Aminoacidi "non standard". Reazioni degli amminoacidi Sale sodico dell'amminoacido

Glicina (acido aminoacetico, glicocolo, Gly, G)

Massa molecolare 75,07; cristalli incolori; t fusione 232-236°С (con decomposizione); altamente solubile in acqua, insolubile nella maggior parte dei solventi organici. A 25°C pag K a 2,34 (COOH) e 9,6 (NH2); R IO 5,97.

In termini di proprietà chimiche, la glicina è un tipico α-amminoacido alifatico. La determinazione quantitativa si basa sulla formazione di prodotti colorati con o-ftalaldeide (reazione di Zimmermann). Si trova più spesso nelle proteine ​​rispetto ad altri amminoacidi. Serve come precursore nella biosintesi dei composti porfirinici e delle basi puriniche. La glicina è un amminoacido codificato, non essenziale; la sua biosintesi avviene mediante transaminazione dell'acido gliossilico, scissione enzimatica di serina e treonina. La licina è sintetizzata dall'acido cloroacetico e NH 3 . Nello spettro NMR in D 2 O lo spostamento chimico dei protoni del gruppo CH 2 è di 3,55 ppm. Il sale interno della glicina (CH 3) 3 + NCH 2 COO è chiamato betaina.

La glicina viene utilizzata per la sintesi di peptidi, come componente di soluzioni tampone, in miscela con altri aminoacidi - per la nutrizione parenterale.

Cromatogrammi di campioni contenenti questa sostanza

Proprietà degli aminoacidi possono essere divisi in due gruppi: chimici e fisici.

Proprietà chimiche degli amminoacidi

A seconda dei composti, gli amminoacidi possono presentare proprietà diverse.

Interazioni degli amminoacidi:

Gli amminoacidi, come composti anfoteri, formano sali sia con acidi che con alcali.

Come acidi carbossilici, gli amminoacidi formano derivati ​​funzionali: sali, esteri, ammidi.

Interazione e proprietà degli amminoacidi con motivi:
Si formano i sali:

NH 2 -CH 2 -COOH + NaOH NH 2 -CH 2 -COONa + H2O

Sale sodico + acido 2-amminoacetico Sale sodico dell'acido amminoacetico (glicina) + acqua

Interazione con alcoli:

Gli amminoacidi possono reagire con gli alcoli in presenza di gas di acido cloridrico, trasformandosi in estere. Gli esteri di amminoacidi non hanno una struttura bipolare e sono composti volatili.

NH 2 -CH 2 -COOH + CH 3 OH NH 2 -CH 2 -COOCH 3 + H 2 O.

Estere metilico / acido 2-amminoacetico /

Interazione ammoniaca:

Si formano le ammidi:

NH 2 -CH(R)-COOH + H-NH 2 = NH 2 -CH(R)-CONH 2 + H 2 O

Interazione degli aminoacidi con acidi forti:

Otteniamo i sali:

HOOC-CH 2 -NH 2 + HCl → Cl (o HOOC-CH 2 -NH 2 *HCl)

Queste sono le proprietà chimiche di base degli amminoacidi.

Proprietà fisiche degli amminoacidi

Elenchiamo le proprietà fisiche degli amminoacidi:

• Incolore
• Avere una forma cristallina
• La maggior parte degli aminoacidi hanno un sapore dolce, ma a seconda del radicale (R) possono essere amari o insapori
• Facilmente solubile in acqua, ma scarsamente solubile in molti solventi organici
• Gli amminoacidi hanno la proprietà dell'attività ottica
• Si scioglie con decomposizione a temperature superiori a 200°C
• Non volatile
• Le soluzioni acquose di amminoacidi in ambienti acidi e alcalini conducono corrente elettrica

Aminoacidi – questi sono derivati ​​di acidi organici contenenti uno o più gruppi amminici (NH 2) nel radicale.

Secondo la nomenclatura razionale, i loro nomi hanno il prefisso “ammino” e le lettere dell'alfabeto greco (α-, β-, γ-, ecc.), che indicano la posizione del gruppo amminico rispetto al gruppo carbossilico.

4-amminobutano

(γ-amminobutirrico)

Le proteine ​​contengono α-amminoacidi, a cui vengono dati nomi banali.

Gli amminoacidi si dividono in monoamminocarbossilici, diamminocarbossilici, amminodicarbossilici, aromatici ed eterociclici: CH 3 –CHNH 2 –COOH alanina (acido α-amminopropionico H 2 N–(CH 2) 4 –CHNH 2 –COOH lisina (α,ε-); acido diamminocaproico); COOH–CH 2 –CHNH 2 –COOH acido aspartico (acido α-amminosuccinico); C 6 H 5 –CH 2 –CHNH 2 –COOH fenilalanina (acido α-ammino-β-fenilpropionico);

(acido pirrolidina-α-carbossilico).

Tutti gli α-amminoacidi, spesso presenti negli organismi viventi, hanno nomi banali, solitamente utilizzati in letteratura.

Proprietà degli aminoacidi. Gli amminoacidi sono sostanze cristalline, generalmente dal sapore dolciastro, facilmente solubili in acqua.

A seconda del numero di gruppi funzionali amminici o carbossilici presenti in un amminoacido, questo può avere proprietà basiche (lisina) o acide (acido aspartico).

Il gruppo amminico e il gruppo carbossilico sono in grado di formare uno ione bipolare o sale interno:

NH 2 –CH 2 –COOH →NH 3 + –CH 2 –COO – .

La presenza dei gruppi –NH 2 e –COOH negli amminoacidi determina le loro proprietà anfotere (interagiscono sia con le basi che con gli acidi).

H2N–CH2 –COOH +NaOH→H2N–CH2 –COONa+ H2O

sale sodico glicina

H2N–CH2 –COOH +HCl→Cl –

sale cloridrato di glicina

Gli amminoacidi formano esteri con gli alcoli.

H2N–CH2 –COOH + NOCH3 NH2 –CH2 –COOCH3 + H2O

estere metilico della glicina

Caratteristica è la formazione di sali di rame intracomplessi; la reazione può essere utilizzata per isolare gli amminoacidi.

sale glicina-rame

Quando riscaldati, gli α-amminoacidi vengono convertiti in 1,4-dichetopiperazine.

β -Gli amminoacidi perdono facilmente ammoniaca quando riscaldati, formando acidi insaturi.

acido acrilico

Gli amminoacidi γ, δ, ε quando riscaldati vengono convertiti in ammidi cicliche - lattami.

caprolattame dell'acido ε-aminocaproico

La maggior parte di questo prodotto viene utilizzata per produrre fibra di poliammide - nylon.

Gli amminoacidi contenenti un gruppo amminico in posizione α subiscono una reazione di disidratazione per formare polipeptidi.

glicina alanina cisteina

Il nome del polipeptide è composto dai nomi dei radicali acidi e dal nome completo dell'acido in cui è immagazzinato il gruppo carbossilico.

Modalità di ottenimento. Gli amminoacidi possono essere ottenuti mediante idrolisi di proteine ​​o da acidi alogenati sotto l'azione dell'ammoniaca:

Alanina dell'acido α-bromopropionico

Gli α-amminoacidi fanno parte della componente proteica degli alimenti e si dividono in sostituibili e insostituibili.

Gli amminoacidi non essenziali possono essere sintetizzati dal corpo umano o animale. Gli aminoacidi essenziali (metionina, valina, leucina, fenilalanina, isoleucina, triptofano, lisina, treonina) non si formano in un organismo vivente e devono essere forniti con il cibo per il suo normale funzionamento. Ad esempio, la carenza di lisina influisce sulla funzione ematopoietica e sulla calcificazione ossea; la metionina ha un effetto antisclerotico; il triptofano è importante per il processo di crescita e il metabolismo.

La fonte naturale di α-amminoacidi sono le sostanze proteiche (durante l'idrolisi).

Gli amminoacidi fanno parte di piante, microrganismi, animali e esseri umani e svolgono un ruolo enorme nei processi vitali degli organismi.

Scoiattoli – si tratta di composti organici naturali contenenti azoto ad alto peso molecolare, le cui molecole sono costituite da α-amminoacidi collegati da legami peptidici, cioè le proteine ​​sono polipeptidi.

equilibrio equilibrio equilibrio

alanina serina cisteina

Le proteine ​​sono ampiamente distribuite in natura, soprattutto negli animali e nell’uomo. Una grande quantità di proteine ​​si trova nelle ossa, nella cartilagine, nei muscoli e nei tessuti nervosi. Le proteine ​​costituiscono capelli, lana, piume, squame di pesce, zoccoli, corna, ecc. Le proteine ​​si trovano nelle uova degli uccelli e fanno parte del latte, del sangue, ecc. Anche gli enzimi, gli ormoni e i virus sono di natura proteica.

La struttura delle proteine. Tutte le proteine ​​contengono carbonio, idrogeno, ossigeno, azoto (raramente S, P, Fe).

Il peso molecolare delle proteine ​​è estremamente elevato: da 5000 a molti milioni.

La sequenza a cui sono collegati i residui α-amminoacidici della catena viene chiamata struttura primaria scoiattolo. È rigorosamente unico per ogni tipo di proteina.

