Amminoacidi, loro composizione e proprietà chimiche: interazione con acido cloridrico, alcali, tra loro. Ruolo biologico degli aminoacidi e loro applicazioni

In base alla natura dei sostituenti idrocarburici, le ammine sono suddivise in

Caratteristiche strutturali generali delle ammine

Proprio come nella molecola dell'ammoniaca, nella molecola di qualsiasi ammina l'atomo di azoto ha una coppia di elettroni solitari diretta verso uno dei vertici del tetraedro distorto:

Per questo motivo le ammine, come l'ammoniaca, hanno espresso in modo significativo proprietà basiche.

Pertanto, le ammine, simili all'ammoniaca, reagiscono reversibilmente con l'acqua, formando basi deboli:

Il legame tra il catione idrogeno e l'atomo di azoto nella molecola di ammina è realizzato utilizzando un meccanismo donatore-accettore dovuto alla coppia di elettroni solitari dell'atomo di azoto. Le ammine sature sono basi più forti rispetto all'ammoniaca, perché in tali ammine, i sostituenti idrocarburici hanno un effetto induttivo positivo (+I). A questo proposito, aumenta la densità elettronica sull'atomo di azoto, il che facilita la sua interazione con il catione H +.

Le ammine aromatiche, se il gruppo amminico è direttamente collegato all'anello aromatico, presentano proprietà basiche più deboli rispetto all'ammoniaca. Ciò è dovuto al fatto che la coppia elettronica solitaria dell'atomo di azoto viene spostata verso il sistema π aromatico dell'anello benzenico, con conseguente diminuzione della densità elettronica sull'atomo di azoto. A sua volta, ciò porta ad una diminuzione delle proprietà fondamentali, in particolare della capacità di interagire con l'acqua. Ad esempio, l'anilina reagisce solo con acidi forti, ma praticamente non reagisce con l'acqua.

Proprietà chimiche delle ammine sature

Come già accennato, le ammine reagiscono reversibilmente con l’acqua:

Le soluzioni acquose di ammine hanno una reazione alcalina dovuta alla dissociazione delle basi risultanti:

Le ammine sature reagiscono con l'acqua meglio dell'ammoniaca grazie alle loro proprietà basiche più forti.

Le proprietà di base delle ammine sature aumentano nella serie.

Le ammine sature secondarie sono basi più forti delle ammine sature primarie, che a loro volta sono basi più forti dell’ammoniaca. Per quanto riguarda le proprietà di base delle ammine terziarie, se parliamo di reazioni in soluzioni acquose, le proprietà di base delle ammine terziarie sono espresse molto peggiori di quelle delle ammine secondarie, e anche leggermente peggiori di quelle primarie. Ciò è dovuto agli ostacoli sterici, che influenzano significativamente la velocità di protonazione delle ammine. In altre parole, tre sostituenti “bloccano” l'atomo di azoto e interferiscono con la sua interazione con i cationi H+.

Interazione con acidi

Sia le ammine sature libere che le loro soluzioni acquose reagiscono con gli acidi. In questo caso si formano i sali:

Poiché le proprietà basiche delle ammine sature sono più pronunciate di quelle dell'ammoniaca, tali ammine reagiscono anche con acidi deboli, come l'acido carbonico:

I sali amminici sono solidi altamente solubili in acqua e scarsamente solubili in solventi organici non polari. L'interazione dei sali amminici con gli alcali porta al rilascio di ammine libere, simile allo spostamento dell'ammoniaca quando gli alcali agiscono sui sali di ammonio:

2. Le ammine primarie sature reagiscono con l'acido nitroso per formare i corrispondenti alcoli, azoto N2 e acqua. Per esempio:

Un tratto caratteristico Questa reazione è la formazione di gas azoto, quindi è qualitativa per le ammine primarie e serve per distinguerle da quelle secondarie e terziarie. Va notato che molto spesso questa reazione viene effettuata mescolando l'ammina non con una soluzione di acido nitroso stesso, ma con una soluzione di un sale di acido nitroso (nitrito) e quindi aggiungendo un acido minerale forte a questa miscela. Quando i nitriti interagiscono con acidi minerali forti, si forma acido nitroso, che poi reagisce con l'ammina:

Le ammine secondarie danno, in condizioni simili, liquidi oleosi, le cosiddette N-nitrosammine, ma questa reazione in compiti reali Non esiste un esame di Stato unificato in chimica. Le ammine terziarie non reagiscono con l'acido nitroso.

