Aminokiseline, njihov sastav i kemijska svojstva: interakcija sa klorovodičnom kiselinom, alkalijama, međusobno. Biološka uloga aminokiselina i njihova primjena

Na temelju prirode ugljikovodičnih supstituenata amini se dijele na

Opće strukturne značajke amina

Baš kao u molekuli amonijaka, u molekuli bilo kojeg amina atom dušika ima usamljeni elektronski par usmjeren na jedan od vrhova iskrivljenog tetraedra:

Zbog toga amini, kao i amonijak, imaju značajno izražena bazična svojstva.

Dakle, amini, slično amonijaku, reverzibilno reagiraju s vodom, tvoreći slabe baze:

Veza između vodikovog kationa i dušikovog atoma u molekuli amina ostvaruje se donorsko-akceptorskim mehanizmom zahvaljujući slobodnom elektronskom paru dušikovog atoma. Zasićeni amini su jače baze u usporedbi s amonijakom, jer u takvim aminima ugljikovodični supstituenti imaju pozitivan induktivni (+I) učinak. U tom smislu povećava se gustoća elektrona na atomu dušika, što olakšava njegovu interakciju s kationom H +.

Aromatski amini, ako je amino skupina izravno povezana s aromatskim prstenom, pokazuju slabija bazična svojstva u usporedbi s amonijakom. To je zbog činjenice da je slobodni elektronski par dušikovog atoma pomaknut prema aromatskom π-sustavu benzenskog prstena, zbog čega dolazi do smanjenja elektronske gustoće na dušikovom atomu. Zauzvrat, to dovodi do smanjenja osnovnih svojstava, posebno sposobnosti interakcije s vodom. Na primjer, anilin reagira samo s jakim kiselinama, ali praktički ne reagira s vodom.

Kemijska svojstva zasićenih amina

Kao što je već spomenuto, amini reverzibilno reagiraju s vodom:

Vodene otopine amina imaju alkalnu reakciju zbog disocijacije nastalih baza:

Zasićeni amini reagiraju s vodom bolje od amonijaka zbog svojih jačih bazičnih svojstava.

Osnovna svojstva zasićenih amina rastu u nizu.

Sekundarni zasićeni amini su jače baze od primarnih zasićenih amina, koji su pak jače baze od amonijaka. Što se tiče osnovnih svojstava tercijarnih amina, ako govorimo o reakcijama u vodenim otopinama, onda su bazična svojstva tercijarnih amina izražena mnogo lošije nego kod sekundarnih amina, pa čak i nešto lošije nego kod primarnih. To je zbog prostornih prepreka, koje značajno utječu na brzinu protonacije amina. Drugim riječima, tri supstituenta "blokiraju" atom dušika i ometaju njegovu interakciju s kationima H +.

Interakcija s kiselinama

S kiselinama reagiraju i slobodni zasićeni amini i njihove vodene otopine. U ovom slučaju nastaju soli:

Budući da su bazična svojstva zasićenih amina izraženija nego kod amonijaka, takvi amini reagiraju čak i sa slabim kiselinama, kao što je ugljična kiselina:

Aminske soli su krutine koje su visoko topive u vodi i slabo topljive u nepolarnim organskim otapalima. Interakcija soli amina s alkalijama dovodi do oslobađanja slobodnih amina, slično istiskivanju amonijaka kada alkalije djeluju na amonijeve soli:

2. Primarni zasićeni amini reagiraju s dušikastom kiselinom pri čemu nastaju odgovarajući alkoholi, dušik N2 i voda. Na primjer:

Karakteristična značajka Ova reakcija je stvaranje plinovitog dušika, te je stoga kvalitativna za primarne amine i koristi se za njihovo razlikovanje od sekundarnih i tercijarnih. Treba napomenuti da se ova reakcija najčešće provodi miješanjem amina ne s otopinom same dušikove kiseline, već s otopinom soli dušikove kiseline (nitrit), a zatim dodatkom jake mineralne kiseline u tu smjesu. Kada nitriti stupaju u interakciju s jakim mineralnim kiselinama, nastaje dušična kiselina, koja zatim reagira s aminom:

Sekundarni amini daju pod sličnim uvjetima uljaste tekućine, takozvane N-nitrozamine, ali ova reakcija u pravi zadaci Ne postoji jedinstveni državni ispit iz kemije. Tercijarni amini ne reagiraju s dušikastom kiselinom.

Potpuno izgaranje bilo kojeg amina dovodi do stvaranja ugljičnog dioksida, vode i dušika:

Interakcija s haloalkanima

Važno je napomenuti da se potpuno ista sol dobiva djelovanjem klorovodika na više supstituirani amin. U našem slučaju, kada klorovodik reagira s dimetilaminom:

Priprema amina:

1) Alkilacija amonijaka haloalkanima:

U slučaju nedostatka amonijaka, umjesto amina dobiva se njegova sol:

2) Redukcija metalima (u vodik u nizu aktivnosti) u kiseloj sredini:

nakon čega slijedi obrada otopine lužinom da se oslobodi slobodni amin:

3) Reakcija amonijaka s alkoholima pri prolasku njihove smjese kroz zagrijani aluminijev oksid. Ovisno o omjeru alkohol/amin, nastaju primarni, sekundarni ili tercijarni amini:

Kemijska svojstva anilina

Anilin - trivijalni naziv za aminobenzen, koji ima formulu:

Kao što se može vidjeti iz ilustracije, u molekuli anilina amino skupina je izravno povezana s aromatskim prstenom. Takvi amini, kao što je već spomenuto, imaju mnogo manje izražena osnovna svojstva od amonijaka. Tako, posebno, anilin praktički ne reagira s vodom i slabim kiselinama kao što je ugljična kiselina.