La catena polipeptidica ha solitamente la forma di un'elica. La tendenza di una catena polipeptidica ad attorcigliarsi in un'elica è determinata dalla struttura primaria della proteina, ma la sua forza è determinata dalla formazione di legami idrogeno tra i gruppi
e –NH– delle spire adiacenti dell'elica.

Per esempio:

Viene chiamata la particolarità di attorcigliare le catene polipeptidiche delle molecole proteiche in una spirale struttura secondaria proteine.

Le spire dell'elica possono piegarsi o piegarsi in un modo o nell'altro a causa della presenza di ponti disolfuro –S–S–, che tengono determinate spire nelle immediate vicinanze e possono svolgere questo ruolo; Come risultato di questa piegatura delle sezioni della spirale, viene creata una parvenza di palla. Questa forma di struttura proteica è chiamata struttura terziaria.

Nelle molecole di alcune proteine ​​si formano diverse "palle" (globuli), di conseguenza appare una struttura quaternaria. I legami che collegano le subunità proteiche in una molecola con struttura quaternaria non sono covalenti, ma legami più deboli, come le interazioni idrogeno (come nella molecola dell'emoglobina), ioniche o le cosiddette interazioni idrofobiche. Le proteine ​​​​con struttura quaternaria, a causa della fragilità dei legami che collegano le subunità, hanno la capacità di dissociarsi reversibilmente in subunità. In questo caso, l'attività enzimatica delle proteine ​​può scomparire.

Classificazione delle proteine. Le proteine ​​si dividono in due gruppi principali: proteine ​​(proteine ​​semplici) e proteidi (proteine ​​complesse). Le proteine ​​sono costituite solo da aminoacidi e non formano altri prodotti durante l'idrolisi. I proteidi sono costituiti da una parte proteica, costituita da α-amminoacidi, e da una parte non proteica (gruppo protesico). Durante l'idrolisi queste proteine, oltre agli α-amminoacidi, forniscono anche altre sostanze: carboidrati, acido fosforico, composti eterociclici, coloranti, ecc.

Alle proteine si riferisce a un numero di proteine ​​semplici che hanno diverse solubilità in diversi solventi.

Albumina – le proteine ​​solubili in acqua non vengono precipitate da una soluzione satura di cloruro di sodio, ma vengono precipitate da una soluzione satura di solfato di ammonio e coagulano quando riscaldate. Rappresentanti: albumine di uova, latte, siero di sangue, proteine ​​di enzimi e semi di piante.

Globuline – proteine ​​insolubili in acqua ma solubili in soluzioni saline diluite; coagulare quando riscaldato. Hanno un peso molecolare maggiore dell'albumina. Rappresentanti: globuline di latte, uova, sangue, proteine ​​muscolari (miosina), semi di piante.

Prolamine – proteine ​​solubili in alcol al 70–80%, insolubili in acqua e alcol anidro. Non si accartocciano durante la bollitura. Rappresentanti: proteine ​​​​dei cereali (gliadina - nel grano, zeina - nel mais).

Glutelini – proteine ​​vegetali, insolubili in soluzioni saline neutre e in alcol etilico; sciogliere solo in soluzioni alcaline diluite (0,2%). Contenuto principalmente nei semi di cereali. Le glutine presenti in alcuni cereali sono chiamate glutenine (dalla parola glutine).

Istoni – proteine ​​di natura basica, poiché contengono una quantità significativa di diamminoacidi, solubili in acqua e in acidi diluiti, ma insolubili in alcali diluiti. Solitamente rappresentano le parti proteiche di proteine ​​complesse. Rappresentanti: la globina è una proteina che fa parte dell'emoglobina.

Protamine – la più semplice delle proteine ​​naturali a basso peso molecolare; Sono costituiti prevalentemente da diamminoacidi e sono basi forti. Ben solubile in acqua, acidi diluiti e alcali. Non coagulare quando riscaldato. Rappresentanti delle protamine si trovano negli spermatozoi dei pesci, come parte di proteine ​​complesse - nucleoproteine.

Albuminoidi(scleroproteine) sono proteine ​​che differiscono nettamente dalle altre proteine ​​nelle proprietà. Si dissolvono solo con un trattamento prolungato con acidi e alcali concentrati con la scissione delle molecole. Negli organismi animali svolgono funzioni di sostegno e tegumentarie, ma non si trovano nelle piante. I rappresentanti delle scleroproteine ​​​​sono: fibroina - proteina della seta; cheratina: proteina del pelo, lana, sostanza corneo, epidermide della pelle; l'elastina è una proteina presente nelle pareti dei vasi sanguigni e dei tendini; Il collagene è una sostanza proteica della pelle, delle ossa, della cartilagine e del tessuto connettivo.

Proteidi – proteine ​​complesse, suddivise in sottogruppi a seconda della natura della parte protesica (non proteica).

Fosfoproteine ​​– proteine ​​contenenti un residuo di acido fosforico come gruppo prostetico. Rappresentanti: caseina - proteine ​​del latte, vitellina - proteine ​​presenti nel tuorlo delle uova di gallina.

Nucleoproteine ​​– proteine ​​in cui la parte proteica stessa è associata ad acidi nucleici e questi ultimi, dopo idrolisi, formano acido fosforico, composti eterociclici e carboidrati. Le nucleoproteine ​​fanno parte dei nuclei delle cellule vegetali e animali.

Cromoproteine ​​– sostanze in cui la parte proteica è unita ad una sostanza colorante. Rappresentante: l'emoglobina nel sangue; durante l'idrolisi viene scomposta formando la proteina globina e la sostanza colorante - eme.

Glucoproteine ​​– proteine ​​in cui la parte proteica è combinata con un carboidrato. Rappresentante: mucina, che fa parte della saliva.

Lipoproteine ​​– connessioni delle proteine ​​con i lipidi; questi ultimi includono grassi, fosfatidi, ecc. Le lipoproteine ​​si trovano nel protoplasma delle cellule, nel siero del sangue e nel tuorlo d'uovo.

Le sostanze proteiche vengono classificate anche in base alla forma delle loro molecole, divise in due gruppi:

a) proteine ​​fibrillare (fibrose), le cui molecole hanno una forma filamentosa; questi includono la fibroina della seta, la cheratina della lana, la miosina muscolare;

b) proteine ​​globulari, le cui molecole hanno forma rotonda; questi includono albumine, globuline e un certo numero di proteine ​​complesse.

Il valore nutrizionale delle proteine ​​è determinato dalla composizione qualitativa e quantitativa degli aminoacidi in esse contenuti. Esistono proteine ​​complete e incomplete.

Le proteine ​​complete contengono tutti gli aminoacidi essenziali (caseina del latte, albumina d'uovo, proteine ​​della carne).

Le proteine ​​incomplete sono quelle che non contengono almeno uno degli aminoacidi essenziali (zeina di mais, gelatina).

Proprietà delle proteine. Le sostanze proteiche variano nel loro stato di aggregazione. Spesso si tratta di sostanze solide amorfe che sembrano polveri bianche. Le proteine ​​della lana (cheratina) e la seta (fibroina) sono fibre forti. Alcune proteine ​​si ottengono allo stato cristallino (emoglobina nel sangue), molte hanno la consistenza di liquidi viscosi o gelatine.

Tutte le proteine ​​sono insolubili in alcol anidro e altri solventi organici. Molte proteine ​​si dissolvono in acqua e in soluzioni saline diluite, ma formano soluzioni colloidali anziché vere e proprie. Ci sono proteine ​​che sono completamente insolubili in acqua.

Le soluzioni di proteine ​​naturali sono otticamente attive (principalmente hanno rotazione sinistra).

Le proteine, come gli amminoacidi, sono anfoteri e formano sali sia con acidi che con basi:

H 3 N + –R–COO – + H + + Cl – NH 3 + –R–COOH + Ìl – ;

H3N + –R–COO – + Na + + OH – NH2 –R–COO – + Na + + H2O.

In presenza di acidi, le molecole proteiche trasportano una carica positiva e durante l'elettrolisi si spostano verso il catodo, in presenza di alcali, le molecole proteiche trasportano una carica negativa e si spostano verso l'anodo; Ad un certo valore di pH, la soluzione conterrà una quantità minima di cationi proteici e anioni; in queste condizioni non si verifica il movimento delle molecole proteiche durante l'elettroforesi. Viene chiamato il valore del pH della soluzione in cui la soluzione proteica contiene la quantità minima di cationi e anioni punto isoelettrico. Per proteine ​​diverse, il valore del punto isoelettrico non è lo stesso. Ad esempio, per l'albume (albumina) il punto isoelettrico è a pH = 4,8, per le proteine ​​del grano (gliadina) - a pH = 9,8.

Tutte le proteine ​​condividono alcune proprietà comuni: reazioni di precipitazione da soluzioni e reazioni di colore.

Precipitazione delle proteine ​​dalle soluzioni. Quando soluzioni concentrate di sali minerali (ad esempio (NH 4) 2 SO 4) vengono aggiunte a soluzioni acquose di proteine, le proteine ​​precipitano, l'alcol e l'acetone hanno un effetto simile sulla proteina; In tutti questi casi le proteine ​​non cambiano le loro proprietà e, una volta diluite con acqua, ritornano in soluzione. Questo processo si chiama salando.

