Aminoacizi, compoziția lor și proprietățile chimice: interacțiunea cu acidul clorhidric, alcalii, între ele. Rolul biologic al aminoacizilor și aplicarea lor

În funcție de natura substituenților hidrocarburi, aminele sunt împărțite în

Caracteristicile structurale generale ale aminelor

Ca și în molecula de amoniac, în molecula oricărei amine, atomul de azot are o pereche de electroni neîmpărtășită direcționată către unul dintre vârfurile tetraedrului distorsionat:

Din acest motiv, aminele, precum amoniacul, au proprietăți de bază semnificativ pronunțate.

Deci, aminele, precum amoniacul, reacţionează reversibil cu apa, formând baze slabe:

Legătura cationului de hidrogen cu atomul de azot din molecula de amină se realizează folosind mecanismul donor-acceptor datorită perechii de electroni singure a atomului de azot. Aminele limită sunt baze mai puternice în comparație cu amoniacul, deoarece. în astfel de amine, substituenții hidrocarburi au un efect inductiv pozitiv (+I). În acest sens, densitatea electronilor pe atomul de azot crește, ceea ce facilitează interacțiunea acestuia cu cationul H +.

Aminele aromatice, dacă gruparea amino este direct legată de nucleul aromatic, prezintă proprietăți de bază mai slabe în comparație cu amoniacul. Acest lucru se datorează faptului că perechea de electroni singuratică a atomului de azot este deplasată către sistemul π aromatic al inelului benzenic, în urma căruia densitatea electronilor pe atomul de azot scade. La rândul său, acest lucru duce la o scădere a proprietăților de bază, în special a capacității de a interacționa cu apa. Deci, de exemplu, anilina reacționează numai cu acizi puternici și practic nu reacționează cu apa.

Proprietățile chimice ale aminelor saturate

După cum sa menționat deja, aminele reacționează reversibil cu apa:

Soluțiile apoase de amine au o reacție alcalină a mediului, datorită disocierii bazelor rezultate:

Aminele saturate reacţionează cu apa mai bine decât amoniacul datorită proprietăţilor lor de bază mai puternice.

Principalele proprietăți ale aminelor saturate cresc în serie.

Aminele limitatoare secundare sunt baze mai puternice decât aminele limitatoare primare, care la rândul lor sunt baze mai puternice decât amoniacul. În ceea ce privește proprietățile de bază ale aminelor terțiare, când vine vorba de reacții în soluții apoase, proprietățile de bază ale aminelor terțiare sunt mult mai proaste decât cele ale aminelor secundare, și chiar puțin mai slabe decât ale celor primare. Acest lucru se datorează obstacolelor sterice, care afectează semnificativ rata de protonare a aminei. Cu alte cuvinte, trei substituenți „blochează” atomul de azot și împiedică interacțiunea acestuia cu cationii H +.

Interacțiunea cu acizii

Atât aminele saturate libere, cât și soluțiile lor apoase interacționează cu acizii. În acest caz, se formează săruri:

Deoarece proprietățile de bază ale aminelor saturate sunt mai pronunțate decât cele ale amoniacului, astfel de amine reacționează chiar și cu acizi slabi, cum ar fi carbonic:

Sărurile de amine sunt solide care sunt foarte solubile în apă și slab solubile în solvenți organici nepolari. Interacțiunea sărurilor de amine cu alcalii duce la eliberarea de amine libere, similar modului în care amoniacul este înlocuit prin acțiunea alcalinelor asupra sărurilor de amoniu:

2. Aminele limitatoare primare reacţionează cu acidul azot pentru a forma alcoolii corespunzători, azot N2 şi apă. De exemplu:

trăsătură caracteristică Această reacție este formarea azotului gazos, în legătură cu care este calitativă pentru aminele primare și este folosită pentru a le distinge de secundare și terțiare. Trebuie remarcat faptul că, cel mai adesea, această reacție este efectuată prin amestecarea aminei nu cu o soluție de acid azotic în sine, ci cu o soluție de sare de acid azot (nitrit) și apoi adăugarea unui acid mineral puternic la acest amestec. Când nitriții interacționează cu acizi minerali puternici, se formează acid azot, care reacţionează apoi cu o amină:

Aminele secundare dau în condiții similare lichide uleioase, așa-numitele N-nitrozamine, dar această reacție în sarcini reale Nu există examen la chimie. Aminele terțiare nu reacţionează cu acidul azot.