Reakcija anilina s kiselinama

Anilin reagira s jakim i srednje jakim anorganskim kiselinama. U ovom slučaju nastaju fenilamonijeve soli:

Reakcija anilina s halogenima

Kao što je već rečeno na samom početku ovog poglavlja, amino skupina u aromatskim aminima je uvučena u aromatski prsten, što zauzvrat smanjuje gustoću elektrona na dušikovom atomu, a kao rezultat toga povećava je u aromatskom prstenu. Povećanje gustoće elektrona u aromatskom prstenu dovodi do činjenice da se reakcije elektrofilne supstitucije, posebno reakcije s halogenima, odvijaju mnogo lakše, posebno u orto i para položaju u odnosu na amino skupinu. Dakle, anilin lako reagira s bromnom vodom, stvarajući bijeli talog 2,4,6-tribromoanilina:

Ova reakcija je kvalitativna za anilin i često omogućuje njegovu identifikaciju među drugim organskim spojevima.

Reakcija anilina s nitratnom kiselinom

Anilin reagira s dušikovom kiselinom, ali zbog specifičnosti i složenosti ove reakcije ne pojavljuje se u pravom Jedinstvenom državnom ispitu iz kemije.

Reakcije alkilacije anilina

Sekvencijalnim alkiliranjem anilina na atomu dušika s halogeniranim ugljikovodicima mogu se dobiti sekundarni i tercijarni amini:

Dobivanje anilina

1. Redukcija nitrobenzena metalima u prisutnosti jakih neoksidirajućih kiselina:

C6H5-NO2 + 3Fe + 7HCl = +Cl- + 3FeCl2 + 2H2O

Cl - + NaOH = C6H5-NH2 + NaCl + H2O

Svi metali koji se nalaze prije vodika u nizu aktivnosti mogu se koristiti kao metali.

Reakcija klorobenzena s amonijakom:

C 6 H 5 −Cl + 2NH 3 → C 6 H 5 NH 2 + NH 4 Cl

Kemijska svojstva aminokiselina

Aminokiseline su spojevi čije molekule sadrže dvije vrste funkcionalnih skupina - amino (-NH 2) i karboksi-(-COOH) skupine.

Drugim riječima, aminokiseline se mogu smatrati derivatima karboksilnih kiselina u čijim je molekulama jedan ili više vodikovih atoma zamijenjeno amino skupinama.

Dakle, opća formula aminokiselina može se napisati kao (NH 2) x R(COOH) y, gdje su x i y najčešće jednaki jedan ili dva.

Budući da molekule aminokiselina sadrže i amino skupinu i karboksilnu skupinu, one pokazuju Kemijska svojstva slično i aminima i karboksilnim kiselinama.

Kisela svojstva aminokiselina

Stvaranje soli s alkalijama i karbonatima alkalijskih metala

Esterifikacija aminokiselina

Aminokiseline mogu reagirati esterifikacijom s alkoholima:

NH 2 CH 2 COOH + CH 3 OH → NH 2 CH 2 COOCH 3 + H 2 O

Osnovna svojstva aminokiselina

1. Stvaranje soli u interakciji s kiselinama

NH 2 CH 2 COOH + HCl → + Cl —

2. Interakcija s nitratnom kiselinom

NH 2 -CH 2 -COOH + HNO 2 → HO-CH 2 -COOH + N 2 + H 2 O

Napomena: interakcija s dušikastom kiselinom odvija se na isti način kao i s primarnim aminima

3. Alkilacija

NH 2 CH 2 COOH + CH 3 I → + I —

4. Međusobno djelovanje aminokiselina

Aminokiseline mogu reagirati jedna s drugom stvarajući peptide - spojeve koji sadrže peptidnu vezu –C(O)-NH- u svojim molekulama.

Istodobno, treba napomenuti da u slučaju reakcije između dvije različite aminokiseline, bez poštivanja nekih specifičnih uvjeta sinteze, stvaranje različitih dipeptida događa se istovremeno. Tako, na primjer, umjesto gore navedene reakcije glicina s alaninom, koja dovodi do glicilananina, može doći do reakcije koja vodi do alanilglicina:

Osim toga, molekula glicina ne mora nužno reagirati s molekulom alanina. Reakcije peptizacije također se javljaju između molekula glicina:

I alanin:

Osim toga, budući da molekule nastalih peptida, kao i izvorne molekule aminokiselina, sadrže amino skupine i karboksilne skupine, sami peptidi mogu reagirati s aminokiselinama i drugim peptidima zbog stvaranja novih peptidnih veza.