Quando riscaldate, molte proteine ​​​​coagulano (ad esempio l'albume) e precipitano anche dalle soluzioni, ma perdono la capacità di dissolversi in acqua. In questo caso, si verifica un cambiamento significativo nelle proprietà delle proteine. Questo processo di precipitazione irreversibile delle proteine ​​si chiama denaturazione. La denaturazione può essere causata da sali di metalli pesanti (CuSO 4, Pb(CH 3 COO) 2, HgCl, ecc.), acidi concentrati (HNO 3, H 2 SO 4, CH 3 COOH, picrico, cloroacetico), alcali caustici ( KOH, NaOH), fenolo, formalina, tannino, ecc.

La denaturazione delle proteine ​​è causata anche da vari tipi di radiazioni (ultraviolette, radioattive, ecc.). Durante la denaturazione, le strutture quaternarie, terziarie e secondarie vengono distrutte; la struttura primaria è solitamente preservata, cioè non si verifica la distruzione dei legami peptidici. La struttura primaria della proteina viene distrutta durante l'idrolisi proteica, che avviene durante la digestione degli alimenti proteici. Nel tratto gastrointestinale, sotto l'azione degli enzimi, le proteine ​​alimentari vengono scomposte in aminoacidi attraverso una serie di prodotti intermedi. Dalla combinazione degli aminoacidi ottenuti, l'organismo crea le proteine ​​di cui ha bisogno. I residui proteici inutilizzati vengono scomposti in composti più semplici ed escreti dal corpo.

Reazioni cromatiche delle proteine.

1. Reazione del biureto.

Quando interagiscono con i sali di rame (CuSO 4) in un mezzo alcalino, tutte le proteine ​​danno un colore viola. Questa reazione è qualitativa per i legami peptidici e conferma la loro presenza nelle proteine ​​e nei polipeptidi. Per diversi polipeptidi, il colore che appare quando interagisce con i sali di rame non è lo stesso: i dipeptidi danno un colore blu, i tripeptidi danno un colore viola e i polipeptidi più complessi danno un colore rosso.

2. Reazione della xantoproteina.

Quando le soluzioni proteiche vengono riscaldate con acido nitrico concentrato (HNO 3), diventano gialle. La reazione è spiegata dalla presenza nelle proteine ​​di amminoacidi contenenti radicali idrocarburici aromatici (C 6 H 5 –), che, interagendo con l'acido nitrico, formano nitro composti, colorati di giallo.

3. Reazione della cistina (sulfidrile).

Se si fa bollire una soluzione proteica con un eccesso di idrossido di sodio e si aggiungono alcune gocce di una soluzione di acetato di piombo Pb(CH 3 COO) 2, appare un colore marrone-nero o un precipitato.

Proteine ​​+ NaOH Na 2 S+ altre sostanze.

Na2S + Pb(CH3COO)2 → PbS↓ + 2CH3COONa.

La reazione conferma la presenza di zolfo debolmente legato nelle proteine.

Esistono numerose altre reazioni qualitative alle proteine.

Il significato e l'uso delle proteine. Le proteine ​​sono il componente più importante dei prodotti alimentari. Più del 50% delle proteine ​​nella dieta umana dovrebbero essere proteine ​​animali. Un adulto ha bisogno di 80-100 g di proteine ​​al giorno e con un'attività fisica intensa - 120 go più.

Le sostanze proteiche sono ampiamente utilizzate nella produzione di beni industriali (pelle, lana, pelliccia, seta), nella produzione di colla, gelatina, plastica (galalite), lana artificiale, per la preparazione di emulsioni fotosensibili nell'industria fotografica, ecc.

Molti farmaci sono di natura proteica (insulina, pancreatina, ecc.). Particolare attenzione dovrebbe essere prestata ai catalizzatori biologici: gli enzimi, che sono anche sostanze proteiche. Spesso presenti solo in quantità minime, contribuiscono alle rapide trasformazioni chimiche di enormi quantità di varie sostanze in condizioni molto blande (bassa temperatura, ecc.).

Anche virus e batteri hanno una natura proteica. Pertanto, nella conservazione dei prodotti alimentari e nel trattamento di varie malattie, vengono utilizzati farmaci che denaturano le sostanze proteiche (acido salicilico, aspirina, salolo, tannino, vari polifenoli, acido acetico, ecc.).

Le proteine ​​sono sostanze assolutamente necessarie per la vita di animali, piante e microrganismi. La vita stessa è un processo di trasformazioni complesse di sostanze proteiche.

Gli amminoacidi, gli acidi amminocarbossilici sono composti organici contenenti sia gruppi amminici (-NH 2) che carbossilici (-COOH).

Gli amminoacidi possono essere considerati derivati ​​degli acidi carbossilici in cui uno o più atomi di idrogeno sono sostituiti da gruppi amminici.

Tutto Gli amminoacidi proteogenici sono ^5-amminoacidi.

Storia della scoperta e nomenclatura degli amminoacidi

Poiché lo stesso amminoacido può avere origini multiple, alcuni amminoacidi sono elencati due volte nella tabella, a seconda della data della scoperta e della fonte. La tabella mostra gli aminoacidi più conosciuti e significativi.

Ciascuno dei venti amminoacidi standard e molti degli amminoacidi non standard ha ricevuto nomi, anche dalla fonte da cui il composto è stato isolato per la prima volta: ad esempio, l'asparagina è stata isolata dagli asparagi (dal latino Asparagus), la glutammina - dal grano glutine, tirosina - dalla caseina (dal greco `4,`5,`1,a2,`2, tyros - "formaggio").

Per abbreviare i nomi degli aminoacidi proteinogenici, vengono utilizzati codici che includono le prime tre lettere del nome banale (ad eccezione di asparagina - "Asn", glutammina - "Gln", isoleucina - "Ile" e triptofano - "Trp" Per quest'ultimo, la sigla “ Tre").

Talvolta vengono utilizzate anche le denominazioni Asx "acido aspartico, asparagina" e Glx "acido glutammico, glutammina". L'esistenza di tali denominazioni è spiegata dal fatto che durante l'idrolisi dei peptidi in mezzi alcalini o acidi, asparagina e glutammina vengono facilmente convertite negli acidi corrispondenti, motivo per cui spesso è impossibile, senza l'uso di approcci speciali, determinare esattamente quale amminoacido era presente nel peptide.

Idrolisi (dal greco antico P21,^8,`9,`1, - "acqua" e _5,a3,`3,_3,`2, - "decomposizione") - con acqua, una reazione chimica derivante dall'interazione di una sostanza con acqua, durante la quale avviene la decomposizione della materia e dell'acqua con la formazione di nuovi composti. L'idrolisi di composti di diverse classi (proteine, carboidrati, grassi, esteri, sali) varia in modo significativo. L'idrolisi di peptidi e proteine ​​avviene per formare catene più corte (idrolisi parziale) o una miscela di amminoacidi (in forma ionica, idrolisi completa). L'idrolisi dei peptidi può avvenire sia in un ambiente alcalino o acido, sia sotto l'azione di enzimi. L'idrolisi enzimatica è importante perché avviene in modo selettivo, quindi vengono scisse sezioni strettamente definite della catena peptidica; L'idrolisi viene solitamente effettuata in un ambiente acido, poiché molti amminoacidi sono instabili in condizioni di idrolisi alcalina. Inoltre anche l’asparagina e la glutammina vengono idrolizzate.

Per formare strutture ripetitive stabili nelle proteine, è necessario che tutti gli amminoacidi inclusi nella loro composizione siano rappresentati da un solo enantiomero: L o D. A differenza delle reazioni chimiche convenzionali, in cui si formano prevalentemente miscele racemiche di stereoisomeri, i prodotti delle la reazione di biosintesi nelle cellule ha solo una delle forme. Questo risultato si ottiene grazie ad enzimi che hanno centri attivi asimmetrici e, quindi, sono stereospecifici.

D-amminoacidi

Gli aminoacidi D vengono sintetizzati da alcuni batteri, in particolare Bacillus subtilis e Vibrio cholerae, che utilizzano la forma D degli aminoacidi come componente legante dello strato di peptidoglicano. Inoltre, gli aminoacidi D regolano il funzionamento degli enzimi responsabili del rinforzo delle pareti cellulari.

Legami peptidici

Legame peptidico tra leucina e treonina in una proteina (modello ball-and-stick).

Può verificarsi una reazione di condensazione tra il gruppo carbossilico di un amminoacido e il gruppo amminico di un altro, i cui prodotti sono un dipeptide e una molecola d'acqua. Nel residuo formato dal dipeptide, gli amminoacidi sono collegati tra loro da un legame CO-NH, chiamato peptide (ammide).

I legami peptidici furono descritti indipendentemente nel 1902 da Emil Hermann Fischer e Franz Hofmeister.

Il dipeptide ha due estremità: N-, che contiene un gruppo amminico, e C-, che contiene un gruppo carbossilico. Ciascuna delle estremità può potenzialmente partecipare ad una successiva reazione di condensazione per formare tripeptidi lineari, tetrapeptidi e pentapeptidi. Le catene contenenti 40 o più residui amminoacidici collegati in sequenza da legami peptidici sono chiamate polipeptidi. Le molecole proteiche sono costituite da una o più catene polipeptidiche.

