Aminoácidos, su composición y propiedades químicas: interacción con ácido clorhídrico, álcalis, entre sí. Papel biológico de los aminoácidos y sus aplicaciones.

Según la naturaleza de los sustituyentes de hidrocarburos, las aminas se dividen en

Características estructurales generales de las aminas.

Al igual que en la molécula de amoníaco, en la molécula de cualquier amina el átomo de nitrógeno tiene un par de electrones solitario dirigido a uno de los vértices del tetraedro distorsionado:

Por esta razón, las aminas, al igual que el amoníaco, tienen propiedades básicas significativamente expresadas.

Así, las aminas, similares al amoníaco, reaccionan reversiblemente con el agua formando bases débiles:

El enlace entre el catión de hidrógeno y el átomo de nitrógeno en la molécula de amina se realiza mediante un mecanismo donador-aceptor debido al par de electrones solitario del átomo de nitrógeno. Las aminas saturadas son bases más fuertes en comparación con el amoníaco, porque en tales aminas, los sustituyentes hidrocarbonados tienen un efecto inductivo positivo (+I). En este sentido, aumenta la densidad electrónica del átomo de nitrógeno, lo que facilita su interacción con el catión H +.

Las aminas aromáticas, si el grupo amino está directamente conectado al anillo aromático, presentan propiedades básicas más débiles en comparación con el amoníaco. Esto se debe al hecho de que el par de electrones solitarios del átomo de nitrógeno se desplaza hacia el sistema π aromático del anillo de benceno, como resultado de lo cual disminuye la densidad electrónica en el átomo de nitrógeno. A su vez, esto conduce a una disminución de las propiedades básicas, en particular la capacidad de interactuar con el agua. Por ejemplo, la anilina reacciona solo con ácidos fuertes, pero prácticamente no reacciona con el agua.

Propiedades químicas de las aminas saturadas.

Como ya se mencionó, las aminas reaccionan reversiblemente con el agua:

Las soluciones acuosas de aminas tienen una reacción alcalina debido a la disociación de las bases resultantes:

Las aminas saturadas reaccionan con el agua mejor que el amoníaco debido a sus propiedades básicas más fuertes.

Las propiedades básicas de las aminas saturadas aumentan en la serie.

Las aminas saturadas secundarias son bases más fuertes que las aminas saturadas primarias, que a su vez son bases más fuertes que el amoníaco. En cuanto a las propiedades básicas de las aminas terciarias, si hablamos de reacciones en soluciones acuosas, entonces las propiedades básicas de las aminas terciarias se expresan mucho peor que las de las aminas secundarias, e incluso un poco peor que las de las primarias. Esto se debe a impedimentos estéricos, que afectan significativamente la tasa de protonación de las aminas. En otras palabras, tres sustituyentes “bloquean” el átomo de nitrógeno e interfieren con su interacción con los cationes H+.

Interacción con ácidos

Tanto las aminas saturadas libres como sus soluciones acuosas reaccionan con los ácidos. En este caso se forman sales:

Dado que las propiedades básicas de las aminas saturadas son más pronunciadas que las del amoníaco, dichas aminas reaccionan incluso con ácidos débiles, como el ácido carbónico:

Las sales de amina son sólidos muy solubles en agua y poco solubles en disolventes orgánicos no polares. La interacción de las sales de amina con los álcalis conduce a la liberación de aminas libres, similar al desplazamiento del amoníaco cuando los álcalis actúan sobre las sales de amonio:

2. Las aminas primarias saturadas reaccionan con el ácido nitroso para formar los correspondientes alcoholes, nitrógeno N2 y agua. Por ejemplo:

Un rasgo característico Esta reacción es la formación de gas nitrógeno y, por lo tanto, es cualitativa para las aminas primarias y se utiliza para distinguirlas de las secundarias y terciarias. Cabe señalar que la mayoría de las veces esta reacción se lleva a cabo mezclando la amina no con una solución de ácido nitroso en sí, sino con una solución de una sal de ácido nitroso (nitrito) y luego agregando un ácido mineral fuerte a esta mezcla. Cuando los nitritos interactúan con ácidos minerales fuertes, se forma ácido nitroso, que luego reacciona con la amina:

Las aminas secundarias dan, en condiciones similares, líquidos aceitosos, las llamadas N-nitrosaminas, pero esta reacción en tareas reales No existe un examen estatal unificado de química. Las aminas terciarias no reaccionan con el ácido nitroso.

La combustión completa de cualquier amina conduce a la formación de dióxido de carbono, agua y nitrógeno:

Interacción con haloalcanos

Es de destacar que se obtiene exactamente la misma sal mediante la acción del cloruro de hidrógeno sobre una amina más sustituida. En nuestro caso, cuando el cloruro de hidrógeno reacciona con la dimetilamina:

Preparación de aminas:

1) Alquilación de amoniaco con haloalcanos:

En caso de deficiencia de amoníaco, se obtiene su sal en lugar de amina:

2) Reducción por metales (a hidrógeno en la serie de actividad) en un ambiente ácido:

seguido del tratamiento de la solución con álcali para liberar la amina libre:

3) La reacción del amoníaco con los alcoholes al pasar su mezcla a través de óxido de aluminio calentado. Dependiendo de las proporciones alcohol/amina se forman aminas primarias, secundarias o terciarias:

Propiedades químicas de la anilina.