Pojedinačne aminokiseline koriste se za proizvodnju sintetskih polipeptida ili tzv. poliamidnih vlakana. Tako se, posebno, koristeći polikondenzaciju 6-aminoheksanske (ε-aminokapronske) kiseline, najlon sintetizira u industriji:

Dobivena najlonska smola koristi se za proizvodnju tekstilnih vlakana i plastike.

Stvaranje unutarnjih soli aminokiselina u vodenoj otopini

U vodenim otopinama aminokiseline postoje uglavnom u obliku unutarnjih soli - bipolarnih iona (zwitteriona):

Dobivanje aminokiselina

1) Reakcija kloriranih karboksilnih kiselina s amonijakom:

Cl-CH 2 -COOH + 2NH 3 = NH 2 -CH 2 -COOH + NH 4 Cl

2) Razgradnja (hidroliza) proteina pod utjecajem jakih otopina mineralne kiseline i lužine.

DEFINICIJA

Aminokiseline- to su složeni organski spojevi koji u svojoj molekuli istovremeno sadrže amino skupinu i karboksilnu skupinu.

Aminokiseline su kristalne krutine karakterizirane visokim talištem i raspadaju se zagrijavanjem. Dobro se otapaju u vodi. Ta se svojstva objašnjavaju mogućnošću postojanja aminokiselina u obliku unutarnjih soli (slika 1).

Riža. 1. Unutarnja sol aminooctene kiseline.

Dobivanje aminokiselina

Polazni spojevi za proizvodnju aminokiselina često su karboksilne kiseline, u čiju se molekulu uvodi amino skupina. Na primjer, njihovo dobivanje iz halogeniranih kiselina

CH 3 -C(Br)H-COOH + 2NH 3 →CH3 -C(NH 2)H-COOH + NH 4 Br.

Osim toga, aldehidi (1), nezasićene kiseline (2) i nitro spojevi (3) mogu poslužiti kao polazni materijali za proizvodnju aminokiselina:

CH3-C(O)H + NH3 + HCN → CH3-C(NH2)H-C≡H + H2O;

CH 3 -C(NH 2)H-C≡H + H 2 O (H +) → CH 3 -C(NH 2)H-COOH + NH 3 (1).

CH2=CH-COOH + NH3 → H2N-CH2-CH2-COOH (2);

O 2 N-C 6 H 4 -COOH + [H] → H 2 N-C 6 H 4 -COOH (3).

Kemijska svojstva aminokiselina

Aminokiseline, kao heterofunkcionalni spojevi, stupaju u većinu reakcija karakterističnih za karboksilne kiseline i amine. Prisutnost dviju različitih funkcionalnih skupina u molekulama aminokiselina dovodi do pojave niza specifičnih svojstava.

Aminokiseline su amfoterni spojevi. Reagiraju i s kiselinama i s bazama:

NH 2 -CH 2 -COOH + HCl→ Cl

NH 2 -CH 2 -COOH + NaOH→ NH 2 -CH 2 -COONa + H 2 O

Vodene otopine aminokiselina imaju neutralnu, alkalnu i kiselu okolinu ovisno o broju funkcionalnih skupina. Na primjer, glutaminska kiselina tvori kiselu otopinu, budući da sadrži dvije karboksilne skupine i jednu amino skupinu, a lizin tvori alkalnu otopinu, jer sadrži jednu karboksilnu skupinu i dvije amino skupine.

Dvije molekule aminokiselina mogu djelovati jedna s drugom. U tom slučaju molekula vode se odvaja i nastaje produkt u kojem su fragmenti molekule međusobno povezani peptidnom vezom (-CO-NH-). Na primjer:

Rezultirajući spoj naziva se dipeptid. Tvari sastavljene od mnogih aminokiselinskih ostataka nazivaju se polipeptidi. Peptidi se hidroliziraju kiselinama i bazama.

Primjena aminokiselina

I ljudi i životinje dobivaju aminokiseline potrebne za izgradnju tijela iz bjelančevina iz hrane.

γ-aminomaslačna kiselina koristi se u medicini (aminalon/gamalon) za mentalna bolest; na temelju njega čitav niz nootropni lijekovi, tj. utjecaj na procese mišljenja.

ε-Aminokaproinska kiselina se također koristi u medicini (hemostatik), a osim toga je veliki industrijski proizvod koji se koristi za proizvodnju sintetskog poliamidnog vlakna - najlona.

Antranilna kiselina se koristi za sintezu bojila, kao što je indigo plavo, a također je uključena u biosintezu heterocikličkih spojeva.

Primjeri rješavanja problema

PRIMJER 1

Vježbajte

Napišite jednadžbe reakcija alanina s: a) natrijevim hidroksidom; b) amonijev hidroksid; c) solna kiselina. Zbog kojih skupina unutarnja sol pokazuje kisela i bazična svojstva?

