سنجاب ها

سخنرانی 2

عملکرد پروتئین ها

ترکیب شیمیایی پروتئین ها

ویژگی های اسیدهای آمینه پروتئین زا

ساختار پروتئین

طبقه بندی پروتئین

خواص پروتئین ها و روش های تحقیق

پروتئین ها هستند ساختاریاجزای اندام ها و بافت ها را نشان می دهد آنزیمیفعالیت (آنزیم ها) در تنظیم متابولیسم نقش دارند. حمل و نقلپروتئین‌هایی که پروتون‌ها و الکترون‌ها را از طریق غشاها انتقال می‌دهند، انرژی زیستی را فراهم می‌کنند: جذب نور، تنفس، تولید ATP. قطعات یدکیپروتئین ها (مشخصات عمدتاً گیاهان) در دانه ها رسوب می کنند و برای تغذیه نهال ها در طول فرآیند جوانه زنی استفاده می شوند. با سوزاندن ATP، پروتئین ها تامین می شوند مکانیکیفعالیت، در حرکت سیتوپلاسم و سایر اندامک های سلولی شرکت می کند. مهم محافظعملکرد پروتئین ها: آنزیم های هیدرولیتیک لیزوزوم ها و واکوئل ها مواد مضر وارد شده به سلول را تجزیه می کنند. گلیکوپروتئین ها در محافظت از گیاهان در برابر عوامل بیماری زا نقش دارند. پروتئین ها عملکردهای محافظت از سرما و ضد یخ را انجام می دهند. یک پروتئین منفرد می تواند دو یا چند عملکرد داشته باشد (برخی از پروتئین های غشایی می توانند عملکردهای ساختاری و آنزیمی داشته باشند).

تنوع شگفت انگیز عملکرد پروتئین و فراوانی بالا در نام آنها منعکس شده است - پروتئین ها(از یونانی" پروتوها» - اولیه، مهمترین). به عنوان یک قاعده، محتوای پروتئین در گیاهان کمتر از حیوانات است: در اندام های رویشی مقدار پروتئین معمولاً 5-15٪ وزن خشک است. بنابراین، برگ تیموتی حاوی 7 درصد پروتئین و برگ شبدر و ماشک حاوی 15 درصد است. پروتئین بیشتری در دانه ها وجود دارد: غلات به طور متوسط ​​10-20٪، حبوبات و دانه های روغنی - 25-35٪. دانه های سویا غنی ترین پروتئین هستند - تا 40٪ و گاهی اوقات بیشتر.

در سلول‌های گیاهی، پروتئین‌ها معمولاً با کربوهیدرات‌ها، لیپیدها و سایر ترکیبات و همچنین غشاها همراه هستند و استخراج و به‌دست آوردن فرآورده‌های خالص به‌ویژه از اندام‌های رویشی را دشوار می‌سازد. در این راستا، پروتئین‌های دانه در گیاهانی که فراوان‌تر هستند و از کجا راحت‌تر استخراج می‌شوند، بهتر مورد مطالعه قرار گرفته‌اند.

پروتئین ها –ترکیبات آلی با ترکیب عنصری زیر: کربن 51-55 %; اکسیژن 21-23 %; هیدروژن 6,6-7,3 %; نیتروژن 15-18 %; گوگرد 0.3-2.4٪. برخی از پروتئین ها نیز حاوی فسفر (0,2-2 %), اهنو عناصر دیگر یک شاخص مشخص از ترکیب عنصری پروتئین ها در همه موجودات وجود دارد نیتروژن، به طور متوسط ​​برابر در نظر گرفته می شود 16 % . ثبات نسبی این شاخص امکان استفاده از آن را برای تعیین کمی پروتئین فراهم می کند: مقدار نسبی محتوای نیتروژن پروتئین، به عنوان درصد، در ضریب تبدیل ضرب می شود - 6,25 (100: 16 = 6.25). با توجه به ماهیت شیمیایی پروتئین ها - هتروپلیمرها، ساخته شده از بقایای آمینو اسید. اسیدهای آمینه (AA)ترکیبات آلی هستند که در مولکولهای آنها یک یا چند اتم هیدروژن جایگزین شده است گروه های آمینه(- NN 2).

محتوای مقاله

پروتئین ها (ماده 1)- دسته ای از پلیمرهای بیولوژیکی موجود در هر موجود زنده. با مشارکت پروتئین ها، فرآیندهای اصلی که عملکردهای حیاتی بدن را تضمین می کند انجام می شود: تنفس، هضم، انقباض عضلانی، انتقال تکانه های عصبی. بافت استخوانی، پوست، مو و تشکیلات شاخی موجودات زنده از پروتئین تشکیل شده است. برای اکثر پستانداران، رشد و نمو بدن به دلیل غذاهای حاوی پروتئین به عنوان یک جزء غذایی اتفاق می افتد. نقش پروتئین ها در بدن و بر این اساس ساختار آنها بسیار متنوع است.

ترکیب پروتئین.

همه پروتئین ها پلیمرهایی هستند که زنجیره های آنها از قطعات آمینو اسید جمع شده اند. اسیدهای آمینه ترکیبات آلی هستند که در ترکیب خود (مطابق با نام) یک گروه آمینه NH 2 و یک گروه اسیدی آلی دارند، یعنی. کربوکسیل، گروه COOH. از کل انواع اسیدهای آمینه موجود (از لحاظ نظری، تعداد اسیدهای آمینه ممکن نامحدود است)، تنها آنهایی که فقط یک اتم کربن بین گروه آمینه و گروه کربوکسیل دارند در تشکیل پروتئین ها شرکت می کنند. که در نمای کلیآمینو اسیدهای دخیل در تشکیل پروتئین ها را می توان با فرمول نشان داد: H2N-CH(R)-COOH. گروه R متصل به اتم کربن (یکی که بین گروه های آمینه و کربوکسیل است) تفاوت بین اسیدهای آمینه تشکیل دهنده پروتئین ها را تعیین می کند. این گروه می تواند فقط از اتم های کربن و هیدروژن تشکیل شده باشد، اما بیشتر اوقات، علاوه بر C و H، دارای گروه های عملکردی مختلف (قابل تغییر بیشتر) است، به عنوان مثال، HO-، H2N-، و غیره. همچنین وجود دارد. یک گزینه زمانی که R = H.

موجودات موجودات زنده حاوی بیش از 100 اسید آمینه مختلف هستند، با این حال، همه آنها در ساخت پروتئین ها استفاده نمی شوند، بلکه تنها 20 اسید آمینه، به اصطلاح "بنیادی" هستند. روی میز 1 نام آنها (بیشتر اسامی توسعه یافته تاریخی)، فرمول ساختاری و همچنین مخفف پرکاربرد را نشان می دهد. تمام فرمول های ساختاری در جدول مرتب شده اند به طوری که قطعه اسید آمینه اصلی در سمت راست قرار دارد.

جدول 1. اسیدهای آمینه دخیل در ایجاد پروتئین ها

نام	ساختار	تعیین
گلایسین		GLI
آلانین		ALA
والین		شفت
لوسین		LEI
ایزولوسین		ILE
سرین		SER
ترئونین		TRE
سیستئین		کشورهای مستقل مشترک المنافع
متیونین		ملاقات کرد
لیزین		LIZ
آرژینین		ARG
مارچوبه اسید		ASN
آسپاراژین		ASN
اسید گلوتامیک		GLU
گلوتامین		GLN
فنیل آلانین		سشوار
تیروزین		TIR
تریپتوفان		سه
هیستیدین		GIS
پرولاین		حرفه ای
در عمل بین المللی، نام گذاری کوتاه آمینو اسیدهای ذکر شده با استفاده از اختصارات لاتین سه حرفی یا یک حرفی پذیرفته شده است، به عنوان مثال، گلیسین - Gly یا G، آلانین - Ala یا A.

در میان این بیست اسید آمینه (جدول 1)، فقط پرولین حاوی یک گروه NH در کنار گروه کربوکسیل COOH (به جای NH 2) است، زیرا بخشی از قطعه حلقوی است.

هشت آمینو اسید (والین، لوسین، ایزولوسین، ترئونین، متیونین، لیزین، فنیل آلانین و تریپتوفان)، که در جدول بر روی زمینه خاکستری قرار گرفته اند، ضروری نامیده می شوند، زیرا بدن باید به طور مداوم آنها را از غذاهای پروتئینی برای رشد و تکامل طبیعی دریافت کند.

یک مولکول پروتئین در نتیجه اتصال متوالی اسیدهای آمینه تشکیل می شود، در حالی که گروه کربوکسیل یک اسید با گروه آمینه یک مولکول همسایه برهمکنش می کند و در نتیجه یک پیوند پپتیدی -CO-NH- تشکیل می شود و آزاد می شود. یک مولکول آب در شکل شکل 1 ترکیبی متوالی از آلانین، والین و گلیسین را نشان می دهد.

برنج. 1 سری اتصال اسیدهای آمینهدر طول تشکیل یک مولکول پروتئین. مسیر از گروه آمینه پایانی H2N به گروه کربوکسیل انتهایی COOH به عنوان جهت اصلی زنجیره پلیمر انتخاب شد.

برای توصیف فشرده ساختار یک مولکول پروتئین، از اختصارات اسیدهای آمینه (جدول 1، ستون سوم) که در تشکیل زنجیره پلیمری نقش دارند استفاده می شود. قطعه مولکول نشان داده شده در شکل. 1 به صورت زیر نوشته می شود: H 2 N-ALA-VAL-GLY-COOH.

مولکول های پروتئین حاوی 50 تا 1500 باقی مانده اسید آمینه هستند (زنجیره های کوتاهتر پلی پپتید نامیده می شوند). فردیت یک پروتئین توسط مجموعه ای از اسیدهای آمینه که زنجیره پلیمری را تشکیل می دهند و از اهمیت کمتری با ترتیب تناوب آنها در طول زنجیره تعیین می شود. به عنوان مثال، مولکول انسولین از 51 باقی مانده اسید آمینه (این یکی از کوتاه ترین پروتئین های زنجیره ای است) تشکیل شده است و از دو زنجیره موازی با طول نابرابر متصل به یکدیگر تشکیل شده است. ترتیب تناوب قطعات اسید آمینه در شکل نشان داده شده است. 2.

برنج. 2 مولکول انسولین، که از 51 باقیمانده اسید آمینه ساخته شده است، قطعات آمینو اسیدهای یکسان با رنگ زمینه مربوطه مشخص می شوند. بقایای اسید آمینه سیستئین موجود در زنجیره (به اختصار CIS) پل های دی سولفیدی -S-S- را تشکیل می دهند که دو مولکول پلیمری را به هم متصل می کنند یا پل هایی را در یک زنجیره تشکیل می دهند.

مولکول‌های اسید آمینه سیستئین (جدول 1) حاوی گروه‌های سولفیدرید فعال -SH هستند که با یکدیگر تعامل دارند و پل‌های دی سولفیدی -S-S- را تشکیل می‌دهند. نقش سیستئین در دنیای پروتئین ها ویژه است، با مشارکت آن، پیوندهای متقابل بین مولکول های پروتئین پلیمری ایجاد می شود.

ترکیب اسیدهای آمینه در یک زنجیره پلیمری در یک موجود زنده تحت کنترل اسیدهای نوکلئیک رخ می دهد، آنها نظم مونتاژ دقیقی را ارائه می دهند و طول ثابت مولکول پلیمر را تنظیم می کنند. سانتی متر. اسیدهای نوکلئیک).

ساختار پروتئین ها

ترکیب مولکول پروتئین، که به شکل باقی مانده های اسید آمینه متناوب ارائه شده است (شکل 2)، ساختار اولیه پروتئین نامیده می شود. پیوندهای هیدروژنی بین گروه های ایمینو HN و گروه های کربونیل CO موجود در زنجیره پلیمری ایجاد می شود. سانتی متر. پیوند هیدروژنی)، در نتیجه، مولکول پروتئین شکل فضایی خاصی به دست می‌آورد که به آن ساختار ثانویه می‌گویند. رایج ترین نوع ساختار ثانویه پروتئین دو نوع است.

اولین گزینه، به نام α-مارپیچ، با استفاده از پیوندهای هیدروژنی در یک مولکول پلیمری منفرد محقق می شود. پارامترهای هندسی مولکول که توسط طول پیوند و زوایای پیوند تعیین می شود، به گونه ای است که تشکیل پیوندهای هیدروژنی برای گروه های H-N و C=O امکان پذیر است که بین آن ها دو قطعه پپتیدی H-N-C=O وجود دارد (شکل 3).

ترکیب زنجیره پلی پپتیدی نشان داده شده در شکل. 3 که به صورت اختصاری به شرح زیر نوشته شده است:

ح 2 ن-الا وال-الا-لی-الا-الا-الا-الا-وال-الا-الا-الا-کوه.

در نتیجه اثر منقبض پیوندهای هیدروژنی، مولکول شکل مارپیچی به خود می گیرد - به اصطلاح α-مارپیچ، به عنوان یک نوار مارپیچی منحنی که از اتم های تشکیل دهنده زنجیره پلیمری عبور می کند، به تصویر کشیده می شود (شکل 4).

برنج. 4 مدل سه بعدی یک مولکول پروتئینبه شکل مارپیچ α. پیوندهای هیدروژنی با خطوط سبز رنگ نشان داده شده است. شکل استوانه ای مارپیچ در یک زاویه چرخش مشخص قابل مشاهده است (اتم های هیدروژن در شکل نشان داده نشده اند). رنگ‌آمیزی اتم‌های منفرد مطابق با قوانین بین‌المللی داده شده است، که سیاه را برای اتم‌های کربن، آبی برای نیتروژن، قرمز برای اکسیژن، زرد برای گوگرد (برای اتم‌های هیدروژن که در شکل نشان داده نشده‌اند، سفید توصیه می‌شود، در این مورد کل ساختاری که در پس زمینه ای تاریک به تصویر کشیده شده است).

نسخه دیگری از ساختار ثانویه به نام ساختار β نیز با مشارکت پیوندهای هیدروژنی تشکیل می شود، تفاوت این است که گروه های H-N و C=O از دو یا چند زنجیره پلیمری که به صورت موازی قرار دارند برهم کنش می کنند. از آنجایی که زنجیره پلی پپتیدی یک جهت دارد (شکل 1)، گزینه ها زمانی امکان پذیر است که جهت زنجیره ها منطبق باشد (ساختار β موازی، شکل 5)، یا مخالف باشند (ساختار β ضد موازی، شکل 6).

زنجیره های پلیمری از ترکیبات مختلف می توانند در تشکیل ساختار β شرکت کنند، در حالی که گروه های آلی که زنجیره پلیمری را قاب می کنند (Ph، CH 2 OH، و غیره) در بیشتر موارد نقش ثانویه H-N و C را بازی می کنند = گروه های O تعیین کننده است. از آنجایی که نسبتا پلیمری است زنجیر H-Nو گروه های C=O در جهات مختلف هدایت می شوند (در شکل بالا و پایین)، تعامل همزمان سه یا چند زنجیره امکان پذیر می شود.

ترکیب اولین زنجیره پلی پپتیدی در شکل. 5:

H 2 N-LEY-ALA-FEN-GLY-ALA-ALA-COOH

ترکیب زنجیره دوم و سوم:

H 2 N-GLY-ALA-SER-GLY-TRE-ALA-COOH

ترکیب زنجیره های پلی پپتیدی نشان داده شده در شکل. 6، مانند شکل. 5، تفاوت این است که زنجیره دوم جهت مخالف (در مقایسه با شکل 5) دارد.

تشکیل یک ساختار β در داخل یک مولکول زمانی امکان پذیر است که یک قطعه زنجیره ای در یک منطقه خاص 180 درجه بچرخد، در این حالت، دو شاخه از یک مولکول دارای جهت مخالف هستند و در نتیجه یک ساختار β ضد موازی تشکیل می شود. شکل 7).

ساختار نشان داده شده در شکل. 7 در یک تصویر مسطح، نشان داده شده در شکل. 8 در قالب یک مدل سه بعدی. بخش‌های ساختار β معمولاً به سادگی با یک نوار مواج تخت نشان داده می‌شوند که از میان اتم‌هایی که زنجیره پلیمری را تشکیل می‌دهند، می‌گذرد.

ساختار بسیاری از پروتئین ها به طور متناوب بین α-مارپیچ و ساختارهای بتا روبان مانند، و همچنین زنجیره های پلی پپتیدی منفرد است. آرایش متقابل و تناوب آنها در زنجیره پلیمری ساختار سوم پروتئین نامیده می شود.

روش هایی برای به تصویر کشیدن ساختار پروتئین ها در زیر با استفاده از مثال کرامبین پروتئین گیاهی نشان داده شده است. فرمول های ساختاری پروتئین ها، که اغلب حاوی صدها قطعه اسید آمینه هستند، پیچیده، دست و پا گیر و درک آن دشوار است، بنابراین گاهی اوقات از فرمول های ساختاری ساده شده استفاده می شود - بدون علامت. عناصر شیمیایی(شکل 9، گزینه A)، اما در عین حال رنگ ضربات ظرفیت را مطابق با قوانین بین المللی حفظ می کند (شکل 4). در این مورد، فرمول نه در یک تصویر مسطح، بلکه در یک تصویر فضایی ارائه می شود که با ساختار واقعی مولکول مطابقت دارد. این روش به عنوان مثال امکان تشخیص پل های دی سولفیدی (شبیه به پل های موجود در انسولین، شکل 2)، گروه های فنیل در قاب کناری زنجیره و غیره را می دهد. تصویر مولکول ها به شکل مدل های سه بعدی (توپ ها) متصل شده توسط میله ها) تا حدودی واضح تر است (شکل 9، گزینه B). با این حال، هر دو روش اجازه نمایش ساختار سوم را نمی دهند، بنابراین بیوفیزیکدان آمریکایی جین ریچاردسون پیشنهاد کرد که ساختارهای α را به شکل نوارهای مارپیچی به هم تابیده (نگاه کنید به شکل 4)، ساختارهای β به شکل نوارهای موجدار مسطح (شکل. 8) و اتصال آنها به زنجیره های منفرد - به شکل دسته های نازک، هر نوع ساختار رنگ خاص خود را دارد. این روش برای به تصویر کشیدن ساختار سوم یک پروتئین در حال حاضر به طور گسترده استفاده می شود (شکل 9، گزینه B). گاهی اوقات، برای اطلاعات بیشتر، ساختار سوم و فرمول ساختاری ساده شده با هم نشان داده می شوند (شکل 9، گزینه D). همچنین اصلاحاتی در روش پیشنهاد شده توسط ریچاردسون وجود دارد: مارپیچ های α به صورت استوانه ای و ساختارهای β به شکل فلش های مسطح که جهت زنجیره را نشان می دهند به تصویر کشیده می شوند (شکل 9، گزینه E). یک روش کمتر رایج این است که در آن کل مولکول به شکل یک طناب به تصویر کشیده می شود، جایی که ساختارهای نابرابر با رنگ های مختلف برجسته می شوند و پل های دی سولفید به صورت پل های زرد نشان داده می شوند (شکل 9، گزینه E).

راحت ترین گزینه برای درک گزینه B است، زمانی که هنگام به تصویر کشیدن ساختار سوم، ویژگی های ساختاری پروتئین (قطعات اسید آمینه، ترتیب تناوب آنها، پیوندهای هیدروژنی) نشان داده نمی شود و فرض بر این است که همه پروتئین ها حاوی "جزئیات" هستند. از مجموعه استاندارد بیست اسید آمینه گرفته شده است (جدول 1). وظیفه اصلی هنگام به تصویر کشیدن یک ساختار ثالث، نشان دادن آرایش فضایی و تناوب ساختارهای ثانویه است.

برنج. 9 گزینه های مختلف برای نشان دادن ساختار پروتئین کرومبین.
الف – فرمول ساختاری در تصویر فضایی.
ب – سازه ای به شکل مدل سه بعدی.
ب - ساختار سوم مولکول.
د - ترکیبی از گزینه های A و B.
د - تصویر ساده شده از ساختار سوم.
E – ساختار سوم با پل های دی سولفیدی.

راحت ترین برای درک ساختار سوم حجمی (گزینه B) است که از جزئیات فرمول ساختاری رها شده است.

یک مولکول پروتئین با ساختار سوم، به عنوان یک قاعده، پیکربندی خاصی به خود می گیرد که توسط برهمکنش های قطبی (الکترواستاتیک) و پیوندهای هیدروژنی تشکیل می شود. در نتیجه، مولکول به شکل یک توپ فشرده - پروتئین های کروی (گلبول ها، لات. توپ)، یا پروتئین های رشته ای - فیبریلار (فیبر، لات. فیبر).

نمونه ای از ساختار کروی، پروتئین آلبومین است. زنجیره پلیمری آلبومین عمدتاً از آلانین، اسید آسپارتیک، گلیسین و سیستئین تشکیل شده است که به ترتیب خاصی متناوب هستند. ساختار سوم شامل مارپیچ های α است که با زنجیره های منفرد متصل شده اند (شکل 10).

برنج. 10 ساختار کروی آلبومین

نمونه ای از ساختار فیبریل پروتئین فیبروئین است. آنها حاوی تعداد زیادی گلیسین، آلانین و باقی مانده های سرین هستند (هر دومین باقی مانده اسید آمینه گلیسین است). هیچ بقایای سیستئین حاوی گروه های سولفیدرید وجود ندارد. فیبروئین، جزء اصلی ابریشم طبیعی و تار عنکبوت، حاوی ساختارهای بتا است که با زنجیرهای منفرد متصل شده اند (شکل 11).

برنج. یازده پروتئین فیبریل فیبروئین

امکان تشکیل یک ساختار سوم از نوع خاصی در ساختار اولیه پروتئین ذاتی است، یعنی. از قبل با ترتیب تناوب بقایای اسید آمینه تعیین می شود. از مجموعه خاصی از چنین باقیمانده ها، آلفا-مارپیچ ها عمدتاً بوجود می آیند (مجموعه های بسیار زیادی وجود دارد)، مجموعه دیگری منجر به ظهور ساختارهای β می شود، زنجیره های منفرد با ترکیب آنها مشخص می شوند.

برخی از مولکول‌های پروتئین، در حالی که ساختار سوم خود را حفظ می‌کنند، می‌توانند در توده‌های بزرگ سوپرمولکولی ترکیب شوند، در حالی که توسط فعل و انفعالات قطبی و همچنین پیوندهای هیدروژنی با هم نگه داشته می‌شوند. چنین تشکیلاتی را ساختار چهارتایی پروتئین می نامند. به عنوان مثال، پروتئین فریتین، که عمدتاً از لوسین، اسید گلوتامیک، اسید آسپارتیک و هیستیدین تشکیل شده است (فریسین حاوی تمام 20 باقیمانده اسید آمینه در مقادیر مختلف است)، ساختار سومی از چهار آلفا-مارپیچ موازی را تشکیل می دهد. هنگامی که مولکول ها در یک مجموعه واحد ترکیب می شوند (شکل 12)، یک ساختار چهارتایی تشکیل می شود که می تواند تا 24 مولکول فریتین را شامل شود.

شکل 12 تشکیل ساختار چهارتایی پروتئین کروی فریتین

نمونه دیگری از تشکیلات فوق مولکولی ساختار کلاژن است. این یک پروتئین فیبریلار است که زنجیره های آن عمدتاً از گلیسین ساخته شده است که متناوب با پرولین و لیزین است. ساختار شامل زنجیره های منفرد، مارپیچ های سه گانه α، متناوب با ساختارهای بتا نواری شکل است که در دسته های موازی مرتب شده اند (شکل 13).

شکل 13 ساختار فوق مولکولی پروتئین کلاژن فیبریلار

خواص شیمیایی پروتئین ها

تحت تأثیر حلال های آلی، مواد زائد برخی باکتری ها (تخمیر اسید لاکتیک) یا با افزایش دما، تخریب ساختارهای ثانویه و سوم بدون آسیب به ساختار اولیه آن اتفاق می افتد، در نتیجه پروتئین حلالیت خود را از دست می دهد و فعالیت بیولوژیکی خود را از دست می دهد. این فرآیند دناتوره شدن نامیده می شود، یعنی از بین رفتن خواص طبیعی، به عنوان مثال، دلمه شدن شیر ترش، سفیده منعقد شده تخم مرغ آب پز. در دماهای بالا، پروتئین های موجودات زنده (به ویژه میکروارگانیسم ها) به سرعت دنیوی می شوند. چنین پروتئین هایی قادر به شرکت در فرآیندهای بیولوژیکی نیستند، در نتیجه، میکروارگانیسم ها می میرند، بنابراین شیر آب پز (یا پاستوریزه) را می توان برای مدت طولانی تری نگهداری کرد.

پیوندهای پپتیدی H-N-C=O که زنجیره پلیمری یک مولکول پروتئین را تشکیل می دهند در حضور اسیدها یا قلیایی ها هیدرولیز می شوند و باعث شکستن زنجیره پلیمر می شوند که در نهایت می تواند به اسیدهای آمینه اصلی منجر شود. پیوندهای پپتیدی که بخشی از مارپیچ های α یا ساختارهای β هستند در برابر هیدرولیز و تأثیرات شیمیایی مختلف (در مقایسه با پیوندهای مشابه در زنجیره های منفرد) مقاومت بیشتری دارند. تجزیه ظریف تر مولکول پروتئین به اسیدهای آمینه تشکیل دهنده آن در یک محیط بی آب با استفاده از هیدرازین H 2 N-NH 2 انجام می شود، در حالی که تمام قطعات اسید آمینه، به جز آخرین مورد، هیدرازیدهای اسید کربوکسیلیک حاوی قطعه را تشکیل می دهند. C(O)-HN-NH 2 (شکل 14).