La combustione completa di eventuali ammine porta alla formazione di anidride carbonica, acqua e azoto:

Interazione con aloalcani

È interessante notare che esattamente lo stesso sale si ottiene dall'azione dell'acido cloridrico su un'ammina più sostituita. Nel nostro caso, quando l'acido cloridrico reagisce con la dimetilammina:

Preparazione delle ammine:

1) Alchilazione dell'ammoniaca con aloalcani:

In caso di carenza di ammoniaca, al posto dell'ammina si ottiene il suo sale:

2) Riduzione da parte dei metalli (ad idrogeno nella serie di attività) in un ambiente acido:

seguito dal trattamento della soluzione con alcali per rilasciare l'ammina libera:

3) La reazione dell'ammoniaca con gli alcoli quando la loro miscela passa attraverso l'ossido di alluminio riscaldato. A seconda del rapporto alcol/ammina si formano ammine primarie, secondarie o terziarie:

Proprietà chimiche dell'anilina

Anilina - il nome banale dell'amminobenzene, avente la formula:

Come si può vedere dall'illustrazione, nella molecola dell'anilina il gruppo amminico è direttamente collegato all'anello aromatico. Tali ammine, come già accennato, hanno proprietà basiche molto meno pronunciate dell'ammoniaca. Pertanto, in particolare, l'anilina praticamente non reagisce con l'acqua e con gli acidi deboli come l'acido carbonico.

Reazione dell'anilina con acidi

L'anilina reagisce con acidi inorganici forti e di media forza. In questo caso si formano sali di fenilammonio:

Reazione dell'anilina con alogeni

Come già detto all'inizio di questo capitolo, il gruppo amminico delle ammine aromatiche viene attirato nell'anello aromatico, il che a sua volta riduce la densità elettronica sull'atomo di azoto e di conseguenza la aumenta nell'anello aromatico. Un aumento della densità elettronica nell'anello aromatico porta al fatto che le reazioni di sostituzione elettrofila, in particolare le reazioni con alogeni, procedono molto più facilmente, soprattutto nelle posizioni orto e para rispetto al gruppo amminico. Pertanto, l'anilina reagisce facilmente con l'acqua bromo, formando un precipitato bianco di 2,4,6-tribromoanilina:

Questa reazione è qualitativa per l'anilina e spesso consente di identificarla tra altri composti organici.

Reazione dell'anilina con acido nitroso

L'anilina reagisce con l'acido nitroso, ma a causa della specificità e della complessità di questa reazione, non compare nel vero Esame di Stato Unificato di chimica.

Reazioni di alchilazione dell'anilina

Utilizzando l'alchilazione sequenziale dell'anilina all'atomo di azoto con idrocarburi alogenati, si possono ottenere ammine secondarie e terziarie:

Ottenere l'anilina

1. Riduzione del nitrobenzene da parte dei metalli in presenza di acidi forti non ossidanti:

C6H5 -NO2 + 3Fe + 7HCl = +Cl- + 3FeCl2 + 2H2O

Cl - + NaOH = C 6 H 5 -NH 2 + NaCl + H 2 O

Qualsiasi metallo situato prima dell'idrogeno nella serie di attività può essere utilizzato come metallo.

Reazione del clorobenzene con ammoniaca:

C6H5 −Cl + 2NH3 → C6H5 NH2 + NH4Cl

Proprietà chimiche degli amminoacidi

Aminoacidi sono composti le cui molecole contengono due tipi di gruppi funzionali: gruppi amminici (-NH 2) e carbossilici (-COOH).

In altre parole, gli amminoacidi possono essere considerati derivati ​​​​degli acidi carbossilici, nelle cui molecole uno o più atomi di idrogeno sono sostituiti da gruppi amminici.

Pertanto, la formula generale degli amminoacidi può essere scritta come (NH 2) x R(COOH) y, dove xey sono molto spesso uguali a uno o due.

Poiché le molecole di amminoacidi contengono sia un gruppo amminico che un gruppo carbossilico, si esibiscono Proprietà chimiche simili sia alle ammine che agli acidi carbossilici.

Proprietà acide degli amminoacidi

Formazione di sali con alcali e carbonati di metalli alcalini

Esterificazione degli amminoacidi

Gli amminoacidi possono reagire con l'esterificazione con gli alcoli:

NH2CH2COOH + CH3OH → NH2CH2COOCH3 + H2O

Proprietà fondamentali degli amminoacidi

1. Formazione di sali quando si interagisce con gli acidi

NH2CH2COOH + HCl → + Cl —

2. Interazione con acido nitroso

NH 2 -CH 2 -COOH + HNO 2 → HO-CH 2 -COOH + N 2 + H 2 O

Nota: l'interazione con l'acido nitroso avviene allo stesso modo delle ammine primarie

3. Alchilazione

NH 2 CH 2 COOH + CH 3 I → + I —

4. Interazione degli amminoacidi tra loro

Gli amminoacidi possono reagire tra loro per formare peptidi, composti che contengono nelle loro molecole il legame peptidico –C(O)-NH-

Allo stesso tempo è da notare che nel caso di una reazione tra due diversi amminoacidi, senza osservare alcune specifiche condizioni di sintesi, la formazione di diversi dipeptidi avviene contemporaneamente. Quindi, ad esempio, invece della reazione della glicina con l'alanina di cui sopra, che porta alla glicilananina, può verificarsi la reazione che porta all'alanilglicina:

Inoltre, la molecola di glicina non reagisce necessariamente con la molecola di alanina. Reazioni di peptizzazione si verificano anche tra le molecole di glicina:

E Alanina:

Inoltre, poiché le molecole dei peptidi risultanti, come le molecole di amminoacidi originali, contengono gruppi amminici e gruppi carbossilici, i peptidi stessi possono reagire con amminoacidi e altri peptidi attraverso la formazione di nuovi legami peptidici.