Odgovor

Aminokiseline se često prikazuju kao spojevi koji sadrže amino skupinu i karboksilnu skupinu, ali neka njihova fizikalna i kemijska svojstva nisu u skladu s ovom strukturom. Struktura aminokiselina odgovara bipolarnom ionu: H3N+ -CH(R)-COO-. Napišimo formulu alanina kao unutarnje soli: H3N+ -CH(CH3)-COO-. Na temelju ovoga strukturna formula, napišimo jednadžbe reakcije: a) H3N + -CH(CH3)-COO - + NaOH = H2N-CH(CH3)-COONa + H2O; b) H3N + -CH(CH3)-COO - + NH3 × H2O = H2N-CH(CH3)-COONH4 + H2O; c) H3N + -CH(CH3) -COO - + HCl = Cl - . Unutarnja sol aminokiseline reagira s bazama kao kiselina, a s kiselinama kao baza. Kisela skupina je N + H 3, glavna skupina je COO -.

PRIMJER 2

Vježbajte	Kada je otopina od 9,63 g nepoznate monoaminokarboksilne kiseline izložena suvišku dušikove kiseline, dobiveno je 2,01 l dušika na 748 mm. rt. Umjetnost. i 20 o C. Odredi molekularna formula ovu vezu. Može li ova kiselina biti jedna od prirodnih aminokiselina? Ako da, kakva je to kiselina? Molekula ove kiseline ne sadrži benzenski prsten.
Riješenje	Napišimo jednadžbu reakcije: H 2 NC x H 2 x COOH + HONO = HO-C x H 2 x -COOH + N 2 + H 2 O. Nađimo količinu dušične tvari na nultoj razini koristeći Clapeyron-Mendelejevu jednadžbu. Da bismo to učinili, izražavamo temperaturu i tlak u SI jedinicama: T = 273 + 20 = 293 K; P = 101,325 × 748 / 760 = 99,7 kPa; n(N 2) = 99,7 × 2,01 / 8,31 × 293 = 0,082 mol. Pomoću jednadžbe reakcije nalazimo količinu tvari aminokiseline i njezinu molarnu masu. Prema jednadžbi n(H 2 NC x H 2 x COOH) = n(N 2) = 0,082 mol. M(H2NC x H2 x COOH) = 9,63 / 0,082 = 117 g/mol. Definirajmo aminokiselinu. Napravimo jednadžbu i pronađimo x: 14x + 16 + 45 = 117; H2NC4H8COOH. Od prirodnih kiselina ovom sastavu može odgovarati valin.
Odgovor	Ova aminokiselina je valin.

Aminokiseline su spojevi koji sadrže i amino skupinu i karboksilnu skupinu u molekuli. Najjednostavniji predstavnik aminokiselina je aminooctena (glicinska) kiselina: NH 2 -CH 2 -COOH

Budući da aminokiseline sadrže dvije funkcionalne skupine, njihova svojstva ovise o tim skupinama atoma: NH 2 - i –COOH. Aminokiseline su amfoterne organske tvari koje reagiraju i kao baza i kao kiselina.

Fizička svojstva.

Aminokiseline su bezbojne kristalne tvari, visoko topive u vodi i slabo topljive u organskim otapalima. Mnoge aminokiseline imaju sladak okus.

Kemijska svojstva

Kiseline (pojavljuju se osnovna svojstva)

Temelji

+metalni oksidi

Aminokiseline – stvaranje peptida

Aminokiseline ne mijenjaju boju indikatora ako je broj amino skupina i karboksilnih skupina isti.

1) NH 2 -CH 2 -COOH + HCl → NH 3 Cl-CH 2 -COOH

2) NH 2 -CH 2 -COOH + NaOH → NH 2 -CH 2 -COONa + H 2 O

3) NH 2 -CH 2 -COOH + NH 2 -CH 2 -COOH → NH 2 -CH 2 -CO NH-CH 2 -COOH + H 2 O

Biološka uloga aminokiselina je da se primarna struktura proteina formira od njihovih ostataka. Postoji 20 aminokiselina koje su polazni materijali za proizvodnju proteina u našem tijelu. Neke aminokiseline se koriste kao ljekovitih proizvoda, na primjer glutaminska kiselina - sa živčane bolesti, histidin - za čir na želucu. Neke se aminokiseline koriste u prehrambenoj industriji; dodaju se konzerviranoj hrani i prehrambenim koncentratima za poboljšanje hrane.

Ulaznica broj 16

Anilin je predstavnik amina. Kemijska struktura i svojstva, priprema i praktična primjena.

Amini su organski spojevi koji su derivati ​​amonijaka, u čijoj su molekuli jedan, dva ili tri atoma vodika zamijenjeni radikalom ugljikovodika.

Opća formula:

Fizička svojstva.

Anilin je bezbojna uljasta tekućina slabog karakterističnog mirisa, slabo topljiva u vodi, ali topiva u alkoholu, eteru i benzenu. Vrelište 184°C. Anilin je jak otrov koji djeluje na krv..

Kemijska svojstva.

Kiseline (reakcije na amino skupini)

Br 2 ( vodena otopina)

C 6 H 5 NH 2 + HCl → C 6 H 5 NH 3 Cl

Kemijska svojstva anilina posljedica su prisutnosti u njegovoj molekuli amino skupine -NH 2 i benzenskog prstena, koji međusobno utječu jedan na drugog.

