanog sumpora u proteinima.

Postoji niz drugih kvalitativnih reakcija na proteine.

Značenje i upotreba bjelančevina. Proteini su najvažnija komponenta prehrambenih proizvoda. Više od 50% bjelančevina u ljudskoj prehrani trebale bi biti životinjske bjelančevine. Odrasla osoba treba 80-100 g proteina dnevno, a uz teške tjelesne aktivnosti - 120 g ili više.

Proteinske tvari imaju široku primjenu u proizvodnji industrijskih proizvoda (koža, vuna, krzno, svila), u proizvodnji ljepila, želatine, plastike (galalit), umjetne vune, za pripremu fotoosjetljivih emulzija u fotoindustriji itd.

Mnogi lijekovi su proteinske prirode (inzulin, pankreatin, itd.). Posebnu pozornost treba obratiti na biološke katalizatore - enzime, koji su ujedno i proteinske tvari. Često prisutni samo u malim količinama, doprinose brzim kemijskim transformacijama ogromnih količina različitih tvari pod vrlo blagim uvjetima (niska temperatura, itd.).

Virusi i bakterije također imaju proteinsku prirodu. Stoga se pri konzerviranju prehrambenih proizvoda i liječenju raznih bolesti koriste lijekovi koji denaturiraju proteinske tvari (salicilna kiselina, aspirin, salol, tanin, razni polifenoli, octena kiselina i dr.).

Proteini su tvari prijeko potrebne za život životinja, biljaka i mikroorganizama. Sam život je proces složenih transformacija proteinskih tvari.

Aminokiseline, aminokarboksilne kiseline su organski spojevi koji sadrže i amino (-NH 2) i karboksilne (-COOH) skupine.

Aminokiseline se mogu smatrati derivatima karboksilnih kiselina u kojima je jedan ili više atoma vodika zamijenjeno amino skupinama.

svi Proteinogene aminokiseline su ^5-aminokiseline.

Povijest otkrića i nomenklatura aminokiselina

Budući da ista aminokiselina može imati više podrijetla, neke su aminokiseline navedene dva puta u tablici, ovisno o datumu otkrića i izvoru. Tablica prikazuje najpoznatije i najznačajnije aminokiseline.

Svaka od dvadeset standardnih i mnoge nestandardne aminokiseline dobila je imena, uključujući i izvor iz kojeg je spoj prvi put izoliran: na primjer, asparagin je izoliran iz šparoga (od latinskog Asparagus), glutamin - iz pšenice gluten, tirozin - od kazeina (od grčkog `4,`5,`1,a2,`2, tyros - “sir”).

Za skraćivanje naziva proteinogenih aminokiselina koriste se šifre koje uključuju prva tri slova trivijalnog naziva (s izuzetkom asparagina - "Asn", glutamina - "Gln", izoleucina - "Ile" i triptofana - "Trp"). . Za potonje, skraćenica "Tri").

Ponekad se koriste i oznake Asx "asparaginska kiselina, asparagin" i Glx "glutaminska kiselina, glutamin". Postojanje takvih naziva objašnjava se činjenicom da se tijekom hidrolize peptida u alkalnom ili kiselom mediju asparagin i glutamin lako pretvaraju u odgovarajuće kiseline, zbog čega je često nemoguće, bez upotrebe posebnih pristupa, odrediti koja je točno aminokiselina bila u peptidu.

Hidroliza (od starogrčkog P21,^8,`9,`1, - "voda" i _5,a3,`3,_3,`2, - "razgradnja") - s vodom, kemijska reakcija međudjelovanja tvar s vodom, pri čemu dolazi do razgradnje tvari i vode uz nastajanje novih spojeva. Hidroliza spojeva različitih klasa (proteini, ugljikohidrati, masti, esteri, soli) značajno varira. Do hidrolize peptida i proteina dolazi ili do kraćih lanaca (djelomična hidroliza) ili mješavine aminokiselina (u ionskom obliku, potpuna hidroliza). Hidroliza peptida može se dogoditi u alkalnoj ili kiseloj sredini i pod djelovanjem enzima. Enzimska hidroliza je važna jer se odvija selektivno; prema tome se cijepaju strogo definirani dijelovi peptidnog lanca. Hidroliza se obično provodi u kiseloj sredini, budući da su mnoge aminokiseline nestabilne u uvjetima alkalne hidrolize. Osim toga, asparagin i glutamin su također hidrolizirani.

Za stvaranje stabilnih ponavljajućih struktura u proteinima, potrebno je da sve aminokiseline uključene u njihov sastav budu predstavljene samo jednim enantiomerom - L ili D. Za razliku od konvencionalnih kemijskih reakcija, u kojima pretežno nastaju racemične smjese stereoizomera, proizvodi reakcije biosinteze u stanicama imaju samo jedan od oblika. Ovaj rezultat se postiže zahvaljujući enzimima koji imaju asimetrične aktivne centre i stoga su stereospecifični.

D-aminokiseline

D-aminokiseline sintetiziraju određene bakterije, posebice Bacillus subtilis i Vibrio cholerae, koje koriste D-oblik aminokiselina kao veznu komponentu peptidoglikanskog sloja. Osim toga, D-aminokiseline reguliraju rad enzima odgovornih za jačanje staničnih stijenki.

Peptidne veze

Peptidna veza između leucina i treonina u proteinu (model kuglice i štapića).

Može doći do reakcije kondenzacije između karboksilne skupine jedne aminokiseline i amino skupine druge, čiji su produkti dipeptid i molekula vode. U ostatku koji tvori dipeptid, aminokiseline su međusobno povezane CO-NH vezom, što se naziva peptid (amid).

Peptidne veze su neovisno 1902. godine opisali Emil Hermann Fischer i Franz Hofmeister.

Dipeptid ima dva kraja: N-, koji sadrži amino skupinu, i C-, koji sadrži karboksilnu skupinu. Svaki od krajeva može potencijalno sudjelovati u naknadnoj reakciji kondenzacije da bi se formirali linearni tripeptidi, tetrapeptidi i pentapeptidi. Lanci koji sadrže 40 ili više aminokiselinskih ostataka povezanih u nizu peptidnim vezama nazivaju se polipeptidi. Proteinske molekule sastoje se od jednog ili više polipeptidnih lanaca.

Klasifikacija aminokiselina

Postoji nekoliko klasifikacija aminokiselina, ovaj članak govori o najpoznatijim:

• Podjela aminokiselina na zamjenjive i esencijalne,
• Klasifikacija aminokiselina na temelju polariteta bočnih lanaca,
• Klasifikacija aminokiselina po funkcionalnim skupinama,
• Klasifikacija aminokiselina prema aminoacil-tRNA sintetazi,
• Klasifikacija aminokiselina prema biosintetskim putovima,
• Klasifikacija aminokiselina prema prirodi katabolizma,
• Millerove aminokiseline.