I singoli amminoacidi vengono utilizzati per produrre polipeptidi sintetici o le cosiddette fibre poliammidiche. Così, in particolare, utilizzando la policondensazione dell'acido 6-amminoesano (ε-amminocaproico), il nylon viene sintetizzato nell'industria:

La resina di nylon risultante viene utilizzata per produrre fibre tessili e plastica.

Formazione di sali interni di amminoacidi in soluzione acquosa

Nelle soluzioni acquose gli amminoacidi esistono prevalentemente sotto forma di sali interni - ioni bipolari (zwitterioni):

Ottenere aminoacidi

1) Reazione degli acidi carbossilici clorurati con ammoniaca:

Cl-CH 2 -COOH + 2NH 3 = NH 2 -CH 2 -COOH + NH 4 Cl

2) Rottura (idrolisi) delle proteine ​​sotto l'influenza di soluzioni forti acidi minerali e alcali.

DEFINIZIONE

Aminoacidi- si tratta di composti organici complessi che contengono contemporaneamente un gruppo amminico e un gruppo carbossilico nella loro molecola.

Gli amminoacidi sono solidi cristallini caratterizzati da elevati punti di fusione e si decompongono se riscaldati. Si sciolgono bene in acqua. Queste proprietà sono spiegate dalla possibilità dell'esistenza di amminoacidi sotto forma di sali interni (Fig. 1).

Riso. 1. Sale interno dell'acido amminoacetico.

Ottenere aminoacidi

I composti di partenza per la produzione di amminoacidi sono spesso acidi carbossilici, nella molecola di cui viene introdotto un gruppo amminico. Ad esempio, ottenendoli da acidi alogenati

CH 3 -C(Br)H-COOH + 2NH 3 →CH 3 -C(NH 2)H-COOH + NH 4 Br.

Inoltre, le aldeidi (1), gli acidi insaturi (2) e i nitrocomposti (3) possono servire come materiali di partenza per la produzione di amminoacidi:

CH3 -C(O)H + NH3 + HCN → CH3 -C(NH2)H-C≡H + H2O;

CH 3 -C(NH 2)H-C≡H + H 2 O (H +) → CH 3 -C(NH 2)H-COOH + NH 3 (1).

CH2 =CH-COOH + NH3 → H2N-CH2 -CH2 -COOH (2);

O 2 N-C 6 H 4 -COOH + [H] →H 2 N-C 6 H 4 -COOH (3).

Proprietà chimiche degli amminoacidi

Gli amminoacidi, come composti eterofunzionali, entrano nella maggior parte delle reazioni caratteristiche degli acidi carbossilici e delle ammine. La presenza di due diversi gruppi funzionali nelle molecole di amminoacidi porta alla comparsa di una serie di proprietà specifiche.

Gli amminoacidi sono composti anfoteri. Reagiscono sia con gli acidi che con le basi:

NH2-CH2-COOH + HCl→ Cl

NH 2 -CH 2 -COOH + NaOH→ NH 2 -CH 2 -COONa + H 2 O

Le soluzioni acquose di amminoacidi hanno un ambiente neutro, alcalino e acido a seconda del numero di gruppi funzionali. Ad esempio, l'acido glutammico forma una soluzione acida, poiché contiene due gruppi carbossilici e un gruppo amminico, e la lisina forma una soluzione alcalina, poiché contiene un gruppo carbossilico e due gruppi amminici.

Due molecole di amminoacidi possono interagire tra loro. In questo caso una molecola d'acqua viene scissa e si forma un prodotto in cui i frammenti della molecola sono legati tra loro da un legame peptidico (-CO-NH-). Per esempio:

Il composto risultante è chiamato dipeptide. Le sostanze costituite da molti residui aminoacidici sono chiamate polipeptidi. I peptidi vengono idrolizzati da acidi e basi.

Applicazione degli aminoacidi

Sia gli esseri umani che gli animali ottengono gli aminoacidi necessari per la costruzione del corpo dalle proteine ​​alimentari.

L'acido γ-amminobutirrico è utilizzato in medicina (aminalone/gammalon) per malattia mentale; basato su di esso tutta una serie di farmaci nootropi, cioè. influenzando i processi del pensiero.

L'acido ε-amminocaproico viene utilizzato anche in medicina (agente emostatico) ed è inoltre un prodotto industriale su larga scala utilizzato per produrre fibra sintetica di poliammide - nylon.

L'acido antranilico viene utilizzato per la sintesi di coloranti, come il blu indaco, ed è anche coinvolto nella biosintesi dei composti eterociclici.

Esempi di risoluzione dei problemi

ESEMPIO 1

Esercizio

Scrivere le equazioni per le reazioni dell'alanina con: a) idrossido di sodio; b) idrossido di ammonio; c) acido cloridrico. A causa di quali gruppi il sale interno mostra proprietà acide e basiche?