Priznanica.

Redukcija nitro spojeva - Zininova reakcija

C 6 H 5 NO 2 + H 2 → C 6 H 5 NH 2 + H 2 O

Primjena.

Anilin se koristi u proizvodnji fotografskih materijala i anilinskih boja. Dobivaju se polimeri, eksplozivi i lijekovi.

Ulaznica broj 17

Proteini su poput biopolimera. Struktura, svojstva i biološke funkcije proteina.

Vjeverice (bjelančevine, polipeptidi) - visokomolekularne organske tvari koje se sastoje od aminokiselina povezanih u lanac peptidnim vezama. U živim organizmima aminokiselinski sastav proteina određen je genetskim kodom; u većini slučajeva se tijekom sinteze koristi 20 standardnih aminokiselina.

Struktura proteina

Proteinske molekule su linearni polimeri koji se sastoje od α-aminokiselina (koje su monomeri) i, u nekim slučajevima, modificiranih bazičnih aminokiselina. Redoslijed aminokiselina u proteinu odgovara informacijama sadržanim u genu za taj protein.

· Primarna struktura – redoslijed aminokiselina u polipeptidnom lancu – linearan.

· Sekundarna struktura je uvijanje polipeptidnog lanca u spiralu, podržanu vodikovim vezama.

· Tercijarna struktura – pakiranje sekundarne spirale u kuglicu. Održavaju tercijarnu strukturu: disulfidne veze, vodikove veze.

Svojstva

Proteini su amfoterne tvari, baš kao i aminokiseline.

Razlikuju se po stupnju topljivosti u vodi, ali se većina proteina otapa u njoj.

Denaturacija: Iznenadna promjena uvjeta, kao što je zagrijavanje ili tretiranje proteina kiselinom ili lužinom, uzrokuje gubitak kvarterne, tercijarne i sekundarne strukture proteina. Denaturacija je u nekim slučajevima reverzibilna.

Hidroliza: Pod utjecajem enzima, protein se hidrolizira do svojih sastavnih aminokiselina. Taj se proces događa, na primjer, u ljudskom želucu pod utjecajem enzima kao što su pepsin i tripsin.

Funkcije proteina u tijelu

Katalitička funkcija

Enzimi su skupina proteina koji imaju specifična katalitička svojstva. Među enzimima mogu se primijetiti sljedeći proteini: tripsin, pepsin, amilaza, lipaza.

Strukturna funkcija

Proteini su građevni materijal gotovo svih tkiva: mišićnih, potpornih, pokrovnih.

Zaštitna funkcija

Proteini protutijela koji mogu neutralizirati viruse i patogene bakterije .

Funkcija signala

Receptorski proteini percipiraju i prenose signale primljene od susjednih stanica.

Transportna funkcija

Hemoglobin prenosi kisik iz pluća u druga tkiva i ugljični dioksid iz tkiva u pluća.

Funkcija skladištenja

Ovi proteini uključuju takozvane rezervne proteine, koji su pohranjeni kao izvor energije i tvari u biljnim sjemenkama i životinjskim jajima. Služe kao građevinski materijal.

Motorička funkcija

Proteini koji provode kontraktilna aktivnost to su aktin i miozin

Ulaznica br. 18

1. opće karakteristike visokomolekularni spojevi: sastav, struktura, reakcije na kojima nastaju (na primjeru polietilena).

Spojevi visoke molekulske mase (polimeri) su tvari čije se makromolekule sastoje od više jedinica koje se ponavljaju. Njihova relativna molekularna težina može varirati od nekoliko tisuća do mnogo milijuna.

Monomer je niskomolekularna tvar iz koje se dobiva polimer.

Strukturna veza– skupine atoma koje se ponavljaju mnogo puta u makromolekuli polimera.

Stupanj polimerizacije– broj strukturnih jedinica koje se ponavljaju.

nCH2=CH2 → (-CH2-CH2-) n

Polimeri se mogu dobiti reakcijama polimerizacije i polikondenzacije.

Znakovi reakcije polimerizacija:

1. Ne stvaraju se nusproizvodi.

2. Reakcija nastaje zbog dvostrukih ili trostrukih veza.

nCH2=CH2 → (-CH2-CH2-) n– reakcija polimerizacije etilena – nastajanje polietilena.

Znakovi reakcije polikondenzacija:

1. Nastaju nusproizvodi.

2. Reakcija se događa zbog funkcionalnih skupina.

Primjer: nastanak fenolformaldehidne smole iz fenola i formaldehida, polipeptidna veza iz aminokiselina. U ovom slučaju, osim polimera, nastaje nusproizvod - voda.

Visokomolekularni spojevi imaju određene prednosti u odnosu na druge materijale: otporni su na reagense, ne provode struju, mehanički su čvrsti i lagani. Od polimera se izrađuju filmovi, lakovi, guma i plastika.

© Yulia Furman - stock.adobe.com

Aminokiseline su organske tvari koje se sastoje od ugljikovodičnog skeleta i dvije dodatne skupine: amino i karboksilne. Posljednja dva radikala određuju jedinstvena svojstva aminokiselina - mogu pokazivati ​​svojstva i kiselina i lužina: prvi zbog karboksilne skupine, drugi zbog amino skupine.