O nestandardnim aminokiselinama zasebno se govori u odjeljku o nestandardnim aminokiselinama.

Podjela aminokiselina na zamjenjive i esencijalne

Zamjenjiva aminokiseline su aminokiseline koje u ljudsko tijelo ulaze s proteinskom hranom, ili se u tijelu stvaraju iz drugih aminokiselina. Nezamjenjiva aminokiseline su aminokiseline koje se u ljudskom tijelu ne mogu dobiti biosintezom, pa se stoga moraju stalno unositi u obliku proteina hranom. Njihov nedostatak u tijelu dovodi do pojava opasnih po život.

Neesencijalne aminokiseline su: tirozin, glutaminska kiselina, glutamat, asparagin, asparaginska kiselina, cistein, serin, prolin, alanin, glicin.

Za zdravu odraslu osobu esencijalne aminokiseline su fenilalanin, triptofan, treonin, metionin, lizin, leucin, izoleucin i valin, za djecu, dodatno, histidin i arginin.

Klasifikacija aminokiselina u zamjenjive i esencijalne sadrži niz iznimaka:

Esencijalne aminokiseline

*) Navedena je najznačajnija biološka uloga esencijalne aminokiseline u ljudskom organizmu.

**) Navedeni su prehrambeni proizvodi s najvećim udjelom esencijalnih aminokiselina.

Neesencijalne aminokiseline

*) Navedena je najznačajnija biološka uloga neesencijalne aminokiseline u ljudskom tijelu.

**) Navedeni su prehrambeni proizvodi s najvećim udjelom neesencijalnih aminokiselina.

Klasifikacija aminokiselina na temelju polariteta bočnog lanca

Svojstva aminokiselinskih ostataka u proteinima odlučujuća su za strukturu i funkcioniranje potonjih. Aminokiseline se značajno razlikuju u polaritetu svojih bočnih lanaca (skupina), a posljedično i u svojstvima njihove interakcije s molekulama vode (prema ). Na temelju ovih razlika, proteinogeni aminokiseline se dijele u četiri skupine:

• aminokiseline s nepolarnim bočnim lancima,
• aminokiseline s polarnim nenabijenim bočnim lancima (ponekad se dijele na aminokiseline s nepolarnim alifatskim i nepolarnim cikličkim bočnim lancima),
• aminokiseline s polarnim negativno nabijenim bočnim lancima,
• aminokiseline s polarnim, pozitivno nabijenim bočnim lancima.

Ponekad se posljednje dvije skupine spajaju u jednu.

Aminokiseline s nepolarnim bočnim skupinama

Skupina aminokiselina s nepolarnim bočnim skupinama uključuje devet aminokiselina čije su bočne skupine nepolarne i hidrofobne:

• Najjednostavnija aminokiselina u ovoj skupini je glicin, koji uopće nema bočni lanac (oko ^5,-ugljikovog atoma, uz karboksilnu i amino skupinu postoje dva atoma vodika). Iako je glicin klasificiran kao nepolarna aminokiselina, on ne utječe na osiguravanje hidrofobnih interakcija u proteinskim molekulama,
• Alanin, leucin I izoleucin imaju alifatske ugljikovodične bočne skupine - metil, butil i izobutil,
• metionin je aminokiselina koja sadrži sumpor, čiji bočni lanac predstavlja nepolarni tiol ester,
• Imino kiselina prolin sadrži karakterističnu pirolidinsku cikličku strukturu, u kojoj je sekundarna amino skupina (imino skupina) sadržana u fiksnoj konformaciji. Stoga su dijelovi polipeptidnih lanaca koji sadrže prolin najmanje fleksibilni,
• Sastav molekula fenilalanin I triptofan uključuje velike nepolarne cikličke bočne skupine - fenil i indol,
• Deveta aminokiselina s nepolarnom bočnom skupinom je valin

Aminokiseline s polarnim bočnim lancima pridonose strukturi polipeptida kroz hidrofobne interakcije: na primjer, u globularnim proteinima topivim u vodi one su grupirane unutar molekule. Nepolarne skupine ovih aminokiselina također tvore kontaktne površine integralnih membranskih proteina s hidrofobnim dijelovima lipidnih membrana.

Aminokiseline s polarnim nenabijenim bočnim skupinama

Skupina aminokiselina s polarnim nenabijenim bočnim skupinama uključuje:

• serin,
• treonin,
• asparagin,
• glutamin,
• tirozin,
• cistein.

Aminokiseline serin I treonin sadrže hidroksilnu skupinu, asparagin I glutamin– amid, tirozin– fenolni.

Dio cistein uključuje tiolnu skupinu –SH, zahvaljujući kojoj se dvije molekule (ili njihovi ostaci u peptidima) cisteina mogu povezati disulfidnom vezom koja nastaje oksidacijom –SH skupina. Takve su veze važne za stvaranje i održavanje strukture proteina. Budući da su dvije molekule cisteina povezane disulfidnom vezom, cistein se prije smatrao neovisnom aminokiselinom (spoj se nazivao cistin, termin koji se danas rijetko koristi).

Aminokiseline s polarnim negativno nabijenim bočnim skupinama

Postoje dvije proteinogene aminokiseline s polarnim negativno nabijenim bočnim skupinama koje imaju ukupni negativni naboj pri fiziološkom pH (7,0): asparaginska i glutaminska kiselina. Oba imaju dodatnu karboksilnu skupinu, a njihovi ionizirani oblici nazivaju se aspartat i glutamat. Amidi ovih aminokiselina, asparagin i glutamin, također se nalaze u proteinima.

Aminokiseline s polarnim, pozitivno nabijenim bočnim skupinama

Skupina proteinogenih aminokiselina s polarnim pozitivno nabijenim bočnim skupinama (pri fiziološkim pH vrijednostima = 7,0) uključuje:

• lizin,
• arginin,
• histidin

Lizin ima dodatnu primarnu amino skupinu na položaju ^9. Arginin sadrži gvanidinske skupine, a histidin imidazolni prsten. Od svih proteinogenih aminokiselina samo histidin ima skupinu koja ionizira pri fiziološkom pH (pK a = 6,0), pa njegov bočni lanac pri pH 7,0 može biti neutralan ili pozitivno nabijen. Zbog ovog svojstva histidin je dio aktivnih centara mnogih enzima i sudjeluje u katalizi kemijskih reakcija kao donor/akceptor protona.

Podjela aminokiselina po funkcionalnim skupinama

Funkcionalna skupina je strukturni fragment organske molekule (skupina atoma) koji određuje njezina kemijska svojstva. Starije funkcionalna skupina spoja je kriterij za svrstavanje u određenu klasu organskih spojeva.

Aminokiseline se dijele u četiri funkcionalne skupine:

• aromatično,
• alifatski,
• heterociklički,
• imino kiselina.