برنج. 14. تقسیم پلی پپتیدی

چنین تجزیه و تحلیلی می تواند اطلاعاتی در مورد ترکیب اسید آمینه یک پروتئین خاص ارائه دهد، اما دانستن توالی آنها در مولکول پروتئین مهمتر است. یکی از روش هایی که به طور گسترده برای این منظور مورد استفاده قرار می گیرد، اثر فنیل ایزوتیوسیانات (FITC) بر روی زنجیره پلی پپتیدی است که در یک محیط قلیایی به پلی پپتید (از انتهای حاوی گروه آمینه) متصل می شود و در هنگام واکنش محیط به اسیدی تبدیل می شود، از زنجیره جدا می شود و قطعه ای از یک اسید آمینه را با خود می برد (شکل 15).

برنج. 15 برش متوالی پلی پپتید

بسیاری از تکنیک‌های ویژه برای چنین تحلیلی توسعه یافته‌اند، از جمله آن‌هایی که شروع به «تجزیه» مولکول پروتئین به اجزای تشکیل‌دهنده آن، از انتهای کربوکسیل می‌کنند.

پل های متقاطع دی سولفیدی S-S (تشکیل شده از برهمکنش باقی مانده های سیستئین، شکل 2 و 9) شکاف داده می شوند و با اثر عوامل کاهنده مختلف، آنها را به گروه های HS تبدیل می کنند. عمل عوامل اکسید کننده (اکسیژن یا پراکسید هیدروژن) دوباره منجر به تشکیل پل های دی سولفیدی می شود (شکل 16).

برنج. 16. شکافتن پل های دی سولفید

برای ایجاد پیوندهای متقابل اضافی در پروتئین ها، از واکنش پذیری گروه های آمینه و کربوکسیل استفاده می شود. گروه های آمینه ای که در قاب کناری زنجیره قرار دارند برای فعل و انفعالات مختلف قابل دسترس تر هستند - قطعات لیزین، آسپاراژین، لیزین، پرولین (جدول 1). هنگامی که چنین گروه های آمینو با فرمالدئید برهم کنش می کنند، یک فرآیند تراکم رخ می دهد و پل های متقاطع -NH-CH2-NH- ظاهر می شود (شکل 17).

برنج. 17 ایجاد پل های متقاطع اضافی بین مولکول های پروتئین.

گروه های کربوکسیل انتهایی پروتئین قادر به واکنش با ترکیبات پیچیده برخی از فلزات چند ظرفیتی هستند (ترکیبات کروم بیشتر مورد استفاده قرار می گیرند)، و همچنین پیوندهای عرضی نیز رخ می دهد. هر دو فرآیند در دباغی چرم استفاده می شود.

نقش پروتئین ها در بدن

نقش پروتئین ها در بدن متفاوت است.

آنزیم ها(تخمیر لات. - تخمیر)، نام دیگر آنها آنزیم است (en زوم یونانی. - در مخمر) پروتئین هایی با فعالیت کاتالیزوری هستند که می توانند سرعت فرآیندهای بیوشیمیایی را هزاران بار افزایش دهند. تحت تأثیر آنزیم ها، اجزای تشکیل دهنده غذا: پروتئین ها، چربی ها و کربوهیدرات ها به ترکیبات ساده تری شکسته می شوند و سپس درشت مولکول های جدید لازم برای نوع خاصی از ارگانیسم ها ساخته می شوند. آنزیم ها همچنین در بسیاری از فرآیندهای سنتز بیوشیمیایی، به عنوان مثال، در سنتز پروتئین ها شرکت می کنند (برخی پروتئین ها به سنتز برخی دیگر کمک می کنند). سانتی متر. آنزیم ها

آنزیم ها نه تنها کاتالیزورهای بسیار کارآمدی هستند، بلکه انتخابی نیز هستند (واکنش را دقیقاً در یک جهت معین هدایت می کنند). در حضور آنها، واکنش با عملکرد تقریباً 100٪ بدون تشکیل محصولات جانبی ادامه می یابد و شرایط ملایم است: فشار اتمسفر طبیعی و دمای یک موجود زنده. برای مقایسه، سنتز آمونیاک از هیدروژن و نیتروژن در حضور یک کاتالیزور - آهن فعال - در دمای 400-500 درجه سانتیگراد و فشار 30 مگاپاسکال انجام می شود، بازده آمونیاک 15-25٪ در هر چرخه است. آنزیم ها کاتالیزورهای بی رقیب در نظر گرفته می شوند.

تحقیقات فشرده بر روی آنزیم ها در اواسط قرن 19 آغاز شد.

نام آنزیم ها به شرح زیر است: پایان -ase به نام معرفی که آنزیم با آن برهمکنش می کند یا به نام واکنش کاتالیز شده اضافه می شود، به عنوان مثال، آرژیناز آرژنین را تجزیه می کند (جدول 1)، دکربوکسیلاز دکربوکسیلاسیون را کاتالیز می کند. یعنی حذف CO 2 از گروه کربوکسیل:

– COOH → – CH + CO 2

اغلب، برای نشان دادن دقیق‌تر نقش آنزیم، هم جسم و هم نوع واکنش در نام آن مشخص می‌شود، به عنوان مثال، الکل دهیدروژناز، آنزیمی که هیدروژن زدایی الکل‌ها را انجام می‌دهد.

برای برخی از آنزیم ها که مدت ها پیش کشف شده بودند، نام تاریخی (بدون پایان -aza) حفظ شده است، به عنوان مثال، پپسین (پپسیس، یونانی. هضم) و تریپسین (تریپسیس یونانی. مایع سازی)، این آنزیم ها پروتئین ها را تجزیه می کنند.

برای سیستم سازی، آنزیم ها در کلاس های بزرگ ترکیب می شوند، طبقه بندی بر اساس نوع واکنش است، کلاس ها بر اساس اصل کلی - نام واکنش و پایان - آزا نام گذاری می شوند. برخی از این کلاس ها در زیر ذکر شده است.

اکسیدرودوکتازها- آنزیم هایی که واکنش های ردوکس را کاتالیز می کنند. دهیدروژنازهای موجود در این کلاس انتقال پروتون را انجام می دهند، به عنوان مثال، الکل دهیدروژناز (ADH) الکل ها را به آلدئید اکسید می کند، اکسیداسیون بعدی آلدئیدها به اسیدهای کربوکسیلیک توسط آلدهید دهیدروژنازها (ALDH) کاتالیز می شود. هر دو فرآیند در طول تبدیل اتانول به اسید استیک در بدن رخ می دهد (شکل 18).

برنج. 18 اکسیداسیون دو مرحله ای اتانولبه اسید استیک

این اتانول نیست که اثر مخدر دارد، اما محصول میانی استالدئید، هرچه فعالیت آنزیم ALDH کمتر باشد، مرحله دوم کندتر اتفاق می افتد - اکسیداسیون استالدئید به اسید استیک و اثر مسموم کننده طولانی تر و قوی تر از مصرف. اتانول تجزیه و تحلیل نشان داد که بیش از 80٪ از نمایندگان نژاد زرد دارای فعالیت نسبتاً پایین ALDH هستند و بنابراین تحمل الکل به طور قابل توجهی شدیدتری دارند. دلیل این کاهش فعالیت مادرزادی ALDH این است که برخی از باقی مانده های اسید گلوتامیک در مولکول "ضعیف" ALDH با قطعات لیزین جایگزین می شوند (جدول 1).

نقل و انتقالات- آنزیم هایی که انتقال گروه های عاملی را کاتالیز می کنند، به عنوان مثال، ترانسیمیناز حرکت یک گروه آمینو را کاتالیز می کند.

هیدرولازها- آنزیم هایی که هیدرولیز را کاتالیز می کنند. تریپسین و پپسین که قبلا ذکر شد پیوندهای پپتیدی را هیدرولیز می کنند و لیپازها پیوند استری را در چربی ها می شکافند:

–RC(O)OR 1 +H 2 O → –RC(O)OH + HOR 1

لیازها- آنزیم هایی که واکنش هایی را که به صورت هیدرولیتیکی انجام نمی شوند کاتالیز می کنند، در نتیجه چنین واکنش هایی، پیوندهای C-C، C-O، C-N شکسته می شوند و پیوندهای جدیدی تشکیل می شوند. آنزیم دکربوکسیلاز متعلق به این کلاس است

ایزومرازها- آنزیم هایی که ایزومریزاسیون را کاتالیز می کنند، به عنوان مثال، تبدیل اسید مالئیک به اسید فوماریک (شکل 19)، این نمونه ای از ایزومریزاسیون سیس - ترانس است (به ISOMERIA مراجعه کنید).

برنج. 19. ایزومریزاسیون اسید مالیکبه فوماریک در حضور یک آنزیم.

در کار آنزیم ها یک اصل کلی رعایت می شود که بر اساس آن همیشه یک مطابقت ساختاری بین آنزیم و معرف واکنش تسریع شده وجود دارد. با توجه به بیان مجازی یکی از بنیانگذاران دکترین آنزیم ها، E. Fisher، معرف مانند یک کلید برای یک قفل با آنزیم مطابقت دارد. در این راستا، هر آنزیم یک واکنش شیمیایی خاص یا گروهی از واکنش‌های مشابه را کاتالیز می‌کند. گاهی اوقات یک آنزیم می تواند روی یک ترکیب منفرد، به عنوان مثال، اوره آز (اورون) عمل کند یونانی. - ادرار) فقط هیدرولیز اوره را کاتالیز می کند:

(H 2 N ) 2 C = O + H 2 O = CO 2 + 2NH 3

ظریف ترین گزینش پذیری توسط آنزیم هایی نشان داده می شود که بین آنتی پادهای فعال نوری - ایزومرهای چپ و راست - تمایز قائل می شوند. ال-آرژیناز فقط بر روی آرژنین چپگرد اثر می کند و بر ایزومر راستگرد اثری نمی گذارد. ال-لاکتات دهیدروژناز فقط بر روی استرهای چرخشی اسید لاکتیک، به اصطلاح لاکتات ها (لاکتیس) اثر می کند. لات. شیر)، در حالی که D-لاکتات دهیدروژناز منحصراً D-لاکتات ها را تجزیه می کند.

بیشتر آنزیم‌ها نه بر روی یک، بلکه روی گروهی از ترکیبات مرتبط عمل می‌کنند، برای مثال، تریپسین «ترجیح می‌دهد» پیوندهای پپتیدی تشکیل‌شده توسط لیزین و آرژنین را بشکند (جدول 1).

خواص کاتالیزوری برخی از آنزیم ها، مانند هیدرولازها، صرفاً توسط ساختار خود مولکول پروتئین تعیین می شود - اکسیدوردوکتازها (به عنوان مثال، الکل دهیدروژناز) تنها در حضور مولکول های غیر پروتئینی مرتبط با آن می توانند فعال باشند. آنها - ویتامین ها، یون های فعال کننده منیزیم، کلسیم، روی، منگنز و قطعات اسیدهای نوکلئیک (شکل 20).

برنج. 20 مولکول دهیدروژناز الکل

پروتئین های حمل و نقل، مولکول ها یا یون های مختلف را در سراسر غشای سلولی (هم در داخل و هم در خارج از سلول)، و همچنین از یک اندام به اندام دیگر منتقل می کنند.

به عنوان مثال، هموگلوبین با عبور خون از ریه ها به اکسیژن متصل می شود و آن را به بافت های مختلف بدن می رساند، جایی که اکسیژن آزاد می شود و سپس برای اکسید کردن اجزای غذا استفاده می شود، این فرآیند به عنوان منبع انرژی عمل می کند (گاهی اوقات اصطلاح "سوزاندن" می شود. از مواد غذایی در بدن استفاده می شود).

علاوه بر بخش پروتئین، هموگلوبین حاوی ترکیب پیچیده ای از آهن با مولکول حلقوی پورفیرین (پورفیروس) است. یونانی. – بنفش) که باعث رنگ قرمز خون می شود. این مجموعه (شکل 21، سمت چپ) است که نقش یک حامل اکسیژن را بازی می کند. در هموگلوبین، کمپلکس آهن پورفیرین در داخل مولکول پروتئین قرار دارد و از طریق فعل و انفعالات قطبی، و همچنین یک پیوند هماهنگی با نیتروژن موجود در هیستیدین (جدول 1)، که بخشی از پروتئین است، در جای خود نگه داشته می شود. مولکول O2 که توسط هموگلوبین حمل می شود از طریق یک پیوند هماهنگی به اتم آهن در سمت مخالف آن که هیستیدین به آن متصل است متصل می شود (شکل 21، سمت راست).

برنج. 21 ساختار مجتمع آهن

ساختار مجموعه در سمت راست به شکل یک مدل سه بعدی نشان داده شده است. این کمپلکس در مولکول پروتئین توسط یک پیوند هماهنگی (خط نقطه چین آبی) بین اتم آهن و اتم N در هیستیدین که بخشی از پروتئین است نگه داشته می شود. مولکول O2 که توسط هموگلوبین حمل می شود به طور هماهنگ (خط نقطه چین قرمز) از طرف مقابل کمپلکس مسطح به اتم آهن متصل می شود.

هموگلوبین یکی از پروتئین هایی است که به طور کامل مورد مطالعه قرار گرفته است از مارپیچ های a که با زنجیره های منفرد به هم متصل شده اند و شامل چهار کمپلکس آهن است. بنابراین، هموگلوبین مانند یک بسته حجیم برای انتقال چهار مولکول اکسیژن در آن واحد است. شکل هموگلوبین با پروتئین های کروی مطابقت دارد (شکل 22).

برنج. 22 شکل کروی هموگلوبین

"مزیت" اصلی هموگلوبین این است که افزودن اکسیژن و حذف بعدی آن در حین انتقال به بافت ها و اندام های مختلف به سرعت اتفاق می افتد. مونوکسید کربن، CO (مونوکسید کربن)، حتی سریعتر به آهن در هموگلوبین متصل می شود، اما برخلاف O 2، مجموعه ای را تشکیل می دهد که تخریب آن دشوار است. در نتیجه، چنین هموگلوبین قادر به اتصال O 2 نیست، که (در صورت استنشاق مقادیر زیادی مونوکسید کربن) منجر به مرگ بدن در اثر خفگی می شود.

دومین عملکرد هموگلوبین انتقال CO 2 بازدمی است، اما در فرآیند اتصال موقت دی اکسید کربن، این اتم آهن نیست که در آن شرکت می کند، بلکه گروه H 2 N پروتئین است.

"عملکرد" ​​پروتئین ها به ساختار آنها بستگی دارد، به عنوان مثال، جایگزینی باقی مانده اسید آمینه منفرد اسید گلوتامیک در زنجیره پلی پپتیدی هموگلوبین با باقی مانده والین (یک ناهنجاری مادرزادی نادر) منجر به بیماری به نام کم خونی سلول داسی می شود.

همچنین پروتئین های انتقال دهنده ای وجود دارند که می توانند چربی ها، گلوکز و اسیدهای آمینه را به هم متصل کرده و آنها را به داخل و خارج سلول منتقل کنند.

پروتئین های حمل و نقل از نوع خاصی، خود مواد را حمل نمی کنند، بلکه عملکردهای "تنظیم کننده حمل و نقل" را انجام می دهند و مواد خاصی را از طریق غشاء (دیواره بیرونی سلول) عبور می دهند. این گونه پروتئین ها اغلب پروتئین های غشایی نامیده می شوند. آنها شکل یک استوانه توخالی دارند و با قرار گرفتن در دیواره غشا، حرکت برخی مولکول ها یا یون های قطبی را به داخل سلول تضمین می کنند. نمونه ای از پروتئین غشایی پورین است (شکل 23).

برنج. 23 پروتئین پورین

همانطور که از نام آن پیداست، پروتئین های غذایی و ذخیره سازی به عنوان منابع تغذیه داخلی، اغلب برای جنین های گیاهان و حیوانات، و همچنین در مراحل اولیه رشد موجودات جوان عمل می کنند. پروتئین های غذا شامل آلبومین (شکل 10)، جزء اصلی سفیده تخم مرغ، و کازئین، پروتئین اصلی شیر است. تحت تأثیر آنزیم پپسین، کازئین در معده منعقد می شود که باعث حفظ آن در دستگاه گوارش و جذب موثر آن می شود. کازئین حاوی قطعاتی از تمام اسیدهای آمینه مورد نیاز بدن است.

فریتین (شکل 12) که در بافت های حیوانی یافت می شود، حاوی یون های آهن است.

پروتئین های ذخیره سازی شامل میوگلوبین نیز می باشد که از نظر ترکیب و ساختار مشابه هموگلوبین است. میوگلوبین عمدتاً در ماهیچه ها متمرکز است، نقش اصلی آن ذخیره اکسیژنی است که هموگلوبین به آن می دهد. به سرعت با اکسیژن اشباع می شود (بسیار سریعتر از هموگلوبین)، و سپس به تدریج آن را به بافت های مختلف منتقل می کند.

پروتئین های ساختاری یک عملکرد محافظتی (پوست) یا یک عملکرد حمایتی انجام می دهند - آنها بدن را در یک کل واحد نگه می دارند و به آن قدرت می دهند (غضروف و تاندون). جزء اصلی آنها کلاژن پروتئین فیبریلار است (شکل 11)، رایج ترین پروتئین در دنیای حیوانات در بدن پستانداران، که تقریبا 30٪ از کل جرم پروتئین ها را تشکیل می دهد. کلاژن استحکام کششی بالایی دارد (استحکام چرم مشخص است)، اما به دلیل محتوای کم پیوندهای عرضی در کلاژن پوست، پوست حیوانات به صورت خام برای تولید محصولات مختلف کاربرد کمی دارد. برای کاهش تورم چرم در آب، انقباض در حین خشک شدن، و همچنین برای افزایش استحکام در حالت آبیاری و افزایش خاصیت ارتجاعی در کلاژن، پیوندهای عرضی اضافی ایجاد می شود (شکل 15a)، این به اصطلاح فرآیند دباغی چرم است. .

در موجودات زنده، مولکول های کلاژن که در طول رشد و نمو ارگانیسم به وجود می آیند، تجدید نمی شوند و با مولکول های تازه سنتز شده جایگزین نمی شوند. با افزایش سن، تعداد پیوندهای متقاطع در کلاژن افزایش می یابد که منجر به کاهش خاصیت ارتجاعی آن می شود و از آنجایی که تجدید نمی شود، تغییرات مربوط به سن ظاهر می شود - افزایش شکنندگی غضروف و تاندون ها و ظاهر. از چین و چروک روی پوست

رباط های مفصلی حاوی الاستین هستند، یک پروتئین ساختاری که به راحتی در دو بعد کشیده می شود. پروتئین رزیلین که در لولای بال‌های برخی حشرات یافت می‌شود، بیشترین خاصیت ارتجاعی را دارد.

تشکیلات شاخی - مو، ناخن، پر، که عمدتا از پروتئین کراتین تشکیل شده است (شکل 24). تفاوت اصلی آن در محتوای قابل توجه باقی مانده های سیستئین است که پل های دی سولفیدی را تشکیل می دهند که به مو و همچنین پارچه های پشمی خاصیت ارتجاعی بالایی (قابلیت بازیابی شکل اولیه خود پس از تغییر شکل) می دهد.

برنج. 24. قطعه ای از کراتین پروتئین فیبریلار

برای تغییر غیرقابل برگشت شکل یک جسم کراتینه، ابتدا باید پل های دی سولفیدی را با استفاده از یک عامل کاهنده تخریب کنید. یونیفرم جدیدو سپس دوباره پل های دی سولفیدی را با استفاده از یک عامل اکسید کننده ایجاد کنید (شکل 16)، به عنوان مثال، موی پرم دقیقاً اینگونه انجام می شود.

با افزایش محتوای سیستئین در کراتین و بر این اساس، افزایش تعداد پل های دی سولفیدی، توانایی تغییر شکل از بین می رود، اما استحکام بالا ظاهر می شود (شاخ های ونگل ها و پوسته های لاک پشت حاوی حداکثر 18٪ سیستئین هستند. قطعات). بدن پستانداران حاوی 30 نوع کراتین مختلف است.

فیبروئین پروتئین فیبریلار مربوط به کراتین که توسط کرم ابریشم هنگام پیچاندن پیله و همچنین توسط عنکبوت ها هنگام بافتن یک تار ترشح می شود، فقط دارای ساختارهای β است که با زنجیره های منفرد متصل شده اند (شکل 11). بر خلاف کراتین، فیبروین پل های متقاطع دی سولفیدی ندارد و استحکام کششی بسیار بالایی دارد (استحکام در واحد سطح مقطع برخی از نمونه های وب بیشتر از کابل های فولادی است). به دلیل عدم وجود پیوندهای عرضی، فیبروین غیر کشسان است (مشخص است که پارچه های پشمی تقریباً در برابر چروک مقاوم هستند، در حالی که پارچه های ابریشمی به راحتی چروک می شوند).

پروتئین های تنظیم کننده

پروتئین های تنظیم کننده، که معمولاً هورمون نامیده می شوند، در فرآیندهای فیزیولوژیکی مختلف نقش دارند. به عنوان مثال، هورمون انسولین (شکل 25) از دو زنجیره α تشکیل شده است که توسط پل های دی سولفید به هم متصل شده اند. انسولین فرآیندهای متابولیک مربوط به گلوکز را تنظیم می کند.

برنج. 25 انسولین پروتئینی

غده هیپوفیز مغز هورمونی را سنتز می کند که رشد بدن را تنظیم می کند. پروتئین های تنظیمی وجود دارند که بیوسنتز آنزیم های مختلف بدن را کنترل می کنند.

پروتئین های انقباضی و حرکتی به بدن توانایی انقباض، تغییر شکل و حرکت، به ویژه عضلات را می دهند. 40 درصد از کل پروتئین های موجود در ماهیچه ها میوزین است (mys, myos, یونانی. - ماهیچه). مولکول آن شامل هر دو بخش فیبریلار و کروی است (شکل 26)

برنج. 26 مولکول میوسین

چنین مولکول هایی به صورت دانه های بزرگ حاوی 300-400 مولکول ترکیب می شوند.

هنگامی که غلظت یون های کلسیم در فضای اطراف رشته های عضلانی تغییر می کند، یک تغییر برگشت پذیر در ترکیب مولکول ها رخ می دهد - تغییر در شکل زنجیره به دلیل چرخش تکه های جداگانه در اطراف پیوندهای ظرفیت. این منجر به انقباض و شل شدن عضلات می شود. انقباض عضلانی مصنوعی می تواند در اثر فعالیت تکانه های الکتریکی ایجاد شود، که منجر به تغییر شدید غلظت یون های کلسیم می شود که بر این اساس تحریک عضله قلب برای بازگرداندن عملکرد قلب انجام می شود.

پروتئین های محافظ به محافظت از بدن در برابر تهاجم باکتری ها، ویروس ها و نفوذ پروتئین های خارجی کمک می کنند (نام کلی اجسام خارجی آنتی ژن است). نقش پروتئین های محافظ توسط ایمونوگلوبولین ها انجام می شود (نام دیگر آنها آنتی بادی است که آنتی ژن هایی را که وارد بدن شده اند و محکم به آنها متصل می شوند). در بدن پستانداران، از جمله انسان، پنج کلاس ایمونوگلوبولین وجود دارد: M، G، A، D و E، ساختار آنها، همانطور که از نام آن پیداست، کروی است، علاوه بر این، همه آنها به روشی مشابه ساخته شده اند. سازماندهی مولکولی آنتی بادی ها در زیر با استفاده از مثال ایمونوگلوبولین کلاس G نشان داده شده است (شکل 27). این مولکول شامل چهار زنجیره پلی پپتیدی است که توسط سه پل دی سولفیدی S-S به هم متصل شده اند (آنها در شکل 27 با پیوندهای ظرفیت ضخیم و نمادهای S بزرگ نشان داده شده اند)، علاوه بر این، هر زنجیره پلیمری حاوی پل های دی سولفیدی درون زنجیره ای است. دو زنجیره پلیمری بزرگ (به رنگ آبی) حاوی 400-600 باقی مانده اسید آمینه هستند. دو زنجیره دیگر (به رنگ سبز) تقریباً نصف طول دارند و تقریباً حاوی 220 باقی مانده اسید آمینه هستند. هر چهار زنجیره به گونه ای چیده شده اند که گروه های انتهایی H 2 N در یک جهت هدایت شوند.

برنج. 27 نمایش شماتیک ساختار ایمونوگلوبولین

پس از تماس بدن با یک پروتئین خارجی (آنتی ژن)، سلول های سیستم ایمنی شروع به تولید ایمونوگلوبولین ها (آنتی بادی) می کنند که در سرم خون تجمع می یابند. در مرحله اول، کار اصلی توسط بخش هایی از زنجیره های حاوی ترمینال H 2 N انجام می شود (در شکل 27، بخش های مربوطه با آبی روشن و سبز روشن مشخص شده اند). اینها مناطق جذب آنتی ژن هستند. در طول سنتز ایمونوگلوبولین، این مناطق به گونه ای تشکیل می شوند که ساختار و پیکربندی آنها حداکثر با ساختار آنتی ژن نزدیک شده مطابقت دارد (مانند کلید یک قفل، مانند آنزیم ها، اما وظایف در این مورد متفاوت است). بنابراین، برای هر آنتی ژن، یک آنتی بادی کاملاً فردی به عنوان یک پاسخ ایمنی ایجاد می شود. هیچ پروتئین شناخته شده ای نمی تواند ساختار خود را تا این حد "پلاستیک" تغییر دهد، بسته به عوامل خارجی، علاوه بر ایمونوگلوبولین ها. آنزیم ها مشکل مطابقت ساختاری با معرف را به روشی متفاوت حل می کنند - با کمک مجموعه ای عظیم از آنزیم های مختلف، با در نظر گرفتن همه موارد ممکن، و ایمونوگلوبولین ها هر بار "ابزار کار" را دوباره بازسازی می کنند. علاوه بر این، ناحیه لولای ایمونوگلوبولین (شکل 27) دو ناحیه جذب را با تحرک مستقل فراهم می کند، در نتیجه، مولکول ایمونوگلوبولین می تواند به طور همزمان دو مکان مناسب برای جذب در آنتی ژن را پیدا کند. آن را درست کنید، این یادآور اعمال یک موجود سخت پوست است.