Anilina - el nombre trivial del aminobenceno, que tiene la fórmula:

Como puede verse en la ilustración, en la molécula de anilina el grupo amino está directamente conectado al anillo aromático. Estas aminas, como ya se mencionó, tienen propiedades básicas mucho menos pronunciadas que el amoníaco. Así, en particular, la anilina prácticamente no reacciona con agua y ácidos débiles como el ácido carbónico.

Reacción de anilina con ácidos.

La anilina reacciona con ácidos inorgánicos fuertes y medios. En este caso se forman sales de fenilamonio:

Reacción de anilina con halógenos.

Como ya se dijo al principio de este capítulo, el grupo amino en las aminas aromáticas es atraído hacia el anillo aromático, lo que a su vez reduce la densidad electrónica en el átomo de nitrógeno y, como resultado, la aumenta en el anillo aromático. Un aumento de la densidad electrónica en el anillo aromático conduce al hecho de que las reacciones de sustitución electrófila, en particular las reacciones con halógenos, se desarrollan mucho más fácilmente, especialmente en las posiciones orto y para con respecto al grupo amino. Así, la anilina reacciona fácilmente con el agua con bromo, formando un precipitado blanco de 2,4,6-tribromoanilina:

Esta reacción es cualitativa para la anilina y a menudo permite identificarla entre otros compuestos orgánicos.

Reacción de anilina con ácido nitroso.

La anilina reacciona con el ácido nitroso, pero debido a la especificidad y complejidad de esta reacción, no aparece en el examen estatal unificado de química real.

Reacciones de alquilación de anilina.

Utilizando la alquilación secuencial de anilina en el átomo de nitrógeno con hidrocarburos halogenados, se pueden obtener aminas secundarias y terciarias:

Obtención de anilina

1. Reducción del nitrobenceno por metales en presencia de ácidos fuertes no oxidantes:

C 6 H 5 -NO 2 + 3Fe + 7HCl = +Cl- + 3FeCl 2 + 2H 2 O

Cl - + NaOH = C 6 H 5 -NH 2 + NaCl + H 2 O

Como metales se pueden utilizar todos los metales situados antes del hidrógeno en la serie de actividad.

Reacción del clorobenceno con amoníaco:

C 6 H 5 −Cl + 2NH 3 → C 6 H 5 NH 2 + NH 4 Cl

Propiedades químicas de los aminoácidos.

Aminoácidos son compuestos cuyas moléculas contienen dos tipos de grupos funcionales: grupos amino (-NH 2) y carboxi- (-COOH).

En otras palabras, los aminoácidos pueden considerarse derivados de ácidos carboxílicos, en cuyas moléculas uno o más átomos de hidrógeno están reemplazados por grupos amino.

Por tanto, la fórmula general de los aminoácidos se puede escribir como (NH 2) x R(COOH) y, donde xey suelen ser iguales a uno o dos.

Dado que las moléculas de aminoácidos contienen tanto un grupo amino como un grupo carboxilo, exhiben Propiedades químicas similar tanto a las aminas como a los ácidos carboxílicos.

Propiedades ácidas de los aminoácidos.

Formación de sales con álcalis y carbonatos de metales alcalinos.

Esterificación de aminoácidos.

Los aminoácidos pueden reaccionar durante la esterificación con alcoholes:

NH 2 CH 2 COOH + CH 3 OH → NH 2 CH 2 COOCH 3 + H 2 O

Propiedades básicas de los aminoácidos.

1. Formación de sales al interactuar con ácidos.

NH2CH2COOH + HCl → + Cl —

2. Interacción con el ácido nitroso

NH 2 -CH 2 -COOH + HNO 2 → HO-CH 2 -COOH + N 2 + H 2 O

Nota: la interacción con el ácido nitroso se produce de la misma manera que con las aminas primarias.

3. Alquilación

NH 2 CH 2 COOH + CH 3 I → + I —

4. Interacción de aminoácidos entre sí.

Los aminoácidos pueden reaccionar entre sí para formar péptidos, compuestos que contienen en sus moléculas el enlace peptídico –C(O)-NH-.

Al mismo tiempo, cabe señalar que en el caso de una reacción entre dos aminoácidos diferentes, sin observar unas condiciones de síntesis específicas, la formación de diferentes dipéptidos se produce simultáneamente. Entonces, por ejemplo, en lugar de la reacción anterior de glicina con alanina, que conduce a glicilanina, puede ocurrir la reacción que conduce a alanilglicina:

Además, la molécula de glicina no reacciona necesariamente con la molécula de alanina. También ocurren reacciones de peptización entre moléculas de glicina:

Y alanina:

Además, dado que las moléculas de los péptidos resultantes, al igual que las moléculas de aminoácidos originales, contienen grupos amino y grupos carboxilo, los propios péptidos pueden reaccionar con aminoácidos y otros péptidos debido a la formación de nuevos enlaces peptídicos.