Classificazione degli aminoacidi

Esistono diverse classificazioni degli aminoacidi, questo articolo discute i più famosi:

• Classificazione degli aminoacidi in sostituibili ed essenziali,
• Classificazione degli amminoacidi in base alla polarità delle catene laterali,
• Classificazione degli amminoacidi per gruppi funzionali,
• Classificazione degli aminoacidi mediante aminoacil-tRNA sintetasi,
• Classificazione degli aminoacidi secondo le vie biosintetiche,
• Classificazione degli amminoacidi in base alla natura del catabolismo,
• Gli aminoacidi di Miller.

Gli amminoacidi non standard sono discussi separatamente nella sezione sugli amminoacidi non standard.

Classificazione degli aminoacidi in sostituibili ed essenziali

Sostituibile gli aminoacidi sono aminoacidi che entrano nel corpo umano con gli alimenti proteici o si formano nel corpo da altri aminoacidi. Insostituibile gli aminoacidi sono aminoacidi che non possono essere ottenuti nel corpo umano attraverso la biosintesi, e quindi devono essere costantemente forniti sotto forma di proteine ​​alimentari. La loro assenza nel corpo porta a fenomeni potenzialmente letali.

Gli amminoacidi non essenziali sono: tirosina, acido glutammico, glutammato, asparagina, acido aspartico, cisteina, serina, prolina, alanina, glicina.

Per un adulto sano gli aminoacidi essenziali sono fenilalanina, triptofano, treonina, metionina, lisina, leucina, isoleucina e valina, per bambini, inoltre, istidina e arginina.

La classificazione degli aminoacidi in sostituibili ed essenziali contiene una serie di eccezioni:

Aminoacidi essenziali

*) Viene indicato il ruolo biologico più significativo di un amminoacido essenziale nel corpo umano.

**) Sono indicati i prodotti alimentari con il più alto contenuto di aminoacidi essenziali.

Aminoacidi non essenziali

*) Viene indicato il ruolo biologico più significativo dell'amminoacido non essenziale nel corpo umano.

**) Sono indicati i prodotti alimentari con il più alto contenuto di aminoacidi non essenziali.

Classificazione degli amminoacidi in base alla polarità della catena laterale

Le proprietà dei residui aminoacidici nelle proteine ​​sono decisive per la struttura e il funzionamento di queste ultime. Gli amminoacidi differiscono significativamente nella polarità delle loro catene laterali (gruppi) e, quindi, nelle caratteristiche della loro interazione con le molecole d'acqua (da ). Sulla base di queste differenze, proteogenico gli aminoacidi sono classificati in quattro gruppi:

• amminoacidi con catene laterali apolari,
• amminoacidi con catene laterali polari scariche (a volte suddivisi in amminoacidi con catene laterali alifatiche non polari e catene laterali cicliche non polari),
• amminoacidi con catene laterali polari caricate negativamente,
• amminoacidi con catene laterali polari e caricate positivamente.

A volte gli ultimi due gruppi vengono combinati in uno solo.

Amminoacidi con gruppi laterali apolari

Il gruppo di amminoacidi con gruppi laterali non polari comprende nove amminoacidi i cui gruppi laterali sono non polari e idrofobici:

• L'amminoacido più semplice di questo gruppo è glicina, non avendo alcuna catena laterale (circa ^ 5,-atomo di carbonio, oltre ai gruppi carbossilici e amminici ci sono due atomi di idrogeno). Sebbene la glicina sia classificata come un amminoacido non polare, non influenza la fornitura di interazioni idrofobiche nelle molecole proteiche,
• Alanina, leucina E isoleucina hanno gruppi laterali di idrocarburi alifatici: metile, butile e isobutile,
• Metioninaè un amminoacido contenente zolfo, la cui catena laterale è rappresentata da un estere tiolico non polare,
• Imminoacido prolina contiene una caratteristica struttura ciclica pirrolidinica, in cui il gruppo amminico secondario (gruppo immino) è contenuto in una conformazione fissa. Pertanto, le sezioni di catene polipeptidiche contenenti prolina sono le meno flessibili,
• La composizione delle molecole fenilalanina E triptofano comprende grandi gruppi laterali ciclici non polari: fenile e indolo,
• Il nono amminoacido con un gruppo laterale non polare è valina

Gli amminoacidi con catene laterali polari contribuiscono alla struttura dei polipeptidi attraverso interazioni idrofobiche: ad esempio, nelle proteine ​​globulari idrosolubili sono raggruppati all'interno della molecola. I gruppi non polari di questi amminoacidi formano anche le superfici di contatto delle proteine ​​integrali di membrana con le parti idrofobiche delle membrane lipidiche.

Amminoacidi con gruppi laterali polari privi di carica

Il gruppo di amminoacidi con gruppi laterali polari non carichi comprende:

• serina,
• treonina,
• asparagina,
• glutammina,
• tirosina,
• cisteina.

Aminoacidi serina E treonina contengono un gruppo ossidrile, asparagina E glutammina– ammide, tirosina– fenolico.

Parte cisteina include un gruppo tiolico –SH, grazie al quale due molecole (o i loro residui nei peptidi) di cisteina possono essere collegate da un legame disolfuro formato dall'ossidazione dei gruppi –SH. Tali connessioni sono importanti per la formazione e il mantenimento della struttura proteica. Poiché due molecole di cisteina sono collegate da un legame disolfuro, in precedenza la cisteina era considerata un amminoacido indipendente (il composto era chiamato cistina, un termine oggi usato raramente).

Amminoacidi con gruppi laterali polari caricati negativamente

Esistono due amminoacidi proteinogenici con gruppi laterali polari caricati negativamente che hanno una carica negativa netta a pH fisiologico (7,0): gli acidi aspartico e glutammico. Entrambi hanno un gruppo carbossilico aggiuntivo e le loro forme ionizzate sono chiamate aspartato e glutammato. Le ammidi di questi aminoacidi, asparagina e glutammina, si trovano anche nelle proteine.

Amminoacidi con gruppi laterali polari e carichi positivamente

Il gruppo degli amminoacidi proteinogenici con gruppi laterali polari carichi positivamente (a valori di pH fisiologico = 7,0) comprende:

• lisina,
• arginina,
• istidina

La lisina ha un ulteriore gruppo amminico primario in posizione ^9. L'arginina contiene gruppi guanidinici e l'istidina contiene un anello imidazolico. Di tutti gli amminoacidi proteinogenici, solo l'istidina ha un gruppo che ionizza a pH fisiologico (pK a = 6,0), quindi la sua catena laterale a pH 7,0 può essere neutra o caricata positivamente. Grazie a questa proprietà, l'istidina fa parte dei centri attivi di molti enzimi e partecipa alla catalisi delle reazioni chimiche come donatore/accettore di protoni.

Classificazione degli amminoacidi per gruppi funzionali

Un gruppo funzionale è un frammento strutturale di una molecola organica (gruppo di atomi) che ne determina le proprietà chimiche. Più vecchio il gruppo funzionale di un composto è un criterio per classificarlo in una particolare classe di composti organici.

Gli aminoacidi sono classificati in quattro gruppi funzionali:

• aromatico,
• alifatico,
• eterociclico,
• imminoacido.

L'aromaticità è caratterizzata da un insieme di proprietà energetiche, strutturali e delle singole molecole cicliche contenenti un sistema di doppi legami coniugati. A causa dell'aromaticità, l'anello coniugato (benzenico) dei legami insaturi mostra una stabilità anormalmente elevata, maggiore di quella che ci si aspetterebbe dalla sola coniugazione. Di conseguenza, un amminoacido aromatico è un amminoacido contenente un anello aromatico.

Gli amminoacidi aromatici includono:

• istidina,
• triptofano,
• tirosina,
• fenilalanina,
• acido antranilico.

I composti alifatici sono composti che non contengono legami aromatici.

Aminoacidi alifatici:

• Gli amminoacidi monoamminomonocarbossilici (contenenti 1 gruppo amminico e 1 gruppo carbossilico) includono leucina, isoleucina, valina, alanina e glicina,
• Gli amminoacidi ossimonoamminocarbossilici (contenenti un gruppo ossidrile, 1 gruppo amminico e 1 gruppo carbossilico) includono treonina e serina,
• Gli amminoacidi monoaminodicarbossilici (contenenti 1 gruppo amminico e 2 gruppi carbossilici), che portano una carica negativa in soluzione a causa del secondo gruppo carbossilico, includono aspartato e glutammato,
• Le ammidi degli amminoacidi monoaminodicarbossilici includono glutammina e asparagina,
• Gli amminoacidi diamminomonocarbossilici (contenenti 2 gruppi amminici e 1 gruppo carbossilico) che portano una carica positiva in soluzione includono arginina e lisina,
• Gli amminoacidi contenenti zolfo includono metionina e cisteina.

I composti eterociclici, gli eterocicli, sono composti organici contenenti cicli che, insieme al carbonio, contengono atomi di altri elementi.

Gli amminoacidi eterociclici includono:

• prolina, idrossiprolina (contenente eterociclo pirrolidina),
• istidina (contenente un eterociclo imidazolico),
• triptofano (contenente un eterociclo indolico).