Arderea completă a oricăror amine duce la formarea de dioxid de carbon, apă și azot:

Interacțiunea cu haloalcanii

Este de remarcat faptul că exact aceeași sare se obține prin acțiunea clorurii de hidrogen asupra unei amine mai substituite. În cazul nostru, în timpul interacțiunii clorurii de hidrogen cu dimetilamină:

Obținerea de amine:

1) Alchilarea amoniacului cu haloalcani:

În cazul lipsei de amoniac, în locul unei amine, se obține sarea acestuia:

2) Reducerea prin metale (la hidrogen din seria de activitate) într-un mediu acid:

urmat de tratarea soluției cu alcali pentru a elibera amina liberă:

3) Reacția amoniacului cu alcoolii prin trecerea amestecului lor prin oxid de aluminiu încălzit. În funcție de proporțiile de alcool/amină, se formează amine primare, secundare sau terțiare:

Proprietățile chimice ale anilinei

Anilină - denumirea banală de aminobenzen, care are formula:

După cum se poate vedea din ilustrație, în molecula de anilină gruparea amino este direct legată de inelul aromatic. În astfel de amine, așa cum sa menționat deja, proprietățile de bază sunt mult mai puțin pronunțate decât în ​​amoniac. Deci, în special, anilina practic nu reacționează cu apa și acizii slabi, cum ar fi carbonicul.

Interacțiunea anilinei cu acizii

Anilina reacționează cu acizii anorganici puternici și moderat puternici. În acest caz, se formează săruri de fenilamoniu:

Interacțiunea anilinei cu halogenii

După cum sa menționat deja la începutul acestui capitol, gruparea amino din aminele aromatice este atrasă în inelul aromatic, care, la rândul său, reduce densitatea electronilor pe atomul de azot și, ca urmare, o crește în nucleul aromatic. O creștere a densității electronilor în nucleul aromatic duce la faptul că reacțiile de substituție electrofilă, în special, reacțiile cu halogeni, au loc mult mai ușor, în special în pozițiile orto și para față de grupa amino. Deci, anilina interacționează ușor cu apa cu brom, formând un precipitat alb de 2,4,6-tribromanilină:

Această reacție este calitativă pentru anilină și adesea vă permite să o determinați printre alți compuși organici.

Interacțiunea anilinei cu acidul azotat

Anilina reacționează cu acidul azot, dar datorită specificității și complexității acestei reacții, nu apare la examenul real de chimie.

Reacții de alchilare a anilinei

Cu ajutorul alchilării secvenţiale a anilinei la atomul de azot cu derivaţi de halogen ai hidrocarburilor se pot obţine amine secundare şi terţiare:

Obținerea anilinei

1. Reducerea nitrobenzenului cu metale în prezența acizilor puternici neoxidanți:

C 6 H 5 -NO 2 + 3Fe + 7HCl = + Cl- + 3FeCl 2 + 2H 2 O

Cl - + NaOH \u003d C 6 H 5 -NH 2 + NaCl + H 2 O

Ca metale, pot fi folosite orice metale care sunt până la hidrogen în seria de activitate.

Reacția clorobenzenului cu amoniacul:

C 6 H 5 -Cl + 2NH 3 → C 6 H 5 NH 2 + NH 4 Cl

Proprietățile chimice ale aminoacizilor

Aminoacizi numiți compuși în moleculele cărora există două tipuri de grupări funcționale - grupări amino (-NH 2) și carboxi- (-COOH).

Cu alte cuvinte, aminoacizii pot fi considerați derivați ai acizilor carboxilici, în moleculele cărora unul sau mai mulți atomi de hidrogen sunt înlocuiți cu grupări amino.

Astfel, formula generală a aminoacizilor poate fi scrisă ca (NH 2) x R(COOH) y, unde x și y sunt cel mai adesea egale cu unul sau doi.

Deoarece aminoacizii au atât o grupare amino, cât și o grupare carboxil, ei prezintă Proprietăți chimice asemănătoare atât cu aminele cât și cu acizii carboxilici.

Proprietățile acide ale aminoacizilor

Formarea sărurilor cu alcalii și carbonați de metale alcaline

Esterificarea aminoacizilor

Aminoacizii pot intra într-o reacție de esterificare cu alcooli:

NH 2 CH 2 COOH + CH 3 OH → NH 2 CH 2 COOCH 3 + H 2 O

Proprietățile de bază ale aminoacizilor

1. Formarea sărurilor la interacțiunea cu acizii

NH 2 CH 2 COOH + HCl → + Cl -

2. Interacțiunea cu acidul azotat

NH2-CH2-COOH + HNO2 → HO-CH2-COOH + N2 + H2O

Notă: interacțiunea cu acidul azot are loc în același mod ca și cu aminele primare

3. Alchilare

NH 2 CH 2 COOH + CH 3 I → + I -

4. Interacțiunea aminoacizilor între ei

Aminoacizii pot reacționa între ei pentru a forma peptide - compuși care conțin în moleculele lor o legătură peptidică -C (O) -NH-

Totodată, trebuie menționat că în cazul unei reacții între doi aminoacizi diferiți, fără respectarea unor condiții specifice de sinteză, se produce simultan formarea diferitelor dipeptide. Deci, de exemplu, în loc de reacția glicinei cu alanină de mai sus, care duce la glicilanină, poate apărea o reacție care duce la alanilglicină:

În plus, o moleculă de glicină nu reacționează neapărat cu o moleculă de alanină. Reacțiile de peptizare au loc și între moleculele de glicină:

Si alanina:

În plus, deoarece moleculele peptidelor rezultate, ca și moleculele originale de aminoacizi, conțin grupări amino și grupări carboxil, peptidele în sine pot reacționa cu aminoacizi și alte peptide datorită formării de noi legături peptidice.