Los aminoácidos individuales se utilizan para producir polipéptidos sintéticos o las llamadas fibras de poliamida. Así, en particular, mediante la policondensación del ácido 6-aminohexano (ε-aminocaproico), el nailon se sintetiza en la industria:

La resina de nailon resultante se utiliza para producir fibras textiles y plásticos.

Formación de sales internas de aminoácidos en solución acuosa.

En soluciones acuosas, los aminoácidos existen predominantemente en forma de sales internas: iones bipolares (zwitteriones):

Obtención de aminoácidos

1) Reacción de ácidos carboxílicos clorados con amoníaco:

Cl-CH 2 -COOH + 2NH 3 = NH 2 -CH 2 -COOH + NH 4 Cl

2) Descomposición (hidrólisis) de proteínas bajo la influencia de soluciones fuertes. ácidos minerales y álcalis.

DEFINICIÓN

Aminoácidos- Se trata de compuestos orgánicos complejos que contienen simultáneamente un grupo amino y un grupo carboxilo en su molécula.

Los aminoácidos son sólidos cristalinos caracterizados por altos puntos de fusión y se descomponen cuando se calientan. Se disuelven bien en agua. Estas propiedades se explican por la posibilidad de existencia de aminoácidos en forma de sales internas (Fig. 1).

Arroz. 1. Sal interna del ácido aminoacético.

Obtención de aminoácidos

Los compuestos de partida para la producción de aminoácidos suelen ser ácidos carboxílicos, en cuya molécula se introduce un grupo amino. Por ejemplo, obteniéndolos a partir de ácidos halogenados.

CH 3 -C(Br)H-COOH + 2NH 3 →CH 3 -C(NH 2)H-COOH + NH 4 Br.

Además, los aldehídos (1), los ácidos insaturados (2) y los compuestos nitro (3) pueden servir como materiales de partida para la producción de aminoácidos:

CH3-C(O)H + NH3 + HCN → CH3-C(NH2)H-C≡H + H2O;

CH 3 -C(NH 2)H-C≡H + H 2 O (H +) → CH 3 -C(NH 2)H-COOH + NH 3 (1).

CH2 =CH-COOH + NH3 → H2N-CH2-CH2-COOH (2);

O 2 N-C 6 H 4 -COOH + [H] →H 2 N-C 6 H 4 -COOH (3).

Propiedades químicas de los aminoácidos.

Los aminoácidos, como compuestos heterofuncionales, participan en la mayoría de las reacciones características de los ácidos carboxílicos y las aminas. La presencia de dos grupos funcionales diferentes en las moléculas de aminoácidos conduce a la aparición de una serie de propiedades específicas.

Los aminoácidos son compuestos anfóteros. Reaccionan tanto con ácidos como con bases:

NH2-CH2-COOH + HCl→ Cl

NH 2 -CH 2 -COOH + NaOH→ NH 2 -CH 2 -COONa + H 2 O

Las soluciones acuosas de aminoácidos tienen un ambiente neutro, alcalino y ácido dependiendo del número de grupos funcionales. Por ejemplo, el ácido glutámico forma una solución ácida, ya que contiene dos grupos carboxilo y un grupo amino, y la lisina forma una solución alcalina, porque contiene un grupo carboxilo y dos grupos amino.

Dos moléculas de aminoácidos pueden interactuar entre sí. En este caso se separa una molécula de agua y se forma un producto en el que fragmentos de la molécula están unidos entre sí mediante un enlace peptídico (-CO-NH-). Por ejemplo:

El compuesto resultante se llama dipéptido. Las sustancias formadas por muchos residuos de aminoácidos se denominan polipéptidos. Los péptidos son hidrolizados por ácidos y bases.

Aplicación de aminoácidos.

Tanto los humanos como los animales obtienen los aminoácidos necesarios para la construcción del cuerpo a partir de las proteínas de los alimentos.

El ácido γ-aminobutírico se utiliza en medicina (aminalone/gammalon) para enfermedad mental; en base a ello toda una gama de drogas nootrópicas, es decir. influyendo en los procesos del pensamiento.

El ácido ε-aminocaproico también se utiliza en medicina (agente hemostático) y, además, es un producto industrial a gran escala que se utiliza para producir fibra sintética de poliamida: nailon.

El ácido antranílico se utiliza para la síntesis de colorantes, como el azul índigo, y también participa en la biosíntesis de compuestos heterocíclicos.

Ejemplos de resolución de problemas

EJEMPLO 1

Ejercicio

Escriba las ecuaciones para las reacciones de la alanina con: a) hidróxido de sodio; b) hidróxido de amonio; c) ácido clorhídrico. ¿Debido a qué grupos la sal interna exhibe propiedades ácidas y básicas?