Risposta

Gli amminoacidi sono spesso descritti come composti contenenti un gruppo amminico e un gruppo carbossilico, ma alcune delle loro proprietà fisiche e chimiche non sono coerenti con questa struttura. La struttura degli amminoacidi corrisponde a uno ione bipolare: H3N + -CH(R)-COO - . Scriviamo la formula dell'alanina come sale interno: H3N + -CH(CH3)-COO - . Basato su questo formula strutturale, scriviamo le equazioni di reazione: a) H 3 N + -CH(CH 3)-COO - + NaOH = H 2 N-CH(CH 3)-COONa + H 2 O; b) H 3 N + -CH(CH 3)-COO - + NH 3 ×H 2 O = H 2 N-CH(CH 3)-COONH 4 + H 2 O; c) H 3 N + -CH(CH 3) -COO - + HCl = Cl - . Il sale interno di un amminoacido reagisce con le basi come un acido e con gli acidi come una base. Il gruppo acido è N + H 3, il gruppo principale è COO -.

ESEMPIO 2

Esercizio	Quando una soluzione di 9,63 g di un acido monoamminocarbossilico sconosciuto è stata esposta ad un eccesso di acido nitroso, si sono ottenuti 2,01 l di azoto a 748 mm. rt. Arte. e 20 o C. Determinare formula molecolare questa connessione. Questo acido potrebbe essere uno degli amminoacidi naturali? Se sì, che tipo di acido è? La molecola di questo acido non include un anello benzenico.
Soluzione	Scriviamo l'equazione di reazione: H2NC x H2xCOOH + HONO = HO-C x H2x -COOH + N2 + H2O. Troviamo la quantità di sostanza azotata a livello zero utilizzando l'equazione di Clapeyron-Mendeleev. Per fare ciò, esprimiamo temperatura e pressione in unità SI: T = 273 + 20 = 293 K; P = 101,325 × 748 / 760 = 99,7 kPa; n(N2) = 99,7 × 2,01 / 8,31 × 293 = 0,082 mol. Utilizzando l'equazione di reazione, troviamo la quantità di sostanza amminoacidica e la sua massa molare. Secondo l'equazione n(H 2 NC x H 2 x COOH) = n(N 2) = 0,082 mol. M(H2NCxH2xCOOH) = 9,63 / 0,082 = 117 g/mol. Definiamo un amminoacido. Creiamo un'equazione e troviamo x: 14x + 16 + 45 = 117; H2NC4H8COOH. Tra gli acidi naturali, la valina può corrispondere a questa composizione.
Risposta	Questo amminoacido è la valina.

Gli amminoacidi sono composti che contengono sia un gruppo amminico che un gruppo carbossilico nella molecola. Il rappresentante più semplice degli amminoacidi è l'acido amminoacetico (glicina): NH 2 -CH 2 -COOH

Poiché gli amminoacidi contengono due gruppi funzionali, le loro proprietà dipendono da questi gruppi di atomi: NH 2 - e –COOH. Gli amminoacidi sono sostanze organiche anfotere che reagiscono sia come base che come acido.

Proprietà fisiche.

Gli amminoacidi sono sostanze cristalline incolori, altamente solubili in acqua e poco solubili nei solventi organici. Molti aminoacidi hanno un sapore dolce.

Proprietà chimiche

Acidi (appaiono le proprietà di base)

Motivi

+ossidi metallici

Aminoacidi – formazione di peptidi

Gli amminoacidi non cambiano il colore dell'indicatore se il numero di gruppi amminici e gruppi carbossilici è lo stesso.

1) NH 2 -CH 2 -COOH + HCl → NH 3 Cl-CH 2 -COOH

2) NH 2 -CH 2 -COOH + NaOH → NH 2 -CH 2 -COONa + H 2 O

3) NH 2 -CH 2 -COOH + NH 2 -CH 2 -COOH → NH 2 -CH 2 -CO NH-CH 2 -COOH + H 2 O

Il ruolo biologico degli amminoacidi è che la struttura primaria della proteina è formata dai loro residui. Ci sono 20 aminoacidi, che sono le materie prime per la produzione delle proteine ​​nel nostro corpo. Alcuni aminoacidi sono usati come medicinali, ad esempio acido glutammico - con malattie nervose, istidina - per le ulcere allo stomaco. Alcuni aminoacidi sono utilizzati nell'industria alimentare; vengono aggiunti al cibo in scatola e ai concentrati alimentari per migliorare il cibo.

Biglietto numero 16

L'anilina è un rappresentante delle ammine. Struttura e proprietà chimiche, preparazione e applicazione pratica.

Le ammine sono composti organici derivati ​​​​dell'ammoniaca, nella cui molecola uno, due o tre atomi di idrogeno sono sostituiti da un radicale idrocarburico.

Formula generale:

Proprietà fisiche.

L'anilina è un liquido oleoso incolore con un debole odore caratteristico, leggermente solubile in acqua, ma solubile in alcool, etere e benzene. Punto di ebollizione 184°C. L'anilina è un forte veleno che colpisce il sangue..

Proprietà chimiche.

Acidi (reazioni sul gruppo amminico)

Fratello 2 ( soluzione acquosa)

C6H5NH2+HCl → C6H5NH3Cl

Le proprietà chimiche dell'anilina sono dovute alla presenza nella sua molecola del gruppo amminico -NH 2 e dell'anello benzenico, che si influenzano a vicenda.