Aminoacizii individuali sunt utilizați pentru a produce polipeptide sintetice sau așa-numitele fibre de poliamidă. Deci, în special, folosind policondensarea acidului 6-aminohexanoic (ε-aminocaproic), nailonul este sintetizat în industrie:

Rășina de nailon obținută în urma acestei reacții este utilizată pentru producția de fibre textile și materiale plastice.

Formarea sărurilor interne ale aminoacizilor în soluție apoasă

În soluții apoase, aminoacizii există în principal sub formă de săruri interne - ioni bipolari (zwitterioni):

Obținerea de aminoacizi

1) Reacția acizilor carboxilici clorurati cu amoniacul:

Cl-CH 2 -COOH + 2NH 3 \u003d NH 2 -CH 2 -COOH + NH 4 Cl

2) Scindarea (hidroliza) proteinelor sub acțiunea soluțiilor de puternic acizi mineraliși alcaline.

DEFINIȚIE

Aminoacizi- Sunt compuși organici complecși care conțin simultan o grupă amino și o grupă carboxil în molecula lor.

Aminoacizii sunt substanțe solide cristaline caracterizate prin puncte de topire ridicate și se descompun la încălzire. Se dizolvă bine în apă. Aceste proprietăți se explică prin posibilitatea existenței aminoacizilor sub formă de săruri interne (Fig. 1).

Orez. 1. Sarea internă a acidului aminoacetic.

Obținerea de aminoacizi

Compușii de pornire pentru obținerea aminoacizilor sunt adesea acizi carboxilici, în molecula cărora se introduce o grupare amino. De exemplu, obținerea lor din acizi halogenați

CH3-C (Br) H-COOH + 2NH3 →CH3-C (NH2) H-COOH + NH4Br.

În plus, aldehidele (1), acizii nesaturați (2) și compușii nitro (3) pot servi ca materie primă pentru producerea de aminoacizi:

CH3-C (O) H + NH3 + HCN → CH3-C (NH2) H-C=H + H20;

CH3-C (NH2) H-C=H + H20 (H+) → CH3-C (NH2) H-COOH + NH3 (1).

CH2\u003d CH-COOH + NH3 → H2N-CH2-CH2-COOH (2);

O2N-C6H4-COOH + [H] → H2N-C6H4-COOH (3).

Proprietățile chimice ale aminoacizilor

Aminoacizii ca compuși heterofuncționali intră în majoritatea reacțiilor caracteristice acizilor carboxilici și aminelor. Prezența a două grupe funcționale diferite în moleculele de aminoacizi duce la apariția unui număr de proprietăți specifice.

Aminoacizii sunt compuși amfoteri. Reacţionează atât cu acizii cât şi cu bazele:

NH2-CH2-COOH + HCI → CI

NH2-CH2-COOH + NaOH → NH2-CH2-COONa + H2O

Soluțiile apoase de aminoacizi au un mediu neutru, alcalin și acid, în funcție de numărul de grupe funcționale. De exemplu, acidul glutamic formează o soluție acidă, deoarece conține două grupe carboxil și o grupare amino, iar lizina formează o soluție alcalină, deoarece Conține o grupă carboxil și două grupe amino.

Două molecule de aminoacizi pot interacționa între ele. În acest caz, molecula de apă este scindată și se formează un produs în care fragmentele moleculei sunt interconectate printr-o legătură peptidică (-CO-NH-). De exemplu:

Compusul rezultat se numește dipeptidă. Substanțele construite din multe resturi de aminoacizi sunt numite polipeptide. Peptidele sunt hidrolizate de acizi și baze.

Aplicarea aminoacizilor

Aminoacizii necesari pentru construirea organismului, atat oamenilor, cat si animalelor, sunt obtinuti din proteinele alimentare.

Acidul γ-aminobutiric este utilizat în medicină (aminalon / gammalon) pentru boală mintală; pe baza ei, un număr de medicamente nootrope, adică influenţarea proceselor de gândire.

Acidul ε-aminocaproic este, de asemenea, utilizat în medicină (agent hemostatic) și, în plus, este un produs industrial de mare capacitate folosit pentru a produce fibre sintetice de poliamidă - capron.

Acidul antranilic este utilizat pentru sinteza coloranților, cum ar fi albastrul indigo, și este, de asemenea, implicat în biosinteza compușilor heterociclici.

Exemple de rezolvare a problemelor

EXEMPLUL 1

Exercițiu

Scrieţi reacţiile alaninei cu: a) hidroxid de sodiu; b) hidroxid de amoniu; c) acid clorhidric. Datorită căror grupe, sarea internă prezintă proprietăți acide și bazice?