Respuesta

Los aminoácidos a menudo se representan como compuestos que contienen un grupo amino y un grupo carboxilo, pero algunas de sus propiedades físicas y químicas son inconsistentes con esta estructura. La estructura de los aminoácidos corresponde a un ion bipolar: H3N+ -CH(R)-COO-. Escribamos la fórmula de la alanina como sal interna: H3N+-CH(CH3)-COO-. Basado en esto fórmula estructural, escribamos las ecuaciones de reacción: a) H3N + -CH(CH3)-COO - + NaOH = H2N-CH(CH3)-COONa + H2O; b) H3N + -CH(CH3)-COO - + NH3×H2O = H2N-CH(CH3)-COONH4 + H2O; c) H3N + -CH(CH3)-COO- + HCl = Cl-. La sal interna de un aminoácido reacciona con bases como ácido y con ácidos como base. El grupo ácido es N + H 3, el grupo principal es COO -.

EJEMPLO 2

Ejercicio	Cuando una solución de 9,63 g de un ácido monoaminocarboxílico desconocido se expuso a un exceso de ácido nitroso, se obtuvieron 2,01 l de nitrógeno a 748 mm. rt. Arte. y 20 o C. Determinar fórmula molecular esta conexión. ¿Podría ser este ácido uno de los aminoácidos naturales? Si es así, ¿qué tipo de ácido es? La molécula de este ácido no contiene anillo de benceno.
Solución	Escribamos la ecuación de reacción: H 2 NC x H 2 x COOH + HONO = HO-C x H 2 x -COOH + N 2 + H 2 O. Encontremos la cantidad de sustancia nitrogenada en el nivel cero usando la ecuación de Clapeyron-Mendeleev. Para ello, expresamos la temperatura y la presión en unidades SI: T = 273 + 20 = 293 K; P = 101,325 × 748/760 = 99,7 kPa; norte(N 2) = 99,7 × 2,01 / 8,31 × 293 = 0,082 mol. Usando la ecuación de reacción, encontramos la cantidad de sustancia aminoácida y su masa molar. Según la ecuación n(H 2 NC x H 2 x COOH) = n(N 2) = 0,082 mol. M(H2NC x H2 x COOH) = 9,63/0,082 = 117 g/mol. Definamos un aminoácido. Creemos una ecuación y encontremos x: 14x + 16 + 45 = 117; H2NC4H8COOH. De los ácidos naturales, la valina puede corresponder a esta composición.
Respuesta	Este aminoácido es valina.

Los aminoácidos son compuestos que contienen tanto un grupo amino como un grupo carboxilo en la molécula. El representante más simple de los aminoácidos es el ácido aminoacético (glicina): NH 2 -CH 2 -COOH

Dado que los aminoácidos contienen dos grupos funcionales, sus propiedades dependen de estos grupos de átomos: NH 2 - y –COOH. Los aminoácidos son sustancias orgánicas anfóteras que reaccionan como base y como ácido.

Propiedades físicas.

Los aminoácidos son sustancias cristalinas incoloras, muy solubles en agua y poco solubles en disolventes orgánicos. Muchos aminoácidos tienen un sabor dulce.

Propiedades químicas

Ácidos (aparecen propiedades básicas)

Razones

+óxidos metálicos

Aminoácidos – formación de péptidos

Los aminoácidos no cambian el color del indicador si el número de grupos amino y carboxilo es el mismo.

1) NH 2 -CH 2 -COOH + HCl → NH 3 Cl-CH 2 -COOH

2) NH 2 -CH 2 -COOH + NaOH → NH 2 -CH 2 -COONa + H 2 O

3) NH 2 -CH 2 -COOH + NH 2 -CH 2 -COOH → NH 2 -CH 2 -CO NH-CH 2 -COOH + H 2 O

La función biológica de los aminoácidos es que la estructura primaria de la proteína se forma a partir de sus residuos. Hay 20 aminoácidos, que son la materia prima para la producción de proteínas en nuestro cuerpo. Algunos aminoácidos se utilizan como productos medicinales, por ejemplo ácido glutámico - con enfermedades nerviosas, histidina - para las úlceras de estómago. Algunos aminoácidos se utilizan en la industria alimentaria; se añaden a los alimentos enlatados y a los concentrados de alimentos para mejorar los alimentos.

Boleto número 16

La anilina es un representante de las aminas. Estructura y propiedades químicas, preparación y aplicación práctica.

Las aminas son compuestos orgánicos derivados del amoníaco, en cuya molécula uno, dos o tres átomos de hidrógeno son reemplazados por un radical hidrocarbonado.

Formula general:

Propiedades físicas.

La anilina es un líquido aceitoso incoloro con un olor característico débil, ligeramente soluble en agua, pero soluble en alcohol, éter y benceno. Punto de ebullición 184°C. La anilina es un veneno fuerte que afecta la sangre..