Dakle, saznali smo što su aminokiseline s biokemijskog gledišta. Sada pogledajmo njihov učinak na tijelo i njihovu upotrebu u sportu. Za sportaše su aminokiseline važne za njihovo sudjelovanje u. Od pojedinačnih aminokiselina izgrađeno je naše tijelo – mišići, kostur, jetra, vezivno tkivo. Osim toga, neke aminokiseline su izravno uključene u metabolizam. Na primjer, arginin je uključen u ciklus ornitin uree - jedinstveni mehanizam neutralizacija amonijaka koji nastaje u jetri tijekom probave proteina.



• Iz tirozina u kori nadbubrežne žlijezde sintetiziraju se kateholamini - adrenalin i norepinefrin - hormoni čija je funkcija održavanje tonusa srca vaskularni sustav, trenutna reakcija na stresnu situaciju.
• Triptofan je preteča hormona sna melatonina, koji se proizvodi u pinealnoj žlijezdi mozga – pinealnoj žlijezdi. Nedostatkom ove aminokiseline u prehrani otežava se proces uspavljivanja, razvijaju se nesanica i niz drugih njome uzrokovanih bolesti.

Popis bi se mogao podužiti, no zadržimo se na aminokiselini čija je važnost posebno velika za sportaše i osobe koje se umjereno bave sportom.

Čemu služi glutamin?

- aminokiselina koja ograničava sintezu proteina koji čine naše imunološko tkivo - Limfni čvorovi te pojedinačne tvorevine limfoidnog tkiva. Važnost ovog sustava je teško precijeniti: bez odgovarajuće otpornosti na infekcije, nema potrebe govoriti o bilo kakvom procesu treninga. Štoviše, svaki trening - bio on profesionalni ili amaterski - dozirani je stres za tijelo.

stres - nužan uvjet, kako bismo pomaknuli našu “točku ravnoteže”, odnosno izazvali određene biokemijske i fiziološke promjene u tijelu. Svaki stres je lanac reakcija koje mobiliziraju tijelo. Tijekom intervala koji karakterizira regresiju kaskade reakcija simpatoadrenalnog sustava (naime, one predstavljaju stres), dolazi do smanjenja sinteze limfoidnog tkiva. Zbog toga proces raspadanja premašuje brzinu sinteze, što znači da imunološki sustav slabi. Dakle, dodatni unos glutamina minimizira ovaj krajnje nepoželjan, ali neizbježan učinak tjelesne aktivnosti



Esencijalne i neesencijalne aminokiseline

Da biste razumjeli zašto su esencijalne aminokiseline potrebne u sportu, morate imati opće razumijevanje metabolizma proteina. Proteini koje ljudi konzumiraju su na razini gastrointestinalnog trakta obrađuju enzimi – tvari koje razgrađuju hranu koju jedemo.

Konkretno, proteini se prvo razgrađuju na peptide – pojedinačne lance aminokiselina koji nemaju kvaternarnu prostornu strukturu. I peptidi će se razgraditi u pojedinačne aminokiseline. Njih, zauzvrat, apsorbira ljudsko tijelo. To znači da se aminokiseline apsorbiraju u krv i tek od ove faze mogu se koristiti kao proizvodi za sintezu tjelesnih proteina.



Gledajući unaprijed, reći ćemo da uzimanje pojedinih aminokiselina u sportu skraćuje ovu fazu - pojedinačne aminokiseline će se odmah apsorbirati u krv i procesi sinteze, kao i biološki učinak aminokiselina, odvijat će se brže.

Ukupno ima dvadeset aminokiselina. Da bi proces sinteze proteina u ljudskom tijelu postao načelno moguć, u ljudskoj prehrani mora biti prisutan cijeli spektar – svih 20 spojeva.

Nezamjenjiva

Od tog trenutka pojavljuje se koncept nezamjenjivosti. Esencijalne aminokiseline su one koje naše tijelo nije u stanju samostalno sintetizirati iz drugih aminokiselina. A to znači da će se pojaviti niotkuda osim iz hrane. Postoji 8 takvih aminokiselina plus 2 djelomično zamjenjive.

Pogledajmo tablicu u kojoj se proizvodi nalaze esencijalne aminokiseline i koja je njegova uloga u ljudskom tijelu:

Ime	Što proizvodi sadrže	Uloga u tijelu
	Orašasti plodovi, zob, riba, jaja, piletina,	Smanjuje šećer u krvi
	Slanutak, leća, indijski orah, meso, riba, jaja, jetra, meso	Obnavlja mišićno tkivo
	Amarant, pšenica, riba, meso, većina mliječnih proizvoda	Sudjeluje u apsorpciji kalcija
	Kikiriki, gljive, meso, mahunarke, mliječni proizvodi, mnoge žitarice	Sudjeluje u metabolički procesi dušik
Fenilalanin	, orasi, svježi sir, mlijeko, riba, jaja, razne mahunarke	Poboljšanje pamćenja
treonin	Jaja, orasi, grah, mliječni proizvodi	Sintetizira kolagen
	, jaja, meso, riba, mahunarke, leća	Sudjeluje u zaštiti od zračenja
Triptofan	Susam, zob, mahunarke, kikiriki, pinjoli, većina mliječnih proizvoda, piletina, meso, riba, sušeno	Poboljšava i produbljuje san
Histidin (djelomično zamjenjiv)	Leća, soja, kikiriki, losos, govedina i pileći file, svinjski file	Sudjeluje u protuupalnim reakcijama
(djelomično zamjenjivo)	Jogurt, susam, sjemenke bundeve, švicarski sir, govedina, svinjetina, kikiriki	Potiče rast i obnavljanje tjelesnih tkiva

Aminokiseline se nalaze u dovoljnim količinama u životinjskim izvorima proteina - ribi, mesu, peradi. U nedostatku ovih aminokiselina u prehrani, vrlo je preporučljivo uzimati aminokiseline koje nedostaju kao dodatke sportska prehrana, što je posebno važno za sportaše vegetarijance.

Potonji bi posebnu pozornost trebali obratiti na suplemente poput BCAA – mješavine leucina, valina i izoleucina. Upravo te aminokiseline mogu uzrokovati "povlačenje" u prehrani koja ne sadrži životinjske izvore proteina. Za sportaša (i profesionalnog i amaterskog) to je apsolutno neprihvatljivo, jer će dugoročno dovesti do katabolizma izvana. unutarnji organi i na bolesti ovog drugog. Jetra je prva koja pati od nedostatka aminokiselina.



© conejota - stock.adobe.com

Zamjenjiva

U tablici u nastavku razmatramo esencijalne aminokiseline i njihovu ulogu:

Što se događa s aminokiselinama i proteinima u vašem tijelu

Aminokiseline koje ulaze u krvotok prvo se distribuiraju do tkiva u tijelu gdje su najpotrebnije. Ako imate manjak određenih aminokiselina, uzimanje dodatnih proteina bogatih njima ili uzimanje dodatnih aminokiselina bit će posebno korisno.

Sinteza proteina se događa na staničnoj razini. Svaka stanica ima jezgru – najvažniji dio stanice. Ovdje se čitaju i reproduciraju genetske informacije. U biti, sve informacije o staničnoj strukturi kodirane su u nizu aminokiselina.

Kako odabrati aminokiseline za običnog amatera koji umjereno vježba 3-4 puta tjedno? Nema šanse. Oni mu jednostavno ne trebaju.

Još važnije za modernog čovjeka sljedeće preporuke:

1. Počnite jesti redovito u isto vrijeme.
2. Uravnotežite svoju prehranu s proteinima, mastima i ugljikohidratima.
3. Brzu i nekvalitetnu hranu izbacite iz prehrane.
4. Počnite piti dovoljno vode – 30 ml po kilogramu tjelesne težine.
5. Izbjegavajte rafinirani šećer.

Ove osnovne manipulacije donijet će mnogo više od dodavanja bilo kakvih dodataka vašoj prehrani.Štoviše, dodaci bez ispunjavanja ovih uvjeta bit će apsolutno beskorisni.

Zašto znati koje su vam aminokiseline potrebne ako jedete nešto nejasno? Kako znaš od čega su napravljeni kotleti u menzi? Ili kobasice? Ili kakva je vrsta mesa u pljeskavici? O nadjevima za pizzu uopće nećemo govoriti.

Stoga, prije nego što donesete zaključak o potrebi za aminokiselinama, morate početi jesti jednostavno, čisto i zdravi proizvodi i slijedite gore opisane preporuke.

Isto vrijedi i za dodatni unos proteina. Ako vaša prehrana sadrži 1,5-2 g proteina po kilogramu tjelesne težine, dodatni proteini vam nisu potrebni. Bolje je potrošiti novac na kupnju kvalitetne hrane.

Također je važno razumjeti da proteini i aminokiseline nisu farmakološki lijekovi! To su samo dodaci sportskoj prehrani. A ključna riječ ovdje su aditivi. Dodaju se po potrebi.

Da biste razumjeli postoji li potreba, morate kontrolirati svoju prehranu. Ako ste već prošli gore opisane korake i shvatili da su suplementi i dalje potrebni, prvo što trebate učiniti je otići u trgovinu sportske prehrane i odabrati odgovarajući proizvod prema svojim financijskim mogućnostima. Jedina stvar koju početnici ne bi trebali učiniti je kupiti aminokiseline s prirodnim okusom: bit će ih teško piti zbog njihove izrazite gorčine.

Šteta, nuspojave, kontraindikacije

Ako imate bolest koju karakterizira nepodnošljivost jedne od aminokiselina, znate za to od rođenja, baš kao i vaši roditelji. Ovu aminokiselinu treba i dalje izbjegavati. Ako to nije slučaj, nema smisla govoriti o opasnostima i kontraindikacijama aditiva, jer je riječ o potpuno prirodnim tvarima.