Ricevuta.

Riduzione dei nitro composti - Reazione Zinina

C6H5NO2 + H2 → C6H5NH2 + H2O

Applicazione.

L'anilina viene utilizzata nella produzione di materiali fotografici e coloranti all'anilina. Si ottengono polimeri, esplosivi e medicinali.

Biglietto numero 17

Le proteine ​​sono come i biopolimeri. Struttura, proprietà e funzioni biologiche delle proteine.

Scoiattoli (proteine, polipeptidi) - sostanze organiche ad alto peso molecolare costituite da amminoacidi collegati in una catena da legami peptidici. Negli organismi viventi, la composizione aminoacidica delle proteine ​​è determinata dal codice genetico; nella maggior parte dei casi, durante la sintesi vengono utilizzati 20 aminoacidi standard.

Struttura delle proteine

Le molecole proteiche sono polimeri lineari costituiti da α-amminoacidi (che sono monomeri) e, in alcuni casi, amminoacidi basici modificati. La sequenza di aminoacidi in una proteina corrisponde all'informazione contenuta nel gene di quella proteina.

· Struttura primaria - la sequenza di aminoacidi in una catena polipeptidica - lineare.

· La struttura secondaria è la torsione della catena polipeptidica in un'elica, sostenuta da legami idrogeno.

· Struttura terziaria - impacchettamento dell'elica secondaria in una palla. Mantenere la struttura terziaria: legami disolfuro, legami idrogeno.

Proprietà

Le proteine ​​sono sostanze anfotere, proprio come gli amminoacidi.

Differiscono nel grado di solubilità in acqua, ma la maggior parte delle proteine ​​si dissolve in essa.

Denaturazione: un improvviso cambiamento delle condizioni, come il riscaldamento o il trattamento di una proteina con un acido o un alcali, fa sì che la proteina perda le sue strutture quaternarie, terziarie e secondarie. La denaturazione è in alcuni casi reversibile.

Idrolisi: sotto l'influenza degli enzimi, la proteina viene idrolizzata nei suoi aminoacidi costituenti. Questo processo avviene, ad esempio, nello stomaco umano sotto l'influenza di enzimi come pepsina e trypsin.

Funzioni delle proteine ​​nel corpo

Funzione catalitica

Gli enzimi sono un gruppo di proteine ​​che hanno proprietà catalitiche specifiche. Tra gli enzimi si possono notare le seguenti proteine: tripsina, pepsina, amilasi, lipasi.

Funzione strutturale

Le proteine ​​sono il materiale da costruzione di quasi tutti i tessuti: muscolare, di sostegno, tegumentario.

Funzione protettiva

Proteine ​​anticorpali in grado di neutralizzare virus e batteri patogeni .

Funzione di segnale

Le proteine ​​​​recettrici percepiscono e trasmettono i segnali ricevuti dalle cellule vicine.

Funzione di trasporto

L’emoglobina trasporta l’ossigeno dai polmoni ad altri tessuti e l’anidride carbonica dai tessuti ai polmoni.

Funzione di archiviazione

Tra queste proteine ​​rientrano le cosiddette proteine ​​di riserva, che vengono immagazzinate come fonte di energia e materia nei semi delle piante e nelle uova degli animali. Servono come materiale da costruzione.

Funzione motoria

Proteine ​​che svolgono attività contrattile questi sono actina e miosina

Biglietto n. 18

1. caratteristiche generali composti ad alto peso molecolare: composizione, struttura, reazioni alla base della loro produzione (usando l'esempio del polietilene).

Composti ad alto peso molecolare (polimeri) sono sostanze le cui macromolecole sono costituite da unità che si ripetono ripetutamente. Il loro peso molecolare relativo può variare da diverse migliaia a molti milioni.

Monomeroè una sostanza a basso peso molecolare da cui si ottiene un polimero.

Collegamento strutturale– gruppi di atomi ripetuti più volte in una macromolecola polimerica.

Grado di polimerizzazione– numero di unità strutturali ripetitive.

nCH 2 =CH 2 → (-CH 2 -CH 2 -) n

I polimeri possono essere ottenuti attraverso reazioni di polimerizzazione e policondensazione.

Segni di una reazione polimerizzazione:

1. Non si formano sottoprodotti.

2. La reazione avviene a causa di doppi o tripli legami.

nCH 2 =CH 2 → (-CH 2 -CH 2 -) n– reazione di polimerizzazione dell'etilene - la formazione di polietilene.

Segni di una reazione policondensazione:

1. Si formano dei sottoprodotti.

2. La reazione avviene a causa di gruppi funzionali.

Esempio: la formazione della resina fenolo-formaldeide da fenolo e formaldeide, un legame polipeptidico da amminoacidi. In questo caso, oltre al polimero, si forma un sottoprodotto: l'acqua.

I composti ad alto peso molecolare presentano alcuni vantaggi rispetto ad altri materiali: sono resistenti ai reagenti, non conducono corrente, sono meccanicamente resistenti e leggeri. Pellicole, vernici, gomma e plastica sono realizzate con polimeri.