Propiedades químicas.

Ácidos (reacciones sobre el grupo amino)

hermano 2 ( solución de agua)

C6H5NH2 + HCl → C6H5NH3Cl

Las propiedades químicas de la anilina se deben a la presencia en su molécula del grupo amino -NH 2 y del anillo de benceno, que se influyen mutuamente.

Recibo.

Reducción de compuestos nitro - reacción de Zinin

C 6 H 5 NO 2 + H 2 → C 6 H 5 NH 2 + H 2 O

Solicitud.

La anilina se utiliza en la producción de materiales fotográficos y tintes de anilina. Se obtienen polímeros, explosivos y medicamentos.

Boleto número 17

Las proteínas son como biopolímeros. Estructura, propiedades y funciones biológicas de las proteínas.

Ardillas (proteínas, polipéptidos) - sustancias orgánicas de alto peso molecular que consisten en aminoácidos conectados en cadena por enlaces peptídicos. En los organismos vivos, la composición de aminoácidos de las proteínas está determinada por el código genético; en la mayoría de los casos, durante la síntesis se utilizan 20 aminoácidos estándar.

Estructura proteica

Las moléculas de proteínas son polímeros lineales que consisten en α-aminoácidos (que son monómeros) y, en algunos casos, aminoácidos básicos modificados. La secuencia de aminoácidos de una proteína corresponde a la información contenida en el gen de esa proteína.

· Estructura primaria - la secuencia de aminoácidos en una cadena polipeptídica - lineal.

·La estructura secundaria es la torsión de la cadena polipeptídica formando una hélice, sostenida por enlaces de hidrógeno.

· Estructura terciaria: empaquetado de la hélice secundaria en una bobina. Mantener estructura terciaria: enlaces disulfuro, enlaces de hidrógeno.

Propiedades

Las proteínas son sustancias anfóteras, al igual que los aminoácidos.

Se diferencian en el grado de solubilidad en agua, pero la mayoría de las proteínas se disuelven en ella.

Desnaturalización: un cambio repentino en las condiciones, como calentar o tratar una proteína con un ácido o álcali, hace que la proteína pierda sus estructuras cuaternarias, terciarias y secundarias. En algunos casos, la desnaturalización es reversible.

Hidrólisis: bajo la influencia de enzimas, la proteína se hidroliza a sus aminoácidos constituyentes. Este proceso se produce, por ejemplo, en el estómago humano bajo la influencia de enzimas como la pepsina y la tripsina.

Funciones de las proteínas en el cuerpo.

Función catalítica

Las enzimas son un grupo de proteínas que tienen propiedades catalíticas específicas. Entre las enzimas se pueden destacar las siguientes proteínas: tripsina, pepsina, amilasa, lipasa.

Función estructural

Las proteínas son el material de construcción de casi todos los tejidos: músculo, soporte, tegumentario.

Función protectora

Proteínas de anticuerpos que pueden neutralizar virus y bacterias patógenas. .

Función de señal

Las proteínas receptoras perciben y transmiten señales recibidas de las células vecinas.

Función de transporte

La hemoglobina transporta oxígeno desde los pulmones a otros tejidos y dióxido de carbono desde los tejidos a los pulmones.

Función de almacenamiento

Estas proteínas incluyen las llamadas proteínas de reserva, que se almacenan como fuente de energía y materia en semillas de plantas y huevos de animales. Sirven como material de construcción.

Función motora

Proteínas que realizan actividad contráctil estos son actina y miosina

Boleto No. 18

1. características generales compuestos de alto peso molecular: composición, estructura, reacciones subyacentes a su producción (usando el ejemplo del polietileno).

Compuestos de alto peso molecular (polímeros) son sustancias cuyas macromoléculas constan de unidades que se repiten repetidamente. Su peso molecular relativo puede oscilar entre varios miles y muchos millones.

monómero es una sustancia de bajo peso molecular a partir de la cual se obtiene un polímero.

Enlace estructural– grupos de átomos repetidos muchas veces en una macromolécula polimérica.

Grado de polimerización– número de unidades estructurales repetidas.

nCH 2 =CH 2 → (-CH 2 -CH 2 -) n

Los polímeros se pueden obtener mediante reacciones de polimerización y policondensación.

Signos de una reacción polimerización:

1. No se forman subproductos.

2. La reacción se produce debido a enlaces dobles o triples.

nCH 2 =CH 2 → (-CH 2 -CH 2 -) n– reacción de polimerización del etileno: formación de polietileno.

Signos de una reacción policondensación:

1. Se forman subproductos.

2. La reacción se produce debido a grupos funcionales.

Ejemplo: la formación de resina de fenol-formaldehído a partir de fenol y formaldehído, un enlace polipeptídico a partir de aminoácidos. En este caso, además del polímero, se forma un subproducto: agua.