Aromatičnost karakterizira skup energetskih, strukturnih i svojstava pojedinih cikličkih molekula koje sadrže sustav konjugiranih dvostrukih veza. Zbog aromatičnosti, konjugirani (benzenski) prsten nezasićenih veza pokazuje nenormalno visoku stabilnost, veću nego što bi se očekivalo od same konjugacije. Prema tome, aromatska aminokiselina je aminokiselina koja sadrži aromatski prsten.

Aromatične aminokiseline uključuju:

• histidin,
• triptofan,
• tirozin,
• fenilalanin,
• antranilna kiselina.

Alifatski spojevi su spojevi koji ne sadrže aromatske veze.

Alifatske aminokiseline:

• Monoaminomonokarboksilne (koje sadrže 1 amino skupinu i 1 karboksilnu skupinu) aminokiseline uključuju leucin, izoleucin, valin, alanin i glicin,
• Oksimonoaminokarboksilne aminokiseline (koje sadrže hidroksilnu skupinu, 1 amino skupinu i 1 karboksilnu skupinu) uključuju treonin i serin,
• Monoaminodikarboksilne (koje sadrže 1 amino skupinu i 2 karboksilne skupine) aminokiseline, koje nose negativan naboj u otopini zbog druge karboksilne skupine, uključuju aspartat i glutamat,
• Amidi monoaminodikarboksilnih aminokiselina uključuju glutamin i asparagin,
• Diaminomonokarboksilne (koje sadrže 2 amino skupine i 1 karboksilnu skupinu) aminokiseline koje nose pozitivan naboj u otopini uključuju arginin i lizin,
• Aminokiseline koje sadrže sumpor uključuju metionin i cistein.

Heterociklički spojevi, heterocikli, su organski spojevi koji sadrže cikluse, koji uz ugljik sadrže atome drugih elemenata.

Heterocikličke aminokiseline uključuju:

• prolin, hidroksiprolin (koji sadrži pirolidinski heterocikl),
• histidin (koji sadrži imidazol heterocikl),
• triptofan (sadrži indol heterocikl).

Imino kiseline su organske kiseline koje sadrže dvovalentnu imino skupinu (=NH) u molekuli.

Imino kiseline uključuju heterociklički hidroksiprolin i prolin.

Klasifikacija aminokiselina prema aminoacil-tRNA sintetazi

Aminoacil tRNA sintetaza, ARSase, Aminoacyl tRNA sintetaza, aaRS je enzim sintetaza (ligaza) koji katalizira stvaranje aminoacil tRNA u reakciji određene aminokiseline s odgovarajućom tRNA molekulom. Aminoacil-tRNA sintetaze osiguravaju usklađenost.

tRNA (nukleotidni tripleti genetskog koda) uključeni u protein aminokiseline, čime se osigurava ispravnost naknadnog čitanja genetskih informacija iz mRNA tijekom sinteze proteina na ribosomima. Za svaki aminokiseline imaju vlastitu aminoacil-tRNA sintetazu.

Sve aminoacil-tRNA sintetaze potječu od dva predačka oblika i kombiniraju se na temelju strukturne sličnosti u dvije klase, koje se razlikuju po metodi vezanja tRNA i aminoacilacije, strukturi aminoacilacijske (glavne) domene i organizaciji domene.

Formira se domena aminoacilacije klase 1 aminoacil-tRNA sintetaza, koja se temelji na paralelno. Enzimi klase 1 obično su monomeri.

Klasa 1 aminoacil-tRNA sintetaza postoji za sljedeće aminokiseline:

• triptofan,
• tirozin,
• arginin,
• glutamin,
• glutamat,
• metionin,
• cistein,
• leucin,
• izoleucin,
• valin

Enzimi klase 2 temelje se na strukturi aminoacilirajuće domene antiparalelan^6,-list. Ovi enzimi u pravilu imaju kvaternarnu strukturu (dimeri su).

Za sljedeće aminokiseline postoje aminoacil-tRNA sintetaze klase 2:

• fenilalanin,
• histidin,
• asparagin,
• aspartat,
• treonin,
• serin,
• prolin,
• alanin,
• glicin.

Za lizin postoje aminoacil-tRNA sintetaze oba klase.

Podjela aminokiselina prema biosintetskim putovima

Biosinteza je proces sinteze prirodnih organskih spojeva od strane živih organizama. Biosintetski put spoja slijed je reakcija, obično genetski određenih (enzimskih), koje dovode do stvaranja organskog spoja. Ponekad postoje spontane reakcije koje zaobilaze bez enzimske katalize, na primjer: u procesu biosinteze aminokiseline leucin jedna od reakcija je spontana i odvija se bez sudjelovanja enzima. Biosinteza istih spojeva može se odvijati na različite načine iz različitih ili iz istih početnih spojeva.

Ista aminokiselina može nastati na različite načine, a različiti načini mogu imati slične korake. Na temelju trenutnog razumijevanja obitelji aminokiselina aspartata, glutamata, serina i shikimata, članovi ovih obitelji mogu se klasificirati prema biosintetskim putevima kako slijedi.

Aspartat obitelj:

• asparaginska kiselina,
• asparagin,
• lizin,
• metionin,
• izoleucin,
• treonin

Obitelj glutamata:

• glutaminska kiselina,
• glutamin,
• prolin,
• arginin

Obitelj piruvata:

• leucin,
• valin,
• alanin

Obitelj Serine:

• serin,
• glicin,
• cistein.

Obitelj pentoza:

• triptofan,
• tirozin,
• fenilalanin,
• histidin

Obitelj Shikimata:

• triptofan,
• tirozin,
• fenilalanin.

Iako obitelji pentoze i shikimata dijele neke zajedničke članove, zbog njihovih posebnih biosintetskih putova, točnije ih je klasificirati kao takve.

Podjela aminokiselina prema prirodi katabolizma

Katabolizam, disimilacija, energetski metabolizam su procesi razgradnje (metaboličke razgradnje) na jednostavnije tvari ili oksidacije tvari, obično uz oslobađanje energije u obliku topline. Kao rezultat kataboličkih reakcija, složene tvari gube svoju specifičnost za određeni organizam kao rezultat razgradnje na jednostavnije (na primjer, proteini se razgrađuju na aminokiseline uz oslobađanje topline).

Na temelju prirode kataboličkih proizvoda, proteinogene aminokiseline se klasificiraju u tri skupine (ovisno o putu biološke razgradnje):

1. Glukogeni aminokiseline - pri razgradnji daju, ne povećavaju razinu ketonskih tijela, a relativno lako mogu postati supstrat za glukoneogenezu: oksaloacetat, fumarat, sukcinil-CoA, ^5-ketoglutarat, piruvat. Glukogene aminokiseline uključuju histidin, arginin, glutamin, glutaminsku kiselinu, asparagin, asparaginsku kiselinu, metionin, cistein, treonin, serin, prolin, valin, alanin i glicin.