Răspuns

Aminoacizii sunt adesea descriși ca compuși care conțin o grupare amino și o grupare carboxil, dar unele dintre proprietățile lor fizice și chimice nu sunt în concordanță cu această structură. Structura aminoacizilor corespunde unui ion bipolar: H3N+-CH(R)-COO-. Să scriem formula alaninei ca sare internă: H3N+-CH (CH3)-COO-. Bazat pe acest lucru formula structurala, scriem ecuațiile reacției: a) H3N + -CH (CH3)-COO-+ NaOH \u003d H2N-CH (CH3)-COONa + H2O; b) H3N + -CH (CH3) -COO - + NH3 × H2O \u003d H2N-CH (CH3) -COONH4 + H2O; c) H3N + -CH (CH3) -COO - + HCl \u003d CI -. Sarea internă a unui aminoacid reacționează cu bazele ca acid, cu acizii ca bază. Grupa acidă - N + H 3, bazică - COO -.

EXEMPLUL 2

Exercițiu	Când o soluție de 9,63 g de acid monoaminocarboxilic necunoscut a fost tratată cu un exces de acid azot, s-au obținut 2,01 litri de azot la 748 mm. rt. Artă. şi 20 o C. Determinaţi formulă moleculară această legătură. Ar putea acest acid să fie unul dintre aminoacizii naturali? Dacă da, ce fel de acid este? Molecula acestui acid nu include un inel benzenic.
Soluţie	Să scriem ecuația reacției: H2NC x H2 x COOH + HONO = HO-C x H2 x -COOH + N2 + H2O. Să aflăm cantitatea de substanță de azot la n.o., folosind ecuația Clapeyron-Mendeleev. Pentru a face acest lucru, exprimăm temperatura și presiunea în unități SI: T = 273 + 20 = 293 K; P = 101,325 × 748 / 760 = 99,7 kPa; n (N 2) \u003d 99,7 × 2,01 / 8,31 × 293 \u003d 0,082 mol. Conform ecuației reacției, găsim cantitatea de substanță a aminoacidului și masa molară a acestuia. Conform ecuației n (H 2 NC x H 2 x COOH) \u003d n (N 2) \u003d 0,082 mol. M (H 2 NC x H 2 x COOH) \u003d 9,63 / 0,082 \u003d 117 g / mol. Să definim un aminoacid. Să facem o ecuație și să găsim x: 14x + 16 + 45 = 117; H2NC4H8COOH. Dintre acizii naturali, valina poate răspunde la această compoziție.
Răspuns	Acest aminoacid este valina.

Aminoacizii sunt compuși care conțin atât o grupare amino, cât și o grupare carboxil în moleculă. Cel mai simplu reprezentant al aminoacizilor este acidul aminoacetic (glicina): NH 2 -CH 2 -COOH

Deoarece aminoacizii conțin două grupe funcționale, proprietățile lor depind de aceste grupe de atomi: NH 2 - și -COOH. Aminoacizii sunt substanțe organice amfotere care reacționează ca bază și ca acid.

proprietăți fizice.

Aminoacizii sunt substanțe cristaline incolore, ușor solubile în apă și ușor solubile în solvenți organici. Mulți aminoacizi au un gust dulce.

Proprietăți chimice

Acizi (apar proprietățile principale)

Fundații

+oxizi metalici

Aminoacizi - formarea de peptide

Aminoacizii nu schimbă culoarea indicatorului dacă numărul de grupări amino și grupări carboxil este același.

1) NH2-CH2-COOH + HCI → NH3Cl-CH2-COOH

2) NH2-CH2-COOH + NaOH → NH2-CH2-COONa + H2O

3) NH2-CH2-COOH + NH2-CH2-COOH → NH2-CH2-CONH-CH2-COOH + H2O

Rolul biologic al aminoacizilor este că structura primară a proteinei este formată din reziduurile acestora. Există 20 de aminoacizi care sunt materiile prime pentru producerea de proteine ​​în corpul nostru. Unii aminoacizi sunt utilizați ca medicamentelor, cum ar fi acidul glutamic boli nervoase, histidina - cu ulcere gastrice. Unii aminoacizi își găsesc folosință în industria alimentară, sunt adăugați în conserve și concentrate alimentare pentru a îmbunătăți alimentele.

Biletul numărul 16

Anilina este un reprezentant al aminelor. Structura și proprietățile chimice, prepararea și aplicarea practică.

Aminele sunt compuși organici care sunt derivați ai amoniacului, în molecula cărora unul, doi sau trei atomi de hidrogen sunt înlocuiți cu un radical de hidrocarbură.

Formula generala:

proprietăți fizice.

Anilina este un lichid uleios incolor, cu un miros ușor caracteristic, ușor solubil în apă, dar solubil în alcool, eter și benzen. Punct de fierbere 184°C. Anilina este o otravă puternică care acționează asupra sângelui..

Proprietăți chimice.

Acizi (reacții pe grupe amino)

Br 2 ( soluție de apă)

C6H5NH2 + HCI → C6H5NH3CI

Proprietățile chimice ale anilinei se datorează prezenței în molecula sa a grupei amino -NH 2 și a nucleului benzenic, care se influențează reciproc.