در مرحله بعد، زنجیره ای از واکنش های متوالی سیستم ایمنی بدن فعال می شود، ایمونوگلوبولین های کلاس های دیگر به هم متصل می شوند، در نتیجه پروتئین خارجی غیرفعال می شود و سپس آنتی ژن (میکروارگانیسم یا سم خارجی) از بین می رود و حذف می شود.

پس از تماس با آنتی ژن، حداکثر غلظت ایمونوگلوبولین (بسته به ماهیت آنتی ژن و ویژگی های فردی خود ارگانیسم) در عرض چند ساعت (گاهی چند روز) به دست می آید. بدن حافظه چنین تماسی را حفظ می کند و با حمله مکرر توسط همان آنتی ژن، ایمونوگلوبولین ها در سرم خون بسیار سریعتر و در مقادیر بیشتری تجمع می کنند - ایمنی اکتسابی ایجاد می شود.

طبقه بندی پروتئین ها تا حدودی دلخواه است، به عنوان مثال، پروتئین ترومبین که در بین پروتئین های محافظ ذکر شده است، اساساً آنزیمی است که هیدرولیز پیوندهای پپتیدی را کاتالیز می کند، یعنی به کلاس پروتئازها تعلق دارد.

پروتئین‌های محافظ اغلب شامل پروتئین‌های زهر مار و پروتئین‌های سمی از برخی گیاهان هستند، زیرا وظیفه آنها محافظت از بدن در برابر آسیب است.

پروتئین هایی وجود دارند که عملکرد آنها به قدری منحصر به فرد است که طبقه بندی آنها را دشوار می کند. به عنوان مثال، پروتئین مونلین که در یک گیاه آفریقایی یافت می شود، طعم بسیار شیرینی دارد و به عنوان یک ماده غیر سمی مورد مطالعه قرار گرفته است که می تواند به جای شکر برای جلوگیری از چاقی استفاده شود. پلاسمای خون برخی از ماهی های قطب جنوب حاوی پروتئین هایی با خاصیت ضد یخ است که از یخ زدن خون این ماهی ها جلوگیری می کند.

سنتز پروتئین مصنوعی.

تراکم اسیدهای آمینه که منجر به یک زنجیره پلی پپتیدی می شود، فرآیندی است که به خوبی مطالعه شده است. به عنوان مثال، می توان تراکم هر یک از اسیدهای آمینه یا مخلوطی از اسیدها را انجام داد و بر این اساس، پلیمری حاوی واحدهای یکسان یا واحدهای مختلف متناوب به ترتیب تصادفی به دست آورد. چنین پلیمرهایی شباهت کمی به پلی پپتیدهای طبیعی دارند و فعالیت بیولوژیکی ندارند. وظیفه اصلی ترکیب اسیدهای آمینه در یک ترتیب کاملاً تعریف شده و از پیش تعیین شده به منظور بازتولید توالی باقی مانده اسیدهای آمینه در پروتئین های طبیعی است. دانشمند آمریکایی رابرت مریفیلد یک روش اصلی را پیشنهاد کرد که حل این مشکل را ممکن کرد. ماهیت روش این است که اولین اسید آمینه به یک ژل پلیمری نامحلول متصل می شود که حاوی گروه های واکنشی است که می توانند با گروه های -COOH - اسید آمینه ترکیب شوند. پلی استایرن متقاطع با گروه های کلرومتیل وارد شده به آن به عنوان یک بستر پلیمری در نظر گرفته شد. برای جلوگیری از واکنش آمینو اسید مصرفی برای واکنش با خود و جلوگیری از پیوستن آن به گروه H2N به زیرلایه، گروه آمینه این اسید ابتدا با یک جایگزین حجیم مسدود می شود [(C 4 H 9) 3 ] 3 OS (O) گروه. پس از اینکه اسید آمینه به تکیه گاه پلیمری متصل شد، گروه مسدود کننده حذف می شود و اسید آمینه دیگری به مخلوط واکنش وارد می شود که همچنین دارای یک گروه H2N مسدود شده قبلی است. در چنین سیستمی فقط برهمکنش گروه H 2 N اسید آمینه اول و گروه COOH اسید دوم امکان پذیر است که در حضور کاتالیزورها (نمک های فسفونیوم) انجام می شود. بعد، کل طرح تکرار می شود و اسید آمینه سوم را معرفی می کند (شکل 28).

برنج. 28. طرحی برای سنتز زنجیره های پلی پپتیدی

بر آخرین مرحلهزنجیره های پلی پپتیدی حاصل از تکیه گاه پلی استایرن جدا می شوند. اکنون کل فرآیند به صورت خودکار انجام می شود. بسیاری از پپتیدهای مورد استفاده در پزشکی و کشاورزی با استفاده از این روش سنتز شده اند. همچنین به دست آوردن آنالوگ های بهبود یافته از پپتیدهای طبیعی با اثرات انتخابی و افزایش یافته امکان پذیر بود. برخی از پروتئین های کوچک مانند هورمون انسولین و برخی آنزیم ها سنتز می شوند.

همچنین روش‌هایی برای سنتز پروتئین وجود دارد که فرآیندهای طبیعی را کپی می‌کنند: آن‌ها قطعاتی از اسیدهای نوکلئیک را که برای تولید پروتئین‌های خاصی تنظیم شده‌اند، سنتز می‌کنند، سپس این قطعات در یک موجود زنده (مثلاً در یک باکتری) ساخته می‌شوند، پس از آن بدن شروع به تولید می‌کند. پروتئین مورد نظر به این ترتیب، اکنون مقادیر قابل توجهی از پروتئین ها و پپتیدهای غیرقابل دسترسی و همچنین مشابه های آنها به دست می آید.

پروتئین ها به عنوان منابع غذایی

پروتئین‌ها در یک موجود زنده دائماً به اسیدهای آمینه اصلی خود تجزیه می‌شوند (با مشارکت ضروری آنزیم‌ها)، برخی از اسیدهای آمینه به سایرین تبدیل می‌شوند، سپس پروتئین‌ها دوباره سنتز می‌شوند (همچنین با مشارکت آنزیم‌ها)، به عنوان مثال. بدن دائماً تجدید می شود. برخی از پروتئین ها (کلاژن پوست و مو) به طور مداوم آنها را از دست نمی دهند و در عوض پروتئین های جدید را سنتز می کنند. پروتئین ها به عنوان منابع غذایی دو وظیفه اصلی را انجام می دهند: آنها مواد ساختمانی بدن را برای سنتز مولکول های پروتئین جدید تامین می کنند و علاوه بر این، انرژی (منابع کالری) را به بدن می رسانند.

پستانداران گوشتخوار (از جمله انسان) پروتئین های لازم را از غذاهای گیاهی و حیوانی به دست می آورند. هیچ یک از پروتئین های به دست آمده از غذا بدون تغییر در بدن وارد نمی شود. در دستگاه گوارش، تمام پروتئین های جذب شده به اسیدهای آمینه شکسته می شوند و از آنها پروتئین های لازم برای یک ارگانیسم خاص ساخته می شود، در حالی که از 8 اسید ضروری (جدول 1)، 12 اسید باقی مانده را می توان در بدن سنتز کرد. به مقدار کافی همراه با غذا تامین نمی شوند، اما اسیدهای ضروری باید بدون نقص همراه با غذا تامین شوند. بدن اتم های گوگرد را در سیستئین با اسید آمینه ضروری متیونین دریافت می کند. برخی از پروتئین ها تجزیه می شوند و انرژی لازم برای حفظ حیات آزاد می شود و نیتروژن موجود در آنها از طریق ادرار از بدن دفع می شود. به طور معمول، بدن انسان 25 تا 30 گرم پروتئین در روز از دست می دهد، بنابراین غذاهای پروتئینی باید همیشه به مقدار لازم وجود داشته باشد. کمترین نیاز روزانهپروتئین برای مردان 37 گرم، برای زنان 29 گرم است، اما میزان مصرف توصیه شده تقریبا دو برابر بیشتر است. هنگام ارزیابی محصولات غذایی، مهم است که کیفیت پروتئین را در نظر بگیرید. در غیاب یا محتوای کم اسیدهای آمینه ضروری، پروتئین کم ارزش تلقی می شود، بنابراین چنین پروتئین هایی باید در مقادیر بیشتری مصرف شوند. بنابراین، پروتئین های حبوبات حاوی متیونین کمی هستند و پروتئین های گندم و ذرت دارای لیزین (هر دو اسید آمینه ضروری) کم هستند. پروتئین های حیوانی (به استثنای کلاژن ها) به عنوان محصولات غذایی کامل طبقه بندی می شوند. مجموعه کاملی از تمام اسیدهای ضروری حاوی کازئین شیر، و همچنین پنیر و پنیر ساخته شده از آن است، بنابراین یک رژیم گیاهخواری، اگر خیلی سخت باشد، یعنی. "بدون لبنیات" نیاز به افزایش مصرف حبوبات، آجیل و قارچ دارد تا آمینو اسیدهای ضروری بدن را در مقادیر مورد نیاز تامین کند.

آمینو اسیدها و پروتئین های مصنوعی نیز به عنوان محصولات غذایی استفاده می شوند و آنها را به خوراکی اضافه می کنند که حاوی اسیدهای آمینه ضروری در مقادیر کم است. باکتری هایی وجود دارند که می توانند هیدروکربن های نفتی را پردازش و جذب کنند، در این مورد، برای سنتز کامل پروتئین، باید با ترکیبات حاوی نیتروژن (آمونیاک یا نیترات) تغذیه شوند. پروتئین به دست آمده از این طریق به عنوان خوراک دام و طیور استفاده می شود. مجموعه ای از آنزیم ها - کربوهیدرات ها - اغلب به خوراک حیوانات اهلی اضافه می شود که هیدرولیز اجزای تجزیه شده دشوار غذاهای کربوهیدراتی (دیواره سلولی محصولات غلات) را کاتالیز می کند، در نتیجه غذاهای گیاهی به طور کامل جذب می شوند.

میخائیل لویتسکی

پروتئین ها (ماده 2)

(پروتئین ها)، دسته ای از ترکیبات پیچیده حاوی نیتروژن، مشخصه ترین و مهم ترین (همراه با اسیدهای نوکلئیک) اجزای ماده زنده. پروتئین ها عملکردهای متعدد و متنوعی را انجام می دهند. بیشتر پروتئین ها آنزیم هایی هستند که واکنش های شیمیایی را کاتالیز می کنند. بسیاری از هورمون هایی که فرآیندهای فیزیولوژیکی را تنظیم می کنند نیز پروتئین هستند. پروتئین های ساختاری مانند کلاژن و کراتین اجزای اصلی بافت استخوان، مو و ناخن هستند. پروتئین های انقباضی عضلانی توانایی تغییر طول خود را با استفاده از انرژی شیمیایی برای انجام کارهای مکانیکی دارند. پروتئین ها شامل آنتی بادی هایی هستند که مواد سمی را متصل کرده و خنثی می کنند. برخی از پروتئین ها که می توانند به تأثیرات خارجی (نور، بو) پاسخ دهند به عنوان گیرنده هایی در اندام های حسی عمل می کنند که تحریک را درک می کنند. بسیاری از پروتئین های واقع در داخل سلول و روی غشای سلولی عملکردهای تنظیمی را انجام می دهند.

در نیمه اول قرن نوزدهم. بسیاری از شیمیدانان، و در میان آنها در درجه اول J. von Liebig، به تدریج به این نتیجه رسیدند که پروتئین ها یک کلاس خاص از ترکیبات نیتروژن دار را نشان می دهند. نام "پروتئین ها" (از یونانی protos - ابتدا) در سال 1840 توسط شیمیدان هلندی G. Mulder پیشنهاد شد.

مشخصات فیزیکی

پروتئین ها در حالت جامد سفیدو در محلول بی رنگ هستند، مگر اینکه حامل برخی از گروه های کروموفور (رنگی) مانند هموگلوبین باشند. حلالیت در آب در بین پروتئین های مختلف بسیار متفاوت است. همچنین بسته به PH و غلظت نمک‌های موجود در محلول تغییر می‌کند، بنابراین می‌توان شرایطی را انتخاب کرد که در آن یک پروتئین به صورت انتخابی در حضور پروتئین‌های دیگر رسوب کند. این روش "نمک کردن" به طور گسترده ای برای جداسازی و خالص سازی پروتئین ها استفاده می شود. پروتئین خالص شده اغلب از محلول به صورت کریستال رسوب می کند.

در مقایسه با سایر ترکیبات، وزن مولکولی پروتئین ها بسیار بزرگ است - از چند هزار تا میلیون ها دالتون. بنابراین، در طول اولتراسانتریفیوژ، پروتئین ها با سرعت های مختلف ته نشین می شوند. به دلیل وجود گروه های دارای بار مثبت و منفی در مولکول های پروتئین، آنها با سرعت های مختلف و در میدان الکتریکی حرکت می کنند. این اساس الکتروفورز است، روشی که برای جداسازی پروتئین های فردی از مخلوط های پیچیده استفاده می شود. پروتئین ها نیز با کروماتوگرافی خالص می شوند.

خواص شیمیایی

ساختار.

پروتئین ها پلیمر هستند، به عنوان مثال. مولکول‌هایی که مانند زنجیره‌هایی از واحدهای مونومر یا زیر واحدهای تکرار شونده ساخته می‌شوند که نقش آن‌ها توسط اسیدهای آمینه آلفا ایفا می‌شود. فرمول کلی اسیدهای آمینه

که در آن R یک اتم هیدروژن یا یک گروه آلی است.

یک مولکول پروتئین (زنجیره پلی پپتیدی) می تواند فقط از تعداد نسبتا کمی اسید آمینه یا چندین هزار واحد مونومر تشکیل شده باشد. ترکیب اسیدهای آمینه در یک زنجیره امکان پذیر است زیرا هر یک از آنها دارای دو گروه شیمیایی مختلف است: یک گروه آمینه بازی NH2 و یک گروه کربوکسیل اسیدی COOH. هر دوی این گروه ها به اتم کربن a متصل هستند. گروه کربوکسیل یک اسید آمینه می تواند یک پیوند آمیدی (پپتیدی) با گروه آمینو اسید آمینه دیگر ایجاد کند:

پس از اینکه دو آمینو اسید به این ترتیب به هم متصل شدند، زنجیره را می توان با افزودن یک سوم به اسید آمینه دوم و غیره افزایش داد. همانطور که از معادله بالا مشاهده می شود، هنگامی که یک پیوند پپتیدی تشکیل می شود، یک مولکول آب آزاد می شود. در حضور اسیدها، قلیایی ها یا آنزیم های پروتئولیتیک، واکنش در جهت مخالف ادامه می یابد: زنجیره پلی پپتیدی با افزودن آب به اسیدهای آمینه تقسیم می شود. این واکنش هیدرولیز نامیده می شود. هیدرولیز خود به خود اتفاق می افتد و برای اتصال اسیدهای آمینه به زنجیره پلی پپتیدی انرژی لازم است.

یک گروه کربوکسیل و یک گروه آمید (یا یک گروه ایمید مشابه در مورد اسید آمینه پرولین) در همه اسیدهای آمینه وجود دارد، اما تفاوت بین اسیدهای آمینه توسط ماهیت گروه یا "زنجیره جانبی" تعیین می شود. که در بالا با حرف R مشخص شده است. نقش زنجیره جانبی را می توان با یک اتم هیدروژن، مانند اسید آمینه گلیسین، و برخی گروه های حجیم مانند هیستیدین و تریپتوفان ایفا کرد. برخی از زنجیره های جانبی از نظر شیمیایی بی اثر هستند، در حالی که برخی دیگر به طور قابل توجهی واکنش پذیر هستند.

هزاران آمینو اسید مختلف را می توان سنتز کرد و آمینو اسیدهای مختلفی در طبیعت وجود دارد، اما تنها 20 نوع اسید آمینه برای سنتز پروتئین استفاده می شود: آلانین، آرژنین، آسپاراژین، آسپارتیک اسدوالین، هیستیدین، گلیسین، گلوتامین، گلوتامیک اسید، ایزولوسین، لوسین، لیزین، متیونین، پرولین، سرین، تیروزین، ترئونین، تریپتوفان، فنیل آلانین و سیستئین (در پروتئین‌ها، سیستئین می‌تواند به عنوان یک دی‌مر وجود داشته باشد. ). درست است، برخی از پروتئین ها علاوه بر بیست آمینو اسیدهای معمولی، حاوی اسیدهای آمینه دیگری نیز هستند، اما آنها در نتیجه تغییر یکی از بیست مورد فهرست شده پس از گنجاندن آن در پروتئین تشکیل می شوند.

فعالیت نوری

همه اسیدهای آمینه، به استثنای گلیسین، چهار اتم کربن به آنها متصل هستند. گروه های مختلف. از نظر هندسه، چهار گروه مختلف را می توان به دو صورت متصل کرد و بر این اساس، دو پیکربندی ممکن یا دو ایزومر وجود دارد که به یکدیگر مرتبط هستند، همانطور که یک جسم به تصویر آینه ای خود است، یعنی. مثل دست چپ به راست یکی از پیکربندی‌ها چپ‌دست یا چپ‌دست (L) و دیگری راست‌دست یا راست‌گرد (D) نامیده می‌شود، زیرا این دو ایزومر در جهت چرخش صفحه نور قطبی شده متفاوت هستند. فقط اسیدهای آمینه L در پروتئین ها یافت می شوند (به استثنای گلیسین، می توان آن را فقط در یک شکل یافت زیرا دو گروه از چهار گروه آن یکسان هستند) و همه از نظر نوری فعال هستند (زیرا فقط یک ایزومر وجود دارد). اسیدهای آمینه D در طبیعت نادر هستند. آنها در برخی از آنتی بیوتیک ها و دیواره سلولی باکتری ها یافت می شوند.

توالی اسید آمینه

اسیدهای آمینه در یک زنجیره پلی پپتیدی به طور تصادفی قرار نمی گیرند، بلکه در یک ترتیب ثابت مشخص قرار می گیرند و این ترتیب است که عملکرد و خواص پروتئین را تعیین می کند. با تغییر ترتیب 20 نوع اسید آمینه، می توانید تعداد زیادی پروتئین مختلف ایجاد کنید، همانطور که می توانید متن های مختلفی را از حروف الفبا ایجاد کنید.

در گذشته، تعیین توالی اسید آمینه یک پروتئین اغلب چندین سال طول می کشید. تعیین مستقیم هنوز یک کار کاملاً پر زحمت است، اگرچه دستگاه هایی ایجاد شده اند که امکان انجام خودکار آن را فراهم می کنند. معمولاً تعیین توالی نوکلئوتیدی ژن مربوطه و استنتاج توالی اسید آمینه پروتئین از آن آسانتر است. تا به امروز، توالی اسیدهای آمینه صدها پروتئین قبلاً تعیین شده است. عملکرد پروتئین های رمزگشایی شده معمولاً شناخته شده است، و این کمک می کند تا عملکردهای احتمالی پروتئین های مشابه تشکیل شده، به عنوان مثال، در نئوپلاسم های بدخیم را تصور کنیم.

پروتئین های پیچیده

پروتئین هایی که فقط از اسیدهای آمینه تشکیل شده اند ساده نامیده می شوند. با این حال، اغلب یک اتم فلز یا برخی ترکیبات شیمیایی که اسید آمینه نیست به زنجیره پلی پپتیدی متصل می شود. چنین پروتئین هایی پیچیده نامیده می شوند. یک مثال هموگلوبین است: حاوی پورفیرین آهن است که رنگ قرمز آن را تعیین می کند و به آن اجازه می دهد به عنوان یک حامل اکسیژن عمل کند.

نام اکثر پروتئین های پیچیده ماهیت گروه های متصل را نشان می دهد: گلیکوپروتئین ها حاوی قند هستند، لیپوپروتئین ها حاوی چربی هستند. اگر فعالیت کاتالیزوری یک آنزیم به گروه متصل بستگی داشته باشد، آن را گروه پروتز می نامند. اغلب یک ویتامین نقش یک گروه پروتز را بازی می کند یا بخشی از یک گروه است. به عنوان مثال، ویتامین A که به یکی از پروتئین های شبکیه متصل است، حساسیت آن را به نور تعیین می کند.

ساختار سوم.

آنچه مهم است نه چندان توالی اسید آمینه خود پروتئین (ساختار اولیه)، بلکه نحوه قرار گرفتن آن در فضا است. در طول کل زنجیره پلی پپتیدی، یون های هیدروژن پیوندهای هیدروژنی منظمی را تشکیل می دهند که شکل یک مارپیچ یا لایه (ساختار ثانویه) را به آن می دهد. از ترکیب چنین مارپیچ ها و لایه ها، شکل فشرده ای از مرتبه بعدی ایجاد می شود - ساختار سوم پروتئین. در اطراف پیوندهای نگهدارنده واحدهای مونومر زنجیره، چرخش در زوایای کوچک امکان پذیر است. بنابراین، از نقطه نظر هندسی خالص، تعداد تنظیمات ممکن برای هر زنجیره پلی پپتیدی بی نهایت زیاد است. در حقیقت، هر پروتئین به طور معمول تنها در یک پیکربندی وجود دارد که توسط توالی اسید آمینه آن تعیین می شود. این ساختار سفت و سخت نیست، به نظر می رسد "نفس می کشد" - در اطراف یک پیکربندی متوسط ​​خاص در نوسان است. مدار به شکلی تا می شود که در آن انرژی آزاد (توانایی تولید کار) حداقل است، درست همانطور که یک فنر آزاد شده فقط به حالتی فشرده می شود که با حداقل انرژی آزاد مطابقت دارد. اغلب یک قسمت از زنجیره توسط پیوندهای دی سولفیدی (-S-S-) بین دو باقیمانده سیستئین محکم به قسمت دیگر متصل می شود. به همین دلیل است که سیستئین نقش مهمی در بین اسیدهای آمینه دارد.

پیچیدگی ساختار پروتئین ها به حدی است که هنوز نمی توان ساختار سوم پروتئین را محاسبه کرد، حتی اگر توالی اسید آمینه آن مشخص باشد. اما اگر بتوان کریستال های پروتئینی را به دست آورد، ساختار سوم آن را می توان با پراش اشعه ایکس تعیین کرد.

در پروتئین‌های ساختاری، انقباضی و برخی پروتئین‌های دیگر، زنجیره‌ها دراز هستند و چندین زنجیره کمی تا شده که در نزدیکی آن‌ها قرار دارند، فیبریل‌ها را تشکیل می‌دهند. فیبرها به نوبه خود به شکلات بزرگتر - الیاف تا می شوند. با این حال، بیشتر پروتئین های موجود در محلول شکل کروی دارند: زنجیره ها در یک کروی پیچیده شده اند، مانند نخ در یک توپ. انرژی آزاد با این پیکربندی حداقل است، زیرا آمینو اسیدهای آبگریز ("دفع آب") در داخل گلبول پنهان هستند و اسیدهای آمینه آبدوست ("جذب آب") روی سطح آن هستند.

بسیاری از پروتئین ها مجتمع هایی از چندین زنجیره پلی پپتیدی هستند. این ساختار را ساختار چهارتایی پروتئین می نامند. به عنوان مثال، مولکول هموگلوبین از چهار زیر واحد تشکیل شده است که هر کدام یک پروتئین کروی است.

پروتئین های ساختاری، به دلیل پیکربندی خطی خود، الیافی را تشکیل می دهند که دارای استحکام کششی بسیار بالایی هستند، در حالی که پیکربندی کروی به پروتئین ها اجازه می دهد تا وارد برهمکنش های خاصی با سایر ترکیبات شوند. در سطح گلبول، هنگامی که زنجیره ها به درستی قرار می گیرند، حفره هایی با شکل خاصی ظاهر می شوند که در آنها گروه های شیمیایی واکنش دهنده قرار دارند. اگر این پروتئین یک آنزیم باشد، مولکول دیگری، معمولاً کوچکتر، از یک ماده وارد چنین حفره ای می شود، مانند یک کلید که وارد یک قفل می شود. در این حالت، پیکربندی ابر الکترونی مولکول تحت تأثیر گروه های شیمیایی واقع در حفره تغییر می کند و این باعث می شود که به روش خاصی واکنش نشان دهد. به این ترتیب آنزیم واکنش را کاتالیز می کند. مولکول های آنتی بادی همچنین دارای حفره هایی هستند که در آن مواد خارجی مختلف متصل می شوند و در نتیجه بی ضرر می شوند. مدل "قفل و کلید"، که تعامل پروتئین ها با سایر ترکیبات را توضیح می دهد، به ما اجازه می دهد تا ویژگی آنزیم ها و آنتی بادی ها را درک کنیم. توانایی آنها برای واکنش فقط با ترکیبات خاص.