2. Ketogeni aminokiseline - razlažu se na acetoacetil-CoA i acetil-CoA, povećavajući razinu ketonskih tijela u krvi, pretvarajući se, prije svega, u lipide. Ketogene aminokiseline uključuju lizin i leucin,

3. Pri prekidu glukoketogeni(mješovite) aminokiseline tvore metabolite oba tipa. Gluko-ketogene aminokiseline uključuju triptofan, tirozin, fenilalanin i izoleucin.

Millerove aminokiseline

"Miller" aminokiseline su aminokiseline proizvedene pod uvjetima sličnim Miller-Urey eksperimentu koji su proveli Stanley Lloyd Miller i Harold Clayton Urey 1953. godine. Tijekom eksperimenta simulirani su hipotetski uvjeti ranog razdoblja razvoja Zemlje kako bi se ispitala mogućnost kemijske evolucije. Miller-Ureyev eksperiment je zapravo bio eksperimentalni test hipoteze da su uvjeti koji su postojali na primitivnoj Zemlji poticali kemijske reakcije koje su mogle dovesti do sinteze organskih molekula iz anorganskih. Kao rezultat eksperimenta, koji je trajao tjedan dana, dobiveno je pet aminokiselina, te lipidi, šećeri i prekursori nukleinskih kiselina (točnije, prisutnost je utvrđena tijekom početne analize rezultata).

Godine 2008. provedena je ponovljena, točnija analiza rezultata eksperimenta, zahvaljujući kojoj je utvrđeno da ne postoji 5, već 22 "Millerove" aminokiseline (uključujući glutaminsku kiselinu, asparaginsku kiselinu, treonin, serin, prolin, leucin, izoleucin, valin, alanin, glicin).

"Nestandardne" aminokiseline

Nestandardne ("nekanonske") aminokiseline su aminokiseline koje se nalaze u proteinima koji se nalaze u svim živim organizmima, ali nisu uključene u "osnovni" popis od 20 proteinogenih ^5-aminokiselina kodiranih univerzalnim genetskim kodom.

Ukupno postoji 23 proteinogene aminokiseline, spojene u peptidne lance (polipeptide), koji su građevni materijali za izgradnju proteina. Od 23 proteinogena, samo 20 kodirani su izravno tripletnim kodonima u genetskom kodu.

Preostala tri smatraju se "nestandardnim" ili "nekanonskim"):

1. selenocistein je analog cisteina (s atomom sumpora zamijenjenim atomom selena), prisutan u mnogim prokariotima i u većini eukariota,
2. pirolizin je derivat aminokiseline lizina, koji se nalazi u metanogenim organizmima i drugim eukariotima,
3. N-formilmetionin - modificirani metionin, je inicijator aminokiseline svih polipeptidnih lanaca prokariota (s izuzetkom arhebakterija), nakon završetka sinteze odvaja se iz polipeptida.

Ako izuzmemo N-formilmetionin, tada se samo 22 aminokiseline mogu klasificirati kao proteinogene. Nestandardni, translatorno uključeni selenocistein i pirolizin, Ponekad smatraju se standardnim kao 21. i 22. aminokiselina. Činjenica je da su pirolizin i selenocistein uključeni u korištenje proteina jedinstvena sintetski mehanizam: pirolizin je kodiran kodonom koji u drugim organizmima obično funkcionira kao stop kodon (prethodno se mislilo da nakon UAG kodona slijedi PYLIS sekvenca), a selenocistein nastaje kada prevedena mRNA uključuje SECIS element, uzrokujući UGA kodon umjesto stop kodona. Dakle, hoće li se pirolizin i selenocistein klasificirati kao nestandardne aminokiseline ovisi o metodologiji klasifikacije; u svakom slučaju, obje aminokiseline su proteinogene. U ovom članku navedene su aminokiseline klasificirani su kao nestandardni.

Nestandardne aminokiseline mogu biti uključene u polipeptidni lanac, kako u procesu biosinteze proteina, tako iu procesu posttranslacijske modifikacije, odnosno dodatnih enzimskih reakcija (drugim riječima, kao rezultat posttranslacijskih modifikacija, nestandardne aminokiseline nastaju iz standardnih aminokiselina).

Prvoj skupini nestandardne aminokiseline koje se pojavljuju kao rezultat biosinteze uključuju selenocistein i pirolizin, koji su dio proteina kada stop kodon čitaju specijalizirane tRNA.

Poseban primjer nestandardnih aminokiselina je rijetka aminokiselina selenocistein, derivat cisteina, ali sadrži selen umjesto atoma sumpora. Za razliku od mnogih drugih nestandardnih aminokiselina koje čine proteine, selenocistein se ne formira kao rezultat modifikacije ostatka u gotovom polipeptidnom lancu, već je uključen u njega tijekom emitiranja. Selenocistein je kodiran UGA kodonom, što u normalnim uvjetima znači da je sinteza završena.

Poput selenocisteina, pirolizin, koji koriste neke metanogene bakterije za proizvodnju metana, u tim je organizmima kodiran stop kodonom.

Drugoj skupini nestandardne aminokiseline koje nastaju kao rezultat posttranslacijskih modifikacija uključuju: 4-hidroksiprolin, 5-hidroksilizin, dezmozin, N-metillizin, citrulin, kao i D-izomere standardnih aminokiselina.

Zbog sposobnosti pojedinih aminokiselinskih ostataka da se modificiraju u sastavu polipeptidnih lanaca, dolazi do stvaranja nestandardnih aminokiselina, posebno 5-hidroksilizina i 4-hidroksiprolina, koji su dio kolagena proteina vezivnog tkiva ( 4-hidroksiprolin je, osim toga, prisutan u stjenkama biljnih stanica). Još jedna "nestandardna" aminokiselina, 6-N-metillizin, sastavni je dio kontraktilnog proteina miozina, a složena nestandardna aminokiselina dezmozin formirana je od četiri lizinska ostatka i prisutna je u fibrilarnim proteinima elastina.

Neki proteini koji vežu ione kalcija, poput protrombina, sadrže γ7-karboksiglutaminsku kiselinu.

Mnogi aminokiselinski ostaci mogu biti privremeno posttranslacijski modificirani, njihovi zadaci uključuju regulaciju funkcije proteina. Takve modifikacije uključuju dodavanje fosfatnih, metilnih, acetilnih, adenilnih, ADP-ribozilnih i drugih skupina.

Nestandardne aminokiseline nizin i alameticin, koje sintetiziraju bakterije i biljke, dio su peptidnih antibiotika; lantionin, monosulfidni analog cistina, zajedno s nezasićenim aminokiselinama je dio lantibiotika (peptidnih antibiotika bakterijskog podrijetla).