Gli imminoacidi sono acidi organici contenenti un gruppo immino bivalente (=NH) nella molecola.

Gli imminoacidi includono idrossiprolina eterociclica e prolina.

Classificazione degli aminoacidi mediante aminoacil-tRNA sintetasi

Aminoacil tRNA sintetasi, ARSasi, Aminoacil tRNA sintetasi, aaRS è un enzima sintetasi (ligasi) che catalizza la formazione di aminoacil tRNA nella reazione di un certo amminoacido con la sua corrispondente molecola di tRNA. Le aminoacil-tRNA sintetasi forniscono compliance.

tRNA (triplette nucleotidiche del codice genetico) incluso nella proteina dell'amminoacido, garantendo così la correttezza della successiva lettura delle informazioni genetiche dall'mRNA durante la sintesi proteica sui ribosomi. Per ogni gli amminoacidi hanno una propria aminoacil-tRNA sintetasi.

Tutte le aminoacil-tRNA sintetasi provengono da due forme ancestrali e sono combinate sulla base della somiglianza strutturale in due classi, che differiscono nel metodo di legame e aminoacilazione del tRNA, nella struttura del dominio di aminoacilazione (principale) e nell'organizzazione del dominio.

Si forma il dominio di aminoacilazione delle aminoacil-tRNA sintetasi di classe 1, che si basa su parallelo. Gli enzimi di classe 1 sono solitamente monomeri.

Esistono amminoacil-tRNA sintetasi di classe 1 per i seguenti amminoacidi:

• triptofano,
• tirosina,
• arginina,
• glutammina,
• glutammato,
• metionina,
• cisteina,
• leucina,
• isoleucina,
• valina

Gli enzimi di classe 2 si basano sulla struttura di un dominio aminoacilante antiparallelo^6,-foglia. Di norma, questi enzimi hanno una struttura quaternaria (sono dimeri).

Per i seguenti amminoacidi esistono amminoacil-tRNA sintetasi di classe 2:

• fenilalanina,
• istidina,
• asparagina,
• aspartato,
• treonina,
• serina,
• prolina,
• alanina,
• glicina.

Esistono aminoacil-tRNA sintetasi per la lisina Entrambi classi.

Classificazione degli aminoacidi secondo le vie biosintetiche

La biosintesi è il processo di sintesi di composti organici naturali da parte di organismi viventi. La via biosintetica di un composto è una sequenza di reazioni, solitamente determinate geneticamente (enzimatiche), che portano alla formazione di un composto organico. A volte ci sono reazioni spontanee che bypassano senza catalisi enzimatica, ad esempio: nel processo di biosintesi dell'amminoacido leucina, una delle reazioni è spontanea e avviene senza la partecipazione di un enzima. La biosintesi degli stessi composti può avvenire in vari modi a partire da composti di partenza diversi o dagli stessi.

Lo stesso amminoacido può formarsi in modi diversi e modi diversi possono avere passaggi simili. Sulla base dell'attuale comprensione delle famiglie di aminoacidi aspartato, glutammato, serina e shikimato, i membri di queste famiglie possono essere classificati in base alle vie biosintetiche come segue.

Famiglia dell'aspartato:

• acido aspartico,
• asparagina,
• lisina,
• metionina,
• isoleucina,
• treonina

Famiglia del glutammato:

• acido glutammico,
• glutammina,
• prolina,
• arginina

Famiglia dei piruvati:

• leucina,
• valina,
• alanina

Famiglia Serina:

• serina,
• glicina,
• cisteina.

Famiglia dei pentosi:

• triptofano,
• tirosina,
• fenilalanina,
• istidina

Famiglia Shikimata:

• triptofano,
• tirosina,
• fenilalanina.

Nonostante le famiglie pentose e shikimate condividano alcuni membri, le loro vie biosintetiche, a causa delle loro particolarità, rendono più appropriato classificarle come tali.

Classificazione degli amminoacidi in base alla natura del catabolismo

Catabolismo, dissimilazione, metabolismo energetico sono processi di decomposizione (decomposizione metabolica) in sostanze più semplici o ossidazione di una sostanza, che di solito si verificano con il rilascio di energia sotto forma di calore. Come risultato delle reazioni cataboliche, le sostanze complesse perdono la loro specificità per un dato organismo a causa della scomposizione in sostanze più semplici (ad esempio, le proteine ​​si scompongono in amminoacidi con rilascio di calore).

In base alla natura dei prodotti catabolici, gli aminoacidi proteinogenici sono classificati in tre gruppi (a seconda della via di degradazione biologica):

1. Glucogenico amminoacidi - quando decomposti danno, non aumentano il livello dei corpi chetonici e possono diventare relativamente facilmente un substrato per la gluconeogenesi: ossalacetato, fumarato, succinil-CoA, ^5-chetoglutarato, piruvato. Gli aminoacidi glucogeni includono istidina, arginina, glutammina, acido glutammico, asparagina, acido aspartico, metionina, cisteina, treonina, serina, prolina, valina, alanina e glicina.

2. Chetogenico amminoacidi - scomponendosi in acetoacetil-CoA e acetil-CoA, aumentando il livello dei corpi chetonici nel sangue, convertendosi, prima di tutto, in lipidi. Gli aminoacidi chetogenici includono lisina e leucina,

3. Quando ci si lascia gluco-chetogenico Gli amminoacidi (misti) formano metaboliti di entrambi i tipi. Gli aminoacidi glucochetogenici includono triptofano, tirosina, fenilalanina e isoleucina.

Gli aminoacidi di Miller

Gli amminoacidi "Miller" sono amminoacidi prodotti in condizioni simili all'esperimento Miller-Urey condotto da Stanley Lloyd Miller e Harold Clayton Urey nel 1953. Durante l'esperimento sono state simulate le condizioni ipotetiche del primo periodo dello sviluppo della Terra per testare la possibilità dell'evoluzione chimica. L'esperimento Miller-Urey fu, infatti, una verifica sperimentale dell'ipotesi che le condizioni esistenti sulla Terra primitiva promuovessero reazioni chimiche che potessero portare alla sintesi di molecole organiche da quelle inorganiche. Come risultato dell'esperimento, durato una settimana, sono stati ottenuti cinque aminoacidi, oltre a lipidi, zuccheri e precursori degli acidi nucleici (più precisamente, la presenza è stata stabilita durante la prima analisi dei risultati).

Nel 2008 è stata effettuata un'analisi ripetuta e più accurata dei risultati dell'esperimento, grazie alla quale è stato stabilito che non ci sono 5, ma 22 aminoacidi "Miller" (tra cui acido glutammico, acido aspartico, treonina, serina, prolina, leucina, isoleucina, valina, alanina, glicina).

Aminoacidi "non standard".

Gli amminoacidi non standard ("non canonici") sono amminoacidi presenti nelle proteine ​​presenti in tutti gli organismi viventi, ma non inclusi nell'elenco "principale" dei 20 amminoacidi ^5 proteinogenici codificati dal codice genetico universale.

Il totale esiste 23 amminoacidi proteinogenici, combinati in catene peptidiche (polipeptidi), che sono materiali da costruzione per la costruzione delle proteine. Dei 23 proteinogenici, solo 20 sono codificati direttamente da codoni tripletti nel codice genetico.

I restanti tre sono classificati come "non standard" o "non canonici"):

1. la selenocisteina è un analogo della cisteina (con l'atomo di zolfo sostituito da un atomo di selenio), presente in molti procarioti e nella maggior parte degli eucarioti,
2. la pirrolisina è un derivato dell'amminoacido lisina, presente negli organismi metanogeni e in altri eucarioti,
3. N-formilmetionina - metionina modificata, è l'amminoacido iniziatore di tutte le catene polipeptidiche dei procarioti (ad eccezione degli archeobatteri), al completamento della sintesi si divide da un polipeptide.

Se escludiamo la N-formilmetionina, solo 22 aminoacidi possono essere considerati proteinogenici. Selenocisteina e pirrolisina non standard, incluse traslazionalmente, A volte sono considerati standard come il 21° e il 22° aminoacido. Il fatto è che la pirrolisina e la selenocisteina sono incluse nelle proteine ​​che utilizzano unico meccanismo sintetico: la pirrolisina è codificata con un codone che in altri organismi solitamente funziona come un codone di stop (in precedenza si pensava che il codone UAG fosse seguito da una sequenza PYLIS), e la selenocisteina si forma quando l'mRNA tradotto include un elemento SECIS, causando un codone UGA invece di un codone di stop. Pertanto, la classificazione o meno della pirrolisina e della selenocisteina come aminoacidi non standard dipende dalla metodologia di classificazione, in ogni caso entrambi gli aminoacidi sono proteogenici; In questo articolo, gli aminoacidi elencati sono sono classificati come non standard.

Gli amminoacidi non standard possono essere inclusi nella catena polipeptidica, sia nel processo di biosintesi proteica che nel processo di modificazione post-traduzionale, cioè reazioni enzimatiche aggiuntive (in altre parole, a seguito di modifiche post-traduzionali, gli amminoacidi non standard derivano dagli amminoacidi standard).

Al primo gruppo gli amminoacidi non standard che compaiono come risultato della biosintesi includono la selenocisteina e la pirrolisina, che fanno parte delle proteine ​​quando il codone di stop viene letto da tRNA specializzati.