پروتئین ها در انواع مختلف موجودات

پروتئین هایی که عملکرد یکسانی را در گونه های مختلف گیاهان و جانوران انجام می دهند و بنابراین نام یکسانی دارند نیز دارای پیکربندی مشابهی هستند. با این حال، آنها تا حدودی در توالی اسید آمینه خود متفاوت هستند. از آنجایی که گونه ها از یک اجداد مشترک جدا می شوند، برخی از اسیدهای آمینه در موقعیت های خاص با جهش های دیگری جایگزین می شوند. جهش های مضری که باعث بیماری های ارثی می شوند با انتخاب طبیعی از بین می روند، اما جهش های مفید یا حداقل خنثی ممکن است باقی بمانند. هر چه دو گونه بیولوژیکی به یکدیگر نزدیکتر باشند، تفاوت های کمتری در پروتئین آنها یافت می شود.

برخی از پروتئین ها نسبتاً سریع تغییر می کنند، برخی دیگر بسیار محافظت می شوند. مورد دوم شامل سیتوکروم c، آنزیم تنفسی است که در اکثر موجودات زنده یافت می شود. در انسان و شامپانزه، توالی اسید آمینه آن یکسان است، اما در سیتوکروم c گندم، تنها 38 درصد از اسیدهای آمینه متفاوت بود. حتی هنگام مقایسه انسان و باکتری، شباهت سیتوکروم c (تفاوت ها بر 65 درصد اسیدهای آمینه تأثیر می گذارد) هنوز قابل توجه است، اگرچه جد مشترک باکتری ها و انسان ها حدود دو میلیارد سال پیش روی زمین زندگی می کردند. امروزه از مقایسه توالی اسیدهای آمینه اغلب برای ساختن یک درخت فیلوژنتیک (خانواده) استفاده می شود که منعکس کننده روابط تکاملی بین موجودات مختلف است.

دناتوره سازی.

مولکول پروتئین سنتز شده، تاشو، پیکربندی مشخصه خود را به دست می آورد. با این حال، این پیکربندی را می توان با حرارت دادن، با تغییر pH، قرار گرفتن در معرض حلال های آلی، و حتی با تکان دادن ساده محلول تا زمانی که حباب هایی روی سطح آن ظاهر شود، از بین برد. پروتئینی که به این روش اصلاح شده است، دناتوره نامیده می شود. فعالیت بیولوژیکی خود را از دست می دهد و معمولاً نامحلول می شود. نمونه های معروف پروتئین دناتوره شده تخم مرغ آب پز یا خامه فرم گرفته است. پروتئین های کوچکی که فقط حاوی حدود صد اسید آمینه هستند، قادر به بازسازی مجدد هستند، به عنوان مثال. دوباره پیکربندی اصلی را بدست آورید. اما اکثر پروتئین ها به سادگی به توده ای از زنجیره های پلی پپتیدی درهم تبدیل می شوند و پیکربندی قبلی خود را باز نمی یابند.

یکی از مشکلات اصلی در جداسازی پروتئین های فعال، حساسیت شدید آنها به دناتوره شدن است. این خاصیت پروتئین ها در نگهداری مواد غذایی کاربرد مفیدی پیدا می کند: دمای بالا به طور غیرقابل برگشتی آنزیم های میکروارگانیسم ها را دناتوره می کند و میکروارگانیسم ها می میرند.

سنتز پروتئین

برای سنتز پروتئین، یک موجود زنده باید دارای سیستمی از آنزیم ها باشد که قادر به اتصال یک اسید آمینه به اسید آمینه دیگر باشد. همچنین برای تعیین اینکه کدام اسیدهای آمینه باید ترکیب شوند، به منبع اطلاعاتی نیاز است. از آنجایی که هزاران نوع پروتئین در بدن وجود دارد و هر یک از آنها به طور متوسط ​​از چند صد اسید آمینه تشکیل شده است، اطلاعات مورد نیاز باید واقعاً بسیار زیاد باشد. در مولکول های اسید نوکلئیک که ژن ها را می سازند، ذخیره می شود (مشابه نحوه ذخیره ضبط روی نوار مغناطیسی).

فعال سازی آنزیم

یک زنجیره پلی پپتیدی سنتز شده از اسیدهای آمینه همیشه یک پروتئین در شکل نهایی خود نیست. بسیاری از آنزیم ها ابتدا به عنوان پیش سازهای غیر فعال سنتز می شوند و تنها پس از اینکه آنزیم دیگری چندین اسید آمینه را در یک انتهای زنجیره حذف کرد فعال می شوند. برخی از آنزیم های گوارشی، مانند تریپسین، در این شکل غیر فعال سنتز می شوند. این آنزیم ها در نتیجه حذف قطعه انتهایی زنجیره در دستگاه گوارش فعال می شوند. هورمون انسولین که مولکول آن در شکل فعال خود از دو زنجیره کوتاه تشکیل شده است به شکل یک زنجیره سنتز می شود که اصطلاحاً نامیده می شود. پروانسولین سپس قسمت میانی این زنجیره برداشته می شود و قطعات باقی مانده به یکدیگر متصل می شوند تا مولکول هورمون فعال را تشکیل دهند. پروتئین های پیچیده تنها پس از اتصال یک گروه شیمیایی خاص به پروتئین تشکیل می شوند و این اتصال اغلب به یک آنزیم نیز نیاز دارد.

گردش متابولیک.

پس از تغذیه حیوان با اسیدهای آمینه نشاندار شده با ایزوتوپ های رادیواکتیو کربن، نیتروژن یا هیدروژن، برچسب به سرعت در پروتئین های آن گنجانده می شود. اگر آمینو اسیدهای برچسب دار از ورود به بدن متوقف شوند، مقدار برچسب در پروتئین ها شروع به کاهش می کند. این آزمایش ها نشان می دهد که پروتئین های حاصل تا پایان عمر در بدن باقی نمی مانند. همه آنها، به استثنای معدود، در یک حالت پویا هستند، به طور مداوم به اسیدهای آمینه تجزیه می شوند و سپس دوباره سنتز می شوند.

برخی از پروتئین ها با مرگ سلول ها تجزیه می شوند و از بین می روند. این اتفاق همیشه رخ می دهد، به عنوان مثال، با گلبول های قرمز خون و سلول های اپیتلیال که سطح داخلی روده را پوشانده اند. علاوه بر این، تجزیه و سنتز مجدد پروتئین ها نیز در سلول های زنده اتفاق می افتد. به اندازه کافی عجیب، کمتر در مورد تجزیه پروتئین ها نسبت به سنتز آنها شناخته شده است. با این حال، واضح است که تجزیه شامل آنزیم های پروتئولیتیک مشابه آنزیم هایی است که پروتئین ها را به اسیدهای آمینه در دستگاه گوارش تجزیه می کنند.

نیمه عمر پروتئین های مختلف متفاوت است - از چند ساعت تا چندین ماه. تنها استثنا مولکول های کلاژن هستند. پس از تشکیل، آنها پایدار می مانند و تجدید یا جایگزین نمی شوند. با گذشت زمان، اما برخی از خواص آنها تغییر می کند، به ویژه خاصیت ارتجاعی، و از آنجایی که آنها تجدید نمی شوند، منجر به تغییرات خاصی در رابطه با افزایش سن، مانند ظاهر شدن چین و چروک روی پوست می شود.

پروتئین های مصنوعی

شیمیدانان مدتهاست یاد گرفته اند که اسیدهای آمینه را پلیمریزه کنند، اما اسیدهای آمینه به شیوه ای نامنظم با هم ترکیب می شوند، به طوری که محصولات چنین پلیمریزاسیون شباهت کمی به محصولات طبیعی دارند. درست است، ترکیب اسیدهای آمینه به ترتیب معین امکان پذیر است، که به دست آوردن برخی پروتئین های فعال بیولوژیکی، به ویژه انسولین، امکان پذیر است. این فرآیند کاملاً پیچیده است و از این طریق فقط می توان پروتئین هایی را به دست آورد که مولکول های آنها حدود صد اسید آمینه دارند. ترجیحاً سنتز یا جداسازی توالی نوکلئوتیدی یک ژن متناظر با توالی اسید آمینه مورد نظر و سپس وارد کردن این ژن به یک باکتری که با همانندسازی مقادیر زیادی از محصول مورد نظر را تولید می کند. این روش اما معایبی نیز دارد.

پروتئین و تغذیه

هنگامی که پروتئین ها در بدن به اسیدهای آمینه تجزیه می شوند، می توان از این اسیدهای آمینه دوباره برای سنتز پروتئین استفاده کرد. در عین حال، اسیدهای آمینه خود در معرض تجزیه هستند، بنابراین به طور کامل مورد استفاده مجدد قرار نمی گیرند. همچنین واضح است که در طول رشد، بارداری و بهبود زخم، سنتز پروتئین باید از تجزیه بیشتر شود. بدن به طور مداوم برخی از پروتئین ها را از دست می دهد. اینها پروتئین های مو، ناخن و لایه سطحی پوست هستند. بنابراین، برای سنتز پروتئین ها، هر موجود زنده باید اسیدهای آمینه را از غذا دریافت کند.

منابع اسیدهای آمینه

گیاهان سبز تمام 20 اسید آمینه موجود در پروتئین ها را از CO2، آب و آمونیاک یا نیترات ها سنتز می کنند. بسیاری از باکتری ها نیز قادر به سنتز اسیدهای آمینه در حضور قند (یا مقداری معادل) و نیتروژن ثابت هستند، اما قند در نهایت توسط گیاهان سبز تامین می شود. حیوانات توانایی محدودی برای سنتز اسیدهای آمینه دارند. آنها اسیدهای آمینه را با خوردن گیاهان سبز یا سایر حیوانات به دست می آورند. در دستگاه گوارش، پروتئین های جذب شده به اسیدهای آمینه شکسته می شوند، دومی جذب می شود و از آنها پروتئین های مشخصه یک ارگانیسم خاص ساخته می شود. هیچ یک از پروتئین های جذب شده در ساختار بدن گنجانده نمی شود. تنها استثنا این است که در بسیاری از پستانداران، برخی از آنتی بادی های مادر می توانند از طریق جفت به طور دست نخورده وارد جریان خون جنین شوند و از طریق شیر مادر (به ویژه در نشخوارکنندگان) بلافاصله پس از تولد به نوزاد منتقل شود.

نیاز به پروتئین

واضح است که برای حفظ زندگی بدن باید مقدار مشخصی پروتئین از غذا دریافت کند. با این حال، میزان این نیاز به عوامل متعددی بستگی دارد. بدن هم به عنوان منبع انرژی (کالری) و هم به عنوان ماده ای برای ساختن ساختارهای خود به غذا نیاز دارد. نیاز به انرژی حرف اول را می زند. این بدان معناست که وقتی کربوهیدرات ها و چربی های کمی در رژیم غذایی وجود دارد، پروتئین های غذایی نه برای سنتز پروتئین های خود، بلکه به عنوان منبع کالری استفاده می شوند. در طول روزه‌داری طولانی‌مدت، حتی از پروتئین‌های خود برای رفع نیازهای انرژی استفاده می‌شود. اگر کربوهیدرات کافی در رژیم غذایی وجود داشته باشد، می توان مصرف پروتئین را کاهش داد.

تعادل نیتروژن

به طور متوسط ​​تقریبا 16 درصد از کل جرم پروتئین نیتروژن است. هنگامی که اسیدهای آمینه موجود در پروتئین ها تجزیه می شوند، نیتروژن موجود در آنها از بدن از طریق ادرار و (به میزان کمتر) در مدفوع به شکل ترکیبات مختلف نیتروژن دار دفع می شود. بنابراین استفاده از شاخصی مانند تعادل نیتروژن برای ارزیابی کیفیت تغذیه پروتئین راحت است. تفاوت (بر حسب گرم) بین مقدار نیتروژن ورودی به بدن و مقدار نیتروژن دفع شده در روز. با تغذیه طبیعی در بزرگسالان، این مقادیر برابر است. در یک ارگانیسم در حال رشد، مقدار نیتروژن دفع شده کمتر از مقدار دریافتی است، یعنی. تراز مثبت است اگر کمبود پروتئین در رژیم غذایی وجود داشته باشد، تعادل منفی است. اگر در رژیم غذایی کالری کافی وجود داشته باشد، اما پروتئینی در آن وجود نداشته باشد، بدن پروتئین ها را ذخیره می کند. در عین حال، متابولیسم پروتئین کاهش می یابد و استفاده مکرر از اسیدهای آمینه در سنتز پروتئین با بالاترین بازده ممکن رخ می دهد. با این حال، تلفات اجتناب ناپذیر است و ترکیبات نیتروژنی هنوز از طریق ادرار و بخشی از مدفوع دفع می شوند. مقدار نیتروژن دفع شده از بدن در روز در طول روزه پروتئین می تواند به عنوان معیاری برای کمبود پروتئین روزانه باشد. طبیعی است که فرض کنیم با وارد کردن مقدار پروتئینی معادل این کمبود به رژیم غذایی می توان تعادل نیتروژن را بازیابی کرد. با این حال، اینطور نیست. پس از دریافت این مقدار پروتئین، بدن شروع به استفاده کمتر از اسیدهای آمینه می کند، بنابراین مقداری پروتئین اضافی برای بازگرداندن تعادل نیتروژن مورد نیاز است.

اگر مقدار پروتئین در رژیم غذایی از مقدار لازم برای حفظ تعادل نیتروژن بیشتر باشد، به نظر می رسد که هیچ ضرری وجود ندارد. اسیدهای آمینه اضافی به سادگی به عنوان منبع انرژی مورد استفاده قرار می گیرند. به عنوان یک مثال برجسته، اسکیموها کربوهیدرات کمی و حدود ده بار مصرف می کنند پروتئین بیشتراز مقدار مورد نیاز برای حفظ تعادل نیتروژن. با این حال، در بیشتر موارد، استفاده از پروتئین به عنوان منبع انرژی مفید نیست زیرا مقدار معینی از کربوهیدرات می تواند کالری بسیار بیشتری نسبت به همان مقدار پروتئین تولید کند. در کشورهای فقیر، مردم کالری خود را از کربوهیدرات ها دریافت می کنند و حداقل مقدار پروتئین مصرف می کنند.

اگر بدن تعداد کالری مورد نیاز را در قالب محصولات غیر پروتئینی دریافت کند، حداقل مقدار پروتئین برای اطمینان از حفظ تعادل نیتروژن تقریباً می باشد. 30 گرم در روز. تقریباً این مقدار پروتئین در چهار برش نان یا 0.5 لیتر شیر وجود دارد. یک عدد کمی بزرگتر معمولاً بهینه در نظر گرفته می شود. از 50 تا 70 گرم توصیه می شود.

اسیدهای آمینه ضروری

تا به حال پروتئین به عنوان یک کل در نظر گرفته می شد. در این میان برای اینکه سنتز پروتئین اتفاق بیفتد باید تمام اسیدهای آمینه لازم در بدن وجود داشته باشد. بدن حیوان خود قادر به سنتز برخی از اسیدهای آمینه است. آنها قابل تعویض نامیده می شوند زیرا لزوماً نباید در رژیم غذایی وجود داشته باشند - فقط مهم است که عرضه کلی پروتئین به عنوان منبع نیتروژن کافی باشد. سپس، اگر کمبود آمینواسیدهای غیر ضروری وجود داشته باشد، بدن می تواند آنها را به هزینه آمینواسیدهایی که بیش از حد وجود دارند، سنتز کند. اسیدهای آمینه "ضروری" باقی مانده را نمی توان سنتز کرد و باید از طریق غذا به بدن برسد. والین، لوسین، ایزولوسین، ترئونین، متیونین، فنیل آلانین، تریپتوفان، هیستیدین، لیزین و آرژنین برای انسان ضروری است. (اگرچه آرژنین را می توان در بدن سنتز کرد، اما به دلیل اینکه به مقدار کافی در نوزادان و کودکان در حال رشد تولید نمی شود، به عنوان یک اسید آمینه ضروری طبقه بندی می شود. از طرف دیگر، برخی از این اسیدهای آمینه موجود در غذا ممکن است برای بزرگسالان غیر ضروری شوند. شخص.)

این لیست از اسیدهای آمینه ضروری تقریباً در سایر مهره داران و حتی حشرات یکسان است. ارزش غذایی پروتئین ها معمولاً با تغذیه موش های در حال رشد و نظارت بر افزایش وزن حیوانات تعیین می شود.

ارزش غذایی پروتئین ها

ارزش غذایی یک پروتئین توسط اسید آمینه ضروری تعیین می شود که بیشترین کمبود را دارد. اجازه دهید این موضوع را با یک مثال توضیح دهیم. پروتئین های موجود در بدن ما به طور متوسط ​​حاوی حدود 2٪ تریپتوفان (از نظر وزن). بیایید بگوییم که رژیم غذایی شامل 10 گرم پروتئین حاوی 1٪ تریپتوفان است و به اندازه کافی اسیدهای آمینه ضروری دیگر در آن وجود دارد. در مورد ما، 10 گرم از این پروتئین ناقص اساساً معادل 5 گرم پروتئین کامل است. 5 گرم باقی مانده فقط می تواند به عنوان منبع انرژی باشد. توجه داشته باشید که از آنجایی که آمینو اسیدها عملاً در بدن ذخیره نمی شوند و برای اینکه سنتز پروتئین اتفاق بیفتد، باید همه اسیدهای آمینه به طور همزمان وجود داشته باشند، تأثیر دریافت آمینو اسیدهای ضروری را تنها در صورتی می توان تشخیص داد که همه آنها وجود داشته باشند. همزمان وارد بدن شود.

میانگین ترکیب اکثر پروتئین های حیوانی نزدیک به میانگین ترکیب پروتئین ها در بدن انسان است، بنابراین اگر رژیم غذایی ما سرشار از مواد غذایی مانند گوشت، تخم مرغ، شیر و پنیر باشد، بعید است با کمبود اسید آمینه مواجه شویم. با این حال، پروتئین هایی مانند ژلاتین (محصول دناتوره شدن کلاژن) وجود دارند که حاوی اسیدهای آمینه ضروری بسیار کمی هستند. پروتئین های گیاهی، اگرچه از این نظر بهتر از ژلاتین هستند، از نظر آمینو اسیدهای ضروری نیز ضعیف هستند. آنها به خصوص لیزین و تریپتوفان کمی دارند. با این وجود، یک رژیم غذایی کاملاً گیاهی را نمی توان به هیچ وجه مضر تلقی کرد، مگر اینکه مقدار کمی پروتئین گیاهی بیشتری مصرف کند که برای تأمین اسیدهای آمینه ضروری بدن کافی باشد. گیاهان بیشترین پروتئین را در دانه های خود دارند، به ویژه در دانه های گندم و حبوبات مختلف. شاخه های جوان مانند مارچوبه نیز سرشار از پروتئین هستند.

پروتئین های مصنوعی در رژیم غذایی

با افزودن مقادیر کمی از اسیدهای آمینه ضروری مصنوعی یا پروتئین‌های غنی از اسید آمینه به پروتئین‌های ناقص مانند پروتئین ذرت، می‌توان ارزش غذایی دومی را به میزان قابل توجهی افزایش داد. در نتیجه میزان پروتئین مصرفی افزایش می یابد. امکان دیگر رشد باکتری یا مخمر روی هیدروکربن های نفتی با افزودن نیترات یا آمونیاک به عنوان منبع نیتروژن است. پروتئین میکروبی به دست آمده از این طریق می تواند به عنوان خوراک طیور یا دام عمل کند و یا می تواند مستقیماً توسط انسان مصرف شود. سومین روش پرکاربرد از فیزیولوژی نشخوارکنندگان استفاده می کند. در نشخوارکنندگان در قسمت ابتدایی معده به اصطلاح. در شکمبه اشکال خاصی از باکتری‌ها و تک یاخته‌ها زندگی می‌کنند که پروتئین‌های گیاهی ناقص را به پروتئین‌های میکروبی کامل‌تر تبدیل می‌کنند و این‌ها نیز به نوبه خود پس از هضم و جذب به پروتئین‌های حیوانی تبدیل می‌شوند. اوره، یک ترکیب نیتروژن مصنوعی ارزان قیمت، می تواند به خوراک دام اضافه شود. میکروارگانیسم هایی که در شکمبه زندگی می کنند از نیتروژن اوره برای تبدیل کربوهیدرات ها (که تعداد بیشتری در خوراک وجود دارد) به پروتئین استفاده می کنند. حدود یک سوم از کل نیتروژن موجود در خوراک دام می تواند به شکل اوره باشد که اساساً تا حدودی به معنای سنتز شیمیایی پروتئین است.

فهرست:

پروتئین چیست و چه وظایفی در بدن انجام می دهد؟ چه عناصری در ترکیب آن گنجانده شده است و این ماده چه ویژگی هایی دارد.

پروتئین ها ماده اصلی ساختمانی در بدن انسان هستند. به طور کلی، این مواد یک پنجم بدن ما را تشکیل می دهند. گروهی از زیرگونه ها در طبیعت شناخته شده اند - بدن انسان به تنهایی دارای پنج میلیون گونه مختلف است. با مشارکت آن، سلول هایی تشکیل می شوند که جزء اصلی بافت های زنده بدن محسوب می شوند. چه عناصری پروتئین ها را تشکیل می دهند و چه ویژگی هایی دارند؟

ظرافت های ترکیب

مولکول های پروتئین در بدن انسان از نظر ساختار متفاوت هستند و وظایف خاصی را انجام می دهند. بنابراین، میوزین پروتئین اصلی انقباضی در نظر گرفته می شود که ماهیچه ها را تشکیل می دهد و حرکت بدن را تضمین می کند. عملکرد روده ها و حرکت خون از طریق عروق انسان را تضمین می کند. یک ماده به همان اندازه مهم در بدن کراتین است. عملکرد این ماده محافظت از پوست در برابر اثرات منفی - تشعشع، دما، مکانیکی و غیره است. کراتین همچنین از ورود میکروب ها از بیرون محافظت می کند.

پروتئین ها حاوی اسیدهای آمینه هستند.علاوه بر این، اولین آنها در آغاز قرن نوزدهم کشف شد و کل ترکیب اسید آمینه از دهه 30 قرن گذشته برای دانشمندان شناخته شده است. جالب است که از دویست آمینو اسیدی که امروزه کشف شده اند، تنها دوجین آن میلیون ها پروتئین با ساختارهای مختلف را تشکیل می دهند.

تفاوت اصلی در ساختار وجود رادیکال هایی با طبیعت متفاوت است. علاوه بر این، اسیدهای آمینه اغلب بر اساس بار الکتریکی آنها طبقه بندی می شوند. هر یک از اجزای مورد بررسی دارای ویژگی های مشترک هستند - توانایی واکنش با مواد قلیایی و اسیدها، حلالیت در آب و غیره. تقریباً تمام نمایندگان گروه اسید آمینه در فرآیندهای متابولیک درگیر هستند.

با توجه به ترکیب پروتئین ها، شایان ذکر است دو دسته از اسیدهای آمینه - غیر ضروری و ضروری.آنها در توانایی سنتز شدن در بدن با یکدیگر متفاوت هستند. اولی در اندام ها تولید می شود که حداقل پوشش بخشی از کسری فعلی را تضمین می کند، در حالی که دومی فقط با غذا تامین می شود. اگر مقدار هر یک از اسیدهای آمینه کاهش یابد، منجر به اختلال و گاهی مرگ می شود.

پروتئینی که حاوی مجموعه کاملی از اسیدهای آمینه است "از نظر بیولوژیکی کامل" نامیده می شود. چنین موادی بخشی از غذای حیوانات هستند. برخی از نمایندگان گیاهان مانند لوبیا، نخود و سویا نیز استثناهای مفیدی در نظر گرفته می شوند. پارامتر اصلی که بر اساس آن مزایای یک محصول ارزیابی می شود، ارزش بیولوژیکی آن است. اگر شیر را پایه در نظر بگیریم ( 100% ، سپس برای ماهی یا گوشت این پارامتر خواهد بود برابر 95برای برنج – 58 نان (فقط چاودار) – 74 و غیره

آمینو اسیدهای ضروری تشکیل دهنده پروتئین در سنتز سلول ها و آنزیم های جدید نقش دارند، یعنی نیازهای پلاستیکی را پوشش می دهند و به عنوان منابع اصلی انرژی مورد استفاده قرار می گیرند. پروتئین ها حاوی عناصری هستند که قادر به تغییر شکل هستند، یعنی فرآیندهای کربوکسیلاسیون و ترانس آمیناسیون. واکنش های ذکر شده در بالا شامل دو گروه آمینو اسید (کربوکسیل و آمین) است.

سفیده تخم مرغ با ارزش ترین و مفیدترین آن برای بدن است که ساختار و خواص آن کاملاً متعادل است. به همین دلیل است که درصد اسیدهای آمینه در یک محصول تقریباً همیشه به عنوان مبنایی برای مقایسه استفاده می شود.