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Gli amminoacidi sono sostanze organiche costituite da uno scheletro idrocarburico e due gruppi aggiuntivi: amminico e carbossilico. Gli ultimi due radicali determinano le proprietà uniche degli amminoacidi: possono presentare le proprietà sia degli acidi che degli alcali: i primi dovuti al gruppo carbossilico, i secondi dovuti al gruppo amminico.

Quindi, abbiamo scoperto cosa sono gli aminoacidi da un punto di vista biochimico. Consideriamo ora il loro effetto sul corpo e il loro utilizzo nello sport. Per gli atleti, gli aminoacidi sono importanti per la loro partecipazione. È a partire dai singoli aminoacidi che sono costruiti i nostri corpi: muscoli, scheletro, fegato, tessuto connettivo. Inoltre, alcuni aminoacidi sono direttamente coinvolti nel metabolismo. Ad esempio, l'arginina è coinvolta nel ciclo dell'ornitina urea - meccanismo unico neutralizzazione dell'ammoniaca formata nel fegato durante la digestione delle proteine.



• Dalla tirosina nella corteccia surrenale vengono sintetizzate le catecolamine - adrenalina e norepinefrina - ormoni la cui funzione è quella di mantenere il tono cardiaco sistema vascolare, una reazione immediata a una situazione stressante.
• Il triptofano è un precursore della melatonina, l'ormone del sonno, prodotto nella ghiandola pineale del cervello, la ghiandola pineale. Con la mancanza di questo amminoacido nella dieta, il processo di addormentarsi diventa più difficile, si sviluppano l'insonnia e una serie di altre malattie da essa causate.

L’elenco potrebbe continuare a lungo, ma concentriamoci sull’amminoacido, la cui importanza è particolarmente importante per gli atleti e le persone che praticano moderatamente sport.

A cosa serve la glutammina?

- un amminoacido che limita la sintesi delle proteine ​​che compongono il nostro tessuto immunitario - I linfonodi e formazioni individuali di tessuto linfoide. L'importanza di questo sistema è difficile da sopravvalutare: senza un'adeguata resistenza alle infezioni, non è necessario parlare di alcun processo di formazione. Inoltre, ogni allenamento, sia professionale che amatoriale, è un dosaggio di stress per il corpo.

Fatica - condizione necessaria, per spostare il nostro “punto di equilibrio”, cioè per provocare alcuni cambiamenti biochimici e fisiologici nel corpo. Qualsiasi stress è una catena di reazioni che mobilitano il corpo. Durante l'intervallo che caratterizza la regressione della cascata di reazioni del sistema simpatico-surrenale (cioè rappresentano lo stress), si verifica una diminuzione della sintesi del tessuto linfoide. Per questo motivo il processo di decadimento supera la velocità di sintesi, il che significa che il sistema immunitario si indebolisce. Pertanto, l’assunzione aggiuntiva di glutammina riduce al minimo questo effetto estremamente indesiderabile, ma inevitabile, dell’attività fisica



Aminoacidi essenziali e non essenziali

Per capire perché gli aminoacidi essenziali sono necessari nello sport, è necessario avere una conoscenza generale del metabolismo delle proteine. Le proteine ​​consumate da una persona a livello del tratto gastrointestinale vengono elaborate da enzimi, sostanze che scompongono il cibo che abbiamo consumato.

In particolare, le proteine ​​​​si scompongono prima in peptidi: singole catene di amminoacidi che non hanno una struttura spaziale quaternaria. E i peptidi si decomporranno in singoli amminoacidi. Questi, a loro volta, vengono assorbiti dal corpo umano. Ciò significa che gli aminoacidi vengono assorbiti nel sangue e solo a partire da questa fase possono essere utilizzati come prodotti per la sintesi delle proteine ​​corporee.



Guardando al futuro, diremo che l'assunzione di singoli aminoacidi nello sport accorcia questa fase: i singoli aminoacidi verranno immediatamente assorbiti nel sangue e i processi di sintesi, così come l'effetto biologico degli aminoacidi, avverranno più velocemente.

Ci sono venti aminoacidi in totale. Affinché il processo di sintesi proteica nel corpo umano diventi possibile, in linea di principio, la dieta umana deve contenere l'intero spettro: tutti i 20 composti.

Insostituibile

È da questo momento che appare il concetto di indispensabilità. Gli aminoacidi essenziali sono quelli che il nostro organismo non è in grado di sintetizzare da solo a partire da altri aminoacidi. E questo significa che appariranno dal nulla se non dal cibo. Esistono 8 amminoacidi di questo tipo più 2 parzialmente sostituibili.