D-aminokiseline su dio kratkih (do 20 ostataka) peptida koji se sintetiziraju enzimski, a ne na ribosomima. Ti se peptidi nalaze u velikim količinama u staničnoj stijenci bakterija, što ih čini manje osjetljivima na djelovanje proteaza. D-aminokiseline sadrže neke peptidne antibiotike, na primjer valinomicin, gramicidin A, aktinomicin D.

Ukupno se u živim stanicama nalazi oko 700 različitih aminokiselina, od kojih mnoge obavljaju neovisne funkcije:

• ornitin i citrulin su ključni metaboliti u ciklusu uree i u putu biosinteze arginina,
• homocistein je međuprodukt metabolizma pojedinih aminokiselina,
• S-adenozilmetionin djeluje kao sredstvo za metiliranje,
• 1-aminociklopropan-1-karboksilna kiselina (ACC) je ciklička aminokiselina male molekularne težine koja djeluje kao međuprodukt u sintezi biljnog hormona etilena.

Velik broj aminokiselina pronađen je u biljkama, gljivama i bakterijama, čije funkcije nisu u potpunosti razjašnjene, ali budući da je većina njih otrovna (na primjer, azaserin i ^6,-cijanoalanin), mogu imati zaštitnu funkcija.

Neke od nestandardnih aminokiselina nalaze se u meteoritima, posebno u ugljikovim hondritima.

Nestandardne aminokiseline koje se nalaze u hidrolizatima prirodnih proteina:

Velika većina aminokiselina može se dobiti hidrolizom proteina ili kao rezultat kemijskih reakcija.

Funkcije aminokiselina

Osim sinteze proteina, standardne i nestandardne aminokiseline obavljaju mnoge druge važne biološke funkcije u ljudskom tijelu:

• Glicin(anion glutaminske kiseline) koristi se kao neurotransmiter u prijenosu živaca kroz kemijske sinapse,
• Funkcije neurotransmitera također obavljaju nestandardne aminokiseline gama-aminomaslačna kiselina, koji je proizvod dekarboksilacije glutamata, dopamin– derivat tirozina, i serotonin, nastaje od triptofana,
• Histidin je prekursor histamina - lokalnog medijatora upalnih i alergijskih reakcija,
• Hormon štitnjače koji sadrži jod tiroksin nastaje iz tirozina
• Glicin jedan je od metaboličkih prekursora porfirina (kao što je respiratorni pigment hem).

Primjena aminokiselina

U bolnicama i klinikama aminokiseline se koriste kao parenteralna prehrana). Sastojak kapi za oko Vicein (u kombinaciji s glutaminskom kiselinom) je cistein koji sudjeluje u metabolizmu očne leće.

U prehrambenoj industriji aminokiseline se koriste kao aditivi za okus. Na primjer, natrijeva sol glutaminske kiseline (mononatrijev glutamat) poznata je kao "aditiv hrani E621" ili "pojačivač okusa", a glutaminska kiselina je vrlo važna komponenta u zamrzavanju i konzerviranju. Zbog prisutnosti glicina, metionina i valina, toplinskom obradom prehrambenih proizvoda moguće je dobiti specifične arome pekarskih i mesnih proizvoda. Aminokiseline cistein, lizin i glicin koriste se kao antioksidansi koji stabiliziraju brojne vitamine, poput askorbinske kiseline, koji usporavaju peroksidaciju lipida. Osim toga, glicin se koristi u proizvodnji bezalkoholnih pića i začina. D-triptofan se koristi u proizvodnji dijabetičke prehrane.

Aminokiseline su također komponente sportske prehrane (u čijoj se proizvodnji obično koriste alanin, lizin, arginin i glutamin) koju koriste sportaši, kao i ljudi koji se bave bodybuildingom, powerliftingom i fitnessom.

U veterini i stočarstvu aminokiseline se koriste za liječenje i prehranu životinja: mnoge biljne bjelančevine sadrže lizin u iznimno malim količinama, stoga se lizin dodaje u hranu domaćih životinja za uravnoteženje proteinske prehrane.

U poljoprivredi se za zaštitu biljaka od bolesti koriste aminokiseline valin, glutaminska kiselina i metionin, a za suzbijanje korova glicin i alanin koji djeluju herbicidno.

Zahvaljujući sposobnosti aminokiselina da formiraju poliamide - proteine, peptide, kao i enant, najlon i najlon. Posljednja tri se koriste u industriji u proizvodnji užadi, trajnih tkanina, mreža, užadi, užadi, pletiva i čarapa.

U kemijskoj industriji aminokiseline se koriste u proizvodnji aditiva za motorna goriva i deterdženata.

Osim toga, aminokiseline se koriste u mikrobiološkoj industriji i proizvodnji kozmetike.

Spojevi srodni aminokiselinama

Postoji niz spojeva koji su sposobni obavljati određene biološke funkcije aminokiselina, ali to nisu. Najpoznatiji spoj povezan s aminokiselinama je taurin.

Taurin, 2-aminoetansulfonska kiselina, je organski spoj koji nastaje u ljudskom tijelu iz cisteina, prisutnog u malim količinama u tkivima i žuči. Osim toga, u mozgu taurin djeluje kao aminokiselina neurotransmitera koja inhibira sinaptički prijenos. Sulfonska kiselina djeluje kardiotropno i djeluje antikonvulzivno.

Molekula taurina sadrži karboksilnu skupinu odsutan, Unatoč tome, ova sulfonska kiselina se često (netočno) naziva aminokiselinom koja sadrži sumpor. U fiziološkim uvjetima (pH = 7,3), taurin postoji gotovo u potpunosti kao zwitterion.

Bilješke

Bilješke i objašnjenja za članak "Aminokiseline".