در بالا ذکر شد که پروتئین ها از اسیدهای آمینه تشکیل شده اند و نمایندگان مستقل نقش اصلی را ایفا می کنند. در اینجا به برخی از آنها اشاره می کنیم:

• هیستیدین- عنصری که در سال 1911 به دست آمد. هدف آن عادی سازی کار رفلکس شرطی است. هیستیدین نقش منبعی برای تشکیل هیستامین، یک واسطه کلیدی سیستم عصبی مرکزی که در انتقال سیگنال ها به قسمت های مختلف بدن نقش دارد، ایفا می کند. اگر باقیمانده این اسید آمینه کمتر از حد طبیعی باشد، تولید هموگلوبین در مغز استخوان انسان سرکوب می شود.
• والین- ماده ای که در سال 1879 کشف شد، اما سرانجام تنها 27 سال بعد رمزگشایی شد. در صورت کمبود، هماهنگی مختل می شود و پوست به عوامل تحریک کننده خارجی حساس می شود.
• تیروزین(1846). پروتئین ها از اسیدهای آمینه زیادی تشکیل شده اند، اما این یکی از عملکردهای کلیدی را ایفا می کند. این تیروزین است که پیش ساز اصلی ترکیبات زیر در نظر گرفته می شود - فنل، تیرامین، تیروئیدو دیگران.
• متیونینتنها در اواخر دهه 20 قرن گذشته سنتز شد. این ماده به سنتز کولین کمک می کند، کبد را از تشکیل چربی بیش از حد محافظت می کند و اثر لیپوتروپیک دارد. ثابت شده است که چنین عناصری نقش کلیدی در مبارزه با تصلب شرایین و در تنظیم سطح کلسترول دارند. ویژگی شیمیایی متیونین این است که در تولید آدرنالین شرکت می کند و با ویتامین B تعامل دارد.
• سیستین- ماده ای که ساختار آن تنها در سال 1903 تأسیس شد. توابع آن با هدف شرکت در واکنش های شیمیایی است، فرآیندهای متابولیکمتیونین سیستین همچنین با مواد حاوی گوگرد (آنزیم ها) واکنش نشان می دهد.
• تریپتوفان- یک اسید آمینه ضروری که بخشی از پروتئین است. تا سال 1907 سنتز شد. این ماده در متابولیسم پروتئین نقش دارد و تعادل بهینه نیتروژن را در بدن انسان تضمین می کند. تریپتوفان در تولید پروتئین های سرم و هموگلوبین نقش دارد.
• لوسین- یکی از "قدیمی ترین" اسیدهای آمینه، که از آغاز قرن 19 شناخته شده است. هدف آن کمک به رشد بدن است. کمبود این عنصر منجر به اختلال در کلیه ها و غده تیروئید می شود.
• ایزولوسین- یک عنصر کلیدی در تعادل نیتروژن. دانشمندان این اسید آمینه را تنها در سال 1890 کشف کردند.
• فنیل آلانیندر اوایل دهه 90 قرن 19 سنتز شد. این ماده به عنوان پایه ای برای تشکیل هورمون های آدرنال و تیروئید در نظر گرفته می شود. کمبود عنصر - دلیل اصلیعدم تعادل هورمونی
• لیزینتنها در آغاز قرن بیستم دریافت شد. کمبود این ماده منجر به تجمع کلسیم در داخل می شود بافت استخوانی، کاهش حجم عضلات بدن، ایجاد کم خونی و غیره.

ارزش برجسته کردن را دارد ترکیب شیمیاییپروتئین ها این تعجب آور نیست، زیرا مواد مورد بحث متعلق به ترکیبات شیمیایی هستند.

• کربن - 50-55%;
• اکسیژن - 22-23%;
• نیتروژن - 16-17%;
• هیدروژن – 6-7%;
• گوگرد - 0,4-2,5%.

علاوه بر موارد ذکر شده در بالا، پروتئین ها شامل عناصر زیر نیز هستند (بسته به نوع):

• فلز مس؛
• اهن؛
• فسفر؛
• ریز و درشت مواد

محتوای شیمیایی پروتئین های مختلف متفاوت است. تنها استثنا نیتروژن است که محتوای آن همیشه 16-17٪ است. به همین دلیل، سطح محتوای ماده دقیقاً با درصد نیتروژن تعیین می شود. روند محاسبه به شرح زیر است. دانشمندان می دانند که 6.25 گرم پروتئین حاوی یک گرم نیتروژن است. برای تعیین حجم پروتئین کافی است مقدار فعلی نیتروژن را در 6.25 ضرب کنید.

ظرافت های ساختار

هنگام در نظر گرفتن این سوال که از چه پروتئینی ساخته شده است، ارزش مطالعه ساختار این ماده را دارد. برجسته:

• ساختار اولیهاساس تناوب اسیدهای آمینه در ترکیب است. اگر حداقل یک عنصر گنجانده شود یا "بیافتد"، یک مولکول جدید تشکیل می شود. به لطف این ویژگی، تعداد کل دومی ها به رقمی نجومی می رسد.
• ساختار ثانویهویژگی مولکول های پروتئین این است که آنها در حالت گسترده نیستند، اما دارای پیکربندی های مختلف (گاهی پیچیده) هستند. به لطف این، زندگی سلول ساده می شود. ساختار ثانویه به شکل مارپیچی است که از چرخش های یکنواخت تشکیل شده است. در این مورد، پیچ های مجاور با پیوند هیدروژنی نزدیک مشخص می شوند. در صورت تکرار مکرر، ثبات افزایش می یابد.
• ساختار سومبه دلیل قابلیت جا شدن مارپیچ مذکور در یک توپ شکل می گیرد. شایان ذکر است که ترکیب و ساختار پروتئین ها تا حد زیادی به ساختار اولیه بستگی دارد. پایه سوم، به نوبه خود، حفظ پیوندهای با کیفیت بالا بین اسیدهای آمینه با بارهای مختلف را تضمین می کند.
• ساختار کواترنریمشخصه برخی پروتئین ها (هموگلوبین). دومی نه یک، بلکه چندین زنجیره را تشکیل می دهد که در ساختار اولیه آنها متفاوت است.

راز مولکول های پروتئین در یک الگوی کلی است. هر چه سطح ساختاری بالاتر باشد، پیوندهای شیمیایی تشکیل شده به خوبی در کنار هم نگه داشته می شوند. بنابراین، سازه های ثانویه، سوم و چهارم در معرض تشعشع، دماهای بالا و سایر شرایط محیطی هستند. نتیجه اغلب نقض ساختار (دناتوره شدن) است. در عین حال، یک پروتئین ساده، اگر ساختار آن تغییر کند، قادر به بازیابی سریع است. اگر ماده تحت تأثیر دمای منفی یا تأثیر عوامل دیگر قرار گرفته باشد، فرآیند دناتوره شدن غیرقابل برگشت است و خود ماده قابل ترمیم نیست.

خواص

در بالا درباره پروتئین ها، تعریف این عناصر، ساختار و موارد دیگر بحث کردیم. سوالات مهم. اما اگر خواص اصلی ماده (فیزیکی و شیمیایی) برجسته نشود، اطلاعات ناقص خواهد بود.

وزن مولکولی پروتئین - از 10 هزار تا یک میلیون(در اینجا خیلی به نوع آن بستگی دارد). علاوه بر این، آنها در آب محلول هستند.

شایان ذکر است ویژگی های مشترک پروتئین با محلول های کلوئیدی:

• توانایی تورم هرچه ویسکوزیته ترکیب بیشتر باشد، وزن مولکولی بالاتر است.
• انتشار آهسته
• توانایی دیالیز، یعنی تقسیم گروه های اسید آمینه به عناصر دیگر با استفاده از غشاهای نیمه تراوا. تفاوت اصلی بین مواد مورد بررسی عدم توانایی آنها در عبور از غشاها است.
• ثبات دو عاملی این بدان معنی است که پروتئین ساختار آبدوست دارد. بار یک ماده مستقیماً به آنچه پروتئین تشکیل شده است، تعداد اسیدهای آمینه و خواص آنها بستگی دارد.
• اندازه هر ذره است 1-100 نانومتر

همچنین، پروتئین ها شباهت های خاصی با محلول های واقعی دارند. نکته اصلی توانایی تشکیل سیستم های همگن است. در این مورد، فرآیند تشکیل خود به خود است و نیازی به تثبیت کننده اضافی ندارد. علاوه بر این، محلول های پروتئینی از نظر ترمودینامیکی پایدار هستند.

دانشمندان خواص آمورف خاص مواد مورد بحث را برجسته می کنند. این با حضور یک گروه آمینه توضیح داده می شود. اگر پروتئین به شکل محلول آبی ارائه شود، مخلوط های به همان اندازه در آن وجود دارد - یون های کاتیونی، دوقطبی، و همچنین اشکال آنیونی.

همچنین خواص پروتئین عبارتند از:

• توانایی عمل به عنوان یک بافر، یعنی واکنش مشابه به اسید یا باز ضعیف. بنابراین، در بدن انسان دو نوع سیستم بافر وجود دارد - پروتئین و هموگلوبین، که در عادی سازی سطح هموستاز نقش دارند.
• حرکت در میدان الکتریکی بسته به تعداد اسیدهای آمینه پروتئین، جرم و بار آنها، سرعت حرکت مولکول ها نیز تغییر می کند. این تابع برای جداسازی با استفاده از الکتروفورز استفاده می شود.
• نمک زدایی (بارش معکوس). اگر یون های آمونیوم، فلزات قلیایی خاکی و نمک های قلیایی به محلول پروتئین اضافه شوند، این مولکول ها و یون ها برای آب با یکدیگر رقابت می کنند. در برابر این پس زمینه، پوسته هیدراتاسیون برداشته می شود و پروتئین ها پایدار نمی مانند. در نتیجه رسوب می کنند. اگر حجم معینی آب اضافه کنید، امکان بازیابی پوسته هیدراتاسیون وجود دارد.
• حساسیت به تأثیرات خارجی. شایان ذکر است که در صورت تأثیر منفی خارجی، پروتئین ها از بین می روند که منجر به از دست دادن بسیاری از خواص شیمیایی و فیزیکی می شود. علاوه بر این، دناتوره شدن باعث پارگی پیوندهای اصلی می شود که تمام سطوح ساختار پروتئین (به جز اولیه) را تثبیت می کند.

دلایل زیادی برای دناتوره شدن وجود دارد – تاثیر منفیاسیدهای آلی، اثر قلیایی ها یا یون های فلزات سنگین، تاثیر منفی اوره و عوامل کاهنده مختلف که منجر به تخریب پل های دی سولفیدی می شود.

• وجود واکنش های رنگی با عناصر شیمیایی مختلف (بسته به ترکیب اسید آمینه). این خاصیت در شرایط آزمایشگاهی زمانی که نیاز به تعیین مقدار کل پروتئین باشد استفاده می شود.

نتایج

پروتئین یک عنصر کلیدی سلول است که رشد طبیعی و رشد یک موجود زنده را تضمین می کند. اما، با وجود این واقعیت که دانشمندان این ماده را مطالعه کرده اند، هنوز اکتشافات زیادی در پیش است که به ما امکان می دهد درک عمیق تری از اسرار بدن انسان و ساختار آن به دست آوریم. در این بین، هر یک از ما باید بدانیم که پروتئین ها در کجا تشکیل می شوند، چه ویژگی هایی دارند و برای چه اهدافی مورد نیاز هستند.

ارسال کار خوب خود در پایگاه دانش ساده است. از فرم زیر استفاده کنید

دانشجویان، دانشجویان تحصیلات تکمیلی، دانشمندان جوانی که از دانش پایه در تحصیل و کار خود استفاده می کنند از شما بسیار سپاسگزار خواهند بود.

نوشته شده در http://www.allbest.ru

فصل 1 مقدمه

گزارش ها در مورد یک انقلاب در زیست شناسی اکنون کاملاً پیش پا افتاده شده اند. همچنین غیرقابل انکار است که این تغییرات انقلابی با تشکیل مجموعه ای از علوم در تقاطع زیست شناسی و شیمی همراه بود که در میان آنها زیست شناسی مولکولی و شیمی بیورگانیک جایگاه مرکزی را اشغال کرده و هنوز هم دارند.

"زیست شناسی مولکولی علمی است که هدف آن درک ماهیت پدیده های زندگی از طریق مطالعه اشیاء و سیستم های بیولوژیکی در سطحی نزدیک به مولکولی است... جلوه های مشخصه حیات... توسط ساختار، خواص و تعامل مولکول های بیولوژیکی تعیین می شود. مواد مهم، در درجه اول پروتئین ها و اسیدهای نوکلئیک ”

شیمی زیست ارگانیک علمی است که مواد زیربنایی فرآیندهای زندگی را مطالعه می کند... اشیاء اصلی شیمی بیو آلی بیوپلیمرها (پروتئین ها و پپتیدها، اسیدهای نوکلئیک و نوکلئوتیدها، لیپیدها، پلی ساکاریدها و غیره) هستند.

از این مقایسه مشخص می شود که مطالعه پروتئین ها برای توسعه زیست شناسی مدرن چقدر مهم است.

بیولوژی پروتئین بیوشیمی

فصل 2. تاریخچه تحقیقات پروتئین

2.1 مراحل اولیه در شیمی پروتئین

پروتئین 250 سال پیش به موضوع تحقیقات شیمیایی تبدیل شد. در سال 1728، دانشمند ایتالیایی Jacopo Bartolomeo Beccari اولین آماده سازی پروتئین - گلوتن - را از آرد گندم به دست آورد. او گلوتن را تحت تقطیر خشک قرار داد و متقاعد شد که محصولات این تقطیر قلیایی هستند. این اولین دلیل بر وحدت طبیعت مواد گیاهی و جانوری بود. او نتایج کار خود را در سال 1745 منتشر کرد و این اولین مقاله در مورد پروتئین بود.

در قرن 18 - اوایل قرن 19، مواد پروتئینی با منشاء گیاهی و حیوانی مکررا توصیف شد. ویژگی این گونه توصیفات همگرایی این مواد و مقایسه آنها با مواد معدنی بود.

ذکر این نکته حائز اهمیت است که در این زمان، حتی قبل از ظهور آنالیز عنصری، این ایده شکل گرفته بود که پروتئین ها از منابع مختلف گروهی از مواد منفرد با خواص کلی مشابه هستند.

در سال 1810، J. Gay-Lussac و L. Thénard برای اولین بار ترکیب عنصری مواد پروتئینی را تعیین کردند. در سال 1833، J. Gay-Lussac ثابت کرد که نیتروژن لزوما در پروتئین ها وجود دارد و به زودی نشان داده شد که محتوای نیتروژن در پروتئین های مختلف x تقریباً یکسان است. در همان زمان، شیمیدان انگلیسی D. Dalton سعی کرد اولین فرمول های مواد پروتئینی را به تصویر بکشد. او آنها را به عنوان موادی با ساختار نسبتاً ساده تصور می کرد، اما برای تأکید بر تفاوت های فردی آنها با ترکیب یکسان، به تصویر کشیدن مولکول هایی متوسل شد که اکنون ایزومر نامیده می شوند. با این حال، مفهوم ایزومریسم هنوز در زمان دالتون وجود نداشت.

فرمول های پروتئین دالتون

اولین فرمول های تجربی پروتئین ها استخراج شد و اولین فرضیه ها در مورد الگوهای ترکیب آنها مطرح شد. بنابراین، N. Liberkühn معتقد بود که آلبومین با فرمول C 72 H 112 N 18 SO 22 توصیف می شود، و A. Danilevsky معتقد بود که مولکول این پروتئین حداقل یک مرتبه بزرگتر است: C 726 H 1171 N 194 S 3 O 214.

شیمیدان آلمانی J. Liebig در سال 1841 پیشنهاد کرد که پروتئین های با منشاء حیوانی در بین پروتئین های گیاهی مشابه هستند: به گفته لیبیگ، جذب پروتئین حبوبات در بدن حیوان، منجر به تجمع پروتئین مشابه - کازئین شد. یکی از رایج ترین نظریه های شیمی آلی پیش ساختاری، نظریه رادیکال ها - اجزای بدون تغییر مواد مرتبط است. در سال 1836، هلندی G. Mulder پیشنهاد کرد که همه پروتئین ها حاوی رادیکال یکسانی هستند که او آن را نامید. پروتئین (از کلمه یونانی "اولین"، "اولین جایگاه"). پروتئین، طبق گفته مولدر، دارای ترکیب Pr = C 40 H 62 N 10 O 12 بود. در سال 1838، G. Mulder فرمول های پروتئین را بر اساس نظریه پروتئین منتشر کرد. اینها به اصطلاح بودند فرمول های دوگانه، که در آن رادیکال پروتئین به عنوان یک گروه مثبت و اتم های گوگرد یا فسفر به عنوان یک گروه منفی عمل می کنند. آنها با هم یک مولکول الکتریکی خنثی تشکیل دادند: پروتئین سرم Pr 10 S 2 P، فیبرین Pr 10 SP. با این حال، بررسی تحلیلی داده های G. Mulder که توسط شیمیدان روسی لیاسکوفسکی و همچنین J. Liebig انجام شد، نشان داد که "رادیکال های پروتئینی" وجود ندارند.

در سال 1833، دانشمند آلمانی F. Rose، واکنش بیورت به پروتئین ها را کشف کرد - یکی از واکنش های رنگی اصلی به مواد پروتئینی و مشتقات آنها در زمان حاضر (اطلاعات بیشتر در مورد واکنش های رنگی در صفحه 53). همچنین نتیجه گیری شد که این حساس ترین واکنش به پروتئین است و به همین دلیل بیشترین توجه شیمیدانان آن زمان را به خود جلب کرد.

در اواسط قرن نوزدهم، روش‌های متعددی برای استخراج، خالص‌سازی و جداسازی پروتئین در محلول‌های نمک‌های خنثی توسعه یافت. در سال 1847، K. Reichert توانایی پروتئین ها برای تشکیل کریستال را کشف کرد. در سال 1836، تی شوان، پپسین، آنزیمی که پروتئین ها را تجزیه می کند، کشف کرد. در سال 1856، L. Corvisart آنزیم مشابه دیگری را کشف کرد - تریپسین. بیوشیمی دانان با مطالعه عملکرد این آنزیم ها روی پروتئین ها سعی کردند راز هضم را کشف کنند. با این حال، بیشترین توجه را مواد حاصل از عملکرد آنزیم های پروتلیتیک (پروتئازها، شامل آنزیم های فوق) روی پروتئین ها به خود جلب کردند: برخی از آنها قطعاتی از مولکول های پروتئین اصلی بودند (آنها نامیده می شدند). پپتون ها برخی دیگر در معرض شکاف بیشتر توسط پروتئازها قرار نگرفتند و به دسته ای از ترکیبات شناخته شده از ابتدای قرن تعلق داشتند - اسیدهای آمینه (اولین مشتق اسید آمینه - آسپاراژین آمید در سال 1806 کشف شد و اولین اسید آمینه - سیستین در 1810). اسیدهای آمینه موجود در پروتئین ها اولین بار در سال 1820 توسط شیمیدان فرانسوی A. Braconneau کشف شد. او از هیدرولیز اسیدی پروتئین استفاده کرد و ماده شیرینی را در هیدرولیز کشف کرد که آن را گلیسین نامید. در سال 1839، وجود لوسین در پروتئین ها ثابت شد، و در سال 1849، F. Bopp اسید آمینه دیگری را از پروتئین جدا کرد - تیروزین (برای فهرست کامل تاریخ اکتشافات اسیدهای آمینه در پروتئین ها، به پیوست II مراجعه کنید).

تا پایان دهه 80. در قرن 19، 19 اسید آمینه قبلاً از هیدرولیزهای پروتئینی جدا شده بود، و این عقیده به آرامی شروع به تقویت کرد که اطلاعات مربوط به محصولات هیدرولیز پروتئین حاوی اطلاعات مهمی در مورد ساختار مولکول پروتئین است. با این حال، اسیدهای آمینه جزء ضروری اما غیر ضروری پروتئین در نظر گرفته شدند.

در ارتباط با اکتشافات اسیدهای آمینه در پروتئین ها، دانشمند فرانسوی P. Schutzenberger در دهه 70. قرن نوزدهم پیشنهاد به اصطلاح. نظریه اورهید ساختار پروتئین بر اساس آن، مولکول پروتئین شامل یک هسته مرکزی بود که نقش آن را مولکول تیروزین ایفا می کرد و گروه های پیچیده ای به نام شوتزنبرگر (با جایگزینی 4 اتم هیدروژن) به آن متصل شدند. لوسین ها . با این حال، این فرضیه از نظر تجربی بسیار ضعیف پشتیبانی شد و تحقیقات بیشتر نشان داد که این فرضیه غیرقابل دفاع است.

2.2 نظریه "کمپلکس های کربن-نیتروژن" A.Ya. دانیلوسکی

نظریه اولیه در مورد ساختار پروتئین در دهه 80 بیان شد. بیوشیمیدان روسی قرن نوزدهم A. Ya. او اولین شیمیدانی بود که توجه را به ماهیت پلیمری احتمالی ساختار مولکول های پروتئین جلب کرد. در اوایل دهه 70. او به ع.م. باتلروف که «ذرات آلبومین یک پلیمرید مخلوط هستند» و برای تعریف پروتئین «اصطلاحی مناسب‌تر از کلمه پلیمر در معنای وسیع» پیدا نمی‌کند. وی در حین مطالعه واکنش بیورت پیشنهاد کرد که این واکنش با ساختار متناوب اتم های کربن و نیتروژن - N - C - N - C - N - مرتبط است که به اصطلاح شامل می شوند. دی اکسید کربن تی مجتمع R" - NH - CO - NH - CO - R بر اساس این فرمول، دانیلفسکی معتقد بود که مولکول پروتئین حاوی 40 کمپلکس اسید آمینه کربن-نیتروژن است.

به گفته دانیلوسکی، کمپلکس‌های کربن-نیتروژن می‌توانند توسط یک پیوند اتری یا آمیدی به هم متصل شوند تا ساختاری با مولکولی بالا تشکیل دهند.

2.3 نظریه "کیرین" A. کوسل

فیزیولوژیست و بیوشیمیست آلمانی A. Kossel، با مطالعه پروتامین ها و هیستون ها، پروتئین هایی با ساختار نسبتا ساده، دریافت که هیدرولیز آنها مقدار زیادی آرژنین تولید می کند. علاوه بر این، او یک اسید آمینه ناشناخته را در هیدرولیز کشف کرد - هیستیدین. بر این اساس، کوسل پیشنهاد کرد که این مواد پروتئینی را می توان به عنوان برخی از مدل های ساده از پروتئین های پیچیده تر در نظر گرفت که به نظر او بر اساس اصل زیر ساخته شده اند: آرژنین و هیستیدین یک هسته مرکزی ("هسته پروتامین") را تشکیل می دهند. توسط مجموعه ای از اسیدهای آمینه دیگر احاطه شده است.

تئوری کوسل کامل ترین مثال برای توسعه فرضیه در مورد ساختار تکه تکه پروتئین ها بود (اولین بار، همانطور که در بالا ذکر شد، توسط G. Mulder ارائه شد). این فرضیه توسط شیمیدان آلمانی M. Siegfried در آغاز قرن بیستم مورد استفاده قرار گرفت. او معتقد بود که پروتئین‌ها از مجتمع‌هایی از اسیدهای آمینه (آرژنین + لیزین + اسید گلوتامین) ساخته می‌شوند که او آن را نامید. کینز (از یونانی "kyrios" اصلی). با این حال، این فرضیه در سال 1903 بیان شد، زمانی که E. Fischer به طور فعال در حال توسعه خود بود. نظریه پپتید ، که کلید راز ساختار پروتئین ها را داد.

2.4 نظریه پپتید E. فیشر

شیمیدان آلمانی، امیل فیشر، که قبلاً به دلیل مطالعات خود در مورد ترکیبات پورین (آلکالوئیدهای گروه کافئین) و رمزگشایی ساختار قندها در سراسر جهان مشهور بود، یک نظریه پپتید ایجاد کرد که تا حد زیادی در عمل تأیید شد و در طول زندگی خود به رسمیت شناخته شد. به همین دلیل او دومین جایزه نوبل تاریخ شیمی را دریافت کرد (اولین جایزه توسط J.G. vant Hoff دریافت شد).

مهم است که فیشر یک طرح تحقیقاتی ایجاد کرد که به شدت با آنچه قبلا انجام شده بود متفاوت بود، اما تمام حقایق شناخته شده در آن زمان را در نظر گرفت. اول از همه، او به عنوان محتمل ترین فرضیه که پروتئین ها از آمینو اسیدهای متصل به یک پیوند آمید ساخته می شوند، پذیرفت:

فیشر این نوع پیوند را (در قیاس با پپتون ها) نامید. پپتید . او پیشنهاد کرد که پروتئین ها هستند پلیمرهای آمینو اسیدهای مرتبط با پیوندهای پپتیدی . ایده ماهیت پلیمری ساختار پروتئین ها، همانطور که مشخص است، توسط Danilevsky و Hurt بیان شد، اما آنها معتقد بودند که "مونومرها" تشکیلات بسیار پیچیده ای هستند - پپتون ها یا "کمپلکس های کربن-نیتروژن".

اثبات نوع پپتیدی اتصال باقی مانده اسیدهای آمینه. E. Fischer از مشاهدات زیر اقدام کرد. در مرحله اول، هم در طول هیدرولیز پروتئین ها و هم در طی تجزیه آنزیمی آنها، اسیدهای آمینه مختلفی تشکیل شد. توصیف سایر ترکیبات بسیار دشوار و حتی به دست آوردن آنها دشوارتر بود. علاوه بر این، فیشر می دانست که پروتئین ها دارای خاصیت اسیدی یا بازی نیستند، به این معنی که، او استدلال کرد، گروه های آمینه و کربوکسیل در ترکیب اسیدهای آمینه در مولکول های پروتئین بسته هستند و، همانطور که بود، یکدیگر را می پوشانند. (آمفوتریک بودن پروتئین ها، همانطور که اکنون می گویند).