Un esempio speciale di amminoacidi non standard è il raro amminoacido selenocisteina, un derivato della cisteina, ma contenente selenio invece di un atomo di zolfo. A differenza di molti altri amminoacidi non standard che compongono le proteine, la selenocisteina non si forma a seguito della modifica di un residuo in una catena polipeptidica già pronta, ma è inclusa in essa durante la trasmissione. La selenocisteina è codificata dal codone UGA, che, in condizioni normali, significa che la sintesi è completa.

Come la selenocisteina, la pirrolisina, che viene utilizzata da alcuni batteri metanogeni per produrre metano, è codificata da un codone di stop in questi organismi.

Al secondo gruppo gli amminoacidi non standard che compaiono come risultato di modifiche post-traduzionali includono: 4-idrossiprolina, 5-idrossilisina, desmosina, N-metillisina, citrullina, nonché D-isomeri di amminoacidi standard.

A causa della capacità dei singoli residui aminoacidici di essere modificati nella composizione delle catene polipeptidiche, si verifica la formazione di amminoacidi non standard, in particolare 5-idrossilisina e 4-idrossiprolina, che fanno parte del collagene proteico del tessuto connettivo ( La 4-idrossiprolina, inoltre, è presente nelle pareti cellulari delle piante). Un altro amminoacido “non standard”, la 6-N-metillisina, è un componente della proteina contrattile miosina, e il complesso amminoacido non standard desmosina è formato da quattro residui di lisina ed è presente nelle proteine ​​fibrillari dell'elastina.

Alcune proteine ​​che legano gli ioni calcio, come la protrombina, contengono acido γ7-carbossiglutammico.

Possono esserlo molti residui di amminoacidi temporaneamente modificati post-traduzionalmente, i loro compiti includono la regolazione della funzione proteica. Tali modifiche includono l'aggiunta di fosfato, metile, acetile, adenile, ADP-ribosile e altri gruppi.

Gli aminoacidi non standard nisina e alameticina, sintetizzati da batteri e piante, fanno parte degli antibiotici peptidici lantionina, un analogo monosolfuro della cistina, insieme agli aminoacidi insaturi fanno parte dei lantibiotici (antibiotici peptidici di origine batterica);

Gli amminoacidi D fanno parte di peptidi corti (fino a 20 residui) sintetizzati enzimaticamente e non sui ribosomi. Questi peptidi si trovano in grandi quantità nelle pareti cellulari dei batteri, rendendo questi ultimi meno sensibili all'azione delle proteasi. Gli aminoacidi D contengono alcuni antibiotici peptidici, ad esempio valinomicina, gramicidina A, actinomicina D.

In totale, nelle cellule viventi si trovano circa 700 aminoacidi diversi, molti dei quali svolgono funzioni indipendenti:

• l'ornitina e la citrullina sono metaboliti chiave nel ciclo dell'urea e nella via di biosintesi dell'arginina,
• l'omocisteina è un prodotto intermedio del metabolismo dei singoli aminoacidi,
• La S-adenosilmetionina agisce come un agente metilante,
• L'acido 1-amminociclopropano-1-carbossilico (ACC) è un amminoacido ciclico a basso peso molecolare che agisce come prodotto intermedio nella sintesi dell'ormone vegetale etilene.

Un gran numero di amminoacidi sono stati trovati nelle piante, nei funghi e nei batteri, le cui funzioni non sono completamente comprese, ma poiché la maggior parte di essi sono velenosi (ad esempio, azaserina e ^6,-cianoalanina), possono avere un'azione protettiva funzione.

Alcuni degli amminoacidi non standard si trovano nei meteoriti, in particolare nelle condriti di carbonio.

Amminoacidi non standard presenti negli idrolizzati di proteine ​​naturali:

La stragrande maggioranza degli amminoacidi può essere ottenuta mediante idrolisi delle proteine ​​o come risultato di reazioni chimiche.

Funzioni degli aminoacidi

Oltre alla sintesi proteica, gli amminoacidi standard e non standard svolgono molte altre importanti funzioni biologiche nel corpo umano:

• Glicina(anione dell'acido glutammico) viene utilizzato come neurotrasmettitore nella trasmissione nervosa attraverso sinapsi chimiche,
• Le funzioni dei neurotrasmettitori sono svolte anche da un amminoacido non standard acido gamma-amminobutirrico, che è un prodotto della decarbossilazione del glutammato, dopamina– un derivato della tirosina, e serotonina, formato da triptofano,
• Istidinaè un precursore dell'istamina, un mediatore locale di reazioni infiammatorie e allergiche,
• Ormone tiroideo contenente iodio tiroxina formato da tirosina
• Glicinaè uno dei precursori metabolici delle porfirine (come il pigmento respiratorio eme).

Applicazione degli aminoacidi

Negli ospedali e nelle cliniche gli aminoacidi vengono utilizzati come nutrizione parenterale). La cisteina, coinvolta nel metabolismo del cristallino, è un componente del collirio Vicein (in combinazione con acido glutammico).

Nell'industria alimentare, gli aminoacidi vengono utilizzati come additivi aromatizzanti. Ad esempio, il sale sodico dell'acido glutammico (glutammato monosodico) è noto come "additivo alimentare E621" o "esaltatore di sapidità" e l'acido glutammico è un componente molto importante nel congelamento e nell'inscatolamento. Grazie alla presenza di glicina, metionina e valina, durante il trattamento termico dei prodotti alimentari è possibile ottenere aromi specifici di prodotti da forno e di carne. Gli aminoacidi cisteina, lisina e glicina sono utilizzati come antiossidanti che stabilizzano numerose vitamine, come l'acido ascorbico, che rallentano la perossidazione lipidica. Inoltre, la glicina viene utilizzata nella produzione di bevande analcoliche e condimenti. Il D-triptofano viene utilizzato nella produzione di alimenti per diabetici.

Gli aminoacidi sono anche componenti della nutrizione sportiva (nella cui produzione, di norma, vengono utilizzate alanina, lisina, arginina e glutammina) utilizzati dagli atleti, così come dalle persone coinvolte nel bodybuilding, nel powerlifting e nel fitness.

In medicina veterinaria e nell'allevamento degli animali gli aminoacidi vengono utilizzati per il trattamento e la nutrizione degli animali: molte proteine ​​vegetali contengono lisina in quantità estremamente ridotte, la lisina viene quindi aggiunta all'alimentazione degli animali da allevamento per bilanciare la nutrizione proteica;

In agricoltura, gli aminoacidi valina, acido glutammico e metionina vengono utilizzati per proteggere le piante dalle malattie, mentre la glicina e l'alanina, che hanno un effetto erbicida, vengono utilizzate per controllare le erbe infestanti.

Grazie alla capacità degli amminoacidi di formare poliammidi: proteine, peptidi, nonché enanth, nylon e nylon. Gli ultimi tre sono utilizzati nell'industria nella produzione di corde, tessuti durevoli, reti, corde, corde, maglieria e calzetteria.

Nell'industria chimica, gli aminoacidi vengono utilizzati nella produzione di additivi e detergenti per carburanti.

Inoltre, gli aminoacidi vengono utilizzati nell'industria microbiologica e nella produzione di cosmetici.

Composti correlati agli aminoacidi

Esistono numerosi composti in grado di svolgere determinate funzioni biologiche degli amminoacidi, ma non lo sono. Il composto più noto correlato agli aminoacidi è la taurina.

La taurina, acido 2-amminoetansolfonico, è un composto organico formatosi nel corpo umano a partire dalla cisteina, presente in piccole quantità nei tessuti e nella bile. Inoltre, nel cervello, la taurina funziona come un amminoacido neurotrasmettitore che inibisce la trasmissione sinaptica. L'acido solfonico ha un effetto cardiotropico e ha attività anticonvulsivante.

La molecola di taurina contiene un gruppo carbossilico assente, Nonostante ciò, questo acido solfonico è spesso (erroneamente) chiamato amminoacido contenente zolfo. In condizioni fisiologiche (pH = 7,3), la taurina esiste quasi interamente come zwitterione.

Appunti

Note e spiegazioni all'articolo “Amminoacidi”.