Diamo un'occhiata alla tabella in cui i prodotti contengono ciascuno amminoacido essenziale e qual è il suo ruolo nel corpo umano:

Nome	Cosa contengono i prodotti	Ruolo nel corpo
	Noci, avena, pesce, uova, pollo,	Riduce lo zucchero nel sangue
	Ceci, lenticchie, anacardi, carne, pesce, uova, fegato, carne	Ripristina il tessuto muscolare
	Amaranto, grano, pesce, carne, la maggior parte dei latticini	Partecipa all'assorbimento del calcio
	Arachidi, funghi, carne, legumi, latticini, tanti cereali	Partecipa processi metabolici azoto
Fenilalanina	, noci, ricotta, latte, pesce, uova, legumi vari	Miglioramento della memoria
Treonina	Uova, noci, fagioli, latticini	Sintetizza il collagene
	, uova, carne, pesce, legumi, lenticchie	Partecipa alla radioprotezione
Triptofano	Sesamo, avena, legumi, arachidi, pinoli, la maggior parte dei latticini, pollo, carne, pesce, frutta secca	Migliora e approfondisce il sonno
Istidina (parzialmente sostituibile)	Lenticchie, soia, arachidi, salmone, manzo e pollo, filetto di maiale	Partecipa alle reazioni antinfiammatorie
(parzialmente sostituibile)	Yogurt, sesamo, semi di zucca, formaggio svizzero, manzo, maiale, arachidi	Promuove la crescita e la riparazione dei tessuti del corpo

Gli aminoacidi si trovano in quantità sufficienti nelle fonti animali di proteine: pesce, carne, pollame. In assenza di questi nella dieta, è altamente consigliabile assumere gli aminoacidi mancanti come integratori nutrizione sportiva, che è particolarmente importante per gli atleti vegetariani.

Quest'ultimo dovrebbe prestare particolare attenzione agli integratori come BCAA, una miscela di leucina, valina e isoleucina. Sono questi aminoacidi che possono causare un “diminuzione” in una dieta che non contiene fonti proteiche animali. Per un atleta (sia professionista che amatoriale) questo è assolutamente inaccettabile, poiché a lungo termine porterà al catabolismo dall'esterno. organi interni e alle malattie di questi ultimi. Il fegato è il primo a soffrire di carenza di aminoacidi.



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Consideriamo gli aminoacidi essenziali e il loro ruolo nella tabella seguente:

Cosa succede agli aminoacidi e alle proteine ​​nel tuo corpo

Gli aminoacidi che entrano nel flusso sanguigno vengono prima distribuiti ai tessuti del corpo dove sono maggiormente necessari. Se sei carente di alcuni aminoacidi, assumere proteine ​​extra ricche di essi o assumere aminoacidi extra sarà particolarmente utile.

La sintesi proteica avviene a livello cellulare. Ogni cellula ha un nucleo, la parte più importante della cellula. È qui che le informazioni genetiche vengono lette e riprodotte. Essenzialmente, tutte le informazioni sulla struttura delle cellule sono codificate nella sequenza degli aminoacidi.

Come scegliere gli aminoacidi per un normale dilettante che si esercita moderatamente 3-4 volte a settimana? Non c'è modo. Semplicemente non ne ha bisogno.

Più importante per uomo moderno le seguenti raccomandazioni:

1. Inizia a mangiare regolarmente alla stessa ora.
2. Bilancia la tua dieta con proteine, grassi e carboidrati.
3. Elimina i fast food e gli alimenti di bassa qualità dalla tua dieta.
4. Inizia a bere abbastanza acqua: 30 ml per chilogrammo di peso corporeo.
5. Evita lo zucchero raffinato.

Queste manipolazioni di base apporteranno molto di più dell'aggiunta di additivi alla tua dieta. Inoltre, gli integratori che non soddisfano queste condizioni saranno assolutamente inutili.

Perché sapere di quali aminoacidi hai bisogno se mangi qualcosa di poco chiaro? Come fai a sapere di cosa sono fatte le cotolette della mensa? O salsicce? O che tipo di carne c'è nel tortino di hamburger? Non diremo assolutamente nulla sui condimenti della pizza.

Pertanto, prima di trarre una conclusione sulla necessità di aminoacidi, è necessario iniziare a mangiare in modo semplice, pulito e prodotti sani e seguire le raccomandazioni sopra descritte.

Lo stesso vale per l’assunzione supplementare di proteine. Se la tua dieta contiene 1,5-2 g di proteine ​​per chilogrammo di peso corporeo, non hai bisogno di proteine ​​aggiuntive. È meglio spendere soldi per acquistare cibo di qualità.

È anche importante capire che le proteine ​​e gli aminoacidi non sono farmaci farmacologici! Questi sono solo integratori nutrizionali per lo sportivo. E la parola chiave qui è additivi. Vengono aggiunti secondo necessità.

Per capire se ce n'è bisogno, devi controllare la tua dieta. Se hai già seguito i passaggi sopra descritti e ti sei reso conto che gli integratori sono ancora necessari, la prima cosa da fare è recarti in un negozio di alimentazione sportiva e scegliere il prodotto appropriato in base alle tue capacità finanziarie. L'unica cosa che i principianti non dovrebbero fare è acquistare aminoacidi dal gusto naturale: saranno difficili da bere a causa della loro estrema amarezza.

Danni, effetti collaterali, controindicazioni

Se soffri di una malattia caratterizzata da intolleranza a uno degli aminoacidi, lo sai fin dalla nascita, proprio come i tuoi genitori. Questo aminoacido dovrebbe continuare ad essere evitato. Se così non fosse, non ha senso parlare dei pericoli e delle controindicazioni degli additivi, poiché si tratta di sostanze del tutto naturali.