فیشر راه حل مشکل ساختار پروتئین را تقسیم کرد و آن را به مفاد زیر تقلیل داد:

تعیین کمی و کیفی محصولات هیدرولیز کامل پروتئین.

ایجاد ساختار این محصولات نهایی.

سنتز پلیمرهای اسید آمینه با ترکیبات نوع آمید (پپتید).

مقایسه ترکیبات به دست آمده از این طریق با پروتئین های طبیعی.

از این طرح مشخص می شود که فیشر اولین کسی بود که از یک رویکرد روش شناختی جدید استفاده کرد - سنتز ترکیبات مدل به عنوان روشی برای اثبات با قیاس.

2.5 توسعه روش هایی برای سنتز اسیدهای آمینه

فیشر برای اینکه به سنتز مشتقات اسید آمینه متصل شده توسط پیوندهای پپتیدی بپردازد، کارهای زیادی روی مطالعه ساختار و سنتز اسیدهای آمینه انجام داد.

قبل از فیشر، روش کلی برای سنتز اسیدهای آمینه، سنتز سیانوهیدرین A. Strecker بود:

با استفاده از واکنش Strecker، سنتز آلانین، سرین و برخی اسیدهای آمینه دیگر امکان پذیر شد و با اصلاح آن (واکنش Zelinsky-Stadnikov) هم اسیدهای آمینه و هم اسیدهای آمینه جایگزین N آنها امکان پذیر شد.

با این حال، فیشر خود به دنبال توسعه روش هایی برای سنتز تمام اسیدهای آمینه شناخته شده بود. او روش استرکر را به اندازه کافی جهانی نمی داند. بنابراین، E. Fischer مجبور شد به دنبال یک روش کلی برای سنتز اسیدهای آمینه، از جمله اسیدهای آمینه با رادیکال های جانبی پیچیده باشد.

او آمیناسیون اسیدهای کربوکسیلیک جایگزین بروم را در موقعیت - پیشنهاد کرد. برای به دست آوردن مشتقات برومو، او، به عنوان مثال، در سنتز لوسین، اسید مالونیک آریله یا آلکیله استفاده کرد:

اما E. Fischer نتوانست یک روش کاملاً جهانی ایجاد کند. واکنش های قابل اعتماد تری نیز ایجاد شده است. برای مثال، شاگرد فیشر، جی لیکس، اصلاح زیر را برای به دست آوردن سرین پیشنهاد کرد:

فیشر همچنین ثابت کرد که پروتئین ها از بقایای اسید آمینه فعال نوری تشکیل شده اند (به صفحه 11 مراجعه کنید). این امر او را مجبور کرد تا نامگذاری جدیدی از ترکیبات فعال نوری، روشهایی برای جداسازی و سنتز ایزومرهای نوری اسیدهای آمینه ایجاد کند. فیشر همچنین به این نتیجه رسید که پروتئین ها حاوی بقایای شکل L از اسیدهای آمینه فعال نوری هستند و این را با استفاده از اصل دیاستریوایزومریسم ثابت کرد. این اصل به شرح زیر بود: یک آلکالوئید فعال نوری (بروسین، استریکنین، سینکونین، کینیدین، کینین) به مشتق N-آسیل یک اسید آمینه راسمیک اضافه شد. در نتیجه، دو شکل استریو ایزومری نمک با حلالیت‌های متفاوت تشکیل شد. پس از جداسازی این دیاسترو ایزومرها، آلکالوئید بازسازی شد و گروه آسیل با هیدرولیز حذف شد.

فیشر توانست روشی را برای تعیین کامل اسیدهای آمینه در محصولات هیدرولیز پروتئین ایجاد کند: او هیدروکلریدهای استرهای اسید آمینه را با تیمار با قلیایی غلیظ در سرما به استرهای آزاد تبدیل کرد که به طور قابل توجهی صابونی نشده بودند. سپس مخلوط این استرها تحت تقطیر جزء به جزء قرار گرفت و اسیدهای آمینه منفرد از فراکسیون های حاصل با تبلور کسری جدا شدند.

روش جدید تجزیه و تحلیل نه تنها در نهایت تایید کرد که پروتئین ها از بقایای اسید آمینه تشکیل شده اند، بلکه امکان شفاف سازی و گسترش لیست اسیدهای آمینه موجود در پروتئین ها را نیز فراهم می کند. اما با این حال، تجزیه و تحلیل های کمی نتوانست به سوال اصلی پاسخ دهد: اصول ساختار مولکول پروتئین چیست. و E. Fisher یکی از وظایف اصلی در مطالعه ساختار و خواص پروتئین ها را فرموله کرد: توسعه م تجربیهروشهای سنتز ترکیباتی که اجزای اصلی آنها اسیدهای آمینه باشدOشما، توسط یک پیوند پپتیدی متصل شده اید.

بنابراین، فیشر یک وظیفه غیر ضروری را تعیین کرد - سنتز یک کلاس جدید از ترکیبات به منظور ایجاد اصول ساختار آنها.

فیشر این مشکل را حل کرد و شیمیدانان شواهد قانع کننده ای دریافت کردند که پروتئین ها پلیمرهایی از اسیدهای آمینه هستند که توسط یک پیوند پپتیدی به هم متصل شده اند:

CO - CHR" - NH - CO - CHR"" - NH - CO CHR""" - NH -

این موضع توسط شواهد بیوشیمیایی تایید شد. در طول مسیر، مشخص شد که پروتئازها همه پیوندهای بین اسیدهای آمینه را با سرعت یکسان هیدرولیز نمی کنند. توانایی آنها برای بریدن پیوند پپتیدی تحت تأثیر پیکربندی نوری اسیدهای آمینه، جایگزین های نیتروژن گروه آمینه، طول زنجیره پپتیدی و همچنین مجموعه ای از باقی مانده های موجود در آن بود.

اثبات اصلی نظریه پپتید، سنتز پپتیدهای مدل و مقایسه آنها با پپتون های هیدرولیز پروتئین بود. نتایج نشان داد که پپتیدهای یکسان با آنهایی که سنتز شده بودند از هیدرولیزهای پروتئینی جدا شدند.

در فرآیند انجام این مطالعات، E. Fisher و شاگردش E. Abdergalden برای اولین بار روشی را برای تعیین توالی اسید آمینه یک پروتئین توسعه دادند. ماهیت آن تعیین ماهیت باقیمانده اسید آمینه یک پلی پپتید با گروه آمینه آزاد (اسید آمینه N ترمینال) بود. برای انجام این کار، آنها پیشنهاد کردند که انتهای آمینه پپتید را با یک گروه نفتالین سولفونیل مسدود کنند، که در طول هیدرولیز جدا نمی شود. سپس با جدا کردن اسید آمینه نشاندار شده با چنین گروهی از هیدرولیز، می توان تعیین کرد که کدام یک از اسیدهای آمینه N ترمینال است.

پس از تحقیقات E. Fisher مشخص شد که پروتئین ها پلی پپتید هستند. این یک دستاورد مهم بود، از جمله برای وظایف سنتز پروتئین: مشخص شد که دقیقاً چه چیزی باید سنتز شود.تنها پس از این کارها، مشکل سنتز پروتئین تمرکز خاصی و سختگیری لازم را به دست آورد.

با صحبت در مورد کار فیشر به عنوان یک کل، باید توجه داشت که رویکرد خود به این تحقیق برای قرن 20 آتی معمول تر بود - با طیف گسترده ای از موقعیت های نظری و تکنیک های روش شناختی عمل می کرد. سنتزهای او کمتر و کمتر شبیه هنری مبتنی بر شهود بود تا دانش دقیق، و به خلق یک سری تکنیک‌های دقیق و تقریباً فنی نزدیک‌تر می‌شد.

2. 6 بحران نظریه پپتید

در ارتباط با استفاده از روش های جدید تحقیقات فیزیکی و فیزیکوشیمیایی در اوایل دهه 20. قرن XX شک و تردید وجود داشت که مولکول پروتئین نشان دهنده یک زنجیره پلی پپتیدی طولانی است. فرضیه در مورد امکان تا شدن فشرده زنجیره های پپتیدی با شک و تردید برخورد شد. همه اینها مستلزم تجدید نظر در نظریه پپتید E. Fisher بود.

در دهه 30-20. تئوری دیکتوپیپرازین گسترده شد. با توجه به آن، نقش اصلی در ساخت ساختار پروتئین توسط حلقه های دیکتوپی پراز تشکیل شده در طی چرخه شدن دو باقی مانده اسید آمینه ایفا می شود. همچنین فرض بر این بود که این ساختارها هسته مرکزی مولکول را تشکیل می دهند که پپتیدهای کوتاه یا اسیدهای آمینه به آن متصل می شوند ("پرکننده" اسکلت حلقوی ساختار اصلی). متقاعد کننده ترین طرح ها برای مشارکت دیکتوپی پرازین ها در ساخت ساختار پروتئین توسط دانشجویان N.D. Zelinsky و E. Fisher ارائه شده است.

با این حال، تلاش برای سنتز ترکیبات مدل حاوی دیکتوپی پرازین ها برای شیمی پروتئین نتیجه کمی داشت، اما این آثار به طور کلی اثر تحریک کننده ای بر شیمی پیپرازین داشتند.

پس از تئوری های پپتید و دیکتوپی پراز، تلاش ها برای اثبات وجود تنها ساختارهای پپتیدی در مولکول پروتئین ادامه یافت. در همان زمان، آنها سعی کردند نه تنها نوع مولکول، بلکه طرح کلی آن را نیز تصور کنند.

فرضیه اصلی توسط شیمیدان شوروی D.L. او پیشنهاد کرد که زنجیره‌های پپتیدی درون مولکول‌های پروتئین به حلقه‌های بزرگ تا می‌شوند، که به نوبه خود گامی در جهت ایجاد ایده یک گلبول پروتئینی بود.

در همان زمان، داده ها نشان دهنده وجود مجموعه متفاوتی از اسیدهای آمینه در پروتئین های مختلف بود. اما الگوهای حاکم بر توالی اسیدهای آمینه در ساختار پروتئین مشخص نبود.

M. Bergman و K. Niemann اولین کسانی بودند که سعی کردند به این سوال در فرضیه "فرکانس های متناوب" که توسعه دادند، پاسخ دهند. بر اساس آن، توالی بقایای اسید آمینه در یک مولکول پروتئین تابع الگوهای عددی بود که پایه های آن برگرفته از اصول ساختار مولکول پروتئین فیبروئین ابریشم بود. اما این انتخاب ناموفق بود، زیرا ... این پروتئین فیبریلار است، در حالی که ساختار پروتئین های کروی از قوانین کاملاً متفاوتی پیروی می کند.

به گفته M. Bergman و K. Niemann، هر اسید آمینه در یک بازه زمانی معین در زنجیره پلی پپتیدی رخ می دهد یا، همانطور که M. Bergman گفت، دارای یک دوره تناوب مشخص است که توسط ماهیت باقیمانده های اسید آمینه تعیین می شود.

آنها مولکول فیبروئین ابریشم را به صورت زیر تصور کردند:

GlyAlaGlyTyr GlyAlaGlyArg GlyAlaGlyx GlyAlaGlyx

(GlyAlaGlyTyr GlyAlaGlyx GlyAlaGlyx GlyAlaGlyx) 12

GlyAlaGlyTyr GlyAlaGlyx GlyAlaGlyx GlyAlaGlyArg

(GlyAlaGlyTyr GlyAlaGlyx GlyAlaGlyx GlyAlaGlyx) 13

فرضیه برگمان-نیمان تأثیر قابل توجهی بر توسعه شیمی اسید آمینه داشت.

در خاتمه این فصل، لازم به ذکر است که تا اواسط قرن بیستم. شواهد کافی از اعتبار نظریه پپتید جمع آوری شده است، مفاد اصلی آن تکمیل و روشن شده است. بنابراین، مرکز تحقیقات پروتئین در قرن بیستم. در حال حاضر در زمینه تحقیق و جستجو برای روش های سنتز پروتئین به طور مصنوعی. این مشکل با موفقیت حل شد. در فصل 8، ص 36)، از جمله روش هایی برای سنتز خودکار پلی پپتیدها. این امر قبلاً در سال 1962 به شیمیدان برجسته انگلیسی F. Sanger اجازه داد تا ساختار را رمزگشایی کند و به طور مصنوعی هورمون انسولین را سنتز کند که دوره جدیدی را در سنتز پلی پپتیدهای پروتئین های عملکردی رقم زد.

فصل 3. ترکیب شیمیایی پروتئین ها

3.1 پیوند پپتیدی

پروتئین ها پلیمرهای نامنظمی هستند که از بقایای اسیدهای آمینه ساخته شده اند که فرمول کلی آنها در محلول آبی در مقادیر pH نزدیک به خنثی را می توان به صورت NH 3 + CHRCOO - نوشت. باقی مانده های اسید آمینه در پروتئین ها با پیوند آمیدی بین گروه های آمینو و کربوکسیل به هم متصل می شوند. پیوند پپتیدی بین دوباقی مانده اسید آمینه معمولا نامیده می شود پیوند پپتیدی و پلیمرهای ساخته شده از بقایای اسید آمینه که توسط پیوندهای پپتیدی به هم متصل شده اند نامیده می شوند پلی پپتیدها یک پروتئین، به عنوان یک ساختار بیولوژیکی مهم، می تواند یک پلی پپتید یا چندین پلی پپتید باشد که در نتیجه برهمکنش های غیر کووالانسی یک مجتمع واحد را تشکیل می دهند.

3.2 ترکیب عنصری پروتئین ها

هنگام مطالعه ترکیب شیمیایی پروتئین ها، لازم است اولاً مشخص شود که آنها از چه عناصر شیمیایی تشکیل شده اند و ثانیاً ساختار مونومرهای آنها. برای پاسخ به سوال اول، ترکیب کمی و کیفی عناصر شیمیایی پروتئین تعیین می شود. تجزیه و تحلیل شیمیایی نشان داد موجود در تمام پروتئین ها کربن (50-55%)، اکسیژن (21-23%)، نیتروژن (15-17%)، هیدروژن (6-7%)، گوگرد (0.3-2.5%). فسفر، ید، آهن، مس و برخی عناصر ماکرو و ریز دیگر، در مقادیر مختلف، اغلب بسیار کم، نیز در ترکیب پروتئین‌های منفرد یافت شد.

محتوای عناصر شیمیایی پایه در پروتئین ها ممکن است متفاوت باشد، به استثنای نیتروژن، که غلظت آن با بیشترین ثبات مشخص می شود و به طور متوسط ​​16٪ است. علاوه بر این، محتوای نیتروژن سایر مواد آلی کم است. مطابق با این، پیشنهاد شد که مقدار پروتئین را توسط نیتروژن موجود در آن تعیین شود. با دانستن اینکه 1 گرم نیتروژن در 6.25 گرم پروتئین وجود دارد، مقدار نیتروژن یافت شده در ضریب 6.25 ضرب می شود و مقدار پروتئین به دست می آید.

برای تعیین ماهیت شیمیایی مونومرهای پروتئینی، حل دو مشکل ضروری است: تقسیم پروتئین به مونومر و یافتن ترکیب شیمیایی آنها. تجزیه پروتئین به اجزای سازنده آن با استفاده از هیدرولیز - جوشاندن طولانی پروتئین با اسیدهای معدنی قوی انجام می شود. (هیدرولیز اسیدی)یا دلایل (هیدرولیز قلیایی). متداول ترین روش جوشاندن در دمای 110 درجه سانتیگراد با HCl به مدت 24 ساعت است. در مرحله بعد مواد موجود در هیدرولیز جدا می شوند. برای این منظور از روش های مختلفی استفاده می شود که اغلب کروماتوگرافی است (برای جزئیات بیشتر به فصل «روش های تحقیق...» مراجعه کنید). بخش اصلی هیدرولیزهای جدا شده اسیدهای آمینه هستند.

3.3. آمینو اسید

در حال حاضر، تا 200 اسید آمینه مختلف در اشیاء مختلف طبیعت زنده یافت شده است. به عنوان مثال، در بدن انسان حدود 60 مورد از آنها وجود دارد.

اسیدهای آمینه اسیدهای آلی هستند که در آنها اتم هیدروژن اتم کربن با یک گروه آمینه - NH 2 جایگزین می شود. بنابراین، از نظر ماهیت شیمیایی، این اسیدهای آمینه با فرمول کلی هستند:

از این فرمول مشخص می شود که همه اسیدهای آمینه شامل گروه های کلی زیر هستند: - CH 2، - NH 2، - COOH. زنجیره های جانبی (رادیکال ها - آر) اسیدهای آمینه متفاوت است. همانطور که از ضمیمه 1 مشاهده می شود، ماهیت شیمیایی رادیکال ها متنوع است: از اتم هیدروژن تا ترکیبات حلقوی. این رادیکال ها هستند که ویژگی های ساختاری و عملکردی اسیدهای آمینه را تعیین می کنند.

همه اسیدهای آمینه، به جز ساده ترین اسید آمینه استیک گلیسین (NH 3 + CH 2 COO) دارای اتم کایرال C هستند و می توانند به شکل دو انانتیومر (ایزومرهای نوری) وجود داشته باشند:

تمام پروتئین‌های مورد مطالعه در حال حاضر فقط حاوی اسیدهای آمینه سری L هستند که اگر اتم کایرال را از سمت اتم H در نظر بگیریم، گروه‌های NH 3 +، COO و رادیکال R در جهت عقربه‌های ساعت قرار دارند. هنگام ساخت یک مولکول پلیمری مهم از نظر بیولوژیکی، نیاز به ساخت آن از یک انانتیومر کاملاً تعریف شده آشکار است - از مخلوط راسمیک دو انانتیومر، یک مخلوط پیچیده غیرقابل تصور از دیاسترو ایزومرها به دست می آید. این سوال که چرا حیات روی زمین بر اساس پروتئین هایی است که به طور خاص از اسیدهای آمینه L- به جای D-آمینه ساخته شده اند، هنوز یک راز جالب باقی مانده است. لازم به ذکر است که اسیدهای آمینه D در طبیعت زنده بسیار گسترده هستند و علاوه بر این، بخشی از الیگوپپتیدهای بیولوژیکی مهم هستند.

پروتئین ها از بیست اسید آمینه اساسی ساخته می شوند، اما بقیه، اسیدهای آمینه کاملاً متنوع، از این 20 باقی مانده اسید آمینه موجود در مولکول پروتئین تشکیل می شوند. در میان چنین تحولاتی، ابتدا باید به شکل گیری توجه داشت پل های دی سولفیدی در طی اکسیداسیون دو باقی مانده سیستئین در زنجیره های پپتیدی از قبل تشکیل شده است. در نتیجه، یک باقیمانده اسید دی آمینو دی کربوکسیلیک از دو باقی مانده سیستئین تشکیل می شود. سیستین (به پیوست I مراجعه کنید). در این مورد، پیوند متقابل یا در یک زنجیره پلی پپتیدی یا بین دو زنجیره مختلف رخ می دهد. به عنوان یک پروتئین کوچک که دارای دو زنجیره پلی پپتیدی است که توسط پل های دی سولفیدی به هم متصل شده اند و همچنین در داخل یکی از زنجیره های پلی پپتیدی پیوندهای متقابل دارند:

یک مثال مهم از اصلاح بقایای اسید آمینه، تبدیل باقی مانده های پرولین به باقی مانده است. هیدروکسی پرولین :

این دگرگونی و در مقیاس قابل توجهی با تشکیل یک جزء پروتئینی مهم رخ می دهد بافت همبند - کلاژن .

یکی دیگر از انواع بسیار مهم اصلاح پروتئین، فسفوریلاسیون گروه های هیدروکسیل از باقی مانده های سرین، ترئونین و تیروزین است، به عنوان مثال:

اسیدهای آمینه در محلول آبی به دلیل تفکیک گروه های آمینه و کربوکسیل که بخشی از رادیکال ها هستند، در حالت یونیزه هستند. به عبارت دیگر، آنها ترکیبات آمفوتریک هستند و می توانند به عنوان اسید (اهداکننده پروتون) یا باز (پذیرنده دهنده) وجود داشته باشند.

همه اسیدهای آمینه بسته به ساختار آنها به چند گروه تقسیم می شوند:

غیر حلقوی. آمینو اسیدهای مونوآمینو مونو کربوکسیلیکآنها حاوی یک آمین و یک گروه کربوکسیل هستند که در یک محلول آبی خنثی هستند. برخی از آنها ویژگی های ساختاری مشترکی دارند که به ما امکان می دهد آنها را با هم در نظر بگیریم:

گلیسین و آلانین.گلیسین (گلیکوکول یا اسید آمینه استیک) از نظر نوری غیر فعال است - این تنها اسید آمینه ای است که انانتیومر ندارد. گلیسین در تشکیل اسیدهای نوکلئیک و صفراوی، هِم نقش دارد و برای خنثی سازی محصولات سمی در کبد ضروری است. آلانین توسط بدن در فرآیندهای مختلف متابولیسم کربوهیدرات و انرژی استفاده می شود. ایزومر آن، آلانین، جزء ویتامین پانتوتنیک اسید، کوآنزیم A (CoA) و مواد استخراج کننده عضلات است.

سرین و ترئونین.آنها به گروه هیدروکسی اسیدها تعلق دارند، زیرا دارای گروه هیدروکسیل هستند. سرین جزء آنزیم های مختلف، پروتئین اصلی شیر - کازئین، و همچنین بسیاری از لیپوپروتئین ها است. ترئونین در بیوسنتز پروتئین نقش دارد و یک اسید آمینه ضروری است.

سیستئین و متیونین.اسیدهای آمینه حاوی اتم گوگرد. اهمیت سیستئین با وجود یک گروه سولفیدریل (-SH) در ترکیب آن مشخص می شود که به آن توانایی اکسید شدن آسان و محافظت از بدن در برابر مواد با ظرفیت اکسیداتیو بالا (در صورت آسیب ناشی از تشعشع، مسمومیت با فسفر) را می دهد. ). متیونین با حضور یک گروه متیل به راحتی متحرک مشخص می شود که برای سنتز ترکیبات مهم در بدن (کولین، کراتین، تیمین، آدرنالین و غیره) استفاده می شود.

والین، لوسین و ایزولوسین.آنها آمینو اسیدهای شاخه ای هستند که به طور فعال در متابولیسم شرکت می کنند و در بدن سنتز نمی شوند.

اسیدهای آمینه مونوآمینو دی کربوکسیلیکیک گروه آمین و دو گروه کربوکسیل دارند و در محلول آبی واکنش اسیدی نشان می دهند. اینها شامل اسیدهای آسپارتیک و گلوتامیک، آسپاراژین و گلوتامین است. آنها بخشی از واسطه های بازدارنده سیستم عصبی هستند.

اسیدهای آمینه دی آمینومونو کربوکسیلیکدر محلول آبی به دلیل وجود دو گروه آمین واکنش قلیایی دارند. لیزین که متعلق به آنهاست برای سنتز هیستون ها و همچنین در تعدادی آنزیم ضروری است. آرژنین در سنتز اوره و کراتین نقش دارد.

چرخه ای. این اسیدهای آمینه دارای یک حلقه معطر یا هتروسیکلیک هستند و قاعدتاً در بدن انسان سنتز نمی شوند و باید همراه با غذا تامین شوند. آنها به طور فعال در فرآیندهای متابولیک مختلف شرکت می کنند. بنابراین، فنیل آلانین به عنوان منبع اصلی سنتز تیروزین، پیش ساز تعدادی از مواد مهم بیولوژیکی: هورمون ها (تیروکسین، آدرنالین) و برخی رنگدانه ها عمل می کند. تریپتوفان علاوه بر مشارکت در سنتز پروتئین، به عنوان جزئی از ویتامین PP، سروتونین، تریپتامین و تعدادی رنگدانه عمل می کند. هیستیدین برای سنتز پروتئین ضروری است و پیش ساز هیستامین است که بر فشار خون و ترشح شیره معده تأثیر می گذارد.

فصل 4. ساختار

هنگام مطالعه ترکیب پروتئین ها، مشخص شد که همه آنها بر اساس یک اصل واحد ساخته شده اند و دارای چهار سطح سازماندهی هستند: اولیه، ثانویه، سوم،و برخی از آنها چهارتاییسازه های.

4.1 ساختار اولیه

این یک زنجیره خطی از اسیدهای آمینه است که در یک توالی خاص مرتب شده و توسط پیوندهای پپتیدی به هم متصل شده اند. پیوند پپتیدی به دلیل گروه کربوکسیل یک اسید آمینه و گروه آمین دیگری تشکیل می شود:

پیوند پپتیدی را به دلیل پیوند p, -conjugation - گروه کربونیل و اوربیتال p اتم N که شامل یک جفت الکترون مشترک نیست نمی‌توان منفرد در نظر گرفت و عملاً هیچ چرخشی به دور آن وجود ندارد. به همین دلیل، اتم کایرال C و اتم کربونیل Ck از هر باقیمانده اسید آمینه i ام زنجیره پپتیدی و اتم های N و C باقیمانده (i+1) -ام در یک صفحه قرار دارند. در همان صفحه، اتم کربونیل O و اتم آمید H قرار دارند (با این حال، مواد انباشته شده در طول مطالعه ساختار پروتئین ها نشان می دهد که این بیانیه کاملاً دقیق نیست: اتم های مرتبط با اتم نیتروژن پپتید در یکسان نیستند. صفحه ای با آن، اما یک هرم سه وجهی با زوایای بین پیوندهای بسیار نزدیک به 120 تشکیل می دهد. زاویه ای متفاوت از 0 وجود دارد. اما، به عنوان یک قاعده، از 1 تجاوز نمی کند و نقش خاصی ایفا نمی کند). بنابراین، از نظر هندسی، یک زنجیره پلی پپتیدی را می توان در نظر گرفت که توسط چنین قطعات مسطحی تشکیل شده است که هر کدام شامل شش اتم است. موقعیت نسبی این قطعات، مانند هر موقعیت نسبی دو صفحه، باید با دو زاویه تعیین شود. به این ترتیب، مرسوم است که زاویه‌های پیچشی را در نظر بگیریم که چرخش‌های حول پیوندهای NC و CCk را مشخص می‌کند.