Los compuestos de alto peso molecular tienen ciertas ventajas sobre otros materiales: son resistentes a los reactivos, no conducen corriente, son mecánicamente fuertes y livianos. A partir de polímeros se fabrican películas, barnices, caucho y plásticos.

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Los aminoácidos son sustancias orgánicas que constan de un esqueleto de hidrocarburo y dos grupos adicionales: amino y carboxilo. Los dos últimos radicales determinan las propiedades únicas de los aminoácidos: pueden exhibir las propiedades tanto de los ácidos como de los álcalis: el primero debido al grupo carboxilo, el segundo debido al grupo amino.

Entonces, descubrimos qué son los aminoácidos desde un punto de vista bioquímico. Ahora veamos su efecto en el cuerpo y su uso en los deportes. Para los deportistas, los aminoácidos son importantes para su participación. Es a partir de aminoácidos individuales que se construye nuestro cuerpo: músculo, esqueleto, hígado, tejido conectivo. Además, algunos aminoácidos intervienen directamente en el metabolismo. Por ejemplo, la arginina participa en el ciclo de la ornitina urea. mecanismo único Neutralización del amoníaco formado en el hígado durante la digestión de proteínas.



• A partir de la tirosina en la corteza suprarrenal se sintetizan catecolaminas (adrenalina y noradrenalina), hormonas cuya función es mantener el tono cardíaco. sistema vascular, una reacción instantánea a una situación estresante.
• El triptófano es un precursor de la hormona del sueño melatonina, producida en la glándula pineal del cerebro, la glándula pineal. Con la falta de este aminoácido en la dieta, el proceso de conciliar el sueño se vuelve más difícil, se desarrolla insomnio y una serie de otras enfermedades causadas por él.

La lista podría durar mucho tiempo, pero centrémonos en el aminoácido, cuya importancia es especialmente grande para los deportistas y las personas que practican deportes moderadamente.

¿Para qué sirve la glutamina?

- un aminoácido que limita la síntesis de proteínas que forman nuestro tejido inmunológico - Los ganglios linfáticos y formaciones individuales de tejido linfoide. Es difícil sobreestimar la importancia de este sistema: sin una resistencia adecuada a las infecciones, no es necesario hablar de ningún proceso de formación. Además, cada entrenamiento, ya sea profesional o amateur, supone una dosis de estrés para el cuerpo.

Estrés - condición necesaria, con el fin de mover nuestro “punto de equilibrio”, es decir, provocar ciertos cambios bioquímicos y fisiológicos en el cuerpo. Cualquier estrés es una cadena de reacciones que movilizan el organismo. Durante el intervalo que caracteriza la regresión de la cascada de reacciones del sistema simpatoadrenal (es decir, representan estrés), se produce una disminución en la síntesis de tejido linfoide. Por esta razón, el proceso de descomposición supera la tasa de síntesis, lo que significa que el sistema inmunológico se debilita. Por lo tanto, la ingesta adicional de glutamina minimiza este efecto extremadamente indeseable pero inevitable de la actividad física.



Aminoácidos esenciales y no esenciales.

Para comprender por qué se necesitan los aminoácidos esenciales en los deportes, es necesario tener una comprensión general del metabolismo de las proteínas. Las proteínas consumidas por una persona a nivel del tracto gastrointestinal son procesadas por enzimas, sustancias que descomponen los alimentos que consumimos.

En particular, las proteínas se descomponen primero en péptidos: cadenas individuales de aminoácidos que no tienen una estructura espacial cuaternaria. Y los péptidos se descompondrán en aminoácidos individuales. Éstos, a su vez, son absorbidos por el cuerpo humano. Esto significa que los aminoácidos son absorbidos en la sangre y solo a partir de esta etapa pueden utilizarse como productos para la síntesis de proteínas corporales.



De cara al futuro, diremos que la ingesta de aminoácidos individuales en los deportes acorta esta etapa: los aminoácidos individuales se absorberán inmediatamente en la sangre y los procesos de síntesis, así como el efecto biológico de los aminoácidos, se producirán más rápido.

Hay veinte aminoácidos en total. Para que el proceso de síntesis de proteínas en el cuerpo humano sea posible, en principio, la dieta humana debe contener el espectro completo: los 20 compuestos.

Insustituible

Es a partir de este momento que aparece el concepto de indispensabilidad. Los aminoácidos esenciales son aquellos que nuestro organismo no es capaz de sintetizar por sí solo a partir de otros aminoácidos. Y esto significa que aparecerán de la nada excepto de la comida. Hay 8 de estos aminoácidos más 2 parcialmente reemplazables.