Chitanță.

Recuperarea compușilor nitro - reacția Zinin

C 6 H 5 NO 2 + H 2 → C 6 H 5 NH 2 + H 2 O

Aplicație.

Anilina este utilizată în producția de materiale fotografice, coloranți anilină. Ia polimeri, explozivi, droguri.

Biletul numărul 17

Proteinele sunt ca biopolimerii. Structura, proprietățile și funcțiile biologice ale proteinelor.

Veverițe (proteine, polipeptide) - substanțe organice cu molecul mare, formate din aminoacizi legați într-un lanț printr-o legătură peptidică. În organismele vii, compoziția de aminoacizi a proteinelor este determinată de codul genetic; în majoritatea cazurilor, în sinteza sunt utilizați 20 de aminoacizi standard.

structura proteinelor

Moleculele proteice sunt polimeri liniari alcătuiți din α-aminoacizi (care sunt monomeri) și, în unele cazuri, aminoacizi bazici modificați. Secvența de aminoacizi dintr-o proteină corespunde informațiilor conținute în gena proteinei date.

· Structura primară – secvența de aminoacizi din lanțul polipeptidic este liniară.

Structura secundară - răsucirea lanțului polipeptidic într-o spirală, susținută de legături de hidrogen.

· Structura terțiară - ambalarea spiralei secundare într-o bobină. Structura terțiară suport: legături disulfură, legături de hidrogen.

Proprietăți

Proteinele sunt amfotere, la fel ca și aminoacizii.

Ele diferă prin gradul de solubilitate în apă, dar majoritatea proteinelor se dizolvă în ea.

Denaturarea: O schimbare bruscă a condițiilor, cum ar fi încălzirea sau tratarea unei proteine ​​cu acid sau alcali, are ca rezultat pierderea structurilor cuaternare, terțiare și secundare ale proteinei. Denaturarea este în unele cazuri reversibilă.

Hidroliza: Sub influența enzimelor, o proteină este hidrolizată la aminoacizii ei constituenți. Acest proces are loc, de exemplu, în stomacul uman sub influența enzimelor precum pepsina și tripsina.

Funcțiile proteinelor în organism

functie catalitica

Enzimele sunt un grup de proteine ​​cu proprietăți catalitice specifice. Dintre enzime se pot remarca următoarele proteine: tripsina, pepsina, amilaza, lipaza.

funcţie structurală

Proteinele sunt materialul de construcție al aproape tuturor țesuturilor: musculare, de susținere, tegumentare.

Funcție de protecție

Proteine ​​anticorpi capabile să neutralizeze viruși, bacterii patogene .

Funcția semnal

Proteinele receptorului percep și transmit semnale de la celulele învecinate.

functia de transport

Hemoglobina transportă oxigenul de la plămâni la alte țesuturi și dioxidul de carbon de la țesuturi la plămâni.

Funcția de rezervă

Aceste proteine ​​includ așa-numitele proteine ​​de rezervă, care sunt stocate ca sursă de energie și materie în semințele de plante și ouăle de animale. Ele servesc ca materiale de construcție.

functia motorie

Proteine ​​care efectuează activitate contractilă sunt actina și miozina

Biletul numărul 18

1. caracteristici generale compuși macromoleculari: compoziție, structură, reacții care stau la baza producerii lor (pe exemplul polietilenei).

Compuși cu greutate moleculară mare (polimeri) sunt substanțe ale căror macromolecule constau în unități repetate înmulțite. Greutatea lor moleculară relativă poate varia de la câteva mii la multe milioane.

Monomer- Aceasta este o substanță cu greutate moleculară mică din care se obține un polimer.

Legătură structurală– grupuri de atomi care se repetă de multe ori într-o macromoleculă polimerică.

Gradul de polimerizare este numărul de unități structurale care se repetă.

nCH 2 \u003d CH 2 → (-CH 2 -CH 2 -) n

Polimerii pot fi obținuți din reacții de polimerizare și policondensare.

Semne ale unei reacții polimerizare:

1. Nu se formează substanțe secundare.

2. Reacția se datorează unor legături duble sau triple.

nCH 2 \u003d CH 2 → (-CH 2 -CH 2 -) n- reacția de polimerizare a etilenei - formarea polietilenei.

Semne ale unei reacții policondensare:

1. Se formează produse secundare.

2. Reacția se datorează grupărilor funcționale.

Exemplu: formarea rășinii fenol-formaldehidă din fenol și formaldehidă, o legătură polipeptidică din aminoacizi. În acest caz, pe lângă polimer, se formează un produs secundar, apa.

Compușii cu molecule înalte au anumite avantaje față de alte materiale: sunt rezistenți la acțiunea reactivilor, nu conduc curentul, sunt puternici mecanic și ușori. Pe baza polimerilor se obțin filme, lacuri, cauciuc și materiale plastice.