هندسه هر مولکولی توسط سه گروه از ویژگی های هندسی پیوندهای شیمیایی آن تعیین می شود - طول پیوند، زوایای پیوند و زاویه پیچشبین پیوندهای مجاور اتم های همسایه دو گروه اول به طور قاطع با ماهیت اتم های درگیر و پیوندهای تشکیل شده تعیین می شوند. بنابراین، ساختار فضایی پلیمرها عمدتاً توسط زوایای پیچشی بین پیوندهای ستون فقرات پلیمری مولکول ها تعیین می شود. ترکیب زنجیره پلیمری که آر زاویه یون ، یعنی زاویه چرخش اتصال A-B به اطراف ارتباطات V-Cدر مورد اوراق قرضه CD، به عنوان زاویه بین صفحات حاوی اتم های A، B، C و اتم ها تعریف می شودب, سی, D.

در چنین سیستمی ممکن است پیوندهای A-B و C-D به صورت موازی قرار گرفته و در یک طرف پیوند B-C قرار گیرند. اگر این سیستم را در امتداد St.منzi B-C، سپس اتصال A-B به نظر می رسد که اتصال را مبهم می کندسی- D، بنابراین این ترکیب نامیده می شودسمتفاوت استپنهان شده است. با توجه به توصیه های اتحادیه های بین المللی شیمی IUPAC (اتحادیه بین المللی شیمی محض و کاربردی) و IUB (اتحادیه بین المللی بیوشیمی)، زاویه بین صفحات ABC و BCD در صورتی مثبت تلقی می شود که نزدیک ترین انطباق به ناظر به یک ناظر برسد. حالت گرفتگی با چرخش در یک زاویه بیش از 180 اتصال باید در جهت عقربه های ساعت بچرخد. اگر این پیوند باید در خلاف جهت عقربه های ساعت بچرخد تا شکل گرفت را به دست آورد، آنگاه زاویه منفی در نظر گرفته می شود. می توان اشاره کرد که این تعریف بستگی به این ندارد که کدام یک از اتصالات به ناظر نزدیکتر باشد.

در این مورد، همانطور که از شکل مشاهده می شود، جهت قطعه حاوی اتم های C i -1 و C i [(i-1)-امین قطعه]، و قطعه حاوی اتم های C i و C i +1 ( قطعه i-ام)، با زوایای پیچشی مربوط به چرخش حول پیوند N i C i و پیوند C i C i k تعیین می شود. این زوایا معمولاً به ترتیب به صورت i و i نشان داده می شوند. مقادیر آنها برای تمام واحدهای مونومر یک زنجیره پلی پپتیدی عمدتاً هندسه این زنجیره را تعیین می کند. هیچ مقدار مشخصی برای مقدار هر یک از این زوایا یا ترکیب آنها وجود ندارد، اگرچه محدودیت هایی برای هر دوی آنها اعمال می شود که هم توسط ویژگی های خود قطعات پپتید و هم توسط ماهیت رادیکال های جانبی تعیین می شود. ماهیت باقی مانده اسیدهای آمینه

تا به امروز، توالی اسیدهای آمینه برای چندین هزار پروتئین مختلف ایجاد شده است. ثبت ساختار پروتئین ها در قالب فرمول های ساختاری دقیق، دشوار و واضح نیست. بنابراین، یک شکل خلاصه شده از نماد استفاده می شود - سه حرفی یا یک حرفی (مولکول وازوپرسین):

هنگام نوشتن توالی اسید آمینه در زنجیره‌های پلی پپتیدی یا الیگوپپتیدی با استفاده از علامت‌های اختصاری، مگر اینکه خلاف آن ذکر شده باشد، فرض می‌شود که گروه آمینو در سمت چپ و گروه کربوکسیل در سمت راست قرار دارند. بخش های مربوط به زنجیره پلی پپتیدی به ترتیب N-پایانه (انتهای آمین) و C-پایانه (انتهای کربوکسیل) و باقی مانده های اسید آمینه به ترتیب N-terminal و C-terminal نامیده می شوند.

4.2 ساختار ثانویه

قطعاتی از ساختار فضایی یک پلیمر زیستی که دارای ساختار تناوبی ستون فقرات پلیمری هستند، به عنوان عناصر ساختار ثانویه در نظر گرفته می شوند.

اگر در قسمت معینی از زنجیره، همان نوع زوایای مورد بحث در صفحه 15 تقریباً یکسان باشد، ساختار زنجیره پلی پپتیدی تناوبی می شود. دو دسته از این سازه ها وجود دارد - مارپیچی و کشیده (مسطح یا تا شده).

مارپیچساختاری که در آن همه اتم های یک نوع روی یک مارپیچ قرار دارند در نظر گرفته می شود. در این حالت، اگر مارپیچ در امتداد محور مارپیچ، در جهت عقربه‌های ساعت از ناظر دور شود، راست‌دست و اگر در خلاف جهت عقربه‌های ساعت دور شود، چپ‌گرد در نظر گرفته می‌شود. اگر تمام اتم‌های C روی یک مارپیچ، همه اتم‌های کربونیل C k روی یک مارپیچ، همه اتم‌های N روی یک سوم باشند، یک زنجیره پلی‌پپتیدی یک ترکیب مارپیچ دارد، و گام مارپیچ برای هر سه گروه اتم باید یکسان باشد. تعداد اتم ها در هر چرخش مارپیچ باید یکسان باشد، صرف نظر از اینکه در مورد اتم های C k، C یا N صحبت می کنیم. فاصله تا مارپیچ مشترک برای هر یک از این سه نوع اتم متفاوت است.

عناصر اصلی ساختار ثانویه پروتئین ها مارپیچ و چین هستند.

ساختارهای پروتئینی حلزونی چندین نوع مختلف مارپیچ برای زنجیره های پلی پپتیدی شناخته شده است. در میان آنها، رایج ترین مارپیچ راست دست است. یک مارپیچ ایده‌آل گامی برابر با 0.54 نانومتر دارد و تعداد اتم‌های هم نوع در هر چرخش مارپیچ 3.6 است، که به معنای تناوب کامل در پنج دور مارپیچ در هر 18 باقیمانده اسید آمینه است. مقادیر زوایای پیچش برای یک مارپیچ ایده آل = ​​- 57 = - 47، و فواصل از اتم های تشکیل دهنده زنجیره پلی پپتیدی تا محور مارپیچ 0.15 نانومتر برای N، 0.23 نانومتر برای C، 0.17 نانومتر برای Ck است. هر ترکیبی وجود دارد به شرطی که عواملی وجود داشته باشد که آن را تثبیت کند. در مورد یک مارپیچ، چنین عواملی پیوندهای هیدروژنی هستند که توسط هر اتم کربونیل قطعه (i+4) ایجاد می شود. یک عامل مهم در تثبیت مارپیچ α نیز جهت گیری موازی گشتاورهای دوقطبی پیوندهای پپتیدی است.

ساختارهای پروتئینی تا شده یکی از نمونه‌های رایج ساختار پروتئین دوره‌ای تاخورده، به اصطلاح است. - چین خورده، متشکل از دو قطعه است که هر کدام توسط یک پلی پپتید نشان داده شده است.

چین ها همچنین توسط پیوندهای هیدروژنی بین اتم هیدروژن گروه آمین یک قطعه و اتم اکسیژن گروه کربوکسیل قطعه دیگر تثبیت می شوند. در این حالت، قطعات می توانند هم جهت موازی و هم جهت ضد موازی نسبت به یکدیگر داشته باشند.

ساختار حاصل از این گونه فعل و انفعالات یک ساختار موجدار است. این بر مقادیر زوایای پیچش و. اگر در یک ساختار صاف و کاملاً کشیده آنها باید 180 باشند، در لایه های واقعی مقادیر = - 119 و = + 113 دارند. برای اینکه دو بخش از زنجیره پلی پپتیدی در جهت گیری مطلوب برای تشکیل قرار گیرند. از چین‌خورده‌ها، باید ناحیه‌ای وجود داشته باشد که ساختاری کاملاً متفاوت با ساختار تناوبی داشته باشد.

4.2.1 عوامل مؤثر در شکل گیری ساختار ثانویه

ساختار بخش خاصی از زنجیره پلی پپتیدی به طور قابل توجهی به ساختار مولکول به عنوان یک کل بستگی دارد. عوامل مؤثر در شکل گیری مناطق با ساختار ثانویه مشخص بسیار متنوع است و در همه موارد کاملاً مشخص نیست. مشخص است که تعدادی از بقایای اسید آمینه ترجیحاً در قطعات مارپیچ، تعدادی دیگر - به صورت چین‌خورده و برخی اسیدهای آمینه - عمدتاً در مناطقی که ساختار تناوبی ندارند وجود دارند. ساختار ثانویه تا حد زیادی توسط ساختار اولیه تعیین می شود. در برخی موارد، معنای فیزیکی چنین وابستگی را می توان از تجزیه و تحلیل استریوشیمیایی ساختار فضایی درک کرد. به عنوان مثال، همانطور که از شکل در مارپیچ مشاهده می شود، نه تنها رادیکال های جانبی باقی مانده های اسید آمینه در امتداد زنجیره به هم نزدیک می شوند، بلکه برخی از جفت های باقی مانده در پیچ های مجاور مارپیچ، در درجه اول هر یک ( i+1)امین باقیمانده با (i+4) -th و با (i+5)th. بنابراین، در موقعیت های (i+1) و (i+2)، (i+1) و (i+4)، (i+1) و (i+5) مارپیچ، به ندرت دو رادیکال حجیم به طور همزمان رخ می دهند، مانند به عنوان رادیکال های جانبی تیروزین، تریپتوفان، ایزولوسین. حضور همزمان سه باقیمانده حجیم در موقعیت های (i+1)، (i+2) و (i+5) یا (i+1)، (i+4) و (i+5) حتی کمتر با ساختار مارپیچ بنابراین، چنین ترکیبی از اسیدهای آمینه در قطعات α-مارپیچ یک استثنای نادر است.

4.3 ساختار سوم

این اصطلاح به آرایش فضایی کامل کل زنجیره پلی پپتیدی، از جمله آرایش رادیکال های جانبی اشاره دارد. تصویر کاملی از ساختار سوم با مختصات تمام اتم های پروتئین ارائه می شود. به لطف موفقیت عظیم تجزیه و تحلیل پراش اشعه ایکس، چنین داده هایی، به استثنای مختصات اتم های هیدروژن، برای تعداد قابل توجهی از پروتئین ها به دست آمده است. اینها حجم عظیمی از اطلاعات ذخیره شده در بانک های داده ویژه در رسانه های قابل خواندن توسط ماشین هستند و پردازش آنها بدون استفاده از رایانه های پرسرعت غیرقابل تصور است. مختصات اتمی به دست آمده در رایانه ها اطلاعات کاملی در مورد هندسه زنجیره پلی پپتیدی از جمله مقادیر زوایای پیچش ارائه می دهد که امکان شناسایی ساختار مارپیچ، چین خوردگی ها یا قطعات نامنظم را فراهم می کند. نمونه ای از چنین رویکرد تحقیقاتی، مدل فضایی زیر از ساختار آنزیم فسفوگلیسرات کیناز است:

نمودار کلی ساختار فسفوگلیسرات کیناز. برای وضوح، نواحی مارپیچ به صورت استوانه‌ای و چین‌های مارپیچ به صورت نوارهایی با فلشی نشان‌دهنده جهت زنجیره از انتهای N به انتهای C ارائه می‌شوند. خطوط بخش های نامنظمی هستند که قطعات ساختار یافته را به هم متصل می کنند.

تصویری از ساختار کامل حتی یک مولکول پروتئین کوچک در یک هواپیما، خواه صفحه کتاب باشد یا صفحه نمایش، به دلیل ساختار بسیار پیچیده جسم، چندان آموزنده نیست. برای اینکه محقق بتواند ساختار فضایی مولکول‌های مواد پیچیده را به صورت بصری نمایش دهد، از روش‌های گرافیکی رایانه‌ای سه بعدی استفاده می‌شود که امکان نمایش بخش‌های جداگانه مولکول‌ها و دستکاری آنها، به‌ویژه چرخش آنها در زوایای مورد نظر را فراهم می‌کند. .

ساختار سوم در نتیجه فعل و انفعالات غیرکووالانسی (الکترواستاتیک، یونی، نیروهای واندروالس و غیره) رادیکال های جانبی که مارپیچ ها و چین ها را قاب می کنند و قطعات غیر تناوبی زنجیره پلی پپتیدی تشکیل می شود. از جمله پیوندهای نگهدارنده ساختار سوم باید به موارد زیر اشاره کرد:

الف) پل دی سولفیدی (- S - S -)

ب) پل استری (بین گروه کربوکسیل و گروه هیدروکسیل)

ج) پل نمک (بین گروه کربوکسیل و گروه آمینه)

د) پیوندهای هیدروژنی

مطابق با شکل مولکول پروتئین، که توسط ساختار سوم تعیین می شود، گروه های پروتئینی زیر متمایز می شوند:

پروتئین های کروی ساختار فضایی این پروتئین ها را می توان تقریباً به صورت یک کره یا یک بیضی نه چندان دراز نشان داد - کرهدردروغ. به عنوان یک قاعده، بخش قابل توجهی از زنجیره پلی پپتیدی چنین پروتئین هایی - مارپیچ و چین - را تشکیل می دهد. رابطه بین آنها می تواند بسیار متفاوت باشد. به عنوان مثال، در میوگلوبین(در مورد آن بیشتر در صفحه 28) 5 بخش مارپیچی وجود دارد و نه یک تا. در ایمونوگلوبولین ها (جزئیات بیشتر در صفحه 42)، برعکس، عناصر اصلی ساختار ثانویه چین ها هستند و مارپیچ ها کاملاً وجود ندارند. در ساختار فوق فسفوگلیسرات کیناز، هر دو نوع ساختار تقریباً به طور مساوی نشان داده می شوند. در برخی موارد، همانطور که در مثال فسفوگلیسرات کیناز دیده می شود، دو یا چند قسمت به وضوح در فضا از هم جدا شده اند (اما با این وجود، البته، با پل های پپتیدی به هم متصل شده اند) به وضوح قابل مشاهده است - دامنه هااغلب، مناطق عملکردی مختلف یک پروتئین به حوزه های مختلف جدا می شوند.

پروتئین های فیبریلار این پروتئین ها شکل نخ مانندی دارند که عملکردی ساختاری در بدن دارند. در ساختار اولیه، آنها دارای مناطق تکرار شونده هستند و ساختار ثانویه ای را تشکیل می دهند که برای کل زنجیره پلی پپتیدی نسبتاً یکنواخت است. بنابراین، کراتین پروتئین (جزء اصلی پروتئین ناخن، مو، پوست) از مارپیچ های آلفا ساخته شده است. فیبروئین ابریشم از قطعات تکرار دوره ای Gly - Ala - Gly - Ser تشکیل شده است که چین های - را تشکیل می دهد. عناصر کمتر رایج ساختار ثانویه وجود دارد، به عنوان مثال، زنجیره های پلی پپتیدی کلاژن که تشکیل می شوند مارپیچ های چپ دستبا پارامترهایی که به شدت با پارامترهای -helices متفاوت است. در الیاف کلاژن، سه زنجیره پلی پپتیدی مارپیچ به یک سوپرمارپیچ منفرد راست دست پیچ خورده است:

4.4 ساختار کواترنری

در بیشتر موارد، برای عملکرد پروتئین ها، لازم است چندین زنجیره پلیمری در یک کمپلکس ترکیب شوند. چنین مجموعه ای نیز به عنوان پروتئینی متشکل از چندین در نظر گرفته می شود زیر واحدها. ساختار زیر واحد اغلب در ادبیات علمی به عنوان ساختار چهارتایی ظاهر می شود.

پروتئین های متشکل از چندین زیر واحد در طبیعت گسترده هستند. یک مثال کلاسیک ساختار چهارتایی هموگلوبین است (جزئیات بیشتر - صفحه 26). زیر واحدها معمولا با حروف یونانی مشخص می شوند. هموگلوبین دارای دو زیر واحد است. وجود چندین زیر واحد از نظر عملکردی مهم است - درجه اشباع اکسیژن را افزایش می دهد. ساختار چهارتایی هموگلوبین به عنوان 2 2 تعیین می شود.

ساختار زیر واحد مشخصه بسیاری از آنزیم ها است، در درجه اول آنزیم هایی که عملکردهای پیچیده ای را انجام می دهند. به عنوان مثال، RNA پلیمراز از E. coliساختار زیر واحدی 2 اینچی دارد، یعنی از چهار نوع زیر واحد مختلف ساخته شده است و زیرواحد - تکراری است. این پروتئین عملکردهای پیچیده و متنوعی را انجام می دهد - DNA را آغاز می کند، بسترها - تری فسفات های ریبونوکلئوزیدی را متصل می کند، و همچنین بقایای نوکلئوتیدی را به آن منتقل می کند. زنجیره پلی ریبونوکلئوتیدی در حال رشد و برخی عملکردهای دیگر.

کار بسیاری از پروتئین ها در معرض به اصطلاح است. تنظیم آلوستریک- ترکیبات ویژه (اثرگذارها) کار مرکز فعال آنزیم را "خاموش" یا "روشن" می کنند. چنین آنزیم هایی دارای نواحی شناسایی موثر هستند. و حتی خاص وجود دارد زیر واحدهای نظارتی، که شامل مناطق مشخص شده نیز می شود. یک مثال کلاسیک آنزیم های پروتئین کیناز است که انتقال باقی مانده فسفر را از یک مولکول ATP به پروتئین های سوبسترا کاتالیز می کند.

فصل 5. خواص

پروتئین ها وزن مولکولی بالایی دارند، برخی در آب محلول هستند، قابلیت تورم دارند و با فعالیت نوری، تحرک در میدان الکتریکی و برخی خواص دیگر مشخص می شوند.

پروتئین ها به طور فعال وارد واکنش های شیمیایی می شوند. این خاصیت به این دلیل است که آمینو اسیدهای سازنده پروتئین ها حاوی گروه های عملکردی مختلفی هستند که می توانند با مواد دیگر واکنش دهند. مهم است که چنین فعل و انفعالاتی در داخل مولکول پروتئین نیز رخ دهد و در نتیجه پپتید، دی سولفید هیدروژن و انواع دیگر پیوندها تشکیل شود. ترکیبات و یون‌های مختلف می‌توانند به رادیکال‌های اسیدهای آمینه و در نتیجه پروتئین‌ها بچسبند که انتقال آنها از طریق خون را تضمین می‌کند.

پروتئین ها ترکیباتی با وزن مولکولی بالا هستند. اینها پلیمرهایی هستند که از صدها و هزاران باقی مانده اسید آمینه - مونومرها تشکیل شده اند. بر این اساس جرم مولکولیپروتئین ها در محدوده 10000 - 1000000 قرار دارند بنابراین ریبونوکلئاز (آنزیمی که RNA را تجزیه می کند) حاوی 124 باقیمانده اسید آمینه است و وزن مولکولی آن تقریباً 14000 میوگلوبین (پروتئین ماهیچه ای) است که از 153 آمینو اسید تشکیل شده است. وزن 17000 و هموگلوبین - 64500 (574 باقی مانده اسید آمینه). وزن مولکولی سایر پروتئین ها بیشتر است: -گلوبولین (آنتی بادی تشکیل می دهد) از 1250 اسید آمینه تشکیل شده است و وزن مولکولی آن حدود 150000 است و وزن مولکولی آنزیم گلوتامات دهیدروژناز بیش از 1000000 است.

تعیین وزن مولکولی با روش‌های مختلفی انجام می‌شود: اسمومتریک، فیلتراسیون ژل، نوری و غیره. اما دقیق‌ترین روش ته‌نشینی پیشنهاد شده توسط T. Svedberg است. بر اساس این واقعیت است که در طول اولتراسانتریفیوژ با شتاب تا 900000 گرم، سرعت رسوب پروتئین ها به وزن مولکولی آنها بستگی دارد.

مهمترین خاصیت پروتئین ها توانایی آنها برای نشان دادن خواص اسیدی و بازی است، یعنی عمل کردن به عنوان آمفوتریکالکترولیت ها این امر توسط گروه های جداکننده مختلف که بخشی از رادیکال های اسید آمینه هستند تضمین می شود. به عنوان مثال، خواص اسیدی پروتئین توسط گروه های کربوکسیل اسیدهای آمینه گلوتامیک آسپارتیک و خواص قلیایی توسط رادیکال های آرژنین، لیزین و هیستیدین ایجاد می شود. هر چه یک پروتئین حاوی اسیدهای آمینه دی کربوکسیلیک بیشتر باشد، خواص اسیدی آن بیشتر است و بالعکس.

همین گروه ها همچنین دارای بارهای الکتریکی هستند که بار کلی مولکول پروتئین را تشکیل می دهند. در پروتئین هایی که اسیدهای آمینه آسپارتیک و گلوتامین غالب هستند، بار پروتئینی بیش از حد به مولکول پروتئین بار مثبت می دهد. در نتیجه، در یک میدان الکتریکی، پروتئین‌ها بسته به مقدار بار کل خود به سمت کاتد یا آند حرکت می‌کنند. بنابراین، در یک محیط قلیایی (pH 7 - 14) پروتئین یک پروتون اهدا می کند و دارای بار منفی می شود، در حالی که در یک محیط اسیدی (pH 1 - 7) تجزیه گروه های اسیدی سرکوب شده و پروتئین به کاتیون تبدیل می شود.

بنابراین، عامل تعیین کننده رفتار پروتئین به عنوان کاتیون یا آنیون، واکنش محیط است که با غلظت یون های هیدروژن تعیین می شود و با مقدار pH بیان می شود. با این حال، در مقادیر خاص pH، تعداد بارهای مثبت و منفی برابر می شود و مولکول از نظر الکتریکی خنثی می شود، یعنی. در میدان الکتریکی حرکت نخواهد کرد. این مقدار pH محیط به عنوان نقطه ایزوالکتریک پروتئین ها تعریف می شود. در این حالت پروتئین در کمترین پایداری قرار دارد و با تغییرات جزئی PH به سمت اسیدی یا قلیایی به راحتی رسوب می کند. برای اکثر پروتئین های طبیعی، نقطه ایزوالکتریک در یک محیط کمی اسیدی است (pH 4.8 - 5.4)، که نشان دهنده غلبه اسیدهای آمینه دی کربوکسیلیک در ترکیب آنها است.

خاصیت آمفوتریک بودن زمینه ساز خواص بافری پروتئین ها و مشارکت آنها در تنظیم PH خون است. مقدار pH خون انسان ثابت است و از 7.36 تا 7.4 متغیر است، با وجود مواد مختلف اسیدی یا بازی که به طور منظم با غذا عرضه می شوند یا در فرآیندهای متابولیکی تشکیل می شوند - بنابراین، مکانیسم های خاصی برای تنظیم تعادل اسید و باز وجود دارد. محیط داخلی بدن چنین سیستم هایی شامل مواردی است که در فصل مورد بحث قرار گرفت. سیستم بافر هموگلوبین "طبقه بندی" (ص. 28). تغییر در pH خون بیش از 0.07 نشان دهنده توسعه یک فرآیند پاتولوژیک است. تغییر pH به سمت اسیدی اسیدوز و به سمت قلیایی آلکالوز نامیده می شود.

توانایی پروتئین ها برای جذب مواد و یون های خاص (هورمون ها، ویتامین ها، آهن، مس) که یا در آب ضعیف هستند یا سمی هستند (بیلی روبین، اسیدهای چرب آزاد) از اهمیت زیادی برای بدن برخوردار است. پروتئین ها آنها را از طریق خون به مکان های تغییر شکل یا خنثی بیشتر منتقل می کنند.

محلول های آبی پروتئین ها ویژگی های خاص خود را دارند. اولا، پروتئین ها میل ترکیبی بالایی برای آب دارند، به عنوان مثال. آنها آب دوست.این بدان معنی است که مولکول های پروتئین مانند ذرات باردار، دوقطبی های آب را جذب می کنند که در اطراف مولکول پروتئین قرار دارند و پوسته آب یا هیدراتاسیون را تشکیل می دهند. این پوسته مولکول های پروتئین را از چسبیدن به یکدیگر و رسوب محافظت می کند. اندازه پوسته هیدراتاسیون به ساختار پروتئین بستگی دارد. به عنوان مثال، آلبومین ها به راحتی آب را به هم متصل می کنند و پوسته آبی نسبتاً بزرگی دارند، در حالی که گلوبولین ها و فیبرینوژن به خوبی آب را به هم متصل می کنند و پوسته هیدراتاسیون کوچکتر است. بنابراین، پایداری یک محلول پروتئین آبی توسط دو عامل تعیین می شود: وجود بار روی مولکول پروتئین و پوسته آبی اطراف آن. وقتی این عوامل حذف شوند، پروتئین رسوب می کند. این فرآیند می تواند برگشت پذیر یا غیر قابل برگشت باشد.

...