Aminokiseline su sastavni dio proteina, a proteini su uobičajeni dio ljudske prehrane. Sve što se prodaje u trgovinama sportske prehrane nije farmakoloških lijekova! Samo amateri mogu govoriti o bilo kakvoj šteti i kontraindikacijama. Iz istog razloga, nema smisla razmatrati takav koncept kao nuspojave aminokiseline - uz umjerenu konzumaciju ne može doći do negativnih reakcija.

Trezveno pristupite prehrani i sportskom treningu! Budi zdrav!

Organske tvari čije molekule sadrže karboksilne i aminske skupine nazivaju se aminokiseline ili aminokarboksilne kiseline. To su vitalni spojevi koji su osnova za izgradnju živih organizama.

Struktura

Aminokiselina je monomer koji se sastoji od dušika, vodika, ugljika i kisika. Također, neugljikovodični radikali, poput sumpora ili fosfora, mogu se vezati za aminokiselinu.

Uvjetna opća formula aminokiselina je NH2-R-COOH, gdje je R dvovalentni radikal. U ovom slučaju, u jednoj molekuli može biti nekoliko amino skupina.

Riža. 1. Strukturna struktura aminokiselina.

S kemijskog gledišta, aminokiseline su derivati ​​karboksilnih kiselina, u čijoj su molekuli atomi vodika zamijenjeni amino skupinama.

Vrste

Aminokiseline se klasificiraju prema nekoliko kriterija. Klasifikacija prema tri kriterija prikazana je u tablici.

Znak	Pogled	Opis	Primjer
Prema položaju aminske i karboksilne skupine jedna u odnosu na drugu	α-aminokiseline
	β-, γ-, δ-, ε- i druge aminokiseline		β-aminopropionska kiselina (dva atoma između skupina), ε-aminokapronska kiselina (pet atoma)
Po varijabilnom dijelu (radikal)	Alifatski (masni)		Lizin, serin, treonin, arginin
	Aromatičan		Fenilalanin, triptofan, tirozin
	Heterociklički		Triptofan, histidin, prolin
	Imino kiseline		Prolin, hidroksiprolin
Prema fizikalnim i kemijskim svojstvima	Nepolarni (hidrofobni)	Ne dolazi u interakciju s vodom	Glicin, valin, leucin, prolin
	Polarni (hidrofilni)	Interakcija s vodom. Dijele se na nenabijene, pozitivno i negativno nabijene	Lizin, serin, aspartat, glutamat, glutamin

Riža. 2. Shema klasifikacije aminokiselina.

Imena se tvore od strukturnih ili trivijalnih naziva karboksilnih kiselina s prefiksom "amino-". Brojevi pokazuju gdje se nalazi amino skupina. Također se koriste trivijalna imena koja završavaju na “-in”. Na primjer, 2-aminobutanska ili α-aminomaslačna kiselina.

Svojstva

Aminokiseline su različite fizička svojstva od drugih organske kiseline. Svi spojevi ove klase su kristalne tvari, visoko topljive u vodi, ali slabo topljive u organskim otapalima. Tope se na visoke temperature, slatkastog su okusa i lako stvaraju soli.

Aminokiseline su amfoterni spojevi. Zbog prisutnosti karboksilne skupine, -COOH pokazuje svojstva kiselina. Amino skupina -NH 2 određuje osnovna svojstva.

Kemijska svojstva spojeva:

• izgaranje:

  4NH2CH2COOH + 13O2 → 8CO2 + 10H2O + 2N2;

• hidroliza:

  NH2CH2COOH + H2O ↔ NH3CH2COOH + OH;

• reakcija s otopinom lužine:

  NH 2 CH 2 COOH + NaOH → NH 2 CH 2 COO-Na + H 2 O;

• reakcija s otopinom kiseline:

  2NH 2 CH 2 COOH + H 2 SO 4 → (NH 3 CH 2 COOH) 2 SO 4 ;

• esterifikacija:

  NH 2 CH 2 COOH + C 2 H 5 OH → NH 2 CH 2 COOC 2 H 5 + H 2 O.

Iz monomera aminokiselina nastaju dugi polimeri – proteini. Jedan protein može sadržavati nekoliko različitih aminokiselina. Na primjer, protein kazein sadržan u mlijeku sastoji se od tirozina, lizina, valina, prolina i niza drugih aminokiselina. Ovisno o svojoj strukturi, proteini obavljaju razne funkcije u organizmu.

Riža. 3. Proteini.

Što smo naučili?

Iz lekcije kemije u 10. razredu naučili smo što su aminokiseline, koje tvari sadrže i kako se klasificiraju. Aminokiseline uključuju dvije funkcionalne skupine - amino skupinu -NH 2 i karboksilnu skupinu -COOH. Prisutnost dviju skupina određuje amfoternu prirodu aminokiselina: spojevi imaju svojstva baza i kiselina. Aminokiseline se dijele prema nekoliko kriterija, a razlikuju se po broju amino skupina, prisutnosti ili odsutnosti benzenskog prstena, prisutnosti heteroatoma i interakcije s vodom.

Test na temu

Ocjena izvješća

Prosječna ocjena: 4 . Ukupno primljenih ocjena: 150.