© Yulia Furman - stock.adobe.com

Aminoacizii sunt substanțe organice formate dintr-un schelet de hidrocarburi și două grupe suplimentare: amino și carboxil. Ultimii doi radicali determină proprietățile unice ale aminoacizilor - pot prezenta proprietățile atât ale acizilor, cât și ale alcalinelor: primul - datorită grupării carboxil, al doilea - datorită grupului amino.

Deci, am aflat ce sunt aminoacizii din punctul de vedere al biochimiei. Acum luați în considerare efectul lor asupra organismului și utilizarea în sport. Pentru sportivi, aminoacizii sunt importanți pentru participarea lor la. Din aminoacizi individuali este construit corpul nostru - mușchi, scheletice, ficat, țesut conjunctiv. În plus, unii aminoacizi sunt direct implicați în metabolism. De exemplu, arginina este implicată în ciclul ornitinei ureei - mecanism unic neutralizarea amoniacului format în ficat în timpul digestiei proteinelor.



• Din tirozina din cortexul suprarenal se sintetizează catecolaminele - adrenalina și norepinefrina - hormoni a căror funcție este de a menține tonusul inimii. sistem vascular, răspuns instantaneu la o situație stresantă.
• Triptofanul este precursorul melatoninei, hormonul somnului, care este produs în glanda pineală a creierului - glanda pineală. Cu lipsa acestui aminoacid în dietă, procesul de adormire devine mai complicat, se dezvoltă insomnia și o serie de alte boli cauzate de acesta.

Puteți enumera pentru o lungă perioadă de timp, dar să ne concentrăm asupra aminoacidului, a cărui valoare este deosebit de mare pentru sportivi și persoanele care fac sport moderat.

Pentru ce este glutamina?

- un aminoacid care limitează sinteza proteinei care formează țesutul nostru imunitar - Ganglionii limfaticiși formațiuni separate de țesut limfoid. Este greu de supraestimat importanța acestui sistem: fără o rezistență adecvată la infecții, nu este nevoie să vorbim despre niciun proces de antrenament. Mai mult, fiecare antrenament – ​​indiferent de profesionist sau amator – este un stres dozat pentru organism.

stres conditie necesara pentru a ne muta „punctul de echilibru”, adică pentru a provoca anumite modificări biochimice și fiziologice în organism. Orice stres este un lanț de reacții care mobilizează organismul. În intervalul care caracterizează regresia cascadei de reacții ale sistemului simpatoadrenal (și anume, ele reprezintă stres), are loc o scădere a sintezei țesutului limfoid. Din acest motiv, procesul de dezintegrare depășește rata de sinteză, ceea ce înseamnă că imunitatea slăbește. Deci, aportul suplimentar de glutamină minimizează acest efect extrem de nedorit, dar inevitabil al activității fizice.



Aminoacizi esentiali si neesentiali

Pentru a înțelege de ce sunt necesari aminoacizii esențiali în sport, este necesar să avem o înțelegere generală a metabolismului proteinelor. Proteinele consumate de o persoană la nivelul tractului gastrointestinal sunt procesate de enzime – substanțe care descompun alimentele pe care le-am consumat.

În special, proteinele se descompun mai întâi în peptide - lanțuri separate de aminoacizi care nu au o structură spațială cuaternară. Și deja peptidele se vor descompune în aminoacizi individuali. Acestea, la rândul lor, sunt absorbite de corpul uman. Aceasta înseamnă că aminoacizii sunt absorbiți în sânge și doar din această etapă pot fi utilizați ca produse pentru sinteza proteinelor din organism.



Privind în viitor, să spunem că aportul de aminoacizi individuali în sport scurtează această etapă - aminoacizii individuali vor fi absorbiți imediat în sânge și în procesele de sinteză, iar efectul biologic al aminoacizilor va veni mai repede.

Sunt douăzeci de aminoacizi în total. Pentru ca procesul de sinteză a proteinelor în corpul uman să devină posibil, în principiu, întregul spectru trebuie să fie prezent în dieta umană - toți cei 20 de compuși.

De neînlocuit

Din acest moment apare conceptul de indispensabilitate. Aminoacizii esențiali sunt cei pe care corpul nostru nu îi poate sintetiza singur din alți aminoacizi. Și asta înseamnă că vor apărea, cu excepția alimentelor, nicăieri. Există 8 astfel de aminoacizi plus 2 parțial înlocuibili.