اسناد مشابه

پروتئین ها (پروتئین ها) مواد آلی طبیعی با مولکولی بالا و حاوی نیتروژن هستند که مولکول های آنها از اسیدهای آمینه ساخته شده اند. ساختار پروتئین ها طبقه بندی پروتئین ها فیزیکی خواص شیمیاییپروتئین ها عملکردهای بیولوژیکی پروتئین ها آنزیم.

چکیده، اضافه شده در 1386/05/15


ویژگی های اصلی فرآیندهای متابولیک. متابولیسم و ​​انرژی. مشخصات کلی، طبقه بندی، عملکرد، ترکیب شیمیایی و خواص پروتئین ها، نقش بیولوژیکی آنها در ساخت ماده زنده. پروتئین های ساختاری و پیچیده روش های رسوب گذاری آنها

ارائه، اضافه شده در 2013/04/24


خواص فیزیکی و شیمیایی، واکنش های رنگی پروتئین ها. ترکیب و ساختار، عملکرد پروتئین ها در سلول. سطوح ساختار پروتئین هیدرولیز پروتئین ها، انتقال و نقش محافظتی آنها. پروتئین به عنوان ماده ساختمانی سلول، ارزش انرژی آن.

چکیده، اضافه شده در 2010/06/18


خواص فیزیکی، بیولوژیکی و شیمیایی پروتئین ها. سنتز و تجزیه و تحلیل پروتئین تعیین ساختار اولیه، ثانویه، سوم و چهارم پروتئین ها. دناتوره کردن، جداسازی و خالص سازی پروتئین ها. استفاده از پروتئین ها در صنعت و پزشکی

چکیده، اضافه شده در 1394/06/10


پروتئین ها ترکیبات آلی با مولکولی بالا و ترکیب اسید آمینه آنها هستند. تعیین خواص پروتئین ها با ترکیب آنها و ساختار مولکول پروتئین. ویژگی های عملکرد اصلی پروتئین ها. اندامک های سلولی و عملکرد آنها تنفس سلولی و ساختار آن

تست، اضافه شده در 2012/06/24


مفهوم و ساختار پروتئین ها، اسیدهای آمینه به عنوان مونومرهای آنها. طبقه بندی و انواع اسیدهای آمینه، ماهیت پیوند پپتیدی. سطوح سازماندهی یک مولکول پروتئین. خواص شیمیایی و فیزیکی پروتئین ها، روش های تجزیه و تحلیل آنها و عملکردهای انجام شده.

ارائه، اضافه شده در 2014/04/14


نقش بیولوژیکی آب عملکرد نمک های معدنی لیپیدهای ساده و پیچیده سطوح سازمان پروتئین ساخت، انرژی، ذخیره سازی و عملکردهای تنظیمی لیپیدها. عملکردهای ساختاری، کاتالیزوری، حرکتی، انتقال پروتئین ها.

ارائه، اضافه شده در 2015/05/21


ترکیب اسید آمینه پروتئین ها در موجودات، نقش کد ژنتیکی. ترکیبی از 20 اسید آمینه استاندارد. جداسازی پروتئین ها در یک کلاس جداگانه از مولکول های بیولوژیکی. پروتئین های آب دوست و آبگریز. اصل ساخت پروتئین، سطح سازماندهی آنها.

کار خلاقانه، اضافه شده در 11/08/2009


عناصر اساسی و ترکیب شیمیایی بافت عضلانی. انواع پروتئین های سارکوپلاسمی و میوفیبریل، محتوای آنها نسبت به مقدار کل پروتئین ها، وزن مولکولی، توزیع در عناصر ساختاریماهیچه ها عملکرد و نقش آنها در بدن. ساختار مولکول میوزین

ارائه، اضافه شده در 12/14/2014


پروتئین ها به عنوان منابع غذایی، وظایف اصلی آنها. اسیدهای آمینه در ایجاد پروتئین ها نقش دارند. ساختار زنجیره پلی پپتیدی تبدیل پروتئین ها در بدن پروتئین های کامل و ناقص. ساختار پروتئین، خواص شیمیایی، واکنش های کیفی.

سنجاب ها- ترکیبات آلی با وزن مولکولی بالا متشکل از بقایای اسید آمینه α.

که در ترکیب پروتئینشامل کربن، هیدروژن، نیتروژن، اکسیژن، گوگرد است. برخی از پروتئین ها با سایر مولکول های حاوی فسفر، آهن، روی و مس کمپلکس تشکیل می دهند.

پروتئین ها وزن مولکولی زیادی دارند: آلبومین تخم مرغ - 36000، هموگلوبین - 152000، میوزین - 500000 برای مقایسه: وزن مولکولی الکل 46، اسید استیک - 60، بنزن - 78 است.

ترکیب اسید آمینه پروتئین ها

سنجاب ها- پلیمرهای غیر تناوبی که مونومرهای آنها هستند اسیدهای آمینه α. به طور معمول، 20 نوع از اسیدهای آمینه α مونومر پروتئین نامیده می شود، اگرچه بیش از 170 نوع از آنها در سلول ها و بافت ها یافت می شود.

بسته به اینکه آیا اسیدهای آمینه می توانند در بدن انسان و سایر حیوانات سنتز شوند، آنها را متمایز می کنند: اسیدهای آمینه غیر ضروری- می تواند سنتز شود. اسیدهای آمینه ضروری- قابل سنتز نیست. آمینو اسیدهای ضروری باید از طریق غذا به بدن برسد. گیاهان تمام انواع اسیدهای آمینه را سنتز می کنند.

بسته به ترکیب اسید آمینه، پروتئین ها عبارتند از: کامل- حاوی کل مجموعه آمینو اسیدها باشد. معیوب- برخی از اسیدهای آمینه در ترکیب آنها وجود ندارد. اگر پروتئین ها فقط از اسیدهای آمینه تشکیل شده باشند، نامیده می شوند ساده. اگر پروتئین ها علاوه بر اسیدهای آمینه، یک جزء غیر اسید آمینه (گروه مصنوعی) داشته باشند، به آنها گفته می شود. مجتمع. گروه پروتز را می توان با فلزات (متالوپروتئین ها)، کربوهیدرات ها (گلیکوپروتئین ها)، لیپیدها (لیپوپروتئین ها)، اسیدهای نوکلئیک (نوکلئوپروتئین ها) نشان داد.

همه اسیدهای آمینه حاوی: 1) گروه کربوکسیل (-COOH)، 2) گروه آمینه (-NH 2)، 3) رادیکال یا گروه R (بقیه مولکول). ساختار رادیکال برای انواع مختلف اسیدهای آمینه متفاوت است. بسته به تعداد گروه های آمینه و گروه های کربوکسیل موجود در ترکیب اسیدهای آمینه، آنها متمایز می شوند: اسیدهای آمینه خنثیداشتن یک گروه کربوکسیل و یک گروه آمینه. اسیدهای آمینه اساسیداشتن بیش از یک گروه آمینه؛ اسیدهای آمینه اسیدیداشتن بیش از یک گروه کربوکسیل

اسیدهای آمینه هستند ترکیبات آمفوتریک، زیرا در محلول می توانند هم به عنوان اسید و هم به عنوان باز عمل کنند. در محلول های آبی، اسیدهای آمینه به اشکال یونی مختلف وجود دارند.

پیوند پپتیدی

پپتیدها- مواد آلی متشکل از بقایای اسید آمینه که با پیوندهای پپتیدی به هم متصل شده اند.

تشکیل پپتیدها در نتیجه واکنش تراکم اسیدهای آمینه رخ می دهد. هنگامی که گروه آمینه یک اسید آمینه با گروه کربوکسیل اسید آمینه دیگر برهمکنش می‌دهد، پیوند کووالانسی نیتروژن-کربن بین آنها ایجاد می‌شود که به آن می‌گویند. پپتید. بسته به تعداد باقی مانده های اسید آمینه موجود در پپتید، وجود دارد دی پپتیدها، تری پپتیدها، تتراپپتیدهاو غیره. تشکیل پیوند پپتیدی را می توان چندین بار تکرار کرد. این منجر به شکل گیری می شود پلی پپتیدها. در یک انتهای پپتید یک گروه آمینه آزاد (به نام پایانه N) و در انتهای دیگر یک گروه کربوکسیل آزاد (به نام پایانه C) وجود دارد.

سازماندهی فضایی مولکول های پروتئین

عملکرد برخی از عملکردهای خاص توسط پروتئین ها به پیکربندی فضایی مولکول های آنها بستگی دارد، علاوه بر این، از نظر انرژی برای سلول نامطلوب است که پروتئین ها را به شکل تاشو، به شکل یک زنجیره نگه دارد، بنابراین زنجیره های پلی پپتیدی دچار تاخوردگی می شوند. ساختار یا ساختار سه بعدی خاص. 4 سطح وجود دارد سازمان فضایی پروتئین ها.

ساختار پروتئین اولیه- ترتیب آرایش باقی مانده های اسید آمینه در زنجیره پلی پپتیدی که مولکول پروتئین را می سازد. پیوند بین اسیدهای آمینه یک پیوند پپتیدی است.

اگر یک مولکول پروتئین فقط از 10 باقیمانده اسید آمینه تشکیل شده باشد، تعداد انواع احتمالی مولکول های پروتئینی که از نظر ترتیب تناوب اسیدهای آمینه متفاوت هستند، 10 20 است. با داشتن 20 اسید آمینه، می توانید ترکیبات متنوع تری از آنها بسازید. حدود ده هزار پروتئین مختلف در بدن انسان یافت شده است که هم با یکدیگر و هم با پروتئین های موجودات دیگر متفاوت است.

این ساختار اولیه مولکول پروتئین است که خواص مولکول های پروتئین و پیکربندی فضایی آن را تعیین می کند. جایگزینی فقط یک اسید آمینه با دیگری در زنجیره پلی پپتیدی منجر به تغییر در خواص و عملکرد پروتئین می شود. به عنوان مثال، جایگزینی ششمین اسید آمینه گلوتامیک با والین در زیرواحد β هموگلوبین منجر به این واقعیت می شود که مولکول هموگلوبین به طور کلی نمی تواند عملکرد اصلی خود - حمل و نقل اکسیژن را انجام دهد. در چنین مواردی فرد دچار بیماری به نام کم خونی داسی شکل می شود.

ساختار ثانویه- مرتب کردن زنجیره پلی پپتیدی به صورت مارپیچی (شبیه فنر کشیده شده است). پیچ های مارپیچ توسط پیوندهای هیدروژنی که بین گروه های کربوکسیل و گروه های آمینه ایجاد می شوند، تقویت می شوند. تقریباً تمام گروه های CO و NH در تشکیل پیوندهای هیدروژنی شرکت می کنند. آنها ضعیف تر از پپتیدی هستند، اما، بارها تکرار شده، ثبات و استحکام را به این پیکربندی می دهند. در سطح ساختار ثانویه، پروتئین ها وجود دارد: فیبروئین (ابریشم، تار عنکبوت)، کراتین (مو، ناخن)، کلاژن (تاندون).

ساختار سوم- بسته بندی زنجیره های پلی پپتیدی به شکل گلبول ها، ناشی از تشکیل پیوندهای شیمیایی (هیدروژن، یونی، دی سولفید) و ایجاد برهمکنش های آبگریز بین رادیکال های باقی مانده اسید آمینه. نقش اصلی در تشکیل ساختار سوم توسط فعل و انفعالات آبدوست-آب گریز ایفا می شود. در محلول های آبی، رادیکال های آبگریز تمایل به پنهان شدن از آب دارند و در داخل کروی گروه بندی می شوند، در حالی که رادیکال های آبدوست در نتیجه هیدراتاسیون (برهم کنش با دوقطبی های آب)، تمایل دارند روی سطح مولکول ظاهر شوند. در برخی از پروتئین ها، ساختار سوم توسط پیوندهای کووالانسی دی سولفید ایجاد شده بین اتم های گوگرد دو باقی مانده سیستئین تثبیت می شود. در سطح ساختار سوم آنزیم ها، آنتی بادی ها و برخی هورمون ها وجود دارد.

ساختار کواترنریمشخصه پروتئین های پیچیده ای است که مولکول های آنها توسط دو یا چند گلبول تشکیل شده است. زیرواحدها توسط برهمکنش های یونی، آبگریز و الکترواستاتیک در مولکول نگه داشته می شوند. گاهی در طول تشکیل یک ساختار چهارتایی، پیوندهای دی سولفیدی بین زیر واحدها ایجاد می شود. پروتئین مورد مطالعه با ساختار چهارتایی است هموگلوبین. توسط دو زیرواحد α (141 باقی مانده اسید آمینه) و دو زیرواحد β (146 باقی مانده اسید آمینه) تشکیل می شود. با هر زیر واحد یک مولکول هِم حاوی آهن مرتبط است.

اگر به دلایلی ترکیب فضایی پروتئین ها از حالت طبیعی منحرف شود، پروتئین نمی تواند وظایف خود را انجام دهد. به عنوان مثال، علت "بیماری جنون گاوی" (آنسفالوپاتی اسفنجی شکل) ترکیب غیر طبیعی پریون ها، پروتئین های سطحی سلول های عصبی است.

خواص پروتئین ها

ترکیب اسید آمینه و ساختار مولکول پروتئین آن را تعیین می کند خواص. پروتئین ها ترکیبی از خواص بازی و اسیدی هستند که توسط رادیکال های اسید آمینه تعیین می شود: هر چه اسید آمینه اسیدی در یک پروتئین بیشتر باشد، خواص اسیدی آن بیشتر است. توانایی اهدا و افزودن H + مشخص شده است خواص بافری پروتئین ها; یکی از قوی ترین بافرها هموگلوبین موجود در گلبول های قرمز خون است که pH خون را در یک سطح ثابت نگه می دارد. پروتئین های محلول (فیبرینوژن) و پروتئین های نامحلول هستند که عملکردهای مکانیکی (فیبروئین، کراتین، کلاژن) را انجام می دهند. پروتئین هایی وجود دارند که از نظر شیمیایی فعال هستند (آنزیم ها)، پروتئین های شیمیایی غیرفعال هستند که در برابر شرایط مختلف محیطی مقاوم هستند و آنهایی که بسیار ناپایدار هستند.

عوامل خارجی (گرما، اشعه ماوراء بنفش، فلزات سنگین و املاح آنها، تغییرات pH، تشعشع، کم آبی)

می تواند باعث اختلال در سازماندهی ساختاری مولکول پروتئین شود. فرآیند از دست دادن ترکیب سه بعدی ذاتی در یک مولکول پروتئین داده شده نامیده می شود. دناتوره سازی. علت دناتوره شدن شکستن پیوندهایی است که ساختار پروتئین خاصی را تثبیت می کند. در ابتدا، ضعیف‌ترین پیوندها شکسته می‌شوند و با سخت‌تر شدن شرایط، حتی قوی‌تر نیز شکسته می‌شوند. بنابراین ابتدا ساختارهای چهارتایی و سپس سوم و ثانویه از بین می روند. تغییر در پیکربندی فضایی منجر به تغییر در خواص پروتئین می شود و در نتیجه، انجام عملکردهای بیولوژیکی ذاتی خود را برای پروتئین غیرممکن می کند. اگر دناتوره شدن با تخریب ساختار اولیه همراه نباشد، ممکن است برگشت پذیر، در این مورد، خود بازیابی ویژگی ترکیبی پروتئین رخ می دهد. به عنوان مثال، پروتئین های گیرنده غشایی تحت چنین دناتوره سازی قرار می گیرند. فرآیند بازیابی ساختار پروتئین پس از دناتوره شدن نامیده می شود تجدید طبیعت. اگر ترمیم پیکربندی فضایی پروتئین غیرممکن باشد، دناتوراسیون نامیده می شود غیر قابل برگشت.

عملکرد پروتئین ها

تابع	مثال ها و توضیحات
ساخت و ساز	پروتئین ها در تشکیل ساختارهای سلولی و خارج سلولی نقش دارند: آنها بخشی از غشای سلولی (لیپوپروتئین ها، گلیکوپروتئین ها)، مو (کراتین)، تاندون ها (کلاژن) و غیره هستند.
حمل و نقل	هموگلوبین پروتئین خون، اکسیژن را می‌چسباند و آن را از ریه‌ها به تمام بافت‌ها و اندام‌ها می‌برد و از آن‌ها دی اکسید کربن را به ریه‌ها منتقل می‌کند. غشاهای سلولی حاوی پروتئین‌های خاصی هستند که انتقال فعال و کاملاً انتخابی مواد و یون‌های خاص را از سلول به محیط خارجی و برگشت تضمین می‌کنند.
نظارتی	هورمون های پروتئینی در تنظیم فرآیندهای متابولیک نقش دارند. به عنوان مثال، هورمون انسولین سطح گلوکز خون را تنظیم می کند، سنتز گلیکوژن را تقویت می کند و تشکیل چربی از کربوهیدرات ها را افزایش می دهد.
محافظ	در پاسخ به نفوذ پروتئین های خارجی یا میکروارگانیسم ها (آنتی ژن ها) به بدن، پروتئین های خاصی تشکیل می شود - آنتی بادی هایی که می توانند آنها را متصل و خنثی کنند. فیبرین که از فیبرینوژن تشکیل شده است به توقف خونریزی کمک می کند.
موتور	پروتئین های انقباضی اکتین و میوزین انقباض عضلانی را در حیوانات چند سلولی فراهم می کنند.
علامت	در غشای سطحی سلول، مولکول‌های پروتئینی وجود دارند که می‌توانند ساختار سوم خود را در پاسخ به عوامل محیطی تغییر دهند، بنابراین سیگنال‌هایی را از محیط خارجی دریافت کرده و دستورات را به سلول منتقل می‌کنند.
ذخیره سازی	در بدن حیوانات، پروتئین ها، به عنوان یک قاعده، ذخیره نمی شوند، به استثنای آلبومین تخم مرغ و کازئین شیر. اما به لطف پروتئین ها، برخی از مواد را می توان در بدن ذخیره کرد، به عنوان مثال، در هنگام تجزیه هموگلوبین، آهن از بدن خارج نمی شود، اما ذخیره می شود و با پروتئین فریتین یک کمپلکس تشکیل می دهد.
انرژی	هنگامی که 1 گرم پروتئین به محصولات نهایی تجزیه می شود، 17.6 کیلوژول آزاد می شود. ابتدا پروتئین ها به اسیدهای آمینه و سپس به محصولات نهایی - آب، دی اکسید کربن و آمونیاک تجزیه می شوند. با این حال، پروتئین ها به عنوان منبع انرژی تنها زمانی استفاده می شوند که سایر منابع (کربوهیدرات ها و چربی ها) مصرف شوند.
کاتالیزوری	یکی از مهمترین وظایف پروتئین هاست. تهیه شده توسط پروتئین ها - آنزیم هایی که واکنش های بیوشیمیایی را در سلول ها تسریع می کنند. به عنوان مثال، ریبولوز بی فسفات کربوکسیلاز تثبیت CO 2 را در طول فتوسنتز کاتالیز می کند.

آنزیم ها

آنزیم ها، یا آنزیم ها، دسته خاصی از پروتئین ها هستند که کاتالیزورهای بیولوژیکی هستند. به لطف آنزیم ها، واکنش های بیوشیمیایی با سرعت فوق العاده ای رخ می دهد. سرعت واکنش های آنزیمی ده ها هزار بار (و گاهی میلیون ها) بیشتر از سرعت واکنش هایی است که با مشارکت کاتالیزورهای معدنی رخ می دهند. ماده ای که آنزیم روی آن اثر می کند نامیده می شود لایه.

آنزیم ها پروتئین های کروی هستند، ویژگی های ساختاریآنزیم ها را می توان به دو گروه ساده و پیچیده تقسیم کرد. آنزیم های سادهپروتئین های ساده ای هستند، یعنی فقط از اسیدهای آمینه تشکیل شده است. آنزیم های پیچیدهپروتئین های پیچیده هستند، به عنوان مثال. علاوه بر بخش پروتئین، آنها حاوی گروهی از طبیعت غیر پروتئینی هستند - کوفاکتور. برخی از آنزیم ها از ویتامین ها به عنوان کوفاکتور استفاده می کنند. مولکول آنزیم دارای قسمت خاصی به نام مرکز فعال است. مرکز فعال- بخش کوچکی از آنزیم (از سه تا دوازده باقیمانده اسید آمینه)، که در آن اتصال سوبسترا یا سوبستراها برای تشکیل کمپلکس آنزیم-سوبسترا اتفاق می افتد. پس از اتمام واکنش، کمپلکس آنزیم- سوبسترا به آنزیم و محصول(های) واکنش تجزیه می شود. برخی از آنزیم ها (به جز فعال) مراکز آلوستریک- مناطقی که تنظیم کننده های سرعت آنزیم به آنها متصل است ( آنزیم های آلوستریک).

واکنش های کاتالیز آنزیمی با موارد زیر مشخص می شود: 1) راندمان بالا، 2) گزینش پذیری و جهت عمل دقیق، 3) اختصاصیت بستر، 4) تنظیم دقیق و دقیق. سوبسترا و ویژگی واکنش واکنش های کاتالیز آنزیمی توسط فرضیه های E. Fischer (1890) و D. Koshland (1959) توضیح داده شده است.

E. Fisher (فرضیه قفل کلید)پیشنهاد کرد که تنظیمات فضایی محل فعال آنزیم و بستر باید دقیقاً با یکدیگر مطابقت داشته باشند. بستر با "کلید" و آنزیم با "قفل" مقایسه می شود.

D. Koshland (فرضیه دستکش)پیشنهاد کرد که مطابقت فضایی بین ساختار سوبسترا و مرکز فعال آنزیم تنها در لحظه تعامل آنها با یکدیگر ایجاد می شود. این فرضیه نیز نامیده می شود فرضیه مکاتبات القایی.

سرعت واکنش های آنزیمی به: 1) دما، 2) غلظت آنزیم، 3) غلظت سوبسترا، 4) pH بستگی دارد. باید تاکید کرد که از آنجایی که آنزیم ها پروتئین هستند، فعالیت آنها در شرایط طبیعی فیزیولوژیکی بالاتر است.

بیشتر آنزیم ها فقط در دمای بین 0 تا 40 درجه سانتیگراد می توانند کار کنند. در این حدود، سرعت واکنش با هر 10 درجه سانتیگراد افزایش دما تقریباً 2 برابر افزایش می یابد. در دمای بالاتر از 40 درجه سانتیگراد، پروتئین دچار دناتوره شدن می شود و فعالیت آنزیم کاهش می یابد. در دمای نزدیک به انجماد، آنزیم ها غیرفعال می شوند.

با افزایش مقدار سوبسترا، سرعت واکنش آنزیمی افزایش می یابد تا زمانی که تعداد مولکول های سوبسترا با تعداد مولکول های آنزیم برابر شود. با افزایش بیشتر در مقدار سوبسترا، سرعت افزایش نمی یابد، زیرا مراکز فعال آنزیم اشباع شده است. افزایش غلظت آنزیم منجر به افزایش فعالیت کاتالیزوری می شود، زیرا تعداد بیشتری از مولکول های بستر در واحد زمان تغییر شکل می دهند.

برای هر آنزیم، مقدار pH بهینه ای وجود دارد که در آن حداکثر فعالیت را نشان می دهد (پپسین - 2.0، آمیلاز بزاقی - 6.8، لیپاز پانکراس - 9.0). در مقادیر pH بالاتر یا پایین تر، فعالیت آنزیم کاهش می یابد. با تغییرات ناگهانی در pH، آنزیم دناتوره می شود.

سرعت آنزیم های آلوستریک توسط موادی که به مراکز آلوستریک متصل می شوند تنظیم می شود. اگر این مواد واکنش را تسریع کنند، نامیده می شوند فعال کننده ها، اگر آنها کند شوند - مهار کننده ها.

طبقه بندی آنزیم ها

با توجه به نوع تبدیل شیمیایی که کاتالیز می کنند، آنزیم ها به 6 کلاس تقسیم می شوند:

1. اکسی دوکتازها(انتقال اتم های هیدروژن، اکسیژن یا الکترون از یک ماده به ماده دیگر - دهیدروژناز)
2. ترانسفرازها(انتقال گروه متیل، آسیل، فسفات یا آمینو از یک ماده به ماده دیگر - ترانس آمیناز)
3. هیدرولازها(واکنش های هیدرولیز که در آن دو محصول از سوبسترا تشکیل می شود - آمیلاز، لیپاز)،
4. لیازها(افزودن غیرهیدرولیتیک به بستر یا جدا شدن گروهی از اتم ها از آن، که در این صورت پیوندهای C-C، C-N، C-O، C-S می توانند شکسته شوند - دکربوکسیلاز)،
5. ایزومرازها(بازآرایی درون مولکولی - ایزومراز)،
6. لیگازها(اتصال دو مولکول در نتیجه تشکیل پیوندهای C-C، C-N، C-O، C-S - سنتتاز).

کلاس ها به نوبه خود به زیر کلاس ها و زیر کلاس ها تقسیم می شوند. در طبقه‌بندی بین‌المللی کنونی، هر آنزیم دارای کد خاصی است که از چهار عدد جدا شده با نقطه تشکیل شده است. شماره اول کلاس، دوم زیر کلاس، سوم زیرشاخه، چهارم شماره سریال آنزیم در این زیر کلاس، مثلا کد آرژیناز 3.5.3.1 است.

رفتن به سخنرانی شماره 2"ساختار و عملکرد کربوهیدرات ها و لیپیدها"

رفتن به سخنرانی شماره 4"ساختار و عملکرد اسیدهای نوکلئیک ATP"