• Amino skupina, amino skupina je funkcionalna kemijska monovalentna skupina –NH 2, organski radikal koji sadrži jedan atom dušika i dva atoma vodika. Amino grupe nalaze se u organskim spojevima - aminoalkoholima, aminima, aminokiselinama i drugim spojevima.
• Monomer(od starogrčkog _6,a2,_7,_9,`2, - “jedan” i _6,^1,`1,_9,`2, - “dio”) je tvar niske molekularne težine koja tvori polimer u reakcija polimerizacije. Kao rezultat polimerizacije prirodnih monomera - aminokiselina, nastaju proteini. Monomeri se također nazivaju strukturne jedinice (ponavljajuće jedinice) u molekulama polimera.
• Vjeverice, proteini su visokomolekularne organske tvari koje se sastoje od alfa aminokiselina povezanih peptidnim vezama. Postoje jednostavni proteini koji se pri hidrolizi razlažu samo na aminokiseline i složeni proteini (proteidi, holoproteini) koji osim aminokiselina sadrže i prostetičku skupinu (podrazred kofaktora); oslobađa se proteinski dio ili produkti njegove razgradnje. Enzimski proteini kataliziraju (ubrzavaju) odvijanje biokemijskih reakcija, značajno utječući na metaboličke procese. Pojedinačni proteini obavljaju mehaničku ili strukturnu funkciju, tvoreći citoskelet koji održava oblik stanica. Osim toga, proteini igraju ključnu ulogu u staničnom signalnom sustavu, imunološkom odgovoru i staničnom ciklusu. Proteini su osnova za stvaranje mišićnog tkiva, stanica, tkiva i organa kod čovjeka.
• Posttranslacijske izmjene je kovalentna kemijska modifikacija proteina nakon njegovu sintezu na ribosomu.
• Metaboliti
• Homoserin, homoserin je prirodna aminokiselina slična serinu, ali nije dio proteina. Homoserin je važan intermedijer u staničnom metabolizmu, kao što je biosinteza metionina i treonina.
• Prijenosna RNA, tRNA, Transfer RNA, tRNA je ribonukleinska kiselina čija je funkcija transport aminokiselina do mjesta sinteze proteina. tRNA izravno sudjeluju u produženju polipeptidnog lanca, spajajući se (u kompleksu s aminokiselinom) na kodon mRNA, čime se osigurava konformacija kompleksa potrebna za stvaranje nove peptidne veze. Svaka aminokiselina ima svoju tRNA.
• Prema položaju aminoskupine u strukturi aminokiseline se dijele na ^5,-aminokiseline (aminoskupina je vezana za ugljikov atom uz ugljikov atom s karboksilnom skupinom), ^6,-aminokiseline. (amino skupina je sljedeća vezana za ugljikov atom u jednom nakon atoma ugljika s karboksilnom skupinom) i ^7,-aminokiselina (amino skupina je vezana za atom ugljika na odgovarajućem mjestu kroz dva atoma ugljik iz karboksilne skupine).
• Sustavno ime- službeni naziv unutar nomenklature Međunarodne unije za čistu i primijenjenu kemiju (IUPAC, IUPAC). IUPAC nomenklatura je sustav imenovanja kemijskih spojeva i opisuje kemijsku znanost u cjelini. Aminokiseline su opisane IUPAC-ovom nomenklaturom organskih spojeva prema pravilima tzv. Plave knjige.
• Solvoliza– reakcija razgradnje izmjene između otopljene tvari i otapala. Za razliku od solvatacije, solvoliza dovodi do stvaranja novih kemijskih spojeva određenog sastava.
• Amidi su derivati ​​oksokiselina (mineralnih i karboksilnih), formalno su produkti supstitucije hidroksilnih skupina –OH kiselinske funkcije s amino skupinom (nesupstituirane i supstituirane). Amidi se također smatraju acilnim derivatima amina. Svi amidi sadrže jedan ili više amidne skupine–NH2.
• Bioinformatika– skup pristupa i metoda koji se posebno koriste u biofizici, biokemiji, ekologiji, uključujući matematičke metode računalne analize u komparativnoj genomici, razvoj programa i algoritama za predviđanje prostorne strukture biopolimera, istraživanje strategija, odgovarajuće računalne metodologije, kao i opću informacijsku složenost upravljanja biološkim sustavima. Bioinformatika koristi metode primijenjene matematike, računalne znanosti i statistike.
• Izoelektrična točka– vidi odjeljak "Acidobazna svojstva aminokiselina / Izoelektrična točka".
• Hidropatski indeks je broj koji odražava hidrofobna ili hidrofilna svojstva bočnog lanca amino kiseline. Što je veći broj, to je aminokiselina hidrofobnija. Pojam su 1982. skovali biokemičari Jack Kyte i Russell Doolittle.
• Amfoternost(od starogrčkog O36,_6,`6,a2,`4,^9,`1,_9,_3, - “uzajamno, dvojno”) - sposobnost pojedinačnih spojeva i kemikalija da pokažu, ovisno o uvjetima, i bazična i kisela svojstva. Amfoliti su, između ostalog, tvari koje sadrže funkcionalne skupine koje mogu biti akceptori i donori protona. Na primjer, amfoterni organski elektroliti uključuju proteine, peptide i aminokiseline.