Veamos la tabla en la que los productos contienen cada uno. aminoácido esencial y cuál es su papel en el cuerpo humano:

Nombre	Que productos contienen	Papel en el cuerpo
	Nueces, avena, pescado, huevos, pollo,	Reduce el azúcar en la sangre
	Garbanzos, lentejas, anacardos, carne, pescado, huevos, hígado, carne	Restaura el tejido muscular
	Amaranto, trigo, pescado, carne, la mayoría de los productos lácteos.	Participa en la absorción de calcio.
	Cacahuetes, champiñones, carne, legumbres, productos lácteos, muchos cereales.	Toma parte en Procesos metabólicos nitrógeno
fenilalanina	, nueces, requesón, leche, pescado, huevos, legumbres diversas	Mejora de la memoria
treonina	Huevos, nueces, frijoles, productos lácteos.	Sintetiza colágeno
	, huevos, carne, pescado, legumbres, lentejas	Participa en la protección radiológica.
triptófano	Sésamo, avena, legumbres, maní, piñones, la mayoría de productos lácteos, pollo, carne, pescado, productos secos	Mejora y profundiza el sueño.
Histidina (parcialmente reemplazable)	Lentejas, soja, maní, salmón, ternera y pollo, lomo de cerdo	Participa en reacciones antiinflamatorias.
(parcialmente reemplazable)	Yogur, sésamo, semillas de calabaza, queso suizo, ternera, cerdo, maní	Promueve el crecimiento y la reparación de los tejidos corporales.

Los aminoácidos se encuentran en cantidades suficientes en fuentes animales de proteínas: pescado, carne y aves. En ausencia de estos en la dieta, es muy recomendable tomar como suplemento los aminoácidos que faltan. nutrición deportiva, lo cual es especialmente importante para los deportistas vegetarianos.

Estos últimos deberían prestar especial atención a suplementos como los BCAA, una mezcla de leucina, valina e isoleucina. Son estos aminoácidos los que pueden provocar una "reducción" en una dieta que no contiene fuentes animales de proteínas. Para un deportista (tanto profesional como aficionado) esto es absolutamente inaceptable, ya que a largo plazo provocará un catabolismo desde el exterior. órganos internos y a las enfermedades de estos últimos. El hígado es el primero en sufrir una falta de aminoácidos.



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Reemplazable

Consideramos los aminoácidos esenciales y su función en la siguiente tabla:

¿Qué sucede con los aminoácidos y las proteínas en tu cuerpo?

Los aminoácidos que ingresan al torrente sanguíneo se distribuyen primero a los tejidos del cuerpo donde más se necesitan. Si tiene deficiencia de ciertos aminoácidos, será especialmente útil tomar proteínas adicionales ricas en ellos o tomar aminoácidos adicionales.

La síntesis de proteínas se produce a nivel celular. Cada célula tiene un núcleo, la parte más importante de la célula. Es aquí donde se lee y reproduce la información genética. Esencialmente, toda la información sobre la estructura de las células está codificada en la secuencia de aminoácidos.

¿Cómo elegir aminoácidos para un aficionado corriente que hace ejercicio moderado 3-4 veces por semana? De ninguna manera. Simplemente no los necesita.

Más importante para hombre moderno las siguientes recomendaciones:

1. Empiece a comer regularmente a la misma hora.
2. Equilibra tu dieta con proteínas, grasas y carbohidratos.
3. Elimina de tu dieta la comida rápida y la comida de baja calidad.
4. Empiece a beber suficiente agua: 30 ml por kilogramo de peso corporal.
5. Evite el azúcar refinada.

Estas manipulaciones básicas aportarán mucho más que añadir aditivos a su dieta. Además, los suplementos que no cumplan estas condiciones serán absolutamente inútiles.

¿Por qué saber qué aminoácidos necesitas si comes algo que no está claro? ¿Cómo sabes de qué están hechas las chuletas de la cafetería? ¿O salchichas? ¿O qué tipo de carne hay en la hamburguesa? No diremos nada sobre los ingredientes de la pizza.

Por lo tanto, antes de sacar una conclusión sobre la necesidad de aminoácidos, es necesario empezar a comer de forma sencilla, limpia y productos saludables y siga las recomendaciones descritas anteriormente.

Lo mismo ocurre con la ingesta suplementaria de proteínas. Si su dieta contiene entre 1,5 y 2 g de proteína por kilogramo de peso corporal, no necesita ninguna proteína adicional. Es mejor gastar dinero en comprar alimentos de calidad.

¡También es importante comprender que las proteínas y los aminoácidos no son medicamentos farmacológicos! Estos son sólo suplementos de nutrición deportiva. Y la palabra clave aquí es aditivos. Se agregan según sea necesario.

Para saber si es necesario, es necesario controlar su dieta. Si ya has seguido los pasos descritos anteriormente y te has dado cuenta de que los suplementos aún son necesarios, lo primero que debes hacer es acudir a una tienda de nutrición deportiva y elegir el producto adecuado según tus capacidades económicas. Lo único que los principiantes no deben hacer es comprar aminoácidos con sabor natural: serán difíciles de beber debido a su extremo amargor.

Daño, efectos secundarios, contraindicaciones.

Si tienes una enfermedad caracterizada por la intolerancia a uno de los aminoácidos, lo sabrás desde que naces, al igual que tus padres. Este aminoácido debe seguir evitándose. Si no es así, no tiene sentido hablar de los peligros y contraindicaciones de los aditivos, ya que se trata de sustancias completamente naturales.