• Gruppo amminico, il gruppo amminico è un gruppo chimico funzionale monovalente –NH 2, un radicale organico contenente un atomo di azoto e due atomi di idrogeno. I gruppi amminici si trovano nei composti organici: amminoalcoli, ammine, amminoacidi e altri composti.
• Monomero(dal greco antico _6,a2,_7,_9,`2, - "uno" e _6,^1,`1,_9,`2, - "parte") è una sostanza a basso peso molecolare che forma un polimero in una reazione di polimerizzazione. Come risultato della polimerizzazione dei monomeri naturali - aminoacidi, si formano proteine. I monomeri sono anche chiamati unità strutturali (unità ripetitive) nelle molecole polimeriche.
• Scoiattoli, le proteine ​​sono sostanze organiche ad alto peso molecolare costituite da alfa aminoacidi uniti da legami peptidici. Esistono proteine ​​semplici, che dopo l'idrolisi si decompongono solo in aminoacidi, e proteine ​​complesse (proteidi, oloproteine), che contengono un gruppo prostetico (una sottoclasse di cofattori dopo idrolisi di proteine ​​complesse, oltre agli aminoacidi, i non-); viene rilasciata la parte proteica o i suoi prodotti di decomposizione. Le proteine ​​​​enzimatiche catalizzano (accelerano) il verificarsi di reazioni biochimiche, avendo un impatto significativo sui processi metabolici. Le singole proteine ​​svolgono una funzione meccanica o strutturale, formando un citoscheletro che mantiene la forma delle cellule. Inoltre, le proteine ​​svolgono un ruolo chiave nei sistemi di segnalazione cellulare, nella risposta immunitaria e nel ciclo cellulare. Le proteine ​​sono la base per la creazione del tessuto muscolare, delle cellule, dei tessuti e degli organi nell'uomo.
• Modificazione post-traduzionaleè una modificazione chimica covalente di una proteina Dopo la sua sintesi sul ribosoma.
• Metaboliti
• Omoserina, l'omoserina è un amminoacido naturale simile alla serina, ma non fa parte delle proteine. L'omoserina è un importante intermedio nel metabolismo cellulare, come la biosintesi della metionina e della treonina.
• Trasferimento dell'RNA, tRNA, RNA di trasferimento, il tRNA è un acido ribonucleico la cui funzione è quella di trasportare gli aminoacidi al sito di sintesi proteica. I tRNA partecipano direttamente all'estensione della catena polipeptidica, unendosi (essendo in complesso con un amminoacido) al codone dell'mRNA, garantendo così la conformazione del complesso necessaria alla formazione di un nuovo legame peptidico. Ogni amminoacido ha il proprio tRNA.
• In base alla posizione del gruppo amminico nella struttura, gli amminoacidi sono divisi in ^5,-amminoacidi (il gruppo amminico è attaccato all'atomo di carbonio adiacente all'atomo di carbonio con il gruppo carbossilico), ^6,-amminoacidi (il gruppo amminico è successivamente attaccato all'atomo di carbonio in uno dopo l'atomo di carbonio con un gruppo carbossilico) e ^7,-amminoacidi (il gruppo amminico è attaccato all'atomo di carbonio situato in modo corrispondente attraverso due atomi carbonio dal gruppo carbossilico).
• Nome sistematico- il nome ufficiale all'interno della nomenclatura dell'Unione Internazionale di Chimica Pura e Applicata (IUPAC, IUPAC). La nomenclatura IUPAC è un sistema di denominazione dei composti chimici e di descrizione della scienza della chimica nel suo complesso. Gli amminoacidi sono descritti dalla nomenclatura IUPAC dei composti organici secondo le regole del cosiddetto Blue Book.
• Solvolisi– reazione di decomposizione di scambio tra un soluto e un solvente. A differenza della solvatazione, la solvolisi porta alla formazione di nuovi composti chimici di una certa composizione.
• Le ammidi sono derivati ​​degli ossiacidi (minerali e carbossilici), essendo formalmente i prodotti di sostituzione dei gruppi ossidrile –OH della funzione acida con un gruppo amminico (non sostituito e sostituito). Le ammidi sono anche considerate derivati ​​acilici delle ammine. Tutte le ammidi ne contengono uno o più gruppi ammidici–NH2.
• Bioinformatica– una serie di approcci e metodi utilizzati, in particolare, in biofisica, biochimica, ecologia, compresi metodi matematici di analisi computerizzata nella genomica comparativa, sviluppo di programmi e algoritmi per prevedere la struttura spaziale dei biopolimeri, ricerca di strategie, metodologie computazionali appropriate, nonché la complessità generale delle informazioni gestionali dei sistemi biologici. La bioinformatica utilizza metodi di matematica applicata, informatica e statistica.
• Punto isoelettrico– vedere la sezione "Proprietà acido-base degli amminoacidi / Punto isoelettrico".
• Indice idropaticoè un numero che riflette le proprietà idrofobiche o idrofile della catena laterale dell'amminoacido. Più alto è il numero, più idrofobico è l'amminoacido. Il termine è stato coniato nel 1982 dai biochimici Jack Kyte e Russell Doolittle.
• Anfotericità(dal greco antico O36,_6,`6,a2,`4,^9,`1,_9,_3, - “reciproco, duale”) - la capacità dei singoli composti e sostanze chimiche di mostrare, a seconda delle condizioni, sia proprietà basiche e acide. Gli anfoliti sono, tra le altre cose, sostanze contenenti gruppi funzionali in grado di essere accettori e donatori di protoni. Ad esempio, gli elettroliti organici anfoteri includono proteine, peptidi e amminoacidi.
• pH, indice di idrogeno, acidità - una misura dell'attività (in soluzioni molto diluite è equivalente alla concentrazione) degli ioni idrogeno in una soluzione, che ne esprime quantitativamente l'acidità. Il valore del pH viene solitamente misurato in valori da 0 a 14, dove pH = 7,0 è considerato acidità neutra (anche l'acidità fisiologica normale nell'uomo è 7, ma i limiti critici sono compresi tra 5 e 9 pH). Il modo più semplice ed economico per controllare il pH del corpo è un test del pH delle urine con carica elettrica. Il punto isoelettrico di un amminoacido indica il valore di pH al quale la proporzione massima di molecole di amminoacido ha carica zero e, di conseguenza, in un campo elettrico, l'amminoacido a questo pH è il meno mobile. Questa proprietà può essere utilizzata per separare peptidi, proteine ​​e amminoacidi.
• Isomeria(dal greco antico O88,`3,_9,`2, - "uguale" e _6,^1,`1,_9,`2, - "parte, condivisione") - un fenomeno consistente nell'esistenza di composti chimici - isomeri - identici per peso molecolare e composizione atomica, mentre differiscono nella posizione o struttura degli atomi nello spazio e, di conseguenza, nelle proprietà.
• Enantiomeri(dal greco antico O52,_7,^0,_7,`4,_3,_9,`2, - "opposto" e _6,^1,`1,_9,`2, "misura, parte") - a coppia di stereoisomeri, che rappresentano riflessi speculari l'uno dell'altro, non compatibili nello spazio. Un classico esempio di enantiomeri sono le palme, che hanno la stessa struttura ma diverso orientamento spaziale. L'esistenza di forme enantiomeriche è associata alla proprietà di una molecola di non coincidere nello spazio con la sua immagine speculare (chiralità).
• Emil Herman Fischer, Hermann Emil Fischer (9 ottobre 1852 – 15 luglio 1919) - un chimico tedesco che studiò la sintesi della fenilidrazina, che utilizzò come reagente di alta qualità per aldeidi e chetoni, la sintesi dello zucchero dell'uva e della frutta, e fu lo sviluppo di un metodo etere per l'analisi degli amminoacidi, che ha portato alla scoperta degli amminoacidi valina, prolina e idrossiprolina, ha dimostrato la somiglianza dei peptoni naturali con i polipeptidi. Nel 1902 Fischer ricevette il Premio Nobel per la Chimica "per esperimenti sulla sintesi di sostanze con gruppi saccaridi e purine".
• Ribosoma– il principale organello non di membrana di una cellula vivente, necessario per la biosintesi delle proteine ​​dagli amminoacidi secondo una determinata matrice basata sull'informazione genetica fornita dall'RNA messaggero (mRNA) (questo processo è chiamato traduzione).
• Miscela racemica di stereoisomeri non ha attività ottica, si forma mescolando le forme L e D di un amminoacido.
• Franz Hoffmeister, Franz Hofmeister (30 agosto 1850 – 26 luglio 1922) fu uno dei primi scienziati a studiare seriamente le proteine. Hoffmeister è noto per i suoi studi sui sali che influenzano la solubilità e la stabilità conformazionale delle proteine. Hofmeister fu il primo a proporre che i polipeptidi fossero amminoacidi uniti da un legame peptidico (anche se, in realtà, scoprì un modello per la struttura primaria delle proteine).
• Fenilchetonuria(oligofrenia fenilpiruvica) è una rara malattia ereditaria (geneticamente determinata), che di solito si manifesta nel primo anno di vita del bambino, associata ad un alterato metabolismo degli aminoacidi, principalmente della fenilalanina. La fenilchetonuria è accompagnata dall'accumulo di fenilalanina e dei suoi prodotti tossici, che porta a gravi danni al sistema nervoso centrale, manifestati, in particolare, in uno sviluppo mentale compromesso. Nonostante il nome della malattia contenga chetoni (fenilchetonuria, dove “fenile” è fenilalanina, “chetone” è chetoni, “uria” è urina), in questa malattia i chetoni vengono escreti nelle urine. non distinguerti. I chetoni sono prodotti del metabolismo della fenilalanina e l'acido fenilacetico e fenillattico sono presenti nelle urine.
• Aminoacidi con catene laterali ramificate, aminoacidi a catena ramificata, BCAA, un gruppo di aminoacidi proteinogenici (standard) caratterizzati da una struttura ramificata della catena laterale alifatica. Gli aminoacidi ramificati includono valina, isoleucina e leucina. Gli aminoacidi a catena ramificata subiscono trasformazioni cataboliche (a differenza della maggior parte degli altri aminoacidi, che vengono metabolizzati dal fegato), principalmente nei reni, nel tessuto adiposo, nei neuroni, nel muscolo cardiaco e nel muscolo scheletrico.
• chetoacidosi, La chetoacidosi diabetica è una variante dell'acidosi metabolica associata ad un alterato metabolismo dei carboidrati. La chetoacidosi si sviluppa a causa dell'insufficienza dell'ormone pancreatico insulina: aumento dei livelli di glucosio e di corpi chetonici nel sangue, formati a seguito della lipolisi (un disturbo del metabolismo degli acidi grassi) e della deaminazione degli aminoacidi. La causa più comune di chetoacidosi grave è il diabete mellito di tipo 1. Esiste una chetoacidosi non diabetica (diatesi nervosa-artritica, diatesi dell'acido urico, sindrome acetonemica nei bambini) - un insieme di sintomi causati da un aumento della concentrazione di corpi chetonici nel plasma sanguigno - una condizione patologica che di solito si verifica nei bambini.
• Collagene, il collagene è una proteina fibrillare, la principale proteina strutturale della matrice intercellulare, che costituisce dal 25 al 33% della quantità totale di proteine ​​nel corpo (~6% del peso corporeo). La sintesi del collagene avviene nel fibroblasto e in una serie di stadi al di fuori del fibroblasto. Essendo la base del tessuto connettivo del corpo (ossa, tendini, derma, cartilagine, vasi sanguigni, denti), il collagene ne garantisce l'elasticità e la resistenza.