• pH, vodikov indeks, kiselost - mjera aktivnosti (u vrlo razrijeđenim otopinama ekvivalentna je koncentraciji) vodikovih iona u otopini, kvantitativno izražavajući njezinu kiselost. pH vrijednost se obično mjeri u vrijednostima od 0 do 14, pri čemu se pH = 7,0 smatra neutralnom kiselošću (normalna fiziološka kiselost kod ljudi je također 7, ali kritične granice su u rasponu od 5 do 9 pH). Najjednostavniji i najpovoljniji način provjere pH vrijednosti tijela je pH urin test s električnim nabojem. Izoelektrična točka aminokiseline označava pH vrijednost pri kojoj maksimalni udio molekula aminokiselina ima nulti naboj, te je u skladu s tim u električnom polju aminokiselina najmanje pokretljiva pri tom pH. Ovo se svojstvo može koristiti za odvajanje peptida, proteina i aminokiselina.
• Izomerija(od starogrčkog O88,`3,_9,`2, - "jednak" i _6,^1,`1,_9,`2, - "dio, udio") - fenomen koji se sastoji u postojanju kemijskih spojeva - izomeri - identični po molekularnoj masi i atomskom sastavu, dok se razlikuju po položaju ili strukturi atoma u prostoru i, kao rezultat toga, po svojstvima.
• Enantiomeri(od starogrčkog O52,_7,^0,_7,`4,_3,_9,`2, - "suprotno" i _6,^1,`1,_9,`2, "mjera, dio") - a par stereoizomera, koji predstavljaju zrcalne refleksije jedan drugoga, koji nisu kompatibilni u prostoru. Klasičan primjer enantiomera su dlanovi, koji imaju istu strukturu, ali različitu prostornu orijentaciju. Postojanje enantiomernih oblika povezano je sa svojstvom molekule da se u prostoru ne podudara sa svojom zrcalnom slikom (kiralnost).
• Emil Herman Fischer, Hermann Emil Fischer (9. listopada 1852. – 15. srpnja 1919.) - njemački kemičar koji je proučavao sintezu fenilhidrazina, koji je koristio kao visokokvalitetni reagens za aldehide i ketone, sintezu grožđanog i voćnog šećera, te bio razvijanje eterske metode za analizu aminokiselina, koja je dovela do otkrića aminokiselina valina, prolina i hidroksiprolina, dokazala je sličnost prirodnih peptona s polipeptidima. Godine 1902. Fischer je dobio Nobelovu nagradu za kemiju "za pokuse sinteze tvari sa saharidnim i purinskim skupinama".
• Ribosom– glavna nemembranska organela žive stanice, neophodna za biosintezu proteina iz aminokiselina prema zadanoj matrici na temelju genetske informacije koju osigurava glasnička RNA (mRNA) (taj se proces naziva translacija).
• Racemična smjesa stereoizomera nema optičku aktivnost, nastaje miješanjem L- i D-oblika jedne aminokiseline.
• Franz Hofmeister, Franz Hofmeister (30. kolovoza 1850. – 26. srpnja 1922.) bio je jedan od prvih znanstvenika koji je ozbiljno proučavao proteine. Hoffmeister je poznat po svojim proučavanjima soli koje utječu na topljivost i konformacijsku stabilnost proteina. Hofmeister je prvi predložio da su polipeptidi aminokiseline spojene peptidnom vezom (iako je zapravo otkrio model za primarnu strukturu proteina).
• Fenilketonurija(fenilpiruvična oligofrenija) je rijetka nasljedna (genetski uvjetovana) bolest, koja se obično manifestira u prvoj godini života djeteta, povezana s poremećenim metabolizmom aminokiselina, uglavnom fenilalanina. Fenilketonurija je popraćena nakupljanjem fenilalanina i njegovih toksičnih produkata, što dovodi do teškog oštećenja središnjeg živčanog sustava, što se posebno očituje u smanjenom mentalnom razvoju. Unatoč činjenici da naziv bolesti sadrži ketone (fenilketonurija, gdje je "fenil" fenilalanin, "keton" je ketoni, "urija" je urin), kod ove bolesti ketoni se izlučuju urinom. ne ističu se. Ketoni su produkti metabolizma fenilalanina, a u mokraći se pojavljuju feniloctena i fenillaktična kiselina.
• Aminokiseline s razgranatim bočnim lancima, aminokiseline razgranatog lanca, BCAA, skupina proteinogenih (standardnih) aminokiselina koju karakterizira razgranata struktura alifatskog bočnog lanca. Razgranate aminokiseline uključuju valin, izoleucin i leucin. Aminokiseline razgranatog lanca prolaze kroz kataboličke transformacije (za razliku od većine drugih aminokiselina koje se metaboliziraju u jetri), prvenstveno u bubrezima, masnom tkivu, neuronima, srčanom mišiću i skeletnim mišićima.
• ketoacidoza, dijabetička ketoacidoza je varijanta metaboličke acidoze povezana s poremećenim metabolizmom ugljikohidrata. Ketoacidoza se razvija kao posljedica nedostatka hormona gušterače inzulina: povećane razine glukoze i ketonskih tijela u krvi, nastalih kao posljedica lipolize (poremećaj metabolizma masnih kiselina) i deaminacije aminokiselina. Najčešći uzrok teške ketoacidoze je dijabetes melitus tipa 1. Postoji nedijabetička ketoacidoza (nervno-artritična dijateza, dijateza mokraćne kiseline, acetonemični sindrom u djece) - skup simptoma uzrokovan povećanjem koncentracije ketonskih tijela u krvnoj plazmi - patološko stanje koje se obično javlja u djece.
• Kolagen, kolagen je fibrilarni protein, glavni strukturni protein međustaničnog matriksa, koji čini od 25 do 33% ukupne količine proteina u tijelu (~6% tjelesne težine). Sinteza kolagena odvija se u fibroblastu i u nekoliko faza izvan fibroblasta. Kao osnova vezivnog tkiva tijela (kosti, tetive, dermis, hrskavica, krvne žile, zubi), kolagen osigurava njegovu elastičnost i čvrstoću.