Gli aminoacidi sono un componente delle proteine ​​e le proteine ​​sono una parte comune della dieta umana. Tutto ciò che viene venduto nei negozi di nutrizione sportiva non è un farmaco farmacologico! Solo i dilettanti possono parlare di eventuali danni e controindicazioni. Per lo stesso motivo, non ha senso considerare un concetto come effetti collaterali aminoacidi: con un consumo moderato non possono esserci reazioni negative.

Adotta un approccio sobrio alla tua dieta e al tuo allenamento sportivo! Essere sano!

Le sostanze organiche le cui molecole contengono gruppi carbossilici e amminici sono chiamate amminoacidi o acidi amminocarbossilici. Questi sono composti vitali che sono la base per la costruzione degli organismi viventi.

Struttura

Un amminoacido è un monomero costituito da azoto, idrogeno, carbonio e ossigeno. Inoltre, i radicali non idrocarburici, come lo zolfo o il fosforo, possono attaccarsi all'amminoacido.

La formula generale condizionale degli amminoacidi è NH 2 -R-COOH, dove R è un radicale bivalente. In questo caso, possono esserci più gruppi amminici in una molecola.

Riso. 1. Struttura strutturale degli aminoacidi.

Da un punto di vista chimico, gli amminoacidi sono derivati ​​degli acidi carbossilici, nella cui molecola gli atomi di idrogeno sono sostituiti da gruppi amminici.

Tipi

Gli aminoacidi sono classificati secondo diversi criteri. La classificazione secondo tre criteri è presentata nella tabella.

Cartello	Visualizzazione	Descrizione	Esempio
Secondo la posizione dei gruppi amminici e carbossilici l'uno rispetto all'altro	α-amminoacidi
	β-, γ-, δ-, ε- e altri amminoacidi		Acido β-aminopropionico (due atomi tra i gruppi), acido ε-aminocaproico (cinque atomi)
Dalla parte variabile (radicale)	Alifatico (grasso)		Lisina, serina, treonina, arginina
	Aromatico		Fenilalanina, triptofano, tirosina
	Eterociclico		Triptofano, istidina, prolina
	Imminoacidi		Prolina, idrossiprolina
Secondo le proprietà fisiche e chimiche	Non polare (idrofobico)	Non interagisce con l'acqua	Glicina, valina, leucina, prolina
	Polare (idrofilo)	Interagisci con l'acqua. Diviso in privo di carica, caricato positivamente e negativamente	Lisina, serina, aspartato, glutammato, glutammina

Riso. 2. Schema di classificazione degli aminoacidi.

I nomi sono formati dai nomi strutturali o banali degli acidi carbossilici con il prefisso “ammino-”. I numeri mostrano dove si trova il gruppo amminico. Vengono utilizzati anche nomi banali che terminano in "-in". Ad esempio, acido 2-amminobutanoico o α-amminobutirrico.

Proprietà

Gli aminoacidi sono diversi Proprietà fisiche da altri acidi organici. Tutti i composti della classe sono sostanze cristalline, altamente solubili in acqua, ma scarsamente solubili nei solventi organici. Si sciolgono alte temperature, hanno un sapore dolciastro e formano facilmente sali.

Gli amminoacidi sono composti anfoteri. A causa della presenza del gruppo carbossilico, -COOH presenta le proprietà degli acidi. Il gruppo amminico -NH 2 determina le proprietà di base.

Proprietà chimiche dei composti:

• combustione:

  4NH2CH2COOH + 13O2 → 8CO2 + 10H2O + 2N2;

• idrolisi:

  NH2CH2COOH + H2O ↔ NH3CH2COOH + OH;

• reazione con soluzione alcalina:

  NH2CH2COOH + NaOH → NH2CH2COO-Na + H2O;

• reazione con soluzione acida:

  2NH2CH2COOH + H2SO4 → (NH3CH2COOH)2SO4 ;

• esterificazione:

  NH 2 CH 2 COOH + C 2 H 5 OH → NH 2 CH 2 COOC 2 H 5 + H 2 O.

I polimeri lunghi - proteine ​​- sono formati da monomeri di amminoacidi. Una proteina può contenere diversi aminoacidi diversi. Ad esempio, la proteina della caseina contenuta nel latte è costituita da tirosina, lisina, valina, prolina e numerosi altri aminoacidi. A seconda della loro struttura, le proteine ​​funzionano varie funzioni nell'organismo.

Riso. 3. Proteine.

Cosa abbiamo imparato?

Dalla lezione di chimica della 10a elementare abbiamo imparato cosa sono gli amminoacidi, quali sostanze contengono e come vengono classificati. Gli amminoacidi comprendono due gruppi funzionali: un gruppo amminico -NH 2 e un gruppo carbossilico -COOH. La presenza di due gruppi determina la natura anfotera degli amminoacidi: i composti hanno le proprietà delle basi e degli acidi. Gli amminoacidi sono suddivisi secondo diversi criteri e differiscono per il numero di gruppi amminici, la presenza o l'assenza di un anello benzenico, la presenza di un eteroatomo e l'interazione con l'acqua.

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