  Un enzima altamente specifico che scinde i legami peptidici in alcune aree delle regioni elicoidali del collagene (rilasciando in particolare l'amminoacido libero idrossiprolina) è collagenasi. Gli aminoacidi formati a seguito della distruzione delle fibre di collagene (sotto l'influenza della collagenasi) sono coinvolti nella costruzione delle cellule e nel ripristino del collagene.

  La collagenasi è ampiamente utilizzata nella pratica medica per il trattamento delle ustioni in chirurgia e per il trattamento delle malattie oculari purulente in oftalmologia. In particolare, la collagenasi fa parte degli assorbenti polimerici drenanti “Aseptisorb” (Aseptisorb-DK) prodotti dalla società “Aseptika”, utilizzati nel trattamento delle ferite purulento-necrotiche.

• Smalto dei denti, lo smalto dei denti è un tessuto duro, mineralizzato, bianco o leggermente giallastro, che ricopre l'esterno della corona del dente e protegge la polpa e la dentina dalle sostanze irritanti esterne. Lo smalto dei denti è il tessuto più duro del corpo umano, il che si spiega con il suo alto contenuto di sostanze inorganiche - fino al 97% (principalmente cristalli di idrossiapatite). Situato nella cavità orale, dove l’ambiente naturale è alcalino, anche lo smalto dei denti deve mantenere un equilibrio alcalino. Dopo ogni pasto, a causa della scomposizione dei carboidrati, nonché sotto l'influenza di vari batteri che processano i residui di cibo e secernono acidi, l'ambiente alcalino viene interrotto, con conseguente erosione dello smalto dei denti da parte degli acidi, che porta alla sviluppo della carie. La violazione dell'integrità dello smalto dei denti è una delle cause del mal di denti. I piruvati (sali dell'acido piruvico) sono composti chimici importanti in biochimica, che sono il prodotto finale del metabolismo del glucosio (zucchero) nel processo di glicolisi. Il piruvato può essere riconvertito in glucosio attraverso la gluconeogenesi, in acidi grassi o energia tramite l'acetil coenzima A, nell'amminoacido alanina, in etanolo.
• La via shikimate è una via metabolica il cui metabolita intermedio è shikimat(acido shikimico). La via shikimate è nota come via specializzata per la biosintesi dei composti aromatici benzenoidi, attraverso i quali vengono sintetizzati gli aminoacidi triptofano, tirosina e fenilalanina.
• Decadimento biologico biodegradazione, biodecomposizione: la distruzione di sostanze complesse a seguito dell'attività degli organismi viventi.
• Adenosina trifosfato, L'ATP è un nucleoside trifosfato che svolge un ruolo estremamente importante nel metabolismo e nell'energia negli organismi. Innanzitutto, l'ATP è noto come fonte universale di energia per tutti i processi biochimici che si verificano nei sistemi viventi.
• Metaboliti– prodotti intermedi del metabolismo (metabolismo) nelle cellule viventi. Molti metaboliti hanno un effetto regolatore sui processi fisiologici e biochimici nel corpo. I metaboliti si dividono in primari (sostanze organiche presenti in tutte le cellule dell'organismo e necessarie per la vita, tra cui acidi nucleici, lipidi, proteine ​​e carboidrati) e secondari (sostanze organiche sintetizzate dall'organismo, ma non coinvolte nella riproduzione, sviluppo o crescita ). Un classico esempio di metabolita primario è il glucosio.
• Codone di arresto codone di terminazione, codone di stop, codone di terminazione - un'unità del codice genetico, una tripletta (tre residui nucleotidici) nel DNA - che codifica la terminazione (cessazione) della trascrizione (sintesi di una catena polipeptidica). I codoni di stop possono causare la cessazione obbligatoria della sintesi o essere condizionali. Codone UAG– Codone di stop condizionale e causa di mutazioni dell’ambra soppresse precoce terminazione della trasmissione. Nel DNA mitocondriale, il codone UAG provoca incondizionato cessazione della trasmissione.
• PILI(sequenza di inserimento della pirrolisina, sequenza di inserimento della pirrolisina) sequenza a valle– una struttura a forcina che appare in alcune sequenze di mRNA. Come si pensava in precedenza, questo motivo strutturale fa sì che il codone di stop UAG venga tradotto nell'amminoacido pirrolisina, invece di terminare la traduzione delle proteine. Tuttavia, nel 2007 è stato stabilito che la sequenza PYLIS nel codone di stop UAG non ha alcun effetto.
• elemento SECIS, sequenza di inserzione della selenocisteina, la sequenza di inserzione della selenocisteina è una sezione di RNA lunga circa 60 nucleotidi, che forma una struttura a forma di forcina. Questo motivo strutturale fa sì che il codone di stop UGA codifichi la selenocisteina.
• Nutrizione parenterale, la nutrizione endovenosa è un metodo per introdurre nutrienti nel corpo umano mediante infusione endovenosa (bypassando il tratto gastrointestinale). In particolare, fibrinosolo (idrolizzato di fibrina nel sangue contenente aminoacidi liberi e singoli peptidi), aminotropo (idrolizzato di caseina contenente, in particolare, L-triptofano), idrolisina (idrolisato di proteine ​​del sangue di vitello), vaminolatto (una miscela di 18 aminoacidi, corrispondente a la composizione del latte materno), poliammina (una miscela equilibrata composta da 13 L-aminoacidi (di cui 8 essenziali) e D-sorbitolo).
• Fattore lipotropico contiene tre sostanze che stimolano il metabolismo dei grassi, aiutando a prevenire l'accumulo e la rimozione dei grassi dal fegato: metionina (amminoacido contenente zolfo), colina (vitamina B4) e inositolo (vitamina B8). La metionina, da sola, aiuta a rimuovere le tossine generate durante l'utilizzo dei grassi.
• Policondensazione– il processo di sintesi di polimeri da composti polifunzionali, solitamente accompagnato dal rilascio di sottoprodotti a basso peso molecolare durante l'interazione dei gruppi funzionali. Nell'industria, i polimeri lineari (polisilossani, poliesteri, policarbonati, poliuretani e poliammidi) e reticolari (resine fenolo-aldeide, urea-aldeide, melammina-aldeide e alchidiche) vengono prodotti mediante policondensazione. Negli organismi viventi, quasi tutti i biopolimeri (comprese proteine, RNA, DNA) sono sintetizzati mediante policondensazione (con la partecipazione di complessi enzimatici).
• acidi solfonici, gli acidi solfonici sono composti organici della formula generale R-SO 2 OH o RSO 3 H, dove R è un radicale organico. Gli acidi solfonici sono considerati composti organici sostituiti al carbonio dal gruppo solfonico –SO 3 H, che possiedono tutte le proprietà inerenti agli acidi. Gli acidi solfonici naturali sono sia taurina che acido cisteico (un prodotto intermedio dell'ossidazione della cisteina nel processo di formazione della taurina).
• trasmissione sinaptica, neurotrasmissione, neurotrasmissione - movimenti elettrici nelle sinapsi (luoghi di contatto tra due neuroni o tra un neurone e la cellula effettrice che riceve il segnale), causati dalla propagazione degli impulsi nervosi.

Durante la scrittura di un articolo sugli aminoacidi, sono stati utilizzati materiali provenienti da portali Internet di informazione e riferimento, siti di notizie NCBI.NLM.NIH.gov, Biology.Arizona.edu, Britannica.com, ProteinStructures.com, NYU.edu, FAO.org, Organic utilizzati come fonti: Chemistry.org, Biology.UCSD.edu, Chemistry.Stanford.edu, News.Stanford.edu, MedicineNet.com, MicroBiologyOnline.org.uk, ScienceDirect.com, Nature.com, Journals.Elsevier.com, ScienceDaily.com , VolgMed.ru, MRSU.ru, SGU.ru, ULSU.ru, KurskMed.com, Wikipedia, nonché le seguenti pubblicazioni stampate:

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