Luați în considerare în tabel ce produse conțin fiecare aminoacid esențialși care este rolul său în corpul uman:

Nume	Ce conțin produsele	Rolul în organism
	Nuci, ovăz, pește, ouă, pui,	Reduce glicemia
	Naut, linte, caju, carne, peste, oua, ficat, carne	Repara tesutul muscular
	Amarant, grâu, pește, carne, majoritatea produselor lactate	Ia parte la absorbția calciului
	Arahide, ciuperci, carne, leguminoase, produse lactate, multe cereale	Ia parte la procesele metabolice azot
Fenilalanină	, nuci, branza de vaci, lapte, peste, oua, diverse leguminoase	Îmbunătățirea memoriei
Treonina	Ouă, nuci, fasole, produse lactate	Sintetizează colagenul
	, ouă, carne, pește, leguminoase, linte	Participă la protecția împotriva radiațiilor
triptofan	Susan, ovăz, leguminoase, arahide, nuci de pin, majoritatea produselor lactate, pui, carne, pește, uscate	Îmbunătățește și adâncește somnul
Histidină (parțial înlocuibilă)	Linte, soia, alune, somon, file de vita si pui, muschi de porc	Ia parte la reacțiile antiinflamatorii
(parțial înlocuibil)	Iaurt, seminte de susan, seminte de dovleac, branza elvetiana, carne de vita, porc, arahide	Promovează creșterea și repararea țesuturilor corpului

O cantitate suficientă de aminoacizi se găsește în sursele animale de proteine ​​- pește, carne, carne de pasăre. În absența acestora în dietă, este foarte recomandabil să luați aminoacizii lipsă ca suplimente. alimentatie sportiva ceea ce este valabil mai ales pentru sportivii vegetarieni.

Accentul principal al acestora din urmă ar trebui să fie acordat suplimentelor precum BCAA - un amestec de leucină, valină și izoleucină. Tocmai pentru acești aminoacizi este posibilă „reducerea” într-o dietă care nu conține surse animale de proteine. Pentru un atlet (atât profesionist, cât și amator) acest lucru este absolut inacceptabil, deoarece pe termen lung va duce la catabolism lateral. organe interne si la bolile acestora din urma. În primul rând, ficatul suferă de o lipsă de aminoacizi.



© conejota - stock.adobe.com

interschimbabile

Aminoacizii neesențiali și rolul lor sunt luați în considerare în tabelul de mai jos:

Ce se întâmplă cu aminoacizii și proteinele din corpul tău

Aminoacizii care intră în sânge sunt distribuiți în primul rând în țesuturile corpului, acolo unde sunt cei mai necesari. Dacă aveți o „reducere” în anumiți aminoacizi, luarea de proteine ​​suplimentare bogate în aceștia sau administrarea de aminoacizi suplimentari vă va fi de ajutor.

Sinteza proteinelor are loc la nivel celular. Fiecare celulă are un nucleu, cea mai importantă parte a celulei. În ea are loc citirea informațiilor genetice și reproducerea acesteia. De fapt, toate informațiile despre structura celulelor sunt codificate în secvența de aminoacizi.

Cum să alegi aminoacizii pentru un amator obișnuit care face sport moderat de 3-4 ori pe săptămână? În nici un caz. Doar că nu are nevoie de ele.

Mai important să omul modern urmatoarele recomandari:

1. Începeți să mâncați regulat în același timp.
2. Echilibrează-ți dieta cu proteine, grăsimi și carbohidrați.
3. Elimină junk food și junk food din dieta ta.
4. Începeți să beți suficientă apă - 30 ml pe kilogram de greutate corporală.
5. Evita zaharul rafinat.

Aceste manipulări elementare vor aduce mult mai mult decât adăugarea oricăror aditivi la dietă. Mai mult, suplimentele fără respectarea acestor condiții vor fi absolut inutile.

De ce să știi de ce aminoacizi ai nevoie când nu știi ce mănânci? De unde știi din ce cotlet sunt făcute la cantină? Sau cârnați? Sau ce fel de carne este într-o chiflă într-un burger? Să nu vorbim despre toppingurile de pizza.

Prin urmare, înainte de a trage o concluzie despre nevoia de aminoacizi, trebuie să începeți să mâncați simplu, curat și produse utileși urmați recomandările de mai sus.

Același lucru este valabil și pentru aportul suplimentar de proteine. Dacă dieta ta conține proteine, în cantitate de 1,5-2 g per kilogram de greutate corporală, nu ai nevoie de nicio proteină suplimentară. Este mai bine să cheltuiți bani pentru a cumpăra alimente de calitate.

De asemenea, este important să înțelegeți că proteinele și aminoacizii nu sunt medicamente farmacologice! Acestea sunt doar suplimente nutritive sportive. Și cuvântul cheie aici este aditivi. Adăugați-le după cum este necesar.

Pentru a înțelege dacă este nevoie, trebuie să vă controlați dieta. Dacă ai parcurs deja pașii de mai sus și înțelegi că suplimentele sunt încă necesare, primul lucru pe care ar trebui să-l faci este să mergi la un magazin de nutriție sportivă și să alegi produsul potrivit în funcție de capacitățile tale financiare. Singurul lucru pe care începătorii nu ar trebui să-l facă este să cumpere aminoacizi cu aromă naturală: va fi dificil să-i bea din cauza amărăciunii extreme.

Daune, efecte secundare, contraindicații

Dacă ai boli caracterizate prin intoleranță la unul dintre aminoacizi, știi despre asta încă de la naștere, la fel ca și părinții tăi. Acest aminoacid ar trebui evitat în continuare. Dacă nu este cazul, nu are sens să vorbim despre pericolele și contraindicațiile suplimentelor, deoarece acestea sunt substanțe complet naturale.