  Vrlo specifičan enzim koji cijepa peptidne veze u određenim područjima spiralnih regija kolagena (osobito oslobađajući slobodnu aminokiselinu hidroksiprolin) je kolagenaza. Aminokiseline nastale kao rezultat razaranja kolagenih vlakana (pod utjecajem kolagenaze) sudjeluju u izgradnji stanica i obnovi kolagena.

  Kolagenaza se široko koristi u medicinskoj praksi za liječenje opeklina u kirurgiji i za liječenje gnojnih bolesti oka u oftalmologiji. Konkretno, kolagenaza je dio polimernih drenažnih sorbenata "Aseptisorb" (Aseptisorb-DK) proizvedenih od strane tvrtke "Aseptika", koji se koriste u liječenju gnojno-nekrotičnih rana.

• Zubna caklina, zubna caklina je tvrdo mineralizirano bijelo ili blago žućkasto tkivo koje prekriva vanjsku stranu krune zuba i štiti pulpu i dentin od vanjskih nadražaja. Zubna caklina je najtvrđe tkivo u ljudskom tijelu, što se objašnjava visokim sadržajem anorganskih tvari - do 97% (uglavnom kristala hidroksiapatita). Smještena u usnoj šupljini, gdje je prirodno okruženje alkalno, zubna caklina također treba održavati alkalni balans. Nakon svakog obroka, kao posljedica razgradnje ugljikohidrata, kao i pod utjecajem raznih bakterija koje prerađuju ostatke hrane i izlučuju kiseline, dolazi do poremećaja alkalne sredine, što rezultira erozijom zubne cakline djelovanjem kiselina, što dovodi do razvoj karijesa. Narušavanje cakline zuba jedan je od uzroka zubobolje. Piruvati (soli pirogrožđane kiseline) su važni kemijski spojevi u biokemiji, koji su krajnji produkt metabolizma glukoze (šećera) u procesu glikolize. Piruvat se može pretvoriti natrag u glukozu kroz glukoneogenezu, u masne kiseline ili energiju putem acetil koenzima A, u aminokiselinu alanin, u etanol.
• Šikimatni put je metabolički put čiji je intermedijarni metabolit shikimat(šikiminska kiselina). Šikimatni put je poznat kao specijalizirani put za biosintezu benzenoidnih aromatskih spojeva, kroz koji se sintetiziraju aminokiseline triptofan, tirozin i fenilalanin.
• Biološko raspadanje biorazgradnja, biorazgradnja - uništavanje složenih tvari kao rezultat aktivnosti živih organizama.
• Adenozin trifosfat, ATP je nukleozid trifosfat koji igra izuzetno važnu ulogu u metabolizmu i energiji u organizmima Prije svega, ATP je poznat kao univerzalni izvor energije za sve biokemijske procese koji se odvijaju u živim sustavima.
• Metaboliti– međuprodukti metabolizma (metabolizam) u živim stanicama. Mnogi metaboliti imaju regulacijski učinak na fiziološke i biokemijske procese u tijelu. Metaboliti se dijele na primarne (organske tvari prisutne u svim stanicama tijela i neophodne za život, to uključuje nukleinske kiseline, lipide, proteine ​​i ugljikohidrate) i sekundarne (organske tvari koje tijelo sintetizira, ali ne sudjeluju u reprodukciji, razvoju ili rastu ). Klasičan primjer primarnog metabolita je glukoza.
• Stop kodon terminacijski kodon, stop kodon, terminacijski kodon - jedinica genetskog koda, triplet (tri nukleotidna ostatka) u DNA - kodiranje terminacije (prestanka) transkripcije (sinteze polipeptidnog lanca). Zaustavni kodoni mogu uzrokovati obavezni prekid sinteze ili biti uvjetovani. UAG kodon– uvjetni stop kodon i potisnute Amber mutacije uzrokuju preuranjen prekid emitiranja. U mitohondrijskoj DNA kodon UAG uzrokuje bezuvjetno prekid emitiranja.
• PILIS(sekvenca umetanja pirolizina, sekvenca umetanja pirolizina) nizvodni niz– struktura slična ukosnici koja se pojavljuje u nekim sekvencama mRNA. Kao što se ranije mislilo, ovaj strukturni motiv uzrokuje da se UAG stop kodon prevede u aminokiselinu pirolizin, umjesto da završi prevođenje proteina. Međutim, 2007. je utvrđeno da PYLIS sekvenca na UAG stop kodonu nema učinka.
• SECIS element, sekvenca za umetanje selenocisteina, sekvenca za umetanje selenocisteina je dio RNA dug ~60 nukleotida, koji tvori strukturu sličnu ukosnici. Ovaj strukturni motiv uzrokuje da UGA stop kodon kodira selenocistein.
• Parenteralna prehrana, intravenska prehrana je metoda unošenja hranjivih tvari u ljudski organizam intravenskom infuzijom (zaobilazeći gastrointestinalni trakt). Konkretno, fibrinosol (hidrolizat krvnog fibrina koji sadrži slobodne aminokiseline i pojedinačne peptide), aminotrof (hidrolizat kazeina koji sadrži, posebno, L-triptofan), hidrolizin (hidrolizat proteina krvi teleta), vaminolakt (mješavina 18 aminokiselina, što odgovara sastav majčinog mlijeka), poliamin (uravnotežena mješavina koja se sastoji od 13 L-aminokiselina (od kojih je 8 esencijalnih) i D-sorbitola).
• Lipotropni faktor sadrži tri tvari koje potiču metabolizam masti, sprječavajući nakupljanje i uklanjanje masti iz jetre - metionin (aminokiselina koja sadrži sumpor), kolin (vitamin B4) i inozitol (vitamin B8). Sam metionin pomaže u uklanjanju toksina koji nastaju tijekom iskorištavanja masti.
• Polikondenzacija– proces sintetiziranja polimera iz polifunkcionalnih spojeva, obično popraćen oslobađanjem nusproizvoda niske molekularne težine tijekom interakcije funkcionalnih skupina. U industriji se polikondenzacijom proizvode linearni (polisiloksani, poliesteri, polikarbonati, poliuretani i poliamidi) i mrežasti (fenol-aldehid, urea-aldehid, melamin-aldehid i alkidne smole) polimeri. U živim organizmima gotovo svi biopolimeri (uključujući proteine, RNA, DNA) sintetizirani su polikondenzacijom (uz sudjelovanje enzimskih kompleksa).
• sulfonske kiseline, sulfonske kiseline su organski spojevi opće formule R-SO 2 OH ili RSO 3 H, gdje je R organski radikal. Sulfonske kiseline se smatraju organskim spojevima supstituiranim na ugljiku sulfonskom skupinom –SO 3 H, koji imaju sva svojstva svojstvena kiselinama. Prirodne sulfonske kiseline su i taurin i cisteinska kiselina (međuprodukt oksidacije cisteina u procesu stvaranja taurina).
• sinaptički prijenos, neurotransmisija, neurotransmisija - električni pokreti u sinapsama (mjesta kontakta između dva neurona ili između neurona i efektorske stanice koja prima signal), uzrokovani širenjem živčanih impulsa.

Prilikom pisanja članka o aminokiselinama korišteni su materijali s informativnih i referentnih internetskih portala, stranica s vijestima NCBI.NLM.NIH.gov, Biology.Arizona.edu, Britannica.com, ProteinStructures.com, NYU.edu, FAO.org, Organic korišteni kao izvori -Chemistry.org, Biology.UCSD.edu, Chemistry.Stanford.edu, News.Stanford.edu, MedicineNet.com, MicroBiologyOnline.org.uk, ScienceDirect.com, Nature.com, Journals.Elsevier.com, ScienceDaily.com , VolgMed.ru, MRSU.ru, SGU.ru, ULSU.ru, KurskMed.com, Wikipedia, kao i sljedeće tiskane publikacije:

• Emil Fischer "Untersuchungen ü,ber Aminosä,uren, Polypeptide und Proteine ​​​​II (1907–1919)". Izdavačka kuća "Springer-Verlag Berlin Heidelberg GmBH", 1923., Heidelberg, Njemačka,
• Turakulov Y. Kh. (urednik) “Hormoni štitnjače. Biosinteza, fiziološki učinci i mehanizam djelovanja." Izdavačka kuća "FAN", 1972, Taškent,
• Petrovsky B.V. (urednik) “Velika medicinska enciklopedija”. Izdavačka kuća "Sovjetska enciklopedija", 1974, Moskva,
• Sadovnikova M. S., Belikov V. M. “Načini korištenja aminokiselina u industriji.” Časopis "Chemistry Advances", br. 47, 1978, Moskva,
• Eshkait H., Jakubke H.-D. "Aminokiseline. Peptidi. Vjeverice." Izdavačka kuća "Mir", 1985, Moskva,
• Kochetkov N. A., Chlenov M. A. (urednici) “Opća organska kemija. Svezak 10." Izdavačka kuća "Kemija", 1986, Moskva,
• Ayala F., Caiger J. "Moderna genetika." Izdavačka kuća "Mir", 1987, Moskva,
• Ovchinnikov Yu. “Bioorganska kemija.” Izdavačka kuća "Prosveščenie", 1987, Moskva,
• Berezov T. T., Korovkin B. F. “Biološka kemija.” Izdavačka kuća "Medicina", 1998, Moskva,
• Entelis N. S. “Aminoacil-tRNA sintetaze: dvije klase enzima.” Obrazovni časopis Soros, broj 9, 1998, Moskva,
• Filippovich Yu. “Osnove biokemije.” Izdavačka kuća "Agar", 1999, Moskva,
• Shamin A. N. “Povijest kemije proteina.” Izdavačka kuća "KomKniga", 2006, Moskva,
• Opeida J., Shvaika O. “Rječnik pojmova u kemiji.” Izdavačka kuća "Weber" (ogranak Donjeck), 2008, Donjeck,
• Bolotin S. N., Bukov N. N., Volynkin V. A., Panyushkin V. T. “Koordinacijska kemija prirodnih aminokiselina.” Izdavačka kuća "URSS", 2008, Moskva,
• Lee Russell McDowell "Vitamini u prehrani životinja i ljudi." Izdavačka kuća "John Wiley & Sons", 2008, New York, SAD,
• Konichev A. S., Sevastyanova G. A. “Molekularna biologija. Visoko stručno obrazovanje." Izdavačka kuća "Akademija", 2008, Moskva,