Los aminoácidos son un componente de las proteínas y las proteínas son una parte común de la dieta humana.¡Todo lo que se vende en las tiendas de nutrición deportiva no es un fármaco farmacológico! Sólo los aficionados pueden hablar sobre los daños y contraindicaciones. Por la misma razón, no tiene sentido considerar un concepto como efectos secundarios aminoácidos: con un consumo moderado no puede haber reacciones negativas.

¡Adopte un enfoque sobrio en su dieta y entrenamiento deportivo! ¡Estar sano!

Las sustancias orgánicas cuyas moléculas contienen grupos carboxilo y amina se denominan aminoácidos o ácidos aminocarboxílicos. Estos son compuestos vitales que son la base para la construcción de los organismos vivos.

Estructura

Un aminoácido es un monómero que consta de nitrógeno, hidrógeno, carbono y oxígeno. Además, al aminoácido se pueden unir radicales que no son hidrocarburos, como azufre o fósforo.

La fórmula general condicional de los aminoácidos es NH 2 -R-COOH, donde R es un radical divalente. En este caso, puede haber varios grupos amino en una molécula.

Arroz. 1. Estructura estructural de los aminoácidos.

Desde un punto de vista químico, los aminoácidos son derivados de ácidos carboxílicos, en cuya molécula los átomos de hidrógeno son reemplazados por grupos amino.

tipos

Los aminoácidos se clasifican según varios criterios. La clasificación según tres criterios se presenta en la tabla.

Firmar	Vista	Descripción	Ejemplo
Según la ubicación de los grupos amina y carboxilo entre sí.	α-aminoácidos
	β-, γ-, δ-, ε- y otros aminoácidos		Ácido β-aminopropiónico (dos átomos entre grupos), ácido ε-aminocaproico (cinco átomos)
Por la parte variable (radical)	Alifático (graso)		Lisina, serina, treonina, arginina.
	Aromático		Fenilalanina, triptófano, tirosina.
	heterocíclico		Triptófano, histidina, prolina.
	Iminoácidos		Prolina, hidroxiprolina
Según propiedades físicas y químicas.	No polar (hidrófobo)	No interactúa con el agua.	Glicina, valina, leucina, prolina
	Polar (hidrófilo)	Interactuar con el agua. Dividido en sin carga, con carga positiva y con carga negativa.	Lisina, serina, aspartato, glutamato, glutamina.

Arroz. 2. Esquema de clasificación de aminoácidos.

Los nombres se forman a partir de nombres estructurales o triviales de ácidos carboxílicos con el prefijo "amino-". Los números muestran dónde se encuentra el grupo amino. También se utilizan nombres triviales que terminan en “-in”. Por ejemplo, ácido 2-aminobutanoico o α-aminobutírico.

Propiedades

Los aminoácidos son diferentes. propiedades físicas de otros Ácidos orgánicos. Todos los compuestos de esta clase son sustancias cristalinas, muy solubles en agua, pero poco solubles en disolventes orgánicos. Se derriten en altas temperaturas, tienen un sabor dulzón y forman sales fácilmente.

Los aminoácidos son compuestos anfóteros. Debido a la presencia del grupo carboxilo, -COOH presenta las propiedades de los ácidos. El grupo amino -NH 2 determina las propiedades básicas.

Propiedades químicas de los compuestos:

• combustión:

  4NH2CH2COOH + 13O2 → 8CO2 + 10H2O + 2N2;

• hidrólisis:

  NH2CH2COOH + H2O ↔ NH3CH2COOH + OH;

• reacción con solución alcalina:

  NH2CH2COOH + NaOH → NH2CH2COO-Na + H2O;

• reacción con solución ácida:

  2NH2CH2COOH + H2SO4 → (NH3CH2COOH)2SO4;

• esterificación:

  NH2CH2COOH + C2H5OH → NH2CH2COOC2H5 + H2O.

Los polímeros largos, las proteínas, se forman a partir de monómeros de aminoácidos. Una proteína puede contener varios aminoácidos diferentes. Por ejemplo, la proteína caseína contenida en la leche se compone de tirosina, lisina, valina, prolina y varios otros aminoácidos. Dependiendo de su estructura, las proteínas realizan Varias funciones en el organismo.

Arroz. 3. Proteínas.

¿Qué hemos aprendido?

En la lección de química de décimo grado aprendimos qué son los aminoácidos, qué sustancias contienen y cómo se clasifican. Los aminoácidos incluyen dos grupos funcionales: un grupo amino -NH 2 y un grupo carboxilo -COOH. La presencia de dos grupos determina el carácter anfótero de los aminoácidos: los compuestos tienen propiedades de bases y ácidos. Los aminoácidos se dividen según varios criterios y se diferencian por el número de grupos amino, la presencia o ausencia de un anillo de benceno, la presencia de un heteroátomo y la interacción con el agua.

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