Aminoacizii sunt o parte integrantă a proteinelor, proteinele sunt o parte familiară a dietei umane. Tot ce se vinde in magazinele de nutritie sportiva nu sunt preparate farmacologice! Numai amatorii pot vorbi despre un fel de rău și contraindicații. Din același motiv, nu are sens să considerăm un astfel de concept ca efecte secundare aminoacizi - cu un consum moderat, nu pot exista reactii negative.

Abordați-vă cu sobru dieta și antrenamentul sportiv! Fii sănătos!

Substanțele organice, a căror moleculă conține grupări carboxil și amine, se numesc aminoacizi sau acizi aminocarboxilici. Aceștia sunt compuși vitali care stau la baza construcției organismelor vii.

Structura

Aminoacidul este un monomer format din azot, hidrogen, carbon și oxigen. Radicalii non-hidrocarburi, cum ar fi sulful sau fosforul, pot fi, de asemenea, atașați la un aminoacid.

Formula generală condiționată a aminoacizilor este NH2-R-COOH, unde R este un radical divalent. În acest caz, pot exista mai multe grupări amino într-o moleculă.

Orez. 1. Structura structurală a aminoacizilor.

Din punct de vedere chimic, aminoacizii sunt derivați ai acizilor carboxilici, în molecula cărora atomii de hidrogen sunt înlocuiți cu grupări amino.

feluri

Aminoacizii sunt clasificați în mai multe moduri. Clasificarea după trei criterii este prezentată în tabel.

semn	Vedere	Descriere	Exemplu
Conform aranjamentului grupărilor amină și carboxil unul față de celălalt	α-aminoacizi
	β-, y-, 5-, ε- și alți aminoacizi		acid β-aminopropionic (doi atomi între grupuri), acid ε-aminocaproic (cinci atomi)
După parte variabilă (radical)	Alifatic (gras)		Lizină, serină, treonină, arginină
	aromatice		Fenilalanină, triptofan, tirozină
	Heterociclic		Triptofan, histidină, prolină
	Iminoacizi		Prolina, hidroxiprolina
După proprietăți fizice și chimice	nepolar (hidrofob)	Nu interacționați cu apa	Glicină, valină, leucină, prolină
	Polar (hidrofil)	interacționează cu apa. Împărțit în neîncărcat, încărcat pozitiv și negativ	Lizină, serină, aspartat, glutamat, glutamina

Orez. 2. Schema de clasificare a aminoacizilor.

Denumirile sunt formate din denumirile structurale sau banale ale acizilor carboxilici cu prefixul „amino-”. Numerele arată unde se află grupul amino. Sunt folosite și nume banale care se termină în „-in”. De exemplu, acid 2-aminobutanoic sau a-aminobutiric.

Proprietăți

Aminoacizii sunt diferiti proprietăți fizice de la altii acizi organici. Toți compușii clasei sunt substanțe cristaline, ușor solubile în apă, dar slab solubile în solvenți organici. Se topesc la temperaturi mari, au un gust dulceag și formează ușor săruri.

Aminoacizii sunt compuși amfoteri. Datorită prezenței unei grupări carboxil -COOH prezintă proprietățile acizilor. Gruparea amino -NH2 determină proprietățile de bază.

Proprietățile chimice ale compușilor:

• combustie:

  4NH2CH2COOH + 13O2 → 8C02 + 10H2O + 2N2;

• hidroliză:

  NH2CH2COOH + H2O ↔ NH3CH2COOH + OH;

• Reacția cu soluția alcalină:

  NH2CH2COOH + NaOH → NH2CH2COO-Na + H20;

• Reacția cu soluția acidă:

  2NH2CH2COOH + H2S04 → (NH3CH2COOH)2S04;

• esterificare:

  NH2CH2COOH + C2H5OH → NH2CH2COOC2H5 + H2O.

Monomerii aminoacizilor formează polimeri lungi - proteine. O proteină poate include mai mulți aminoacizi diferiți. De exemplu, proteina cazeină conținută în lapte constă din tirozină, lizină, valină, prolină și o serie de alți aminoacizi. În funcție de structura lor, proteinele funcționează diverse funcțiiîn organism.

Orez. 3. Proteine.

Ce am învățat?

De la lecția de chimie de clasa a X-a am învățat ce sunt aminoacizii, ce substanțe conțin, cum sunt clasificați. Aminoacizii includ două grupe funcționale - o grupare amino -NH2 și o grupare carboxil -COOH. Prezența a două grupe determină natura amfoteră a aminoacizilor: compușii au proprietăți de baze și acizi. Aminoacizii sunt împărțiți în funcție de mai multe criterii și diferă prin numărul de grupări amino, prezența sau absența unui inel benzenic, prezența unui heteroatom și interacțiunea cu apa.

Test cu subiecte

Raport de evaluare

Rata medie: 4 . Evaluări totale